PROTEINAS

Estructura de las proteinas

Estan formadas por
aminoácidos

Existen tantas proteínas

distintas distintas como
numero de combinaciones
posibles entre aminoácidos
AMINOACIDOS

 Estan formadas por aminoácidos

 Existen tantas proteínas distintas distintas como numero de

combinaciones posibles entre aminoácidos
 Necesidades proteicas diarias en función de
la edad
 LA OMS ACONSEJA TOMAR 0,8 GRAMOS
DE PROTEÍNAS POR CADA KILOGRAMO Los lactantes necesitan, 1,6 y 2,2
DE PESO MAGRO QUE SE POSEA gramos de proteínas por cada
kilogramo, un total de entre 13 y 14
gramos diarios.

Niños de entre 1 y 10 años. la cantidad

adecuada es de entre 1 y 1,2 gramos
por kilo.
 Adolescentes varones y
mujeres de entre 11 y 18 años.
Entre 0,8 y 1 gramo de proteínas
por kilo.

Hombres y mujeres de más de

18 años.0,8 gramos por
kilogramos de peso magro.
 CLASIFICACION
EN FUNCIÓN DE SU FORMA Y SU SOLUBILIDAD

PROTEÍNAS
PROTEÍNAS PROTEÍNAS
DE
FIBROSAS GLOBULARES
MEMBRANA
 En especial el cólageno es muy abundante en la
composición química de las células de cartílagos
y huesos y en la sustancia fundamental que
rellena los espacios intercelulares, suponiendo
además, aproximadamente, un 6-7 % del peso
de los tendones y ligamentos.
 Como puede observarse, la intervención
del colágeno hidrolizado en la arquitectura
corporal es determinante.
 Proteínas fibrosas
 O escleroproteínas

 Las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada

por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica.
 No son solubles en agua.

 Su funcion incluye la protección y el soporte formando tejido

conectivo, tendones, matriz orgánica de huesos, y fibra
muscular de los animales.

QUERATINA COLÁGENO ELASTINA FIBRINA

 Proteínas globulares
 O esferoproteínas

 Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior

e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones
acuosas.
 La hemoglobina, un miembro de la familia de las globulinas

 Las inmunoglobulinas (Iga, Igd, Ige, Igg e Igm), y

las alfa, beta y gamma globulinas.
 La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

 Casi todas las enzimas con papeles importantes en

el metabolismo son de forma globular, así como las proteínas
implicadas en la transducción de señales en la célula.
 PROTEÍNAS DE MEMBRANA

Proteínas
integrales

Proteínas
periféricas
PROPIEDADES DE
LAS PROTEINAS
SOLUBILIDAD

Son solubles en agua cuando adoptan una conformación

globular.

La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los

aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles
(puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua.

Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una

capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide
que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización).

Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los

tejidos de los seres vivos.
 CAPACIDAD AMORTIGUADORA

SON CAPACES DE NEUTRALIZAR LAS VARIACIONES

DE PH DEL MEDIO

PUEDEN COMPORTARSE COMO UN ÁCIDO O UNA

BASE

PUEDEN LIBERAR O RETIRAR PROTONES (H+) DEL

MEDIO DONDE SE ENCUENTRAN.
 HbH+       Hb- + H+

ejemplo

 Especial mención merece el sistema amortiguador hemoglobina, es un tampón

fisiológico muy eficiente debido tanto al cambio de pK que experimenta al pasar de
la forma oxidada a la reducida, como a la gran abundancia de esta proteína en la
sangre (15% del volumen total sanguíneo) y al hecho de que actúa dentro de los
hematíes:

 Las propiedades amortiguadoras de la hemoglobina desempeñan un papel

fundamental en el transporte sanguíneo del CO2 tisular hasta su eliminación
pulmonar. En el interior del hematíe, por acción de la Anhidrasa Carbónica, el CO2 se
va a convertir en ácido carbónico que se disocia dando un H+, que rápidamente será
tamponado por la hemoglobina, y bicarbonato que saldrá fuera del hematíe en
intercambio con iones cloro.
 DESNATURALIZACION Y
RENATURALIZACION
 La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que
mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose
solamente la primaria.
 En estos casos las proteinas se transforman en filamentos lineales y delgados
que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
 Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor
excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración;
alta salinidad; agitación molecular; etc...
 El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteinas se hacen menos
solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
 La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se
calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrian
por debajo de los 10 a 15 ºC.
 La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos
casos es irreversible.
ESPECIFICIDAD

La enorme diversidad protéica interespecífica e

intraespecífica es la consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está
determinado por el ADN de cada individuo.

La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos

biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de
órgános; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los
procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
FUNCIONES
ESTRUCTURAL
 ENZIMATICA
 LAS PROTEASAS
LIPASAS DEGRADAN
ROMPEN LOS ENLACES LAS POLIMERASAS
LAS GRASAS DURANTE
QUE HAY ENTRE LOS CONTRIBUYEN A LA
LA DIGESTION DE LOS
AMINOACIDOS DE LAS FORMACION DEL ADN
ALIMENTOS.
PROTEINAS.
HORMONAL
REGULADORA

Son las hormonas.

• la ACTH regula el contenido de agua y sales del
cuerpo
• la INSULINA, que controla el nivel de azucar en la
sangre
• la SOMATOTROPINA u hormona del crecimiento,
que determina el desarrollo de los huesos.
HOMEOSTATICA
DEFENSIVA

Crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o

infecciones.
Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo
son proteínas generadas con funciones defensivas.

Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida.

El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de

sangre para evitar las hemorragias.
Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles
antígenos.
 de TRANSPORTE

 La hemoglobina y la mioglobina, proteínas

transportadoras del oxígeno en la sangre en
los organismos vertebrados y en los
músculos respectivamente.
 En los invertebrados, la función de
proteínas como la hemoglobina que
transporta el oxígeno la realizas la
hemocianina.
 Otros ejemplos de proteínas cuya función es
el transporte son citocromos que transportan
electrones e lipoproteínas que transportan
lípidos por la sangre.
 DE RESERVA

La lactoalbúmina de la leche

o a ovoalbúmina de la clara
de huevo,
La hordeina de la cebada
La gliadina del grano de trigo
constituyendo estos últimos
la reserva de aminoácidos
para el desarrollo del embrión