TEMA 5. AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS.

1. Los aminoácidos.
Son compuestos orgánicos sencillos que al unirse entre sí forman las proteínas que nos
comemos. Se componen de carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno, y algunos
contienen azufre. Poseen en su molécula un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino
(-NH2) y una cadena lateral o grupo R. unidos covalentemente a un átomo de carbono
denominado carbono α (Cα).
Se nombran de acuerdo con el grupo R, y determina sus propiedades químicas y
biológicas. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o poco coloreados a
temperatura de fusión alta.
Existen 20 aminoácidos proteicos, de los cuales solo 8 no somos capaces de sintetizar
(no lo producimos).
2. Propiedades de los aminoácidos.
2.1. Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos.
Cuando los aminoácidos se encuentran en disolución acuosa forman iones
dipolares, llamados también iones híbridos:
−¿ ¿
 En medio acido queda cargado positivamente, ya que el −COO acepta los
protones.

+¿¿
 Si el medio es básico se comporta como ácido, liberando H , con lo que
pierde su carga positiva.

El pH en el que un aminoácido forma un ion híbrido se denomina punto

isoeléctrico (pI).
Dependiendo del pH de la disolución, un ion híbrido puede comportarse como
+¿¿
ácido (dador de H ) o como base (aceptor de H ±).
Las sustancias que poseen esta prioridad se denominan anfóteras.
2.2. Estereoquímica y actividad óptica de los aminoácidos.
Todos los aminoácidos obtenidos de la hidrolisis de una proteína, excepto la
glicocola, tienen al menos un carbono asimétrico. Pueden presentar dos
configuraciones espaciales, la D y la L.
Estas dos configuraciones espaciales se denominan estereoisómeros.
Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L.
Los aminoácidos muestran actividad óptica, sus disoluciones desvían el plano de
luz polarizada que las atraviesa.
2.3. Aminoácidos esenciales.
Solo algunos de ellos pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos a
partir de compuestos mas sencillos, deben ser ingeridos en la dieta como tales.
Se conocen como aminoácidos esenciales, que en caso de los humanos adultos son
8. Los organismos autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos que
necesitan para su metabolismo.
3. El enlace peptídico.
Los aa se unen para formar cadenas mediante enlaces peptídicos: son enlaces
covalentes de tipo amida entre el grupo carboxilo de un aa
y el grupo amino de otro, que da lugar de una molécula de
agua.

Los aminoácidos unidos por los enlaces peptídicos se

conocen como residuos, para resaltar la perdida de átomos
en la formación del enlace. Según el numero de aa, los
polímeros se denominan: dipéptidos, formado por dos aa;
tripéptidos, formado por tres aa; y péptido, si son cadenas
más largas. Los grupos amino y carboxilo libres en los
extremos se nombran como N-terminal y C-terminal. Los
residuos se numeran desde el N-terminal, y se escriben de
izquierda a derecha.
 El enlace peptídico es un enlace covalente mas corto que la mayor parte de los
demás enlaces C-N; tienen carácter parcial de doble enlace, lo que evita la
rotación a su alrededor y restringe la conformación de la cadena polipeptídica.
 Los cuatro átomos del grupo péptido y los dos átomos de carbono se hallan
situados sobre un mismo plano y los únicos enlaces que pueden girar, son los
formados por C-C y N-C.
4. Estructuras de las proteínas.
Las proteínas se disponen en el espacio con una estructura tridimensional definida:
4.1. Estructura primaria.
Es la estructura más sencilla y, con embargo, la más importante ya que determina
el resto de las estructuras proteicas.
La poseen todas las proteínas e indica los aa que las
forman y el orden en que están unidos.
Se caracteriza por su disposición en zigzag. La
planaridad del enlace peptídico, lo que causa la
rotación de los aa sobre los Cα.
4.2. Estructura secundaria.
Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Los
modelos más frecuentes son:
 Estructura en α-hélice. En esta estructura la cadena
polipeptídica se va enrollando en espiral sobre si misma. Se
mantiene gracias a los enlaces de hidrogeno intercatenarios
formados entre el grupo -NH del enlace peptídico y el grupo
C O del cuarto aminoácido que lo sigue.
La rotación es dextrógira, en donde cada aa gira 100º con
respecto al anterior, que equivale a 3,6 residuos de
aminoácidos. Al formarse la α-hélice, todos los grupos -C O
están para el mismo lado, y los -NH están en sentido
contrario.
No todos los polipeptídicos pueden formar α-hélice estable. Las
interacciones entre las cadenas laterales de los aa pueden estabilizar o
desestabilizar, como, por ejemplo, cuando existe la presencia de prolina
 hace que la α-hélice se interrumpa y se origine un pliegue y se impide la
formación de enlaces de hidrogeno.
 Conformación β o lámina plegada. La cadena polipeptídica adopta una
forma en zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrogeno entre los aa
cercanos.
Si la cadena se repliega sobre sí misma, los aa que están separados,
quedan próximos y se pueden unir mediante enlaces de hidrógenos
intracatenarios: cuando esto ocurre la estructura resultante es muy
estable.

En la forma β, las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas:

paralela, en donde las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo
sentido N-C, y la antiparalela, en la cual se alteran cadenas polipeptídicas
en los sentidos N-C y C-N.
La disposición antiparalela es un poco mas compacta que la paralela, y es
más frecuente.
  Hélice de colágeno. Es la estructura secundaria que presenta el colágeno,
proteína que forma parte de los tendones. Se trata de una estructura
particularmente rígida.
Está compuesto mayoritariamente por prolina. Debido a la continua
repetición de este aa, la cena polipeptídica no puede tener ninguna
estructura como las anteriores. Por tanto, las cadenas individuales se
enrollan hacia la izquierda, de forma que se realiza una vuelta de hélice
por cada tres residuos de aa.
Debido a esta disposición, no tiene enlaces de hidrogeno intercatenarios y
está más extendida que la α-hélice.
4.3. Estructura terciaria.
Es el modo en que la proteína nativa, es decir, la estructura tridimensional, se
encuentra plegada en el espacio; es una estructura estable gracias a las muchas
uniones que se producen:
 Enlaces de hidrogeno entre
cadenas laterales.
 Interacciones hidrófobas y fuerzas
de Van der Waals entre radicales
alifáticos de las cadenas laterales.
 Enlaces iónicos entre cadenas
laterales cargadas positiva y
negativamente.
 Puentes disulfuro entre residuos
de cisteína.
Las funciones de las proteínas dependen
de la estructura terciaria que tenga.
Esta estructura está influenciada por la estructura primaria.
4.4. Estructura cuaternaria.
Se componen de dos o más cadenas polipeptídicas agregadas en una
macromolécula funcional. Para que la proteína sea funcional, los protomeros
tienen que estar unidos, en general, mediante uniones
débiles, como enlaces de hidrogeno, fuerzas de Van der Waals
o puentes disulfuro.
El colágeno es una proteína fibras, compuesta por tres
cadenas polipeptídicas, que forman una triple hélice, lo que
les confiere gran resistencia. La hemoglobina es una proteína
globular compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas, dos de
tipo (cadena α) y dos de tipo (cadena β).
5. Propiedades de las proteínas.
Dependen de la naturaleza de los radicales, de los aa y de su capacidad para reaccionar
con otras moléculas.
 Solubilidad. Se debe a la presencia en la superficie de las proteínas de aa con
radicales polares, que establecen puentes de hidrogeno con el agua, formando
a su alrededor una capa de solvatación (capa externa de moléculas de agua),
que impide la unión con otras proteínas. Si esta se rompe, compiten con las
cargas de las proteínas, y ello provoca que se unan con otras y se precipiten.
Las proteínas fibrosas no son solubles, ya que no interactúan con el agua y no
forman capas de solvatación. Los que condicionan la solubilidad son el pH o la
concentración salina del medio.
 Desnaturalización. Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el
estado nativo de la proteína (realiza su función), perdiéndose las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria, además, al perder estas estructuras,
pierden su actividad biológica. Asimismo, suelen precipitarse, ya que las R
hidrófobas se encuentran encerrados en el interior, y hacen que estas se
agrupen entre si. Se rompen todos los enlaces menos los péptidos, por tanto,
la proteína conserva su estructura primaria. Por esto las proteínas se pueden
renaturalizar (no siempre), replegarse y adoptar su conformación nativa, hasta
que tenga su actividad biológica.
Puede estar provocada por cambios de pH, en la temperatura o la salinidad.

 Especificidad. Cada especie tiene unas proteínas propias, distintas a las otras.
- Especificidad de función. Cada proteína realiza una función concreta y se
debe a la posición de los aa en la secuencia lineal. Esto condiciona la
estructura terciaria y cuaternaria, que son responsables de su función, y
estas dependen de la estructura primaria.
- Especificidad de especie. Existen proteínas que son exclusivas de cada
especie. Aunque los más común es que las proteínas que tienen la misma
 función sean parecidas, aunque se encuentren en diferentes especies. Se
llaman proteínas homólogas.
- Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento
anfótero. Debido a que pueden funcionar como ácidos o como bases, y
son capaces de amortiguar el pH del medio.

6. Clasificación de las proteínas.

 Holoproteinas.
Están compuestas por aa y puedes ser:
- Proteínas fibrosas.
Son insolubles en agua y tienen funciones estructurales o protectoras.
 Colágeno. Componente del tejido conjuntivo. Se localiza en
huesos, cartílagos, tendones… son muy resistentes a la tensión.
 Miosina. Es la responsable de la contracción muscular.
 Queratina. Se sintetizan y almacenan en las células de la
epidermis; forman las uñas, el pelo…
 Fibrina. Proteína de la sangre, que intervienen en su coagulación.
 Elastina. Proteína flexible localizada en el tejido conjuntivo y
órganos como la piel.
- Proteínas globulares.
Son solubles en agua y en disoluciones polares, son las responsables de las
actividades biológicas de las células.
 Albúminas. Tienen funciones de transporte de otras moléculas o
reserva de aa. La seroalbúmina está en la sangre.
 Globulinas. Pertenecen a este grupo las inmunoglobulinas que
forman anticuerpos.
 Actina. Junto a la miosina, es la responsable de la contracción
muscular.
 Heteroproteínas.
Forman dos partes; la parte proteica está compuesta por aa, y la parte no
proteica denominada grupo prostético, determina la función de la proteína.
- Cromoproteínas. El grupo prostético es un pigmento. La hemoglobina son
proteínas transportadoras de sangre.
- Nucleoproteínas. El grupo prostético es un ácido nucleico (histona).
- Glicoproteínas. El grupo prostético es un carbohidrato. Son importantes
las que se encuentran en la sangre como las inmunoglobulinas.
- Lipoproteínas. El grupo prostético es un lípido.
 LDL (lipoproteínas de densidad baja), transportan el colesterol
desde el hígado hasta los tejidos para formar membranas
celulares. (Colesterol malo).
 HDL (lipoproteínas de densidad elevada), transportan hasta el
hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales, con lo que
los depósitos disminuyen. (Colesterol bueno).
7. Funciones de las proteínas.
 Función de reserva. Almacenan determinados compuestos, como aa, para
utilizarlos como elementos nutritivos o bien para colaborar en la formación del
embrión. Como la ovoalbúmina de la clara de huevo.
 Función de transporte. Hay proteínas que se unen a diversas sustancias y las
transportan a través de un medio acuoso o por membranas celulares.
- Lipoproteínas del plasma sanguíneo. Transportan los lípidos.
- Citocromos. Transportadoras de electrones, que se encuentran en la
membrana celular de las bacterias. Intervienen en la respiración celular y
en la fotosíntesis.
- Hemoglobina. Transporta oxigeno desde el aparato respiratorio hasta las
células. Da el color rojo a la sangre de los vertebrados.
- Hemocianina. Almacena y transporta oxígeno en los músculos. Es
estructuralmente parecida a la hemoglobina.
- Seroalbúmina. Transporta ácidos grasos entre el tejido adiposo y otros
órganos.
 Función contráctil. El movimiento y la locomoción en los organismo
unicelulares y pluricelulares depende de esta función. La actina y la
miosina son responsables de la contracción y relajación muscular.
 Función protectora o defensiva. Intervienen en la coagulación impidiendo
su salida del sistema vascular (trombina). También son defensivas y son
capaces de defender los seres vivos contra las infecciones (anticuerpos).
 Función hormonal. Actúan como hormonas; son capaces de controlar
funciones celulares fundamentales, como el metabolismo. La hormona del
crecimiento controla el crecimiento.
 Función estructural. Las proteínas fibrosas, realizan funciones
estructurales, proporcionando soporte a las células animales y vegetales
- En las células. Las histonas se asocian a un ácido nucleico, y forman
la cromatina, por tanto, regulan la actividad de los genes.
- -En los tejidos. El colágeno, mantienen unidos los tejidos animales
forman parte de los huesos, tendones…
 Función enzimática. Las enzimas son biocatalizadoras que impulsan la
práctica de las reacciones químicas que tienen lugar en las células vivas,
aumentando la velocidad.
 Función homeostática. Las proteínas son capaces de conservar el equilibrio
del medio interno, y gracias a su capacidad amortiguadora, colaboran en el
mantenimiento del pH.
 Función de reconocimiento de señales químicas. Se encargan del
reconocimiento de señales químicas, identifican hormonas, virus…, y están
situadas en la superficie externa de las membranas celulares.
 TEMA 6: NUCLEÓTIDOS Y ÁCIDOS NUCLEICOS.
1. Composición de los ácidos nucleicos.
Son macromoléculas encargadas de almacenar, transmitir y expresar la información
genética. Existen dos tipos de ácidos nucleicos: el ADN (acido desoxirribonucleico) y el
ARN (acido ribonucleico). Están constituidos por subunidades más sencillas
denominadas nucleótidos, formadas por la unión de una base nitrogenada, un azúcar
(pentosa) y ácido fosfórico ( H 3 PO 4 ).

BASES NITTROGENADAS.
Las bases nitrogenadas son compuestos formados por C y N. Hay dos tipos:

Bases púricas Bases pirimidínicas

Derivan de la purina: son la adenina y la guanina, presentes Derivan de la pirimidina; son la citosina, timina y el uracilo.
en el ADN y Timina solo de
ARN. ADN y uracilo
de ARN.
 PENTOSAS ÁCIDO FOSFÓRICO
Pueden ser dos: la ribosa, que se encuentra en el ARN o la Presente en los nucleótidos en forma de ion fosfato.
desoxirribosa, presente en el ADN. Se enumeran como 1´, 2´,
3´…

NUCLEÓSIDOS
Resultan la unión entre una base nitrogenada y una pentosa
mediante enlace N-glucosídico entre el C1 de la pentosa y un
nitrógeno de la base con la perdida de una molécula de agua.
Se nombra añadiendo el nombre de base de la terminación -
osina, si es una base púrica, por ejemplo, adenosina, y la
terminación -idina, si se trata de una base pirimidínica, por
ejemplo, la citidina. Si es desoxirribosa, se la añade el prefijo
-desoxi.

NUCLEÓTIDOS
Son los esteres fosfóricos de los nucleósidos. Se forman por la unión de un nucleósido con
una molécula de ácido fosfórico en forma de ion fosfato, que le confiere carácter
fuertemente acido al compuesto.
El enlace éster se produce entre el grupo carboxilo del carbono 5´ de la pentosa y el acido
fosfórico, perdiendo una molécula de agua.

2. Nucleótidos no nucleicos.
No forman parte de los nucleótidos. Están libres en las células, y se clasifican en
distintos grupos.
2.1. Transportadores de energía.
La hidrólisis de algunos nucleótidos trifosfato proporcionan la energía química
necesaria para impulsar una amplia variedad de reacciones químicas. El ATP
(adenosín trifosfato) es el más ampliamente utilizado.
En el ATP los grupos fosfato se unen entre si mediante enlaces ricos en energía.
Esta energía se acumula al formarse los enlaces y se libera cuando se rompe por
hidrolisis.
El ATP actúa como molécula transportadora de energía entre:
 Reacciones exergónicas. Transcurre con una energía libre negativa (se
libera energía). Se producen espontáneamente.
 Reacción endergónica. Transcurre con una energía libre positiva (se
absorbe energía). Estas reacciones no tienen lugar de manera espontánea.
 La energía desprendida en las reacciones exergónicas se utiliza para formar ATP a
partir de ADP y ácido fosfórico (fosforilación), mientras que la que se necesita en
reacciones endergónicas procede de la liberación cuando e ATP se hidroliza a ADP
y ácido fosfórico (desfosforilación).

3. El ácido desoxirribonucleico (ADN).

3.1. Descubrimiento y estructura del ADN.
La existencia se conoce desde 1869, en donde un medico aisló en los núcleos de
los leucocitos una sustancia formada por C, H, O, N y P, a la que denomino
nucleína. Posteriormente se demostró que esta sustancia era un acido y se llamo
acido nucleico. En 1930, establecieron que la nucleína era el ácido
desoxirribonucleico (ADN), que es un polímero lineal compuesto por
desoxirribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y timina.
Se puede describir la estructura de los ácidos nucleicos en:
 Primaria. Esta definida por su secuencia de nucleótidos.
 Secundaria (doble hélice). Cualquier estructura estable con enlaces de
hidrogeno entre las bases nitrogenadas (A-T, C-G).
 Terciaria. Es el empaquetamiento de los grandes cromosomas.

3.2. Estructura primaria.

Es la secuencia de nucleótidos, de estructura y dimensiones
conocidas, unidos por enlaces covalentes de tipo
fosfodiéster, que se establecen mediante fosfatos situados
en el carbono 5´ de un nucleótido y del carbono 3´ del
hidroxilo (-OH). Una cadena de ADN presenta dos extremos
libres: el 5´, unido al fosfato, y el 3´, unido al hidroxilo.
Las cadenas se diferencian en su tamaño, orden y secuencia
de las bases, que es la que señala el orden en que las bases
A, T, G y C se sitúan en esta cadena.
El orden en el que se encuentran unidos los nucleótidos en la
molécula de ADN es determinante a la hora de sintetizar una
proteína, por ejemplo, la secuencia 5´-GCTATTACG-3´ tiene
un significado, mientras que la secuencia 5´-ATTGGCATG-3´
tiene otro diferente.
3.3. Estructura secundaria: el modelo de Watson y Crick.
La estructura secundaria fue establecida por Watson y Crick. Ya se sabía que la
estructura estaba formada por nucleótidos, unidos por enlaces fosfodiéster.
Pauling había indicado que su estructura podía ser helicoidal, mantenida por
puentes de hidrogeno, a semejanza que las proteínas.
Esto lo termino de estudiar Franklin y Wilkins, que
finalmente dedujeron que el ADN tenia una cadena
polinucleótida enrollada helicoidalmente, con
estructuras que se repetían.
Chargaff demostró que la composición de bases
varia de un organismo a otro y que, en todas las
especies, las bases púricas son idénticas a las bases
pirimidínicas, y que la proporción de A es igual a de
T, y la de C igual a la de G.
Basándose en todo esto, Watson y Crick
propusieron un prototipo de estructura para el ADN
conocido como modelo de la doble hélice,
compatible con ello y lo que es más importante, que
el ADN se transmitía genéticamente.
 El ADN es una doble hélice, que se mantiene constante, formada por dos
cadenas de polinucleótidos enrollados alrededor de un eje imaginario; las
bases nitrogenadas se encuentran situadas en el interior y perpendiculares
al eje. Recuerda a una escalera de caracol en la que los peldaños serían las
bases nitrogenadas, los pasamanos las cadenas formadas por el azúcar y el
ácido fosfórico.
 El enrollamiento es dextrógiro (originado hacia la derecha) y
plectonémico, es decir, que para que las dos cadenas se separen es
necesario que se desenrollen.
 Las dos cadenas de polinucleótidos son antiparalelas, es decir, los enlaces
5´→3´ están orientados en sentidos opuestos y, además, son

complementarias. Esto significa que, siempre que en una cadena haya una
adenina, en la otra habrá una timina; lo mismo con la guanina y la citosina.
La unión de las dos cadenas se realiza mediante puentes de hidrogeno
entre bases complementarias, dos entre la adenina y timina, y tres entre la
guanina y la citosina.
 No es posible el enfrentamiento entre bases no complementarias; si así
fuese, se producirían distorsiones en el tamaño de la hélice e inestabilidad
en los enlaces de hidrogeno, ya que las bases pirimidínicas y las púricas
tienen distintos tamaños y estructuras.
“Las bases son complementarias cuando se pueden establecer enlaces de
hidrogeno”.
3.4. Localización del ADN.
En las células procariotas el ADN forma el cromosoma bacteriano, que se sitúa en
una zona del citoplasma, en el nucleoide. También existen pequeñas porciones
independientes de ADN cromosómico, denominadas plásmidos.
En las células eucariotas se encuentra en el núcleo, específicamente en las
mitocondrias, y en las células vegetales, en los cloroplastos.
El material genético de los virus esta compuesto por ADN o ARN (retrovirus). En los
ADN virus, tienen una estructura de donde cadena, rodeada por una cubierta
proteica conocida como cápside, que la protege del medioambiente y que le sirve
como vehículo de transmisión de una célula a otra.
3.5. Clases de ADN.
 Atendiendo al numero de cadenas pueden ser monocatenarios, propio de
algunos virus (una sola cadena de nucleótidos), y bicatenarios, es el más
habitual, presente en la mayoría de los organismos (dos cadenas).
 Según su forma pueden ser lineales, en las células eucariotas y en algunos
virus, y las circulares, en las bacterias, mitocondrias, cloroplastos y algunos
virus.
Presentan formas de empaquetamiento. Encontramos ADN asociado a histonas,
como ocurre en el núcleo de las células eucarióticas, donde se asocia con
protaminas. Y encontramos ADN a proteínas que constituyes una estructura
empaquetada y compactada llamada cromatina en las células procariotas. Cuando
la célula se va a dividir, cada fibra de cromatina se compacta y forma los
cromosomas. Se calcula que todo el ADN contiene 46 cromosomas.
Suelen confundir entre la complejidad de un organismo y la cantidad de ADN que
contenga. Resulta lógico que, cuento mas complejo sea el organismo, mayor
proteínas distintas necesitará.
4. El acido ribonucleico (ARN).
Está formado por ribonucleótidos de A, G, C y U unidos mediante enlaces fosfodiéster
en sentido 5´ y 3´.
En la mayor parte de los organismos es
monocatenario, salvo en algunos virus en
los que es bicatenario. En los
monocatenarios, algunas zonas, se
denominan horquillas, que es una
estructura de doble hélice, que se forma por
enlaces de hidrogeno entre bases
complementarias (A-U y G-C). Cuando las
áreas complementarias están separadas por
regiones no complementarias, se generan
bucles.
Todas las moléculas de ARN, excepto
algunos virus, procesan la transcripción: se constituyen a partir de la información
almacenada en el ADN, durante este, un sistema enzimático convierte la información
genética de un segmento de ADN de doble cadena en una cadena de ARN con una
secuencia complementaria a la del ADN.
Existen tres clases principales de ARN:
4.1. El ARN mensajero (ARNm).
Presenta una estructura lineal, salvo en algunas zonas de la cadena, donde se
forman las horquillas, debido a que existe complemetariedad entre las bases.
Durante el proceso de expresion genetica actua como un intermediario para
convertir la informacion genética codificada en el ADN en una secuencia de aa de
las proteinas.
En las celulas eucarióticas, todo el ADN se encuentra en el núcleo mientras que la
sintesis de las proteinas se lleva a acabo en los ribosomas (organulos situados en el
citoplasma), por esta razon es necesario que una molecula distinta al ADN, es
decir, el ARNm, transporte desde el nucleo hasta el citoplasma, hasta los
ribosomas, la informacion indispensable para que se generen proteinas. Se halla
en el nucleo y en el citoplasma.
En lass celulas procariotas, una unica molecula de ARNm puede codificar una o
variass cadenas polipeptidicas. Si unicamente contiene informacion para la síntesis
de un solo polipéptido, el ARNm es monocistrónico (cadena de aa, eucariota); si
codifica dos o mas polipéptidos diferentes es policistrónico (procariotas).
El ARNm tiene una vida muy corta, ya que rapidamente es destruido por la accion
de unas enzimas llamadas ribonucleasas; de lo contrario el proceso de síntesis es
indefinido.
4.2. ARN ribosómico (ARNr).
También se llama ARN estructural, ya que varias moléculas del mismo, se asocian a
un conjunto de proteínas básicas, forman un ribosoma.
Las moléculas de ARNr son largas y monocatenarias, aunque en algunas regiones
las bases nitrogenadas se encuentran apareadas, donde tiene una doble cadena.
4.3. ARN de tranferencia (ARNt).
Su funcion es transportar los aminoácidos hasta los ribosomas, para que allí se
unan entre sí y constituyan las porteínas.
 Esta compuesto por nucleótidos entre 70 y 90. En algunas zonas presentan una
estructura de doble hélice, y otras donde no existe
apareamiento, ya que las bases no son complementariass y
se forman bucles.
Existen bases nitrogenas diferentes a las normales; A, U, G, C.
Hay 50 tipos de ARNt distintos, las caracteristicas mas
comunes son:
 En el extremo 5´ todos llevan un nucleótido de
guanina con su grupo fosfato libre.
 El extremo 3´ esta formado por tres bases
nitrogenadas sin aparear, siendo el lugar por donde
el ARNt se une al aa que va a transportar hasta el
ribosoma.
 En el brazo A hay un triplete de bases nitrogenadas, el anticodón, que es
diferente para cada ARNt en función del aa que se vaya a transportar, y es
complementario a un triplete del ARNm conocido como codón.
4.4. Otros tipos de ARN.
El ARN nucleolar (ARNn) se encuentra asociado a distintas proteinas constituyendo
el nucléolo. Es el precursor del ARNr, ya que se fragmenta en tres ARN que se
asocian a proteinas para dar lugar a las dos subunidades del ribosoma.