AMINOÁCIDOS Y

GENERALIDADES DE
PROTEÍNAS

Facultad de Odontología
Bioquímica
Prof. Ada Corredor.
 Objetivos específicos
 Establecer las diferentes clasificaciones de los
aminoácidos.
 Conocer las propiedades físico-químicas de los
aminoácidos.
 Explicar el enlace peptídico, sus propiedades y
sus funciones.
 Diferenciar los tipos de péptidos y sus
funciones.
 Objetivos específicos
 Diferenciar la organización estructural de las
proteínas.
 Explicar el comportamiento de las proteínas de
acuerdo a sus propiedades físico-químicas.
 Aminoácidos:
 Definición: moléculas orgánicas que
contienen al menos un grupo amino (-NH2) y
otro ácido (-COOH)

Carbono α
 Clasificación de los
aminoácidos

 Estructural: Según la cadena lateral “R”

 Biológico o nutricional:
 Clasificación estructural
de los aminoácidos
 Apolares o hidrófobos:
Glicina, Valina, Leucina, Isoleucina, fenilalanina,
triptófano y Metionina, Prolina y Alanina.

 Polares o hidrófilos:
• Neutros: Serina, Treonina, Cisteína, Glutamina,
Tirosina y Asparagina.
• Ácidos: Ácido Aspártico y Ácido Glutámico.
• Básicos: Lisina, Arginina e Histidina.
Aminoácidos apolares
Aminoácidos neutros
Aminoácidos polares ionizables
 Ácidos  Básicos
Aminoácidos polares ionizables
 Ácidos  Básicos
 Clasificación biológica o
nutricional de los aminoácidos
 Esenciales:

 Leucina, Isoleucina, Lisina, Metionina,

Fenilalanina, Treonina, triptófano y Valina.

 No esenciales.
 Propiedades físico-químicas
 Solubilidad.

 Actividad óptica.

 Isomería.

 Punto isoeléctrico.

 Reacciones que dependen del grupo

amino o carboxilo.
 Propiedades físico-químicas
 Solubilidad
 Propiedades físico-químicas
 Actividad óptica.

Carbono
asimétrico

No
 Isomería. tiene

Glicina
 Propiedades físico-químicas
 Isomería:
 Propiedades físico-químicas
 Punto isoelétrico (pI): pH en el que la carga neta
total es nula.
 Propiedades físico-químicas
 Reacciones que dependen del grupo amino:

 Transaminación

 Desaminación

 Transdesaminación
 Propiedades físico-químicas
 Reacciones que dependen del grupo carboxilo:

 Descarboxilación:
 Enlace peptídico
 Definición: condensación entre el grupo
α-amino de un aminoácido y el grupo α-carboxilo
de otro, liberando una molécula de agua.
 Enlace peptídico
 Características:
 Es muy fuerte y resistente a la hidrólisis
(covalente).
 Requiere energía para su formación (ATP).
 Se comporta como un doble enlace y no
permite el giro.
 Todos los átomos del enlace peptídico
comparten un mismo plano.
 Formación de péptidos

Extremo amino terminal Extremo carboxilo terminal

 Formación de péptidos

 Dipéptido

 Tripéptido: Glutatión.

 Oligopétido: Vasopresina, oxitocina

 Polipéptido

 Proteínas
 Niveles de organización
proteica
 Estructura primaria:
 Secuencia de aminoácidos
 Estabilizada por el enlace peptídico
 El esqueleto de la cadena es común a todas
las proteínas, diferenciándose por los
residuos aminoacídicos.
 Toda la información referente a la estructura
nativa se encuentra en ella.
 Niveles de organización
proteica
 Estructura secundaria:
 La cadena de aminoácidos se pliega sobre sí
misma de una manera constante
 Es estabilizada por puentes de hidrógeno que
se dan entre los átomos de H+ y Oxígeno que
forman el enlace peptídico
 Sus principales tipos son:
• Hélice α
• Lámina plegada β
• Conformación al azar
 Niveles de organización
proteica
 Hélice α:
 Niveles de organización
proteica
 Lámina plegada β: disposición en zig-zag

Paralela Antiparalela
 Niveles de organización
proteica
 Estructura terciaria:
 Plegamiento sobre sí misma
 Se estabiliza por interacciones entre las
cadenas de aminoácidos:
• Covalentes ( Ej.: enlace disulfuro S-S)
• Puentes de hidrógeno
• Fuerzas de Van Der Waals
• Hidrófobas
• Electrostáticas
Niveles de organización
proteica
Estructura
Nativa
 Niveles de organización
proteica
 Estructura cuaternaria:
 Interacciones entre varias cadenas
polipeptídicas.
 Pueden formar dímeros, trímeros,
tetrámeros…
 Pueden ser homopeptídicas o
heteropeptídicas
 Se estabiliza de igual manera que la
estructura terciaria.
 Estructura oligomérica

¿Cual es la diferencia entre

la estructura terciaria y
la cuaternaria?

Monómero Dímero
Estructura terciaria Estructura cuaternaria
 Tetrámero

Dímero
 Tipos de proteínas según
su estructura tridimensional

Proteínas fibrosas Proteínas globulares

Propiedades físico-químicas de las
proteínas:
 Solubilidad.

 Denaturación.

 Comportamiento de las proteínas como

iones.
 Solubilidad:es directamente proporcional
al campo eléctrico producido por iones de
la molécula proteica y consiste en la
formación de la capa de solvatación o
atmósfera hidratante.
 Denaturación (Desnaturalización):
Procedimiento mediante el cual la proteína
pierde su estructura nativa, por tanto
pierde su función.

 Puede ser: • Agentes que la producen:

• Reversible • Físicos
• Irreversible • Químicos y
• Mecánicos
Características de las proteínas
desnaturalizadas:
 Solubilidad disminuida
 Alteración de la estructura interna sin
modificación del enlace peptídico.
 Aumento de la reactividad química
 Aumento de la susceptibilidad a la hidrólisis
por medio de enzimas proteolíticas
 Pérdida de la actividad biológica
 Comportamiento de las proteínas como
iones:
 Capacidad anfótera de las proteínas, gracias
a los grupos ionizables de algunos
aminoácidos.

 Punto isoeléctrico (pI).

 pI
Acido Básico
pH

+
Catión
+=-

Zw
-
Anión
Características de las proteínas en su pI:
 Solubilidad disminuida ó capa de solvatación
disminuida.
 Precitabilidad aumentada.
 Actividad biológica disminuida.
 No migra en un campo eléctrico.