ESTRUCTURA Y CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

• Cada proteína posee una estructura tridimensional que es un reflejo de su

función

• La estructura proteica está estabilizada por múltiples interacciones débiles.

• Las interacciones hidrofóbicas son la que más contribuyen a la estabilización

de la forma globular de la mayoría de proteínas solubles.

• Las interacciones iónicas y los puentes de hidrógeno se encuentran

optimizados en las estructuras específicas más estables termodinámicamente.

• La naturaleza de los enlaces covalentes en el

esqueleto polipeptídico impone limitaciones a la estructura.
ENLACE PEPTÍDICO
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central:
una cadena lineal de aminoácidos
ESTRUCTURA PRIMARIA
El elemento más importante de ésta estructura es la secuencia de
aminoácidos

Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-

terminal hasta el carboxilo final

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los

distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o
"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los
aminoácidos

Es una descripción de todos los enlaces covalentes (principalmente

enlaces peptídicos y puentes disulfuro) que unen los aminoácidos de
una cadena polipeptídica
Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA
enlazadas por puentes disulfuro entre las cisteínas
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Se refiere a disposiciones particularmente estables de los
aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales
repetitivos
• Conformación local de algunas partes del polipéptido
• Las conformaciones más destacables son las hélices α y las
láminas β

Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La cadena
polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por
fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al
grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos mas allá ( n + 4 ). De esta
manera cada grupo CO y NH de la estructura central (columna vertebral o "backbone") se
encuentra unido por puente hidrógeno.
HÉLICES ALFA
La conformación beta organiza las cadenas polipeptídicas en forma de hoja

En esta disposición se forman enlaces de

hidrógeno entre segmentos adyacentes de
cadena polipeptídica

El esqueleto de la cadena polipeptídica está extendido

en zigzag y pueden disponerse de manera adyacente
formando una estructura que semeja la de una serie
de pliegues.
 ESTRUCTURA TERCIARIA

• Describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un polipéptido

• Estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica
• Es la disposición tridimensional de todos los átomos de una proteína
Existen dos tipos de estructuras terciarias básicas:

•proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y

•proteínas globulares, solubles en agua.

Cadenas polipeptídicas dispuestas en largas hebras u hojas

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Solo está presente si hay mas de una cadena

polipeptídica.

• Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura

cuaternaria representa su interconexión y

organización.