BIOQUÍMICA

DE LOS ALIMENTOS
TRABAJO DE INVESTIGACIÓN
L.N. CARLOS SANTIAGO HARO IBARRA
ANTONIO ALEJANDRO RAMOS ANDRADE
LIC. EN NUTRICIÓN
UNIVERSIDAD VIZCAYA DE LAS AMERICAS















 INTRODUCCIÓN

En esta información recopilada podrás encontrar el tema de las ENZIMAS y
algunos sub temas más. Encontrarás que las enzimas son catalizadores muy
potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, los
enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a
cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el
sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
Se puede decir también que son catalizadores de naturaleza proteínica que
regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiológicos, producidos por
los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la función enzimática
causan patologías.
Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y
variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la
energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los
vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su
vez, están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con
fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la
vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la división
celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de innumerables
enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones
favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas
fijas en un medio de pH, concentración salina, etc.; prácticamente constante.
La acción Catalica enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que
representa el estado de transición. El sustrato se une al enzima a través de
numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno,
electrostáticos, hidrófobos, etc, en un lugar específico, el centro activo
El modo de acción de una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una
reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose
como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. La especificad
de la enzimas son las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la
superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis.











ENZIMAS

ESTRUCTURA Y CINÉTICA ENZIMÁTICO

La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño muy variable:

desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de alrededor de 2500. Sin
embargo, apenas unos pocos de ellos son los involucrados directamente en la catálisis de la
reacción, conocidos como centro activo. La secuencia en que se ensamblen todos estos
aminoácidos determina la estructura tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también
su funcionamiento específico. A veces esta estructura también posee sitios para atraer
cofactores, es decir, otras sustancias cuya intervención es necesaria para producir el efecto
buscado.

CINÉTICA ENZIMÁTICO

Es el estudio de la velocidad de reacciones químicas catalizadas enzimáticamente. La
velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de:

1. La concentración de moléculas de sustrato [S]

2. La temperatura
3. La presencia de inhibidores
4. pH del medio, que afecta a la conformación (estructura espacial) de la molécula
enzimática
Una simplificación en los experimentos cinéticos consiste en medir la velocidad inicial (Vo).
Si el tiempo es suficientemente corto la disminución de sustrato será mínima y ésta podrá
considerarse, por tanto, casi constante.

La Figura muestra el efecto de distintas concentraciones de sustrato sobre la velocidad

inicial de la reacción catalizada por un enzima.

Los términos Vmax (velocidad máxima) y Km (constante de Michaelis) son dos parámetros
cinéticos característicos de cada enzima, que pueden determinarse experimentalmente.

La velocidad máxima (Vmax) se obtiene cuando la velocidad de reacción se hace

independiente de la concentración de sustrato, cuando esto ocurre la velocidad alcanza un
valor máximo. Este valor depende de la cantidad de enzima que tengamos.

La constante de Michaelis (Km) nos indica la concentración de sustrato la cual, la velocidad

de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Este parámetro es independiente de la
concentración de enzima, y es característico de cada enzima según el sustrato utilizado (si
tiene varios). La Km también indica la afinidad que posee la enzima por el sustrato, siendo
ésta mayor. Cuanto menor sea la Km menor será la cantidad de sustrato necesaria para
alcanzar la mitad de la velocidad máxima, por lo que mayor será la afinidad del enzima hacia
ese sustrato.

En la cinética enzimática se distinguen tres fases:

• La cinética se considera de orden cero, cuando en una concentración alta de

sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e
independiente de la concentración de sustrato. Donde:

V = K

• La cinética es de primer orden, cuando en una concentración baja de sustrato, la
velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del
sustrato (relación lineal). Donde:

V= K [E]

• Cinética de segundo orden, cuando la velocidad de formación del producto depende
de la concentración de dos sustratos o al cuadrado de la concentración de un único
sustrato.. Donde:
V = K [A1] [A2] ó V = K [A]2

La velocidad de una reacción catalizada (V) nos indica la cantidad de sustrato consumido,
o producto formado, por unidad de tiempo. En el Sistema Internacional se designa por “U”
(unidad de actividad enzimática) y corresponde a los µmoles de sustrato consumidos en 1
min, o bien a los µmoles de producto formado en 1 min.

U ≡ µmol S/min ≡ µmol P/min

FACTORES QUE AFECTAN SU ACTIVIDAD

TEMPERATURA
Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas
temperaturas, la mayor parte de las enzimas muestra poca actividad
porque no hay suficiente cantidad de energía para que tenga lugar
la reacción catalizada. A temperaturas más altas, la actividad
enzimática aumenta a medida que las moléculas reactantes se
mueven más rápido para generar más colisiones con las enzimas.
La mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura
óptima, que es de 37°C, o temperatura corporal. A temperaturas
superiores a 50°C, la estructura terciaria, y por ende la forma de la
mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida
de actividad enzimática. Por esta razón, el equipo en los hospitales y laboratorios se
esteriliza en autoclaves donde las temperaturas altas desnaturalizan las enzimas que existen
en las bacterias dañinas. Una fiebre corporal alta puede ayudar a desnaturalizar las enzimas
existentes en las bacterias que causan la infección. .
pH
Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la estructura terciaria
adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se alteran las
interacciones de los grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio activo. Como
resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y no ocurren
reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede recuperar su
estructura y actividad. Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH óptimo destruyen
de manera permanente la estructura de la enzima.
Las enzimas en la mayor parte de las células humanas tienen valores de pH óptimos a un
pH fisiológico de más o menos 7.4. Sin embargo, las enzimas en el estómago tienen un pH
óptimo bajo porque hidrolizan las proteínas en el pH ácido del estómago. Por ejemplo, la
pepsina, una enzima digestiva que se encuentra en el estómago, tiene un pH óptimo de 1.5 -
2.0. Entre comidas, el pH en el estómago es de 4 o 5, y la pepsina muestra poca o ninguna
actividad digestiva. Cuando el alimento entra al estómago, la secreción de HCl baja el pH a
aproximadamente 2, lo que activa la pepsina.
CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS
En cualquier reacción catalizada, el sustrato debe unirse primero con la enzima para formar
el complejo enzima-sustrato. Para una concentración de sustrato particular, un aumento en
la concentración enzimática aumenta la velocidad de la reacción catalizada. A
concentraciones enzimáticas más altas, más moléculas están disponibles para unirse al
sustrato y catalizar la reacción. Mientras la concentración de sustrato sea mayor que la
concentración de la enzima, hay una relación directa entre la concentración de la enzima y
la actividad enzimática. .

NUCLEOTIDOS Y ÁCIDOS NUCLEICOS

Los nucleótidos son moléculas formadas formadas por la unión covalente de un

nucleosido (una pentosa y una base nitrógenada) y un grupo fosfató.
El nucleosido es la parte del nucleótido formada únicamente por la base
nitrogenada y la pentosa
Son los monomeros de los acidos nucleicos (ADN Y ARN) en los cuales forman
cadenas lineales de miles o millones de nucleótidos, pero también realizan
funciones importantes como molécula libre (por ejemplo, el ATP o el GTP)
ÁCIDOS NUCLEICOS
os Ácidos Nucleicos son las biomoléculas portadoras de la información genética. Son
biopolímeros, de elevado peso molecular, formados por otras subunidades estructurales o
monómeros, denominados Nucleótidos.
Desde el punto de vista químico, los ácidos nucleicos son macromoléculas formadas por
polímeros lineales de nucleótidos, unidos por enlaces éster de fosfato, sin periodicidad
aparente.
De acuerdo a la composición química, los ácidos nucleicos se clasifican en Ácidos
Desoxirribonucleicos (ADN) que se encuentran residiendo en el núcleo celular y algunos
organelos, y en Ácidos Ribonucleicos (ARN) que actúan en el citoplasma.
Los ácidos nucleicos están formados por largas cadenas de nucleótidos, enlazados entre sí
por el grupo fosfato. El grado de polimerización puede llegar a ser altísimo, siendo las
moléculas más grandes que se conocen,
con moléculas constituídas por centenares de millones de nucleótidos
en una sola estructura covalente. De la misma manera que las proteínas son
polímeros lineales aperiódicos de aminoácidos, los ácidos nucleicos lo son de nucleótidos.
La aperiodicidad de la secuencia de nucleótidos
implica la existencia de información. De hecho, sabemos que los ácidos nucleicos
constituyen el depósito de información de todas las secuencias de aminoácidos de todas las
proteínas de la célula. Existe una correlación entre ambas secuencias, lo que se expresa
diciendo que ácidos nucleicos y proteínas son colineares; la descripción de esta correlación
es lo que llamamos Código Genético, establecido de forma que a una secuencia de tres
nucleótidos en un ácido nucleico corresponde un aminoácido en una proteína. Son las
moléculas que tienen la información genética de los organismos y son las responsables de
su transmisión hereditaria. El conocimiento de la estructura de los ácidos nucleicos
permitió la elucidación del código genético, la determinación del mecanismo y control de la
síntesis de las proteínas y el mecanismo de transmisión de la información genética de la
célula madre a las células hijas.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos, ADN y ARN, que se diferencian por el azúcar
(Pentosa) que llevan: desoxirribosa y ribosa, respectivamente. Además se diferencian por
las bases nitrogenadas que contienen, Adenina, Guanina, Citosina y Timina, en el ADN; y
Adenina, Guanina, Citosina y Uracilo en el ARN. Una última diferencia está en la
estructura de las cadenas, en el ADN será una cadena doble y en el ARN es una cadena
sencilla.

FUNCIÓN Y ESTRUCTURA. ADN/ ARN

El ácido desoxirribonucleico (ADN) es un ácido nucleico que contiene toda la
información genética hereditaria que sirve de “manual de instrucción” para
desarrollarnos, vivir y reproducirnos. El ADN se encuentra en el núcleo de las
células, aunque una pequeña parte también se localiza en las mitocondrias, de ahí
los términos ADN mitocondrial y ADN nuclear. El ADN como ácido nucleico está
compuesto por estructuras más simples, las bases nitrogenadas. Estas son 4:

• Adenina
• Guanina
• Citosina
• Timina

El orden que adoptan estas bases determinará nuestro código genético.

FUNCIÓN DEL ADN : Además de su función más evidente, la de proveer la

información genética que nos determina, el ADN tiene otras funciones, por
ejemplo:

RÉPLICACION : La capacidad de hacer copias de sí mismo permite que la

información genética se transfiera de una célula a las células hijas y de generación
en generación.
CODIFICACIÓN : La codificación de las proteínas adecuadas para cada célula se
realiza gracias a la información que provee el ADN.

METABOLISMO CELULAR : Intervienen en el control del metabolismo celular

mediante la ayuda del ARN y mediante la síntesis de proteínas y hormonas.

MUTACIÓN : Nuestra evolución como especie está determinada por la función de

mutación del ADN. También la diversidad biológica responde a esta capacidad

ARN : El ARN o ácido ribonucleico es el otro tipo de ácido nucleico que posibilita
la síntesis de proteínas. Si bien el ADN contiene la información genética, el ARN
es el que permite que esta sea comprendida por las células. Está compuesto por
una cadena simple, al contrario del ADN, que tiene una doble cadena.

FUNCIÓN DEL ARN : Las funciones del ARN pueden comprenderse mejor a
través de la descripción de los diferentes tipos que existen. Entre los más
conocidos están:

• ARNm o ARN mensajero, que transmite la información codificante del

ADN sirviendo de pauta a la síntesis de proteínas.

• ARNt o ARN de transferencia, que trasporta aminoácidos para la

síntesis de proteínas.
• ARNr o ARN ribosómico que, como su nombre indica, se localiza en los
ribosomas y ayuda a leer los ARNm y catalizan la síntesis de proteínas.

ESTRUCTURA

La estructura del ADN y del ARN es parecida. Ambas están compuestas por 4
bases nitrogenadas: Adenina, Guanina y Citosina y se diferencian por la Timina
en el ADN y el Uracilo en el ARN. Esta diferencia es la que crea la multiplicidad
de organismos sean microbios, plantas o humanos.

Las bases nitrogenadas son las que graban la información en el ADN y en el

ARN y la asociación de éstos permite la transmisión de los genes y las
instrucciones para definir la función de cada proteínas. Las proteínas deben
estar presentes o activos en casi todos los procesos biológicos y de ahí su gran
importancia.

Tanto el ADN como el ARN son los ácidos nucleicos, macromoléculas que
almacenan o transportan la información celular y dirigen de esta manera, el
proceso de síntesis de las proteínas esenciales para la vida del organismo.

EL FLUJO DE INFORMACIÓN GENÉTICA

La transmisión de información genética tiene como principio rector las reglas de

apareamiento de bases (Watson-Crick), y es lo que posibilita una transmisión de
"ida y vuelta" de la información entre ADN a ARN. De ARN a proteínas, no
obstante, la vía de transmisión es unívoca.

La replicacion es el modo de perpetuar la información genética, y asegurar una

copia fiel de la información en cada una de las células producidas por división. En
lo referente a la transmisión de la información dentro de la célula, los pasos
fundamentales son dos.

El primer paso, la transcripción, consiste en la copia exacta de una de las hebras

de ADN a ARN; la secuencia de ARN será exactamente igual a la del ADN
copiado, excepto por la presencia de uracilo (U) en vez de timina (T).
El segundo paso, la traducción, implica la síntesis de proteínas haciendo uso del
código genético que identifica aminoácidos específicos a partir de un conjunto de
tres bases.

Los tres procesos mencionados son procesos de polimerización, que pueden

dividirse en tres etapas: Iniciación, elongación y terminación, definidas en cada
caso por eventos concretos.

Entre la transcripción y la traducción, hay en ciertos casos un procedimientos de

los transcriptos a fin de obtener ARN mensajero (ARNm) maduro. Los productos
de la traducción también son procesados. En cada caso hay en juego elementos
de señalización en la molécula que porta la información (ADN, ARN o proteína)
para dar lugar a un copiado o procesamiento correcto.
 CONCLUSIÓN

En conclusión las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas

polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una
enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con
exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones
equivocadas.
Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos:
Cambios en el pH, Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las
concentraciones del sustrato y de los productos finales, Activación, Costes,
Disponibilidad
Es importante saber cual es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación
incrementa la velocidad de una reacción catalizada por enzimas.