Son macromoléculas formadas por mas de 100 AA.

La palabra PROTEINA se origina de la palabra PROTEIOS.

https://www.youtube.com/watch?v=FF4wcHvlw9U
 2

PROTEÍNAS

• Son las macromoléculas más abundantes

de la célula, ya que intervienen tanto en los
aspectos estructurales como en los procesos
metabólicos de todos los seres vivos.

• El 50 % ó más de la masa libre de agua

(peso seco) del cuerpo humano se compone
de proteínas.

• Los monómeros de estos biopolímeros son

aminoácidos unidos en largas cadenas.
 3

PROTEÍNAS

Estructura de los aminoácidos de las proteínas:

• El Carbono α (vecino al grupo carboxilo) está

unido a 4 sustituyentes distintos, es decir se trata
de un carbono asimétrico.
• Producto de la asimetría del carbono, los
aminoácidos presentan dos isómeros ópticos,
cada uno con su ordenamiento espacial
característico.
• La estructura A, que tiene el grupo NH2 hacia la
izquierda, corresponde a la configuración L, y la
estructura B que presenta este grupo hacia la
derecha se denomina configuración D.
PROTEÍNAS
A B

Representación molecular de los isómeros

ópticos L- aminoácido y D-Aminoácido
 5

PROTEÍNAS

• Todos los aminoácidos presentes en las

proteínas de los organismos tienen la
configuración relativa L.

• Veinte aminoácidos diferentes constituyen las

unidades para la construcción de las decenas
de miles de proteínas distintas que participan
en prácticamente todos los procesos biológicos.

• Estos aminoácidos sólo se diferencian en los

grupos funcionales que aporta la cadena lateral
R; pueden ser alifáticos o aromáticos, polares o
apolares, ácidos o básicos.
 6

PROTEÍNAS

• Propiedades de los aminoácidos:

• Son sólidos a temperatura ambiente, pues

tienen puntos de fusión superiores a los 200 °C.

• Son bastante solubles en agua.

• Muy poco solubles en disolventes orgánicos.

• Son menos ácidos que los ácidos carboxílicos

y menos básicos que las aminas.
 7

PROTEÍNAS

• Propiedades de los aminoácidos:

• Presentan cargas, por lo que pueden captar o

ceder protones al medio, dependiendo del PH
de la disolución en que se encuentren.

• Si es ácida, los aminoácidos captan protones

se comportan como base. Si la disolución es
básica, cede protones y se compota como un
ácido. Por lo tanto, son ANFÓTEROS.
 8

PROTEÍNAS Configuración

• Arreglo espacial de los átomos en una

proteína.
• Las conformaciones que existen en
determinadas condiciones son,
usualmente, las que son
termodinámicamente más estables .
• Las proteínas que se encuentran en alguna
conformación funcional son llamadas
proteínas nativas.
 9

PROTEÍNASConfiguración

• La configuración se da por:

• Interacciones con agua (aa hidrofílicos o

hidrofóbicos).
• Máximo número de puentes de H.
• Interacciones entre los aa; por carga
eléctrica (Puentes de sal) o entre SH de
cisteínas (Puentes disulfuro).
 10

PROTEÍNAS

• Niveles Estructurales:

• El uso de métodos físicos como la

difracción de rayos X , ha permitido
conocer los niveles de organización de las
proteínas que corresponden a las
estructuras primaria, secundaria, terciaria
y cuaternaria.
• https://www.youtube.com/watch?v=2IWSYOHNUpA
PROTEÍNAS
 12
PROTEÍNAS
Estructura Primaria
• La estructura primaria
es la secuencia de
aminoácidos de la
proteína. Nos indica qué
aminoácidos componen
la cadena polipeptídica y
el orden en que dichos
aminoácidos se
encuentran.

• La función de una
proteína depende de su
secuencia y de la forma
que ésta adopte.
 13
PROTEÍNAS
Estructura Primaria
 14

PROTEÍNAS
Estructura Secundaria
• La estructura secundaria es la disposición de
la secuencia de aminoácidos en el espacio.
Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición estable.

• Existen dos tipos de estructura secundaria:

HÉLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
 15

PROTEÍNAS
Estructura Secundaria
• La HÉLICE ALFA, se forma al
enrollarse helicoidalmente sobre
sí misma la estructura primaria.
• Se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre el –
C=O de un aminoácido y el –
NH- del cuarto aminoácido que
le sigue.
• Hay 3.6 aminoácidos por cada
vuelta, y cada vuelta tiene 5.4
ángstrom. Esta estructura fue
propuesta por Linus Pauling en
1951.
PROTEÍNAS 16

Estructura Secundaria
• Otra perspectiva de la HÉLICE ALFA:

right-handed helix
PROTEÍNAS 17

Estructura Secundaria
• La HÉLICE ALFA:
 18
PROTEÍNAS
Estructura Secundaria
• La HÉLICE ALFA:
• Cinco fenómenos pueden afectar la
estabilidad de la hélice:
1) Repulsión electrostática entre grupos
R de aa cercanos.
2) Amontonamiento de grupos R
adyacentes.
3) Interacciones entre grupos R lejanos.
4) La presencia de residuos de Pro y
Gly.
5) Interacción de residuos de aa a los
extremos de la hélice y el dipolo que
forma.
PROTEÍNAS 19

Estructura Secundaria
• HOJA PLEGADA BETA: En esta disposición los
aminoácidos no forman una hélice sino una cadena
en forma de zigzag, denominada disposición en
lamina plegada. Presentan esta estructura secundaria
la queratina de la seda o fibroína.
PROTEÍNAS 20

Estructura Secundaria
• HOJA PLEGADA BETA:
PROTEÍNAS 21

Estructura Terciaria
• Informa sobre la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al plegarse sobre
sí misma originando una conformación
globular. Es decir, se refiere a los plegamientos
que tienen la cadena proteica, por encima de la
estructura secundaria, que determinan la forma
tridimensional total de la proteína.
• En definitiva, es la estructura primaria la que
determina cuál será la secundaria y por tanto la
terciaria.
• Esta conformación globular facilita la
solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
 22
PROTEÍNAS
Estructura Terciaria
• Esta conformación globular se
mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
• 1.- El puente disulfuro entre los
radicales de aminoácidos que
tienen azufre.
• 2.-Los puentes de hidrógeno.
• 3.- Los puentes eléctricos.
• 4.-Las interacciones hidrófobas.

|
PROTEÍNAS 23

Estructura
•
Terciaria
Dicho de otra manera, estos plegamientos se originan
por interacciones particulares entre los grupos R de los
aminoácidos que los forman, por ejemplo el puente
disulfuro que se origina por interacción entre los
azufres de los grupos R de la cisteína, o los puentes de
hidrógeno.
PROTEÍNAS 24

Estructura Terciaria
PROTEÍNAS 25

Estructura Terciaria
• En resumen:
• La estructura terciaria es la estructura
tridimensional completa de un polipéptido.
• Dos clases de proteínas según su estructura
terciaria: Fibrosas y globulares.
• Proteínas fibrosas, son principalmente
estructurales, tienen elementos simples repetidos.
• Proteína globular, Estructura terciaria complicada.
Compactas. Su estructura se puede estudiar
analizando subestructuras estables
(supersecundarias).
PROTEÍNAS 26

Estructura Terciaria
• En resumen:

• Las regiones de un polipéptido que se pueden

plegar estable e independientemente son
llamados dominios.
• La estructura cuaternaria resulta de las
interacciones entre subunidades de proteínas
multiméricas. Las subunidades se relacionan por
simetría rotacional o helical.
PROTEÍNAS 27

Estructura Cuaternaria

• Esta estructura informa de la unión, mediante

enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar
un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

• El número de protómeros varía desde dos, como en

la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o
muchos, como la cápsida del virus de la
poliomielitis, que consta de sesenta unidades
proteicas.
PROTEÍNAS 28

Estructura Cuaternaria
PROTEÍNAS 29

Resumen esquemático 1
PROTEÍNAS 30

Resumen esquemático 2
PROTEÍNAS 31

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:

1. Composición: Según su contenido en

aminoácidos esenciales.
 Proteínas completas o de alto valor biológico: si
contienen los aminoácidos esenciales en cantidad
y proporción adecuadas.
 Proteínas incompletas o de bajo valor biológico:
si presentan una relación de aminoácidos
esenciales escasa. Las legumbres y los frutos
secos son deficitarios en metionina, mientras que
los cereales son deficitarios en lisina.
PROTEÍNAS 32

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
2. Estructura Química
 Simples: Si al hidrolizarse sólo dan
aminoácidos. Incluyen la albúmina del huevo,
las globulinas del plasma sanguíneo, las
prolaminas, el colágeno y otras.
 Conjugadas: Formadas por la unión de una
fracción nitrogenada y otra de naturaleza no
proteica.
PROTEÍNAS 33

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
2. Estructura Química
En este grupo se encuentran:
o Las lipoproteínas (que combinan proteínas y
lípidos).
o Las glucoproteínas y mucoproteínas.
o Las metaloproteínas (como la hemosiderina o
ferritina).
o Las fosfoproteínas y las nucleoproteínas
(formadas al combinarse una proteína simple
con un ácido nucleico - ADN, ARN-).
PROTEÍNAS 34

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
2. Estructura Química
En este grupo se encuentran:
o Además las holoproteínas = apoproteína +
grupo prostético.
oY también las Glicoproteínas,
Hemoproteínas Flavoproteínas.
PROTEÍNAS 35

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
3. Estructural (forma)
 Fibrosas:
o Forman largos filamentos u hojas y poseen un
solo tipo de estructura secundaria (laminar o
helicoidal).
o Su función es estructural:
o Mantienen unidos diferentes elementos
celulares o de tejidos animales.
o Son las principales proteínas de la piel, tejido
conjuntivo, y de las fibras animales (pelo, seda).
PROTEÍNAS 36

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
3. Estructural (forma)
 Fibrosas:
o Confieren fuerza y/o elasticidad
o Son insolubles en agua (predominan aa
hidrófobos).

 Globulares:
o Se pliegan en forma esférica o globular.
o Poseen varios tipos de estructura secundaria.
PROTEÍNAS 37

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
3. Estructural (forma)
 Globulares:
o Suelen presentar otro tipo de estructura
secundaria (codos o giros b ).
o Realizan la mayoría del trabajo químico de la
célula (síntesis, transporte, metabólico, etc.).
o Pueden quedar huecos internos en donde se
sitúan grupos prostéticos (Ej. Grupo hemo en la
mioglobina).
PROTEÍNAS 38

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
3. Estructural (forma)
 Globulares:
o Determinados cambios ambientales producen la
desnaturalización ó desplegado de la proteína,
con pérdida de sus propiedades específicas.
o FACTORES QUE INFLUYEN:
• Calentamiento por encima de su temperatura de
desnaturalización térmica.
• pH fuertemente ácido ó básico.
• Presencia de alcohol ó urea.
PROTEÍNAS 39

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
3. Estructural (forma)
Globulares:
o RENATURALIZACIÓN:
• Restaurando las condiciones fisiológicas se
revierte el proceso, aunque no siempre
sucede así.
PROTEÍNAS 40

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
3. Estructural (forma)
PROTEÍNAS 41

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
3. Estructural (forma)
 42
PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
4. Función: Las proteínas deben su importancia biológica
al número de funciones que desempeñan, las cuales
pueden ser MUY variadas, al igual que sus mismas
clasificaciones, así:
 Catalíticas: la práctica totalidad de las regiones
biológicas están catalizadas por enzimas específicas, de
las que existen unas 2.000 distintas en cada célula.
PROTEÍNAS 43

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
4. Función:
 Reguladoras: hormonas peptídicas como la insulina
(que regula el metabolismo de la glucosa), la hormona
del crecimiento o paratiroidea (que regula el
metabolismo del calcio y del fósforo). Somatotropina.
 Estructurales: forman parte de las membranas celulares,
los microtúbulos, cilios, etc. Son parte importante de las
uñas, piel, etc. Queratina, Colágeno, Elastina.
 Transporte: como la hemoglobina que transporta
oxígeno por la sangre. Sueroalbúmina, transporta ácidos
grasos.
PROTEÍNAS 44

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:

4. Función:
 Acumulación de sustancias: como la ovoalbúmina de la clara
del huevo y la caseína de la leche, que actúan como proteínas
de reserva. Ferritina, almacena Fe en bazo e hígado.
 Movimiento: la contracción muscular se debe a la
interacción de filamentos proteicos de actina y miosina.
 Defensa inmunitaria: las inmunoglobulinas dan lugar a los
anticuerpos, que se forma como respuesta a la presencia de
sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o
precipitan.
PROTEÍNAS 45

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
4. Función:
 Proteínas contráctiles: Miosina y Actina que participan
en la contracción muscular.
 Proteínas respiratorias o de transferencia de
electrones: Citocromos que forman parte de la cadena
de transporte electrónico.
 Proteínas de la visión: Rodopsina sensible a la luz y
participa en los fenómenos moleculares asociados con
el proceso de la visón.
 Proteína tóxicas o toxinas.
PROTEÍNAS 46

CLASIFICACIÓN
• Se basa en varios criterios:
4. Función:
 Energética: cuando el aporte de hidratos de carbono y
grasas resulta insuficiente para cubrir las necesidades
energéticas, los aminoácidos de las proteínas se emplean
como combustible energético (1 gramo de proteína
suministra 4 Kcal).
 De todo esto se deduce que "el hambre no debe saciarse
sólo a base de proteínas", ya que estas se emplearán
como fuente de energía y no para construcción de tejidos
y otras funciones fundamentales para el buen
funcionamiento de nuestro cuerpo.
PROTEÍNAS 47

Resumen Funciones y Ejemplos

• Las proteínas determinan la forma y la

estructura de las células y dirigen casi todos
los procesos vitales.

• Las funciones de las proteínas son específicas

de cada una de ellas y permiten a las células
mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daños, controlar y
regular funciones, etc...
PROTEÍNAS 48

Resumen Funciones y Ejemplos

• Todas las proteínas realizan su función de la
misma manera: por unión selectiva a moléculas.
• Las proteínas estructurales se agregan a otras
moléculas de la misma proteína para originar una
estructura mayor.
• Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas
distintas: los anticuerpos, a los antígenos
específicos; la hemoglobina, al oxígeno; las
enzimas, a sus sustratos; los reguladores de la
expresión genética, al ADN; las hormonas, a sus
receptores específicos; etc...
• https://www.youtube.com/watch?
v=6LTBwa_uG8Q
PROTEÍNAS 49

Resumen Funciones y Ejemplos

PROTEÍNAS 50

Resumen Funciones y Ejemplos

• Forman parte de estructuras corporales como los
músculos, la piel, el pelo y las uñas.
• Participan en la reparación de tejidos.
• Regulan la mayoría de las reacciones metabólicas
(enzimas).
• Participan en la defensa del organismo (anticuerpo).
• En la regulación de funciones corporales
(hormonas).
• Transmisión de impulsos nerviosos
(neurotrabsmisiones).
PROTEÍNAS 51

Resumen Funciones y Ejemplos

 SÍNTESIS DE PROTEINAS
• Describir la síntesis de
proteínas y del DNA dentro de
una célula es como describir
un círculo: el DNA dirige la
síntesis del RNA; el RNA
dirige la síntesis de proteínas
y, finalmente, una serie de
proteínas específicas catalizan
la síntesis tanto del DNA como
del RNA.
ETAPAS DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
• Activación de aminoácidos:
Se activan los aminoàcidos: 20
diferentes enzimas sintetasas de
aminoacil-ARNt una por cada
uno de los 20 aminoàcidos
incorpora aminoàcidos, al
extremo 3’ del ARNt que codifica
a ese determinado aminoàcido
con la ayuda de la energìa
proveniente del GTP
ETAPAS DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
ETAPAS DE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
ETAPAS DE LA SÍNTESIS DE
PROTEÍNAS