Biomoléculas: Aminoacidos y

Proteínas
 PROTEINAS
Las proteínas son compuesto bioquímicos más
importantes y abundantes de los seres
vivos.
Cumplen funciones como:
• Componentes estructurales.
• Transporte y almacenamiento.
• Transmitir información.
• Proporcionar defensa contra infecciones.
• Capacidad de actuar como enzimas.

➢Son biopolimeros compuesto por unidades

monoméricas llamadas aminoácidos.
➢Estos aminoácidos unidos por enlaces
pepiticos
 AMINOÁCIDO
• Se define como una molécula que contiene un grupo amino básico (NH2)y un
grupo ácido carboxilo (COOH)
• Existen 20 aa distintos.

➢Todos los aminoácidos son quirales

excepto la glicina.
➢Todos son asimétricos menos la glicina.
➢Presentan reacciones muy parecidas a la
de los ácidos y aminas
Moléculas quirales
 AMINOÁCIDOS-CLASIFICACIÓN
• Ácidos: 2aa.
• Básicos: 3aa.
• Polares: 5aa.
• No Polares: 10 aa.
 Ácidos
• Presenta un grupo ácido en su cadena R, que libera un protón
y adquiere carga negativa.
• Son muy Hidrófilos.
 BASICOS
• Son aquellos que tienen un grupo NH2
 POLARES
❖ Son aquellos que tienen en su estructura un grupo funcional para poder
formar puentes de hidrógenos.
 No Polares
• Estos son estabilizados por interacciones
hidrofóbicas.
 FORMACIÓN DE ENLACE PEPTIDICO
• Entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, con la
perdida de una molécula de agua.
FORMACIÓN DE ENLACE PEPTIDICO
CONFORMACIÓN DE
PROTEINAS
 ESTRUCTURA PRIMARIA
• Dirigida por el código genético.

• Determinada por la secuencia lineal de aminoácidos .

Va del extrema amino libre al extremo carboxilo libre

 ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Organización de
cadena de polipéptidos
por formación de
puentes de hidrógenos.
• Pueden ser estructuras
Hélice alfa o beta
laminar
 Estructura alfa helice
• Características
• El carbono alfa rota 45º de manera que el
grupo carbonilo y el hidrogeno del amino se
alinean.
• Se forman puentes de hidrógenos entre estos
dos, cada 4 enlaces pepiticos.
• El producto es una hélice alfa o espiral
 Estructura beta plegada
• El carbono alfa rota en 180º, los grupos R quedan
Beta paralela si se disponen
perpendiculares a la cadena.
de N a C
• Tiene forma aplanada y extendida. Beta antiparalela si se
• Los puentes de hidrógenos se van plagando de lado a disponen de
lado. N a C y luego de C a N
 ESTRUCTURA TERCIARIA
• Participa el grupo R de los aminoácidos.
• Forma estructura tridimensional.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Formado por diferentes sub unidades o cadenas polipeptidicas.
• Las sub unidades permanecen unidas por puentes de
hidrógenos, interacciones hidrofobicas y puentes di sulfuros.
RESUMEN
 DESNATURALIZACIÓN
• Cada proteína debe mantener su configuración determinada para cumplir su
función.
• Ocurre cuando pierde su estructura secundaria o terciaria por alteraciones del pH,
temperatura, disolventes orgánicos, afectan las fuerzas que las mantienen.
• La desorganización de la estructura molecular lleva a la pérdida de las
propiedades y funciones de las proteínas: DESNATURALIZACION.
• Se conserva la estructura primaria.( no afecta los enlaces peptidicos)
• Se pierde la función.
 AGENTES DESNATURALIZANTES
• pH: Se alteran los puentes de enlace, cambiando
su estructura terciaria y hace que la proteína
precipite .
• Temperatura: Aumenta la energía cinética de las
moléculas y las interacciones hidrófobas se
rompen, el agua actúa con los aminoácidos
apolares haciendo que la proteína cambie de
estructura y precipite.
• Disolventes orgánicos: Disminuyen el grado de
hidratación cambiando su estructura terciaria y
hace que la proteína precipite.
 FUNCIONES BIOLOGICAS
• Enzimas: biocatalizador,
acelerando las reacciones del
metabolismo.
• Hormonas: como la insulina y el
glucagón
• Defensas: inmunoglobulinas que se
encargan de la defensa del
organismo
• Receptores de señales: reconoce
señales enviadas a la célula, como
neurotransmisores, hormonas,
anticuerpos, etc..
• Transportes: a través de la
membrana plasmática de
moléculas de gran tamaño y
polares
• Movimiento: Participan de la
contracción celular.
Movimiento de cilios y flagelos
por medio de microtúbulos
• Reguladora: En el ciclo celular
(Ciclinas)
• Estructural: Forman el
citoesqueleto, parte de la matriz
extracelular y dan resistencia
mecánica a la célula.
 SOLUBILIDAD
• Globulares: cuando se pliega sobre sí misma, con
apariencia ovoide y son solubles en agua . Ej: enzimas,
hormonas, anticuerpos, etc.
• Fibrosas: las cadenas se ordenan paralelamente,
formando laminas o fibras extendidas que son insolubles.
Ej.: Colágeno, queratina.
GLUCOPROTEÍNA