PROTEINAS

UNIDAD 3.2 MACROMOLÉCULAS, METABOLISMO E

INTEGRACIÓN METABÓLICA

PROTEÍNAS:

• Generalidades
• Estructura
• Clasificación
• Síntesis de Proteínas
 Objetivos del tema a ver:
• Entender cómo se conforma un enlace peptídico.
• Conocer cómo se conforman las diferentes
estructuras de las proteínas.
• Entender la importancia del plegado de las proteínas.
• Conocer las diferentes clasificaciones de las
proteínas.
• Conocer los diferentes procesos relacionados con la
síntesis de proteínas.
 ENLACE PEPTIDICO
Es la unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces
amida, los cuales son el resultado de la reacción del grupo
carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con la
consecuente eliminación de una molécula de agua.
 ENLACE PEPTIDICO

• Cadena de AA tiene 2 extremos, uno con un grupo amino libre

(un grupo carboxilo libre (C-terminal). En el enlace peptídico se
añade el AA al péptido por el extremo COOH terminal.
 ENLACE PEPTIDICO

Los grupos amino (-NH2) y

carboxilo (-COOH) ​de 2 AA se
unen por un enlace peptídico
(eliminación de H2O). Cadena de
AA tiene 2 extremos, uno con un
grupo amino libre (N-terminal) y
otro con un grupo carboxilo libre
(C-terminal).
 PROTEINAS: GENERALIDADES
• Cadenas de AA unidos por enlaces peptídicos, formadas a
partir de complejos procesos genéticos y bioquímicos.

• Compuestos químicos complejos de elevado peso

molecular, cuando el número de AA supera los 50 y el
polipéptido tiene una estructura tridimensional específica,
entonces se habla propiamente de proteínas.

• Los enlaces peptídicos y los AA son la "columna vertebral."

• Cada AA proporciona una cadena lateral única.

 PROTEINAS: GENERALIDADES
• Están constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N); aunque
pueden contener también azufre (S) y fósforo (P), en
menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio
(Mg), yodo (Y).

• Contenido de N tiende a ser alrededor del 16% del total

de la proteína (de 6,25 g de proteína 1 g es de N. Factor
para calcular la cantidad de proteína a partir del
contenido de N).
 PROTEINAS: GENERALIDADES
• Las proteínas son las
moléculas orgánicas más
abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50 %
de su peso seco o más que
eso en algunos casos.

• Una bacteria puede tener

cerca de 1000 proteínas
diferentes. La célula humana
puede haber 10.000 clases de
proteínas distintas.
 PROTEINAS: GENERALIDADES
• Formadas por cadenas lineales de aminoácidos (AA).
• Proteínas simples: formadas por solo AA o sus derivados.
• Proteínas conjugadas: formadas por AA y otras moléculas
(cofactores). Ej. Hemoglobina con el grupo prostético hemo.
• Proteínas derivadas: producto de su desnaturalización y
desdoblamiento. Ej. Peptonas (polipéptidos producto de la
degradación enzimática de proteínas).

Hemoglobina formada por 4 cadenas

polipeptídicas. Cada cadena unida a un
grupo hemo compuesto de porfirina (un
compuesto orgánico en forma de anillo)
unido a un átomo de hierro.
 PROTEINAS VIDA MEDIA:
Menor duración. Proteínas regulatorias: Enzimas cataliza-doras y
ciclinas que controlan ciclos celulares.
Horas o días. Proteínas para exportación: Enzimas digestivas,
hormonas, anticuerpos.
Meses. Proteínas estructurales: colágeno.

PROTEINAS - REQUERIMIENTO:
• Adulto 0.8 gr/k/peso/día.
• Embarazadas 30 gramos durante todo el periodo.
• Lactantes hasta un año 2gr/k/p/día. Niños de 1 a 10 años 1,2
gr/k/p/día.
• Aumenta en cantidad y su valor biológico en procesos donde se
presenta el catabolismo como la sepsis, traumas, cirugías, cuadros
de mal nutrición proteica como el Kwashiorkor (abombamiento
abdominal, coloración rojiza del cabello y despigmentación de
la piel) y Marasmo (piel seca, flaqueza exagerada).
 PROTEINAS: GENERALIDADES

Algunos de los alimentos con más proteínas (por 100 g.)

• Alga Espirulina: 65 %. • El pescado: 20 %.

• La soja o soya: 37 %. • Garbanzos: 20 %.
• Leche en polvo: 35 %. • Almendras: 20 %.
• Quesos: entre 25 y 35%. • Carne: 20 %.
• Cacahuete: 27 %. • Frijoles o judías blancas: 19 %.
• Lentejas: 23 %. • Huevo: 12 %.
• Guisantes: 23 %. • Leche de vaca: 3 %.
 PROTEINAS DOMINIOS
Unidades funcionales y/o estructurales distintas en una proteína. Zona de
la proteína, donde hay mayor densidad, es decir mayores plegamientos.
Una proteína puede contener un solo dominio o varios. Se caracterizan
por ser una región diferenciada con una secuencia o estructura parecida
a un dominio proteico y una función específica asociada con ella.
 FUNCIONES

1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Actividad contráctil

Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten.
 FUNCIONES
• Tiene múltiples funciones dentro de las células.

• Contráctil (actina y miosina).

• Enzimática (sacarasa y pepsina).
• Estructural (función más importante de
una proteína — miosina).
• Homeostática (mantener los niveles de
líquidos en el sistema cardiovascular
(albumina y globulina).
• Inmunológica (anticuerpos). Anticuerpos
atacando una
• Cicatrización (fibrina). bacteria.
• Coagulación (trombina y fibrinógeno).
• Transducción de señales (p53).
 FUNCIONES
Estructural
Es una de las funciones más características:

• Glucoproteínas: Forman parte de las membranas celulares.

• Colágeno: Mantiene unidos los tejidos, forma los tendones y la matriz de

los huesos y cartílagos.

• Elastina: Tejido conjuntivo elástico, ligamentos paredes de vasos

sanguíneos.

• Queratina: Se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, etc

Enzimática
Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas,
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el
metabolismo celular.
• Son específicas de la reacción que catalizan y de los sustratos que
intervienen en ellas.

La enzima de restricción EcoRV

(verde) en un complejo con su
sustrato ADN.
Enzimática

Las células dependen de miles de enzimas diferentes para catalizar las

reacciones metabólicas. Las enzimas hacen que una reacción bioquímica
sea más probable que ocurra disminuyendo la energía de activación de la
reacción (avancen miles o incluso millones de veces más rápido).

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Enzimática
La fosforilación puede activar una proteína (naranja) o inactivarla (verde).
Una quinasa es una enzima que fosforila proteínas y una fosfatasa es
una enzima que desfosforila las proteínas, deshaciendo eficazmente la
acción de la quinasa.

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Hormonal

• Insulina y glucagón: Regulación de los glúcidos en el organismo.

• Hormona del crecimiento: Segregada por la hipófisis.

• Calcitonina: Hormona secretada por la glándula tiroides que

reduce la concentración de nivel del calcio de la sangre.
Defensiva
Utilizado por el sistema inmune para neutralizar patógenos.
Gammaglobulina. Contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para
evitar hemorragias. Albúmina, globulinas y fibrinógeno (3 proteínas
principales de la sangre).

• Inmunoglobulina: Glicoproteínas que actúan como anticuerpos.

• Fibrinógeno: Sustancia albuminoidea soluble, existente en la sangre; se

descompone y da origen a la fibrina.

• Trombina: Enzima de la sangre que cataliza la transformación del

fibrinógeno en fibrina durante el proceso de coagulación.

Glóbulos rojos
Anticuerpos y blancos en
atacando al una red de
virus Zika. coagulación de
fibrina.
Defensiva

• Inmunoglobulina: Glicoproteínas que actúan como anticuerpos.

• Fibrinógeno: Sustancia albuminoidea soluble, existente en la sangre; se

descompone y da origen a la fibrina.

• Trombina: Enzima de la sangre que cataliza la transformación del

fibrinógeno en fibrina durante el proceso de coagulación.

Contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

Reserva

En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No

obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de
la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en
desarrollo como nutrientes. También la lactoalbumina de la leche.
Transporte
• Hemoglobina y Mioglobina: Transporte de Oxígeno.
• Citocromos: Transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias).
• Seroalbúmina: Transporta sustancias de naturaleza química muy
diversa, como ácidos grasos, aminoácidos, esteroides, metales y
numerosos fármacos, facilitando la transferencia desde la circulación
sanguínea a órganos como el hígado, el riñón, el intestino y el
cerebro.
• Lipoproteínas: Transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la
sangre.
Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y
pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles:

• Actina y Miosina: Responsables de la relajación y contracción

muscular (donde la cabeza de los puentes cruzados de miosina se
unen a un sitio en la actina y se doblan ligeramente, tirando de los
filamentos de actina con él).
 FUNCIONES
La función de una proteína depende de su secuencia de
aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa
de la secuencia de la proteína (860 aminoac. aprox.) puede tener
efectos muy importantes: en la hemoglobina humana que provoca la
anemia falciforme.
 PROTEÍNAS
PRIMARIAS
Por la estructura que
SECUNDARIAS
adopta
TERCIARIA

CUATERNARIA

SIMPLES
CLASIFICACIÓN DE Por su composición
CONJUGADAS
LAS PROTEINAS química

Por su forma que FIBROSA

adopta GLOBULAR
 1. NIVELES ESTRUCTURALES
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA 3. ESTRUCTURA TERCIARIA

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA 4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
 ESTRUCTURA PRIMARIA
• La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la
proteína, dictada por el ARNm y traducida en los ribosomas.

• La secuencia de una proteína se escribe enumerando los

aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 La estructura secundaria es la disposición de la
secuencia de aminoácidos o de la estructura
primaria en el espacio. Esta estructura depende de
los aminoácidos que la forman.

 Esta estructura se da a medida que van siendo

enlazados los aminoácidos durante la síntesis de
las proteínas y gracias a la capacidad de giro de
sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable.

 Son conocidos dos tipos de estructura secundaria:

la α-hélice y la conformación β o lámina
plegada β.
 α-hélice
 La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria.

 Esto se debe a la formación espontánea de puentes de H entre el —CO—

de un aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le sigue.
 α-hélice

 En la α-hélice, los oxígenos de

todos los grupos –CO- quedan
orientados en el mismo sentido, y
los hidrógenos de todos los grupos
–NH- quedan orientados justo en el
sentido contrario.

 La rotación es hacia la derecha y se

presenta cada 3,6 aminoácidos.
 Conformación β
La cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se
establecen puentes de H entre segmentos, antes distantes, que
ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en
zigzag muy estable denominada β-lámina plegada.

Es plegada porque los enlaces C-C son tetraédricos y no puede

haber una configuración plana.
 Conformación β
• Estructura secundaria: láminas beta anti-paralelas.
 Giros β

Son secuencias cortas, con una

conformación característica que impone un
brusco giro de 180o a la cadena principal
de un polipéptido.

AA como Asn, Gly y Pro (que se

acomodan mal en estructuras de tipo α
o β) aparecen con frecuencia en este
tipo de estructura.

Sirven para que la proteína adopte

estructuras más compactas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la estructura en la cual el nivel de organización de algunas proteínas
adquieren su estructura definitiva.

Lámina β

Hélice α
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Plegado (doblado) en 3 dimensiones, esencial para su
función. Su estructura tridimensional es su forma activa.
• Se forma a partir de enlaces no covalentes entre las cadenas
laterales (y las interacciones de la cadena peptídica).
La FUNCIÓN de una proteína depende del plegado de la
proteína→ que depende de la secuencia de AA → que es
generado a partir de la secuencia de nucleótidos en el ADN.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la disposición espacial de la estructura
secundaria al plegarse sobre sí misma
originando una conformación globular.
Las interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura secundaria
son:

• Enlace peptídico
• Puentes de Hidrógeno
• Puentes Disulfuro
• Enlaces iónicos
• Fuerzas electrostáticas
• Fuerzas de Van der Walls
• Enlaces hidrofóbicos
 ESTRUCTURA TERCIARIA:
Puentes disulfuro
• Los sulfhidrilos se pueden oxidar para formar enlaces disulfuro Los
enlaces disulfuro estabilizan la conformación de las proteínas (a
menudo en lugares distantes en la secuencia primaria). Se forma
por de 2 cadenas laterales de 2 cisteínas (S-S).
 INTERACCIONES

Algunas de las interacciones

que intervienen en el
plegamiento de la estructura
terciaria
ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Fuerzas que mantienen las proteínas plegadas: Un estudio de 22

proteínas (entre 36 a 548 AA) mostro que en promedio las interacciones
hidrofóbicas aportan 60 ± 4% y los puentes de H el 40 ± 4% a la
estabilidad de proteínas.
 TRIADA CATALÍTICA
Muchas proteasas catalizan la hidrólisis del enlace peptídico
en proteínas utilizando una "tríada catalítica" (disposición
precisa de serina, histidina y aspartato). Debido a que las
enzimas se pliegan en formas tridimensionales complejas, los
residuos de una tríada catalítica se aproximan entre sí en la
estructura terciaria.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

• La estructura cuaternaria es la unión

mediante enlaces débiles de varias
cadenas peptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico.

• Esta estructura es referida como un

complejo supramolecular originado por la
unión de varios polipéptidos plegados en
su estructura terciaria.

• Cada una de estas cadenas polipeptídicas

recibe el nombre de protómero
(subunidad o monómero).
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Proteína formada por subunidad idénticas: estructura 4ria
homogénea.
• Proteína formada por subunidades diferentes: estructura 4ria
heterogénea.

Estructura 3ria. Estructura 4ria.

Hemoglobina
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estructura cuaternaria: se estabiliza mediante diversas interacciones:
puentes de H, puentes disulfuro y puentes salinos (interacciones
electrostáticas).

La estructura 3ria de la desoxi-

hemoglobina y la estructura 4ria
(interacción entre las cuatro
subunidades) se estabilizan con la
ayuda de 8 puentes salinos
(interacciones electrostáticas),
intervienen cadenas laterales de
varios AA y los grupos carboxilo y
amino terminales de las cadenas alfa
(Ej Val 1 y Arg 141).

http://biomodel.uah.es/model1j/prot/hb-salinos.htm
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se estabiliza mediante diversas interacciones: puentes de H,
puentes disulfuro y puentes salinos (interacciones electrostáticas).
 En resumen, la estructura de una proteína:

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno, Interacciones

Unión Puente de hidrofóbicas, puentes disulfuro, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno enlaces iónicos, fuerzas covalentes.
electrostáticas.

Secuencia Conformación Asociación

 NIVELES ESTRUCTURALES
• Estructura Primaria: Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica,
establece la secuencia de aminoácidos. Enlace Peptídico . Estructura lineal.
Codificada en los genes.

• Estructura Secundaria: Ordenación regular y periódica de la cadena

polipeptídica en el espacio. Estabilizan la conformación de la proteína:
puentes de H: Hélice α y Laminar β plegada.

• HELICE α: Forma helicoidal, su estructura contiene 3,6 residuos de aa por

cada vuelta de hélice. En la cadena el grupo R siempre va orientado hacia
el exterior. La estructura facilita el enrollamiento con otras estructuras
secundarias. Es la conformación de menor energía y mas estable de una
forma espontanea.

• LAMINA β PLEGADA: Cadenas polipéptidas extendidas en zigzag

enlazadas transversalmente por puentes de H, al igual que las hojas
antiparalelas.
 NIVELES ESTRUCTURALES
• Estructura Terciaria: Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o
se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas,
además de los enlaces peptídicos participan las atracciones
intermoleculares: puentes de H, interacciones hidrófobas, electrostáticas,
fuerzas de Van der Waals, puentes disulfuro, enlaces iónicos.

• Estructura Cuaternaria: Es el arreglo espacial de las subunidades de una

proteínas para conformar la estructura global, hay acompañamiento
paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las
proteínas.
 PLEGADO DE PROTEÍNAS

Una proteína recién sintetizada se

transporta de un ribosoma hasta el
retículo endoplásmico (RE) para su
plegamiento. Luego, si se pliega
correctamente se empaca en una
vesícula para ser transportada al
aparato de Golgi. Una proteína mal
plegada se exporta al citosol donde
es degradada por el sistema de
ubiquitina-proteasoma.
 PROTEÍNAS
Aunque inicialmente depende de la secuencia de AA y sus estructuras
2ria, 3ria y 4ria, no es un proceso final estático. La proteína varia su
conformación final dependiendo de las múltiples modificaciones
postraduccionales que puede sufrir en sus AA (fosforilación, metilación,
ubiquitinación, etc.).
 FUNCIONES

La fosforilación puede activar una

proteína (naranja) o inactivarla
(verde). Una quinasa es una
enzima que fosforila proteínas y
una fosfatasa es una enzima que
desfosforila las proteínas,
deshaciendo eficazmente la acción
de la quinasa.

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 PROTEÍNAS - DESNATURALIZACION
Cuando una proteína mantiene todas sus estructuras (1ria, 2ria, 3ria, y
4ria), se dice que presenta una estructura nativa. En el proceso de
desnaturalización, la proteína pierde las estructuras de orden superior
(2ria, 3ria, y 4ria).
• Es en muchos casos reversible gracias a su estructura primaria.
• El proceso de desnaturalización puede ser mediado por medios físicos
(calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, etc.).

Estado nativo Estado desnaturalizado

 PROTEÍNAS - DESNATURALIZACION
Proteínas de choque térmico: encargadas de recuperar las
proteínas dañadas que se han desplegado (desnaturalizado) a
alta temperatura.

Una chaperona molecular también se une a las proteínas a

medida que se están sintetizando con el fin de evitar su
plegamiento inadecuado.
 2. CLASIFICACION
por su naturaleza química
COMPOSICIÓN
 PROT. SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS: Son aquellas que al
hidrolizarse producen únicamente aminoácidos.
 PROT. CONJUGADAS O HETERO-PROTEÍNAS: Son proteínas que
al hidrolizarse producen además de los aminoácidos, otros
componentes orgánicos o inorgánicos.
La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo
prostético". Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con
la naturaleza de sus grupos prostéticos.
 PROTEINAS SIMPLES
Solo compuestas sólo de α-AA.
• Albuminas: solubles en aga y soluciones salinas. Ej. Clara
de huevo (albúmina) y albúmina sérica.
• Globulinas: insolubles en agua y solubles en soluciones
salinas diluidas. Ej. Anticuerpos y fibrinógeno.

Seroalbumina humana Inmunoglobulina G

 PROTEINAS SIMPLES
• Histonas: solubles en agua e insolubles en hidróxido de amonio
diluido. En asociación con ácidos nucleicos en cromatina.
• Escleroproteínas: insolubles en agua y otros disolventes. Ej.
queratina (cabello, piel y uñas), el colágeno (hueso, tendón y
cartílago) y elastina (fibras elásticas de los tejidos conectivos).

Queratina

Ensamblaje de un nucleosoma
 PROTEINAS CONJUGADAS
Se forman de α-AA y material no proteico (grupo prostético).
• Fosfoproteínas: se componen de α-AA y ácidos fosfóricos. Ej.
Caseína (presente en la leche).
• Glicoproteínas: contienen carbohidratos o un derivado de
carbohidratos como grupo prostético. Ej. Mucina (en la saliva).

La micelina de caseína Mucina

 PROTEINAS CONJUGADAS
• Cromoproteínas: el grupo prostético es un compuesto de
pigmento. Ej. Hemoglobina (grupo hemo que contiene Fe).
• Nucleoproteínas: los grupos prostéticos son ácidos nucleicos.
Ej. ADN, ARN.
• Lipoproteínas: consisten en ésteres de colesterol y fosfolípidos.
Ej. Yema, vaina de mielina en nervios.

Clasificación de las lipoproteínas

de acuerdo con la densidad que
depende de la relación
proteínas/lípidos (más los lípidos,
más ligera la lipoproteína y menor
es su densidad).
 PROTEINAS CONJUGADAS

NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas Ácidos nucleicos. Nucleosomas y ribosomas.

Lipoproteínas Lípidos. LDL, HDL, VLDL.

Fosfoproteínas Grupos fosfato. Proteínas de Membrana, Enzimas.

Metaloproteínas Metales. Hemoglobina, mioglobina, Catalasa.

Glucoproteínas Monosacáridos. Anticuerpos, Hormonas, Proteínas de

Membrana.
 3. CLASIFICACION
por su forma que adopta

CONFORMACIÓN: Orientación tridimensional que adquieren los

grupos característicos de una molécula en el espacio.
 Proteínas Fibrosas
Se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma
paralela; esto puede producir fibras que se trenzan sobre si
mismas formando una "macrofibra", como en el caso del
colágeno de los tendones o la queratina del cabello.

Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola

dimensión, responsables de funciones estructurales y
protectoras.

Poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales

soportes estructurales de los tejidos, son insolubles en agua y
resistentes a los factores que las desnaturalizan.
 Proteínas Fibrosas

1. Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos.

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos y uñas.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos.
Proteínas Fibrosas
 Proteínas Globulares
Cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si mismas
en formas intrincadas como un "nudillo de hilo
enredado”, como una macro-estructura de tipo esférico.

Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles

en agua o disolventes polares. Son responsables de la
actividad celular y funciones de transporte en el
organismo.

1. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,

Transferasas .
2. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovo-albúmina
(huevo), lactoalbúmina. Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina (tiroide).
3. Prolaminas: Zeína (maíza), gliadina (trigo), hordeína (cebada).
4. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

Hemoglobina
 CLASIFICACION

SEGÚN SU ESTRUCTURA
SEGÚN SU CONFORMACIÓN
PROTEÍNAS SIMPLES
SEGÚN SU COMPOSICION

U HOLO-PROTEÍNAS: PRIMARIA: Determinada

PROTEÍNAS por la secuencia de aa.
Compuestas FIBROSAS:
exclusivamente por aa. SECUNDARIA:
Son de forma alargada, Estructura que adopta
generalmente son
insolubles en agua y espacialmente una parte
PROTEÍNAS
CONJUGADAS O HETE- suelen tener una función del poli péptido.
ROPROTEÍNAS: Están estructural. TERCIARIA: Estructura
compuestas por aa y otra PROTEÍNAS plegada y completa de la
sustancia de naturaleza GLOBULARES: Forman cadena en 3D.
no proteica que recibe el arrollamientos CUATERNARIA:
nombre de grupo compactos de forma presente en las proteínas
prostético. globular y suelen tener
(glicoproteínas, q constan de mas de 1
funciones de naturaleza cadena de aa.
lipoproteínas) dinámica.

SEGÚN SU FUNCIÓN: Transporte, Enzimática, Hormonal, Reserva, Protectora,

Contráctil y Estructural.
 Links para complementar:

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/aminoacil%20trna%20sintasas.html

https://www.ebi.ac.uk/training/online/course/introduction-protein-classification-
ebi/protein-classification/what-are-protein-families

http://www.proteinstructures.com/Structure/Structure/protein-domains.html

http://www.lsic.ucla.edu/ls3/tutorials/gene_expression.html

https://www.nature.com/scitable/topicpage/protein-function-14123348

http://biomodel.uah.es/model1j/prot/hb-salinos.htm

https://www.nature.com/scitable/topicpage/protein-misfolding-and-degenerative-
diseases-14434929

http://sandwalk.blogspot.com.co/2007/02/heat-shock-and-molecular-chaperones.html