HISTOLOGÍA

PROTEÍNAS
Estefanía Verá Esqueda FT44833

9 - Septiembre - 2022

Dra. Olga Lidia Gil Vega

PROTEÍNAS
Clásicamente se han descrito las proteínas en términos de estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria. Sin embargo, con los avances de las últimas
décadas en biología molecular se han introducido nuevos términos.

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que cumplen muchas funciones
importantes en el cuerpo. Son vitales para la mayoría de los trabajos que realizan las
células y son necesarias para mantener la estructura, función y regulación de los
tejidos y órganos del cuerpo.

El sitio Food Facts For Healthy Choices menciona que:

Las proteínas están formadas por muchos bloques de construcción, conocidos como
aminoácidos. Formadas por una larga cadena lineal de sus elementos constitutivos
propios, los aminoácidos (aa). Éstos se encuentran formados de un grupo amino y un
grupo carboxilo, enlazados al mismo carbono de la molécula. Los aminoácidos se
encuentran unidos por un enlace peptídico (enlace de un grupo amino con otro
carboxilo perteneciente a otro aminoácido).

Existen veinte aminoácidos distintos, codificados en el material genético de los

organismos, pueden combinarse en cualquier orden y repetirse de cualquier manera
para dar lugar a estas macromoléculas. Una proteína típica está formada por unos cien
o doscientos aa, lo que da lugar a un número muy grande de combinaciones diferentes.
Y por si esto fuera poco, según la configuración espacial que adopte una determinada
secuencia de aminoácidos, sus propiedades pueden ser totalmente diferentes, como
consecuencia, realizar diferentes funciones. Tanto los carbohidratos como los lípidos
tienen una estructura relativamente más simple comparada con la complejidad y
diversidad de las proteínas.

Las moléculas con menos de 50 aminoácidos en sus cadenas y pesos moleculares bajos
se denominan péptidos, las que pesan entre varios miles y varios millones de daltones
(Da) se denominan polipéptidos. Los términos proteínas y polipéptidos a menudo se
usan indistintamente para referirse a las mismas moléculas.

2
La Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (EFSA) recomienda que los adultos
consuman al menos 0,83 g de proteína por kg de peso corporal al día (por ejemplo, 58
g / día para un adulto de 70 kg).

FUNCIONES

Nuestros cuerpos están formados por miles de proteínas diferentes, cada una con una
función específica. Forman los componentes estructurales de nuestras células y
tejidos, así como muchas enzimas, hormonas y proteínas activas secretadas de las
células inmunes.

Estas proteínas corporales se reparan y reemplazan continuamente a lo largo de

nuestras vidas. Este proceso (conocido como "síntesis de proteínas") requiere un
suministro continuo de aminoácidos.

Como la proteína es esencial para el crecimiento celular y tisular, la ingesta adecuada

de proteína es particularmente importante durante los períodos de rápido crecimiento
o aumento de la demanda, como la infancia, la adolescencia, el embarazo y la
lactancia.

ESTRUCTURA

ESTRUCTURA PRIMARIA: simplemente la secuencia de aminoácidos en una cadena

polipeptídica.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: refiere a estructuras plegadas localmente, que se forman

dentro de un polipéptido debido a las interacciones entre los átomos del esqueleto

ESTRUCTURA TERCIARIA: estructura tridimensional general de un polipéptido,

generada principalmente por las interacciones entre los grupos R de los aminoácidos
que conforman las proteínas

PROPIEDADES

3
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas,
fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Determinación de la estabilidad proteica

Según un artículo de la Fuente Scielo: La determinación de la estabilidad proteica

puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide directamente los
parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de
calorimetría diferencial de barrido). En ésta se mide la cantidad de calor que absorbe
una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la
temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado
desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.

La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones

biomédicas y biotecnológicas. Así, enfermedades como el Alzheimer o el Parkinson
están relacionadas con la formación de amiloides (polímeros de proteínas
desnaturalizadas). El tratamiento eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en
el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las formas amiloidogénicas o bien que
estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez más proteínas van siendo
utilizadas como fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una
estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de
vida limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.

CLASIFICACIÓN

Se pueden aplicar distintos criterios para clasificar a las proteínas y no existe un

sistema universal de clasificación.

Según su forma: Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura

secundaria en la cual predomina un tipo de estructura secundaria: hélice alfa u hoja
beta. Función estructural.

4
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua.

Según su composición química

Las proteínas según su composición química pueden ser clasificadas en:

Proteínas simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos.

Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas),
albúminas.Proteína simple

Proteínas conjugadas o heteroproteína: estas proteínas contienen cadenas

polipeptídicas y un grupo prostético.

¿Qué alimentos son ricos en proteínas?

Se puede encontrar tanto en alimentos de origen vegetal como animal.

Carne de vaca, pechuga de pollo, salmón, queso gouda, queso de cabra, mix de nueces
y la avena.

Los alimentos de origen animal y vegetal pueden ser fuentes ricas en proteínas.
¿Pero, tienen la misma calidad?

En general, las proteínas de origen animal son de mayor calidad ya que contienen
mayores proporciones de aminoácidos esenciales en comparación con las proteínas de
origen vegetal. La mayoría de las proteínas de origen vegetal contienen 20
aminoácidos, pero tienden a tener una cantidad limitada de ciertos aminoácidos
esenciales, conocidos como sus aminoácidos limitantes.

¿Qué ocurre si se come demasiada proteína?

Según Food Facts For Choices: No hay pruebas suficientes para establecer un umbral
para la ingesta de proteínas.

5
la EFSA ha declarado que una ingesta de proteínas del doble del VDR (1,7 g / kg por día,
o 119 g por día para un adulto de 70 kg) todavía se considera segura en condiciones
normales.1 Para las personas con enfermedad renal, el exceso de proteínas puede ser
un problema y estas personas deben consultar a un dietista registrado o médico
general antes de aumentar los niveles de proteína.

DEFICIENCIA

El consumo recomendado de proteínas se calcula por kilo de peso: una mujer adulta
necesita 0,8g de proteínas/kilo de peso. Luego de la quimioterapia, radioterapia o
cirugía estos requerimientos pueden ser incrementados para sanar los tejidos y
prevenir las infecciones. La falta de proteínas puede causar alteraciones como la
pérdida de masa muscular, disminución de la inmunidad, debilitamiento de los
sistemas cardíacos y respiratorios.

DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS

Ahora bien, el cuerpo no puede absorber las proteínas tal y como las ingerimos,
necesita realizar una serie de procesos de digestión y degradación en el estómago e
intestino para descomponerla en elementos más pequeños (aminoácidos y péptidos)
que ahora si pueden ser absorbidos y aprovechados por nuestro cuerpo. Una vez son
absorbidos en el intestino por los enterocitos, pasan al torrente sanguíneo y a través
de la vena porta llegan al hígado. El hígado es el encargado de realizar las funciones de
transaminación, desaminación oxidativa y ciclo de la urea. A través de estos procesos
metabólicos podemos utilizar las cadenas carbonatadas de los aminoácidos para
producir energía, sintetizar lípidos o realizar la glucólisis (a través de una molécula de
glucosa producimos energía en forma de ATP) y cetogénesis (catabolismo de ácidos
grasos para formar cuerpos cetónicos utilizados en el ciclo de Krebs para producir
energía).

La proteína es esencial para la vida; proporciona los aminoácidos esenciales

necesarios para el crecimiento y mantenimiento de nuestras células y tejidos.
Nuestro requerimiento de proteínas depende de nuestra etapa de la vida y la mayoría
de los europeos consumen lo suficiente para satisfacer sus requerimientos. Como la

6
mayoría de las personas consume una dieta variada, la calidad y la digestibilidad de
las proteínas que ingieren no deberían ser una preocupación, siempre y cuando la
cantidad total de proteínas satisfaga sus necesidades diarias. Como comemos
alimentos y no nutrientes, debemos elegir alimentos ricos en proteínas que no solo
proporcionen aminoácidos esenciales, sino que también respalden una dieta
saludable y sostenible.

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

MARTINEZ AUGUSTIN, O.  y MARTINEZ DE VICTORIA, E.. Proteínas y péptidos

en nutrición enteral. Nutr. Hosp. [online]. 2006, vol.21, suppl.2, pp.01-14. ISSN 1699-
5198.