Seminario - Proteínas

Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño molecular formadas por cadenas lineales de
aminoácidos. El nombre de proteína proviene de la palabra griega <<proteios>>, que significa
<<primario>>.

Son en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable

para el desarrollo de los múltiples procesos vitales.

1. Propiedades químicas
● Solubilidad:
Las proteínas son soluble en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es
debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles
(puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda
recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda
unizar a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la
que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
● Capacidad amortiguadora:
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto
liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
● Desnaturalización y renaturalización:
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantienen su
estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, conservando solamente la primaria. En estos casos
la proteína se transforma en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar
compuestos fibrosos e insolubles en agua.

Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo, sustancias que
modifican el pH, alteraciones en la concentración, alta salinidad, agitación molecular, etc. El efecto
más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que
pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre

50-60 °C; otra se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10-15°C. La
desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
● Especificidad:
Se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las otras especies) y, aún, dentro de la misma especie hay diferencias de proteínas
entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos (son comunes en todos los
seres vivos).

La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las

múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada
individuo.

La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o

no de trasplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc…. o los procesos
alérgicos e incluso algunas infecciones.
 2. Clasificación
Se clasifican, de forma general en:
● Holoproteínas: si solo están formadas sólo por aminoácidos.
○ Globulares
○ Fibrosas

Por su estructura y solubilidad

Proteínas Fibrosas Proteínas Globulares

Son proteínas insolubles en agua que se Son proteínas solubles en agua, se

caracterizan por el enrollamiento de sus caracterizan por estar plegadas en forma
cadenas polipeptídicas en un espiral o hélice. compacta y con cadenas polipeptídicas
● Colágeno (hueso) enrolladas.
● Queratina (Cabello) ● Insulina
● Miosina (músculo) ● Hemoglobina
● Elastina (tendones) ● Albúmina
● Globulinas

● Heteroproteínas: si están formadas por aminoácidos más otras moléculas o elementos

adicionales no aminoacídicos. Dependiendo del grupo prostético existen varios tipos.
○ Glucoproteínas: moléculas formadas por una fracción glucídica y una fracción
proteica unidas por enlaces covalentes.
■ Las principales son las mucinas de las secreciones como las salivales,
glicoproteínas de la sangre y glucoproteínas de las membranas celulares:
● Ribonucleasa
● Mucoproteínas
● Anticuerpos
● Hormona luteinizante
○ Lipoproteínas: Complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que
contienen lípidos apolares (colesterol esterificado y TAG) y una capa externa polar
formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas).
■ Transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos en la sangre.
● Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
● Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
● Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
○ Nucleoproteínas: proteínas estructuralmente asociadas con un ácido nucleico (ARN
o ADN).
■ Ejemplo prototipo - histonas (identificables en las hebras de cromatina)
■ Telomerasa y Protamina
○ Cromoproteínas: Poseen un grupo proteico (sustancia coloreada - pigmentos),
según la naturaleza del grupo prostético pueden ser pigmento porfirínicos como la
hemoglobina encargada de transportar el oxígenos en la sangre o no porfirínicos
como la hemocianina. También los citocromos - transportan electrones.
○ Deshidrogenasas: enzimas con actividad oxidativa : NAD , NADP

a. Por su estado de degradación

Clasificación por su función

Estructural ● Algunas proteínas constituyen estructuras celulares

○ Glucoproteínas - forman parte de las membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias.
○ Histonas - forman partes de los cromosomas que regulan la expresión de
los genes.
● Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos
○ Colágeno - tejido conjuntivo fibroso
○ Elastina - tejido conjuntivo elástico
○ Queratina - epidermis

Enzimática Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones
químicas del metabolismo celular.

Hormonal Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (regulación
de los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la
del crecimiento o la adrenocorticotrópica (regulación de la síntesis de corticosteroides) o
la calcitonina (regulación del metabolismo del calcio)

Reguladora Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular
(como la ciclina)

Homeostática Mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para
mantener constante el pH del medio interno.

Defensiva ● Inmunoglobulinas - actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos

● Trombina y fibrinógeno - formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.
● Mucinas - efecto germicida y protegen a las mucosas

Transporte ● Hemoglobina - transporte de oxígeno en la sangre

● Mioglobina - transporte de oxígeno en los músculos
● Lipoproteínas - transporte de lípidos por la sangre
● Citocromos - transporte de electrones
Contráctil ● Actina y miosina - miofibrillas responsables de la contracción muscular
● Dineina - movimiento de cilios y flagelos

Reserva ● Ovoalbúmina (clara de huevo), gliadina (grano de trigo) y hordeína (cebada) -

reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
● Lactoalbúmina - leche

3. Aminoácidos
● Estructura
Son unidades básicas que forman las
proteínas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan,
en la que un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un
carbono - alfa (-C-). Las otras 2 valencias de
este carbono quedan saturadas con un átomo
de hidrógeno (-H) y con un grupo químico
variable al que se denomina (-R).

● Clasificación*
Los 20 aminoácidos más comunes, es decir,
los aminoácidos proteicos, pueden dividirse en
dos grupos: los esenciales y los no esenciales.

Los no esenciales son sintetizados por el cuerpo humano, pero los esenciales deben ser
adquiridos con los alimentos y son necesarios para el funcionamiento de las células.

Los aminoácidos esenciales para el ser humano y otros animales son 9:

● histidina (H, His) ● metionina (M, Met)
● isoleucina (I, Ile) ● fenilalanina (F, Phe)
● leucina (L, Leu) ● treonina (T, Thr)
● lisina (K, Lys) ● triptófano (W, Trp)
● valina (V, Val)
Los aminoácidos no esenciales son 11:
● alanina (A, Ala) ● ácido glutámico (E, Glu)
● arginina (R, Arg) ● glutamina (Q, Gln)
● asparagina (N, Asn) ● glicina (G, Gly)
● ácido aspártico (D, Asp) ● prolina (P, Pro)
● cisteína (C, Cys) ● serina (S, Ser)
● tirosina (Y, Tyr)
Además de esta clasificación, los 20 aminoácidos proteicos (de los que forman proteínas) pueden
ser separados de acuerdo con las características de sus grupos R en:
● Aminoácidos no polares o alifáticos: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina y
metionina.
● Aminoácidos con grupos R aromáticos: fenilalanina, tirosina y triptófano.
● Aminoácidos polares sin carga: serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina.
● Aminoácidos polares con carga positiva: lisina, histidina y arginina.
● Aminoácidos polares con carga negativa: ácido aspártico y ácido glutámico.
 4. Estructura de las proteínas
La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su nivel de actividad
biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente
que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de
los niveles se construye a partir del anterior.

● Estructura primaria:
Representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por tanto
indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de
los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan
predeterminado en el ADN.

● Estructura secundaria:
Está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria)
a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debido a los giros y plegamientos que sufre como
consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles
(puentes de hidrógeno).

Las formas que pueden adoptar son:

- Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración alfa-helicoidal y
las hélices de colágeno)
- Formas plegadas (configuración beta o de hoja plegada)
- Secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura bien definida y se dice que
forman enroscamientos aleatorios.

● Estructura terciaria:
Representada por los superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria,
constituyendo formas tridimensionales geométrica muy complicadas que se mantienen por
enlaces fuertes (puentes disulfuro entre 2 cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno;
fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).

Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es
cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.

Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en agua,
como la mioglobina o muchas enzimas. Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar
estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a
las llamadas proteínas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por
ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de
los huesos y del tejido conjuntivo; la queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc; la fibroína del
hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por
la tensión.

● Estructura cuaternaria:
Representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con
estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no
covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la
presentan son: hemoglobina y las enzimas alostéricas.

5. Conclusiones
https://www.um.es/molecula/prot07.htm