PEPTIDOS Y PROTEINAS

INTRODUCCION

Las proteínas son materiales que se desempeñan el mayor número de las

funciones de las células de todos los seres vivos. Forman parte de su estructura
básica de los tejidos y desempeñan funciones metabólicas y reguladoras también
son seres vivos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la
estructura del código genético ADN y de los sistemas de reconocimiento de
organismos extraños en el sistema inmunológico. Las proteínas son biomoléculas
formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la
palabra griega ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la
cantidad de formas que pueden tomar.

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en

proteínas simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus
derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan
aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas,
sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores.
Las proteínas son indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica
(constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también
por sus funciones biorreguladora (forma parte de las enzimas) y de defensa (los
anticuerpos son proteínas).

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las

biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes,
entre las que destacan:

Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno),

Inmunológica (anticuerpos),

Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina),

Contráctil (actina y miosina).

Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un

tampón químico),

Transducción de señales (Ej: rodopsina)

Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)

Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados
por enlaces peptídicos para formar esfingocinas.

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por
su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no
ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué
proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los

genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores
externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia
determinada es denominado proteoma.

1. PÉPTIDOS

Los péptidos y las proteínas son el producto de la unión heterogénea de

aminoácidos a través de los enlaces amida y peptídicos; los q a su vez se forman
por condensación entre un grupo carboxilo y un amino, con la consecuente
eliminación de agua.

Es la unión de dos aminoácidos genera una molécula llamada di péptidos, la de

tres tripeptidos y así sucesivamente las cadenas constituidas por pocos
monómeros se les conoce como péptidos y se producen por la hidrolisis de las
proteínas.

Los péptidos frecuentemente tienen función biológica muy importante en estado

natural.

1.1 PÉPTIDOS NATURALES

ANSERINA, CARNOSINA Y VALENINA. Son di péptidos formados por B-alanina y

l-histidina que se encuentran en alta concentración en diferentes tejidos animales.
En el musculo del vacuno

Predomina la carnosina y en la de la gallina la anserina, la valenina es

característica del carde de vallena.

1.1.1 GLUTATIÓN

Se encuentra en las papas, n frutos cítricos, en las uvas y en la sangre,

intervienen el desintoxicación de muchas sustancias a través de las enzimas
glutatión s-tranferasa, se adiciona a los derivados cárnicos q van a ser curados
puesto q desempeñan un papel muy importante en la transformación de los nitritos
en nitroso mioglobina su degradación térmica produce compuestos que recuerden
el aroma de la carne por lo que en estas condiciones se emplea como saborizante.

1.1.2 HORMONAS PEPTÍDICAS

Existen muchos péptidos en la naturaleza, algunos de los cuales cumplen la

función biológica de hormonas.

Estas hormonas pueden ser proteínas poli peptídicas y péptidos a proteínicos de

pequeñas y medianas dimensiones, ejemplo de estas hormonas tenemos:

1.1.3 OXITOXINA Y VASOPRESINA (a proteicos).

Son nona péptidos semiaciclicos, la oxitocina estimula la contracción del musculo

uterino de las hembras preñadas y la expulsión de la leche de las glándulas
mamarias de las que están en periodos de lactancia.

La vasopresina tiene poderosos efectos antidiuréticos al estimular la reabsorción

del agua por el riñón

1.1.2 GLUCAGÓN:-

Encargado de regular el nivel de glucosa que se halla en la sangre, entre otras

moléculas degradan importancia para el organismo.

1.1.2.1 INSULINA:-estimula la absorción de glucosa por parte de las células

(disminuye la presencia de glucosa en la sangre). Fue el primer péptido que se
secuencio por met0dos químicos

1.1.2.2 HORMONA HUNAMA DE CRECIMIENTO

Es un péptido proteínico llamado también sumatotropina. Es una proteína que

acelera el crecimiento pero no la velocidad de mitosis de muchas tipos de células
del cuerpo.

La hormona humana de crecimiento se le conoce como HGH consta de 191

residuos de aminoácidos, la hipersecreción de HGH durante las etapas de
crecimiento provoca el desarrollo excesivo del esqueleto de las personas con esta
condición miden 2.10 m. a mas, la hipersecreción después de las etapas normales
del crecimiento produce la enfermedad de
Acromegalia que se caracteriza por el crecimiento de los huesos d4el cráneo, de
las partes planas de los pies y manos

1.1.3 ASPARTAME

El aspartame es un edulcorante libre de calorías, considerado un neurotóxico. Es

un producto genéticamente modificado y está compuesto por: fenilalanina (50%),
ácido aspártico (40 %) y metanol (10%).
2. LAS PROTEINAS
La condensación de un mayor número de aminoácidos produce los polipéptidos o
proteínas.

Proteína deriva de la palabra griega Proteosis, que significa de primera clase.

A nivel elemental las proteínas contienen 50-55% de carbono, 6-7% de hidrogeno,

20-23% de oxigeno, 12-19% de nitrógeno y 0,2-3,0% de azufre.

Las proteínas se sintetizan en los ribosomas.

Desde el punto de vista nutricional, las proteínas desempeñan un papel importante

y esta es la razón fundamental por la cual se estudian. El técnico debe procurar
que estos nutrimentos, lleguen al consumidor con una calidad óptima, las
proteínas indispensables para el bienestar de cualquier individuo en algunos casos
puede resultar muy toxicas, como las toxinas de ciertos individuos que las
consumen; por ejemplo la β-lactoglobulina de la leche y la Ovoalbúmina del huevo.

Las proteínas son responsables en gran medida de la textura y de las

características reológicas de muchos alimentos, y las alteraciones indeseables
físicas o químicas que estas sufren, dan como resultado una calidad sensorial
ynutricional pobre, por conciguiente el rechazo del producto.
2.1 CLASIFICACION

I.- POR SU COMPOSICION QUIMICA.-

A).- proteínas simples (Homoproteínas).-

Están compuestos exclusivamente de aminoácidos y su hidrolisis total solo

produce una mezcla de estos, ejemplo: Insulina

B) Proteínas conjugadas (Heteroproteínas).-

Estas proteínas sometidas a hidrolisis producen no solamente aminoácidos,

sino también una fracción no proteica llamada grupo prostético.

Hidrolisis

Proteína Aminoácido + Grupo Prostético

En esta categoría están las metaloproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas,

lipoproteínas y nucleoproteínas.

 Metaloproteínas.-contienen un metal (cobre o hierro) unido en forma no

covalente a un determinado aminoácido o formando parte de un grupo
porfirinico, como ocurre en la hemoglobina, mioglobina, citocromo C,
catalasa.
 Glucoproteínas.-en ellas se encuentra una fracción de hidratos de
carbono, generalmente monosacáridos, oligosacáridos o un amino
azúcar como la galactosaminas.
 Fosfoproteínas.- cuyo grupo prostético es el fosfato esterificado a los
hidroxilos de la treonina y de la serina, estos fosfatos le confieren
ciertas propiedades así como una alta estabilidad a los polipéptidos,
puesto que favorecen su hidratación, ejemplos: caseína de la leche,
flavoproteínas, pepsinas, vitelinas(yema de huevo).
 Lipoproteínas.- se encuentran en forma natural en los alimentos con
carácter de emulsión, en la sangre y en las membranas de muchas
células y son los fosfolípidos, los triacigliceroles y el colesterol,
ejemplo; lipovitelina de la yema de huevo.
 Nucleoproteínas.- están integradas por una fracción proteínica q se une
a los ácidos nucleico, se encuentran sobre todo en el material genético
de muchas células.
II.- POR SU SOLUBILIDAD.-

De acuerdo a este criterio, se han dividido en albuminas, globulinas, histonas,

glutelinas, prolaminas y escleroproteínas.

La solubilidad depende del tipo de aminoácidos que contenga, de tal

manera que el polipeptido que tenga muchos residuos hidrófobos tendera
a ser menos soluble en agua que el que tenga un elevado número de
grupos hidrófilos. El proceso de solubilizacion implica que las moléculas de
proteína están separadas y dispersas en el disolvente y además que ejerzan
una máxima interacción con el líquido que las rodea.

1. Albuminas.- Son solubles en soluciones salinas diluidas y en agua

y precipitan en sulfato de amonio al 50%, ejemplos de este grupo son: la
α-lactoalbumina de la leche, las albuminas del suero sanguíneo, la
ovoalbúmina de clara del huevo, etc. En general estas corresponden
a la clasificación de las proteínas simples.
2. Globulinas.- Son insolubles en agua pero solubles en soluciones
salinas diluidas, en esta categoría están la miosina del tejido
muscular, la β-lactoglobulina de la leche, la globulina del suero
sanguíneo, la glicina de la soya, la araquinina y la conaraquinina
del cacahuete.
3. Histonas.- Solubles en agua y en los ácidos, se caracterizan por su
elevado contenido de aminoácidos básicos, tienen poca importancia
en la tecnología de alimentos ya que son muy escasos, ejemplo:
histonas (en los corpúsculos rojos de la sangre de los pájaros),
escombriona(en el esperma del escombre y otros peces).
4. Glutelinas.- Son insolubles en agua, en etanol y en soluciones
salinas y solo se solubilizan en acidos PH=2 o en alcalisis PH=12,
junto con las prolaminas, constituyen la mayoría de las proteínas que se
encuentran en algunos granos como el trigo y el maíz.
Entre las más importantes esta la glutelina del trigo, la oricenina del
arroz.
5. Prolaminas.- Solo se solubilizan en etanol al 50-80%, ejemplos: la
zeina del maíz, la gliadina del trigo, hordeina de la cebada.
6. Escleroproteinas.-Son insolubles prácticamente en todos los
disolventes, presentan cierto grado de cristalinidad y son muy
resistentes a la acción de la mayoría de los agentes químicos y
enzimáticos, ejemplo: las proteínas fibrosas pertenecen a este grupo,
colágeno, elastina, queratina, miocina, actina, fibrinógeno.
III.-CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS POR SU CONFORMACION.-

1. Proteínas fibrosas.- estas proteínas se hallan constituidas por cadenas

polipeptidicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje, formando
fibras o laminas.

Son físicamente resistentes, insolubles en el agua o en las soluciones salinas

diluidas, proporcionan rigidez a los tejidos y se caracterizan por estar constituidas
por varias cadenas de polímeros unidas a lo largo de un eje común, esta
integración causa que se produzcan fibras muy estables e inertes a agentes
físicos, químicos y enzimáticos; su papel biológico en el reino animal se puede
comparar con el que desempeña la celulosa en los vegetales.

Destacan por su importancia, el colágeno (parte integral del hueso, del cartílago y
del tejido conectivo en general) y la queratina, que le proporciona rigidez a ciertos
tejidos muy duros como las uñas, el cabello, las pezuñas, los cuernos, las plumas
y la lana.

La estabilidad de las queratinas y su insolubilidad en la mayoría de los disolventes

se deben en gran medida a la presencia de un elevado número de enlaces
disulfuro intermoleculares provenientes de la oxidación de residuos de cisteína.

Otra proteína importante es la elastina del tejido conjuntivo elástico de los

ligamentos.

2. Proteínas globulares.- presentan una estructura esférica por el doblamiento

de una cadena, de tal manera que integran un modelo tridimensional redondo.

La mayoría son solubles en soluciones acuosas, generalmente desempeñan un

función móvil o dinámica en la célula.

Las enzimas son por lo general proteínas globulares, así como los anticuerpos,
algunas hormonas y muchas proteínas que desempeñan función de transporte
tales como la seroalbumina y la hemoglobina.

Algunas proteínas se hallan situadas entre los tipos fibrosos y globular,

pareciéndose a las proteínas fibrosas por su forma cilíndrica y a las proteínas
globulares por ser solubles en soluciones acuosas, salinas; así tenemos la
miosina, elemento estructural del musculo, el fibrinógeno, elemento estructural de
los coágulos sanguíneos.
IV.- CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS POR SUS FUNCIONES
BIOLOGICAS.-

Muchas de las proteínas tienen una función biológica muy característica, algunos
le confieren rigidez a los tejidos, otros son enzimas, hormonas, toxinas,
anticuerpos, transportadores de oxigeno o bien sirven como reserva de nitrógeno.

1. Enzimas.- representa la clase más amplia, cada enzima cataliza un tipo

diferente de reacción química. Son específicas en su función; por ejemplo la
enzima hexoquinasa cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el
ATP a la glucosa, el citocromo C transfiere electrones hacia el oxígeno
molecular durante la respiración, el lactato deshidrogenasa deshidrogena el
lactato, DNA-polimerasa replica y repara el DNA.
2. Proteínas transportadoras.- son proteínas capaces de unirse y transportar
tipos especiales de moléculas por la sangre.
 La seroalbumina se une estrechamente a los acidos grasos libres y
de este modo transporta sus moléculas entre el tejido adiposo y otros
órganos de los vertebrados.
 Las lipoproteínas del plasma sanguíneo transportan lípidos entre el
intestino, el hígado y los tejidos adiposos.
 La hemoglobina de los eritrocitos de los vertebrados transportan
oxigeno desde los pulmones a los tejidos.
 Los invertebrados poseen la Hemocianina, transportadoras de
oxígeno.
 La mioglobina transporta oxígeno en el musculo.
 La ceruloplasmina, transporta Cu en la sangre.
 Globulina que liga hierro, transporta Fe en la sangre.

3.- Proteínas contráctiles.- Actúan como elementos esenciales de los sistemas

contráctiles, ejemplos. Miosina, actina, elementos proteicos principales de los
sistemas contráctiles del musculo.

4.- Proteínas con función protectora o defensa.-

 Las proteínas trombina y fibrinógeno participan en la coagulación de la

sangre e impiden de este modo la pérdida de sangre del sistema vascular
de los vertebrados.
 Los anticuerpos o inmunoglobulinas son las proteínas protectoras mas
importantes, estas proteínas se combinan con las proteínas con las
proteínas extrañas y asi las neutralizan o con otros cuerpos que se han
introducido en la sangre o en los tejidoos de un vertebrado determinado.
5.-Proteinas de reserva.- desempeñan la función de almacenar aminoácidos
como elementos nutritivos y como sillares para el embrión en crecimiento,
ejemplos:

 Ovoalbúmina: proteína de la clara del huevo

 Caseína: proteína de la leche
 Ferritina: reserva el hierro en el bazo
 Gliadina: proteína de la semilla del trigo
 Zeina: proteína de la semilla del maíz

6.- Las toxinas.- Son sustancias toxicas para los animales superiores en
cantidades muy pequeñas, ejemplos:

 Toxina de Clostridium botulinum, origina envenamiento bacteriano de los

alimentos.
 Toxina diftérica, toxina bacteriana.
 Venenos de serpientes, son enzimas que hidrolizan los fosfogliceridos
 Ricina, proteína toxica de la semilla del ricino.
 Gosipina, proteína toxica de3 la semilla del algodón

7.- Proteínas que cumplen función hormonal.- estas proteínas actúan como
hormonas, por ejemplo:

 La hormona de crecimiento o somatotropina.

 La insulina segregada por ciertas células especializadas del páncreas,
regula el metabolismo de la glucosa.

8.- Proteínas estructurales.- el colágeno es la proteína estructural extracelular en

el tejido conectivo y en el hueso.

 La elastina del tejido elástico amarillo

 La α-queratina, en la piel, plumas, uñas
 Mucoproteinas en las reacciones mucosas, fluido sinovial

Además de estas clases principales de proteínas, alguna tienen funciones poco

habituales, las arañas, los gusanos de seda segregan una disolución espesa de la
proteína fibroina, la cual se solidifica rápidamente formando el filamento insoluble
que sirve para formar las telarañas y capullos.

La sangre de algunos peces que habitan en las aguas antárticas a temperaturas

inferiores a cero grados, contienen una proteína que impide la coagulación de la
sangre y recibe el nombre de proteína anticongelante.
La monolina es una proteína de sabor dulce, lo encontramos en algunos frutos,
cuando se desnaturaliza no conserva su sabor dulce.

2.2. VARIACIÓN DE LA SECUENCIA DE PROTEÍNAS HOMOLOGAS

En proteínas homologas son relativamente invariables algunos residuos de

aminoácidos en posiciones específicas. Estos residuos deben ser esenciales para
la función de la proteína, ya que son las mismas en todas las especies y su
cambio es infrecuente.

Las proteínas homolo0gas contienen también restos variables, dependiendo de la

especie.

Se le conoce las secuencias aminoácidos completas de las insulinas aisladas en

muchas especies distintas de vertebrados.

Estas insulinas poseen virtualmente una actividad hormonal específica y un mismo

peso molecular.

La insulina está constituido por dos cadenas peptídicas: la A que posee 21 restos
de aminoácidos y la B que consta de 30. La cadena A de las insulinas de hombre,
cerdo, perro, conejo y cachalote, son idénticas. La cadena B de las insulinas
humana y de elefante son así mismo idénticas. La B es idéntica en la vaca, cerdo,
perro, oveja, cabra y caball0.

En la cadena A la sustitución de aminoácidos de una especie a otra, tiene lugar

por lo general, en la posición8,9y 10, se ha observado también sustituciones en la
posición 4, 13, 14, 15 y 18. El estudio posterior de las secuencias de la insulina en
alas diferentes especie, muestra en la posición a b la alanina, la histidina y la
treonina se sustituyen mutuamente en la posición A9, lo hacen la serina, argenina,
lisina, asparragina y la glicina, y en la A10, la valina, isoleucina, prolina y la
treonina.

La insulina se encuentra solamente en los vertebrados y esta aparentemente

ausente en los animales inferiores, en las plantas y bacterias.

2.2.1 CAMBIOS MUTACIONALES EN LA SECUENCIA AMINOACIDA DE UNA

ESPECIE

En la enfermedad humana denominada anemia falciforme, los eritrocitos tienden

a adoptar forma de hoz cuando la presión de oxigeno es bajo, los eritrocitos
normales tienen la conformación discoidal plana. La movilidad electroforética de la
hemoglobina normal.

La hemoglobina es un tetrámero compuesto por dos cadenas de tipo, cada α yβ

una de dos cadenas α consiste en 141 residuos de aminoácidos y cada una de las
dos cadenas βconsiste en 146 residuos.

Estudios químicos han demostrado que la hemoglobina de las células falciformes

(hemoglobina S) difiere de la hemoglobina normal (hemoglobina A) solamente en
un resto aminoácido. Las cadenas α de las dos formas son idénticas, pero el reato
de ácido glutámico situado en la posición βde la cadena β de la hemoglobina
normal se halla sustituido por un resto de valina en la hemoglobina.

Hemoglobina A val his leu tre pro glu glu lis

Hemoglobina S val his leu tre pro val glu lis

Las dos valinas de la posición 1 y 6 forman asociación hidrofóbica que conduce a

la hemoglobina S adoptar una conformación tal que al apilarse, lo hace de la
manera que la forma del propio eritrocito resulte distorsionada. La anemia
falciforme es, por tanto, una enfermedad de origen genética.

La sustitución de aminoácido es el resultado de una mutación en la molécula de

NDA que codifica la síntesis de la cadena β de la hemoglobina.

La mayoría de las personas que poseen hemoglobina S en eritrocitos, son

heterocigotos, y portadores de gen para la hemoglobina normal y de otro para la
hemoglobina S; se dice que tales individuos son poseedores de rasgos
falciformes. La minoría llamada homocigotos, son portadores de los genes,
correspondiente a la hemoglobina S: tales individuos padecen de anemia
falciforme, y sus eritrocitos contienes solamente hemoglobina S.

2.3 NIVELES DE ESTRUCTURACION DE LAS PROTEINAS

una característica de las proteínas es que posee estructuras tridimensionales bien
definidas. esta organización en el espacio, denominada conformación de la
proteína permite que cumpla una función biológica en el organismo.

Para comprender porque una proteína adquiere una forma determinada y para
reconocer las fuerzas químicas que la estabilizan, se han establecido los
siguientes niveles de estructura de la conformación de las proteínas:

2.3.1.-ESTRUCTURA PRIMARIA
Se refiere a la secuencia lineal de los aminoácidos y la ubicación de los enlaces
disulfuro S-S entre los residuos de cisteína. esta estructura está estabilizada por
los enlaces de tipo covalente. En conclusión, lo que nos indica esta estructura es
de qué aminoácidos lo conforman la proteína y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran, la función de una proteína depende de su secuencia y
de la forma de que este adopte.

Es una propiedad controlada genéticamente, altamente reproducible y única para

cada fracción.

Por esta razón, se han estudiado las secuencias de estos monómeros y se ha

llegado a pensar que pueden existir relaciones genéticas entre diferentes
especies, por ejemplo: la α-lactoalbúmina de la leche y la lisozima del huevo
presentan estructuras primarias muy semejantes que solo varían en unos cuantos
residuos, debido a esta gran similitud existe la hipótesis de que tanto las aves
como los bovinos descienden de un tronco común que vivió hace muchos años.

La estructura primaria de muchas proteínas, sobre todo los de la leche y de

algunas enzimas y hormonas se conoce perfectamente, para determinar la
generalmente se usan técnicas cromatográficas, como el analizador de
aminoácidos, junto con las proteasas específicas para ciertos enlaces peptídicos.
Con esta información es posible pronosticar, muchas de sus propiedades, su
comportamiento entre ciertos agentes, su estabilidad, su solubilidad, etc.

2.3.2.- ESTRUCTURA SECUNDARIA

Se refiere a la ordenación regular y periódica de las proteínas en el espacio, a lo

largo de su eje o dirección.

 Esta estructura esta estabilizada por diversas fuerzas, los más importantes
son: las fuerzas electrostáticas, los puentes de hidrogeno, las interacciones
hidrófobas.
  Está determinada por la interacción de los grupos carbonilo y amino de los
residuos de aminoácidos que forman la proteína.
Las proteínas presentan dos tipos de estructura secundaria:

a).-Hélice α

b).-Lamina β

a). -Hélice α.-los aminoácidos se tuercen en espiral, como un resorte, cada vuelta
de la espiral están formadas aproximadamente de 3,6 aminoácidos.

La hélice α queda estabilizada por enlaces de hidrogeno entre los grupos

carbonilo y amino de la cadena principal.

De esta manera todos los grupos amino y carbonilo de la cadena principal quedan
estabilizados atreves de puente de hidrogeno.

b). -Lamina β o conformación β.- se presenta en las queratinas y en otras

proteínas clasificadas como fibrosas, en esta, cada polímero adopta una
conformación en zigzag extendida, de tal manera que pueden existir varias
moléculas alineadas paralelamente o anti paralelamente, que producen laminas
plegadas unidas transversalmente por puentes de hidrogeno intermoleculares. las
cadenas poli peptídicas paralelas se desarrollan en la misma dirección del N
terminal al C terminal, mientras que en las anti paralelas se extienden en
direcciones opuestas.
esta estructura está estabilizada por enlaces de hidrogeno entre grupos y amino y
carbonilo de filamentos peptídicos diferentes.

2.3.3.- ESTRUCTURA TERCIARIA

Se refiere en que la cadena poli peptídica se dobla tridimensionalmente para

producir una estructura estrechamente plegada y compacta, característica de las
proteínas globulares, a diferencia de las fibrosas, que son moléculas lineales, las
globulares tienen sus cadenas compactadas con un alto grado de organización y
presentan uniones covalentes (disulfuro S-S), hidrófilos, hidrófobas y también
iónicas. Las uniones covalentes son las más fuertes, imparten una mayor
estabilidad y se producen cuando se oxidan dos moléculas de cisteína, sin
embargo, existen proteínas que carecen de ellas, pero que son estabilizados por
un gran número de las otras que son de menor energía.
2.3.4.- ESTRUCTURA CUATERNARIA

Se refiere a la asociación de dos o más cadenas (iguales o diferentes) a través de

uniones no covalentes; pone de manifiesto la disposición en el espacio de las
proteínas compuestas por más de una cadena poli peptídica. la proteína
representativa de estructura cuaternaria es el de la hemoglobina, tetrámero
integrado por cuatro cadenas poli peptídicas, dos α y dos β.
2.4 DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS

La desnaturalización de proteínas es una desnaturalización bioquímica. Por

desnaturalización
bioquímica se entiende
el cambio estructural de
proteínas o ácidos
nucleicos que lleva a la
perdida de la estructura
nativa de la molécula de
estas sustancias. Este
cambio estructural conlleva
a un cambio en el funcionamiento óptimo de las proteínas o ácidos nucleicos
pudiendo llegar a la pérdida total de su función biológica. También, pero no
siempre, va acompañado de cambios en las propiedades físico-químicas siendo lo
más común la pérdida de solubilidad.

2.4.1 ¿En qué consiste la desnaturalización de proteínas?

Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial para
el desarrollo de su función biológica. Esta estructura tridimensional es conocida
con el nombre de conformación espacial y se caracteriza por un plegamiento
determinado de su estructura. La desnaturalización de las proteínas ocurre cuándo
se pierde esta conformación espacial específica.

Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es específica. Se

forman en los ribosomas por lectura de los genes que llevan la información de la
secuencia concreta de aminoácidos que da lugar a una determinada proteína.
Esta cadena de aminoácidos agrega otros átomos o moléculas como cobre, zinc,
hierro, etc, para dar lugar a la proteína final que comienza a plegarse sobre sí
misma para adoptar la conformación espacial necesaria para realizar
correctamente su función biológica. La pérdida de esta conformación espacial
hace que la proteína no pueda cumplir con su función biológica en el organismo y
es lo que se conoce como desnaturalización de proteínas. Por ejemplo, un enzima
pierde su función catalítica.

La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como

acidez del medio, temperatura, etc. Es importante saber que la desnaturalización
de una proteína no afecta a lo que se conoce cómo estructura primaria, esto es, la
secuencia de aminoácidos base de la proteína.
Hay casos excepcionalmente raros en los que una proteína desnaturalizada no
pierde su función biológica.

2.4.2 Renaturalización

La desnaturalización de proteínas puede ser reversible o irreversible. Esto

depende del grado de cambios estructurales que haya sufrido la proteína durante
el proceso de desnaturalización. Si una desnaturalización es reversible, la proteína
puede volver a su conformación espacial funcional si el agente desnaturalizante
desaparece el medio o deja de ejercer su efecto. En el caso de que la
desnaturalización de una proteína sea reversible, la reestructuración de la proteína
de vuelta a su conformación espacial funcional puede ser lento, puede durar
desde horas hasta días.

El proceso opuesto a la desnaturalización recibe el nombre de renaturalizaicón.

Agentes desnaturalizantes

Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que

producen la desnaturalización de las proteínas. Entre los más comunes podemos
citar:

 Temperatura
 pH
 polaridad del disolvente
 fuerza iónica
El ejemplo más famoso para ilustrar la desnaturalización de proteínas es la
cocción del huevo. La clara del huevo está compuesta en gran parte por agua y
albúminas, un tipo de proteínas. Al aumentar la temperatura las proteínas de la
clara del huevo se desnaturalizan, pierden su solubilidad y la clara del huevo deja
ser líquida y transparente y pasa a ser opaca de color blanco y sólida. Otro
ejemplo común es la desnaturalización de la caseína de la leche si la leche se
vuelve ácida, lo que ocurre de forma natural por la fermentación de bacterias (la
leche se corta) pero que también se puede conseguir si añades limón, u otro
ácido, a la leche para bajar su pH.

3. Conclusión.
las proteínas son materiales polímeros que se encuentran en las células vivientes.
Sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son fundamentales para
muchos procesos vitales. Las proteínas son polímeros de aminoácidos y se
producen en las células del cuerpo. Las proteínas de otros animales y de algunas
plantas son un alimento importante, ya que proporcionan los aminoácidos que son
esenciales para el cuerpo en la producción de las proteínas necesarias.

Como pudimos ver, existen centenares de variedades distintas de proteínas en el

cuerpo, cada una encargada de realizar ciertas tareas definidas. Sin embargo
pueden hasta utilizarse como combustible, aunque no sean, en
principio, alimentos energéticos como los carbohidratos.

Cada tejido recoge constantemente de la sangre los aminoácidos especiales que

necesita para su reparación o crecimiento. Un cuerpo que se desarrolla necesita
un amplio suministro de aminoácidos para ayudar al crecimiento de sus tejidos.
Por eso, los niños y los adolescentes necesitan más proteínas que los adultos.

Las necesidades proteínicas no varían según el trabajo desarrollado, sin embargo,

si es insuficiente la dotación de estos elementos básicos, el cuerpo echará mano
de las proteínas como combustible y no quedarán bastantes para fabricar
convenientemente el tejido corporal.

Por estas razones concluimos que las proteínas son sustancias esenciales para
los seres vivientes.

4. BIBLIOGRAFIA

http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema08.pdf

https://tuylaquimica.files.wordpress.com/2011/03/aminoacidos-peptidos-y-
proteinas-espectacular.pdf