NOMBRE Y APELLIDO: Vania Ivon Yanique Ventura

CURSO: 5° Semestre
CODIGO: 9996523
CARRERA: Ingeniería Ambiental
MATERIA: BioQuimica
GESTION: II – 2020
 Resumen
La estructura de la Proteínas
1. FUNCION DE LA PROTEINAS
-Estructural: molécula de Colágeno, esta distribuida dentro del tejido conectivo
-Movimiento: La miocina esta participan en la contracción muscular
- Catalizadora: La pepsina (milasaza, lactasa)
- Transporte: importante en el organismo como principal la Mioglobina que transporta el
oxigeno dentro de nuestro organismo (nivel celular), denominadas canales las cuales permiten
el paso de iones sodio, potasio o calcio.
- Regulación y Señalización: Se encuentran las hormonas las cuales regulan (insulina) los niveles
de glucosa.
* Las proteínas que participan en inmunoglobulinas
2. Clasificación de la proteínas
Fibrosas : Proteínas de forma alargada insolubles en agua con función protectora o estructural

Globulares: Proteínas de forma esférica, solubles en agua con funciones de transporte, defensa,
catalizadoras, Hemoglobina
Estructura de las Proteínas
1. La estructura primaria: se puede saber con certeza el numero y tipo de aminoácido que la
componen, la mayoría de los casos son mas comunes en los péptidos, además de que poseen
un numero mejor de aminoácidos, o puentes de disulfuro

2. Estructura Secundaria: 1. ∝ −𝐻𝑒𝑙𝑖𝑐𝑒

- La cadena se va enrollando en espiral{La estructura se mantiene por puentes de hidrogeno
intracatenarios
Ejemplos: colágeno, queratina dentro de la fibrosas y la mioglobina dentro delas globulares.

Es necesario mencionar que los aminoácidos de gran tamaño ejem. Argini, licina son de mayor
volumen y afecta la estructura en alafa hélice, mientras que los glicina son estructuras
pequeñas y mantiene la hélice.
ESTRUCTURA DE 𝛽 − 𝑝𝑙𝑒𝑔𝑎𝑑𝑎
Las cadenas laterales se orientan de forma alterna, y la cadenas polipeptídicas pueden unir de
2 formas paralela o antiparalela.
3. PROTEINAS TERCIARIAS. ( Proteínas y cuaternarias son globulares)
Son solubles en agua. Se conforman de 5 fuerzas:
 Puente de hidrogeno: Se genera en un carbonilo de una cadena de un aminoácido, de
esta cadena polipeptídica,(se existe una tracción).
 Puentes Disulfuro: El cual se forma debido al acercamiento de la cadena lateral
cisteina, se formo una cadena y son exclusivo de cisteínas.
 Interacciones Hidrofóbicas: Se entiende que ocurre solo entre cadenas hidrofóbicos o
laterales de aminoácidos no polares, Donde puede ocurrir entre dos aminoácidos de
valina o alanina.
 Interacciones Iónicas o Puentes Salino:Surge una atraccione ntre la cadena lateral de
una aminoácido Lisina y cadena lateral acido (glutanico o aspargico) se genera un
enlace.
 Fuerza Catión 𝜋: Se genera entre aminoacido básicos lisina, arginina, con aromáticos
fenilananina, criptofano, generan una atracción y se unen. Buscan un plegado de la
proteína.
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Se muestra de la hemoblogina que tiene 4 cadenas,
DESNATURALIZACION DE PORTEINAS:
Perdida o plegados de la proteína acción donde pierden su acción biológica,
1. Temperatura: Esto mantiene la forma de forma terciaria, secundaria. (puentes de
hidrogeno) no se debe presentar en el ser humano, por que termo regulamos la temperatura
2. PH: Fuerzas de sulfuro, puentes de salino: Afecta los plegados proteínicos,
3. Solubilidad, agregar Sales: Alterarian la estructura de las proteínas. Pierden la forma

Bibliografía. Del video

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$. Laguna jose. Bioquímica de Laguna Séptima Edicion. Manual Moderno Sarviar. 2011
6. WWW.biorom.com
7. WWW.uah.es/biomoleculas