AMINOÁCIDOS Y

PÉPTIDOS
ÁREA DE BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS Y
PÉPTIDOS
José Alfredo Martínez – José Manuel Peña
Paulina Hernández – José Antonio Guzmán
• PROTEINAS
• La palabra Proteína viene del griego : protos
que significa primero.

• Poseen gran diversidad de funciones:

transporte, regulación, estructural entre otras.

• Son el instrumento molecular a través del

cual se expresa la información genética.

• Todas las proteínas desde las más sencillas

hasta las más complejas están constituidas
por el mismo tipo de subunidades: 20
aminoácidos.
•Las proteínas están constituidas por cadenas de amino
ácidos, y cada Residuo Amino esta unido a otro por un tipo
específico de enlace covalente.

• De la unión de estos aminoácidos se puede encontrar

proteínas como:

• Enzimas
• Hormonas
• Anticuerpos,
• Membrana proteíca del ojo,
• Plumas,
• Telas de araña
• Cuernos de rinocerontesrote
• Proteínas de la leche.
AMINOÁCIDOS
 AMINOACIDOS Y PEPTIDOS
•El primer aminoácido en ser descubierto fue la asparagina
(Espárragos) en 1806 y él ultimo la treonina en 1938.

•Tienen nombres derivados de la fuente de donde han sido

aislados.

• Los aminoácidos están constituidos por C, H, O, N

• Los 20 aminoácidos tienen una cadena distintiva que le

confiere distintas propiedades químicas y esta es su
componente radical R (que varia en estructura, tamaño,
carga eléctrica y solubilidad en el agua).

• Tienen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2)

unido al mismo átomo de carbono.
 AMINOÁCIDOS

Un carbono central
asimétrico, Cα , unido
a:
• Un grupo amino
• Un grupo carboxilo
• Un hidrógeno
• Una cadena lateral
(R)

Difieren en estructura, tamaño y carga eléctrica

Influye en su solubilidad en agua
 Alanina

Acido Arginina
Aspártico
• Anfótero = un compuesto puede comportarse
como base y como ácido.
•¿Qué es una zwitterion?

Cuando un aminoácido
sin grupo R ionizable
se disuelve en agua en
pH neutro

Ión Dipolar
LOS AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
• Los diez
ARGININA aminoácidos
FENILALANINA esenciales.
HISTIDINA
ISOLEUCINA
Estos aminoácidos no
LEUCINA
pueden ser sintetizados
LISINA
por las células animales
METIONINA y deben ser
VALINA suministrados por la
TREONINA dieta
TRIPTOFANO
 Familia de aminoácidos
Los aminoácidos comunes son agrupados de acuerdo a
si su cadena lateral Grupo R

• Con cadenas alifáticas

• Con cadenas laterales que contienen OH o azufre
• Aminoácido cíclico
• Aromáticos
• Básicos
• Ácidos y sus amidas

Estos 20 aminoácidos son nombrados por

abreviaciones de tres o una letra
Polaridad
 Apolares
Hidrofóbicas
AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA
 Polares

Hidrofílicos
 Básicos

Grupo
Imidazol

Grupo Guanidino
Ácidos
 ESTEROISÓMEROS DE LOS
AMINOÁCIDOS
• DEBIDO A QUE LOS CARBONOS ALFA DE 19 DE
LO 20 AMINOÁCIDOS ESTÁN UNIDOS A CUATRO
GRUPOS DIFERENTES. (HIDROGENO, UN
GRUPO CARBOXILO, UN GRUPO AMINO Y UN
GRUPO R).

CARBONOS ASIMÉTRICOS O QUIRALES

ESTEREOISÓMEROS

ENANTIOMEROS
GLICINA
ISOMEROS ÓPTICOS
Glicina
H
 Carbono Quiral

Estereoisómeros

Enantiómeros

Imágenes especulares no
superponibles
ISOMEROS OPTICOS

El átomo de carbono  es asimétrico, lo cual

permite la formación de dos isomeros de imágenes
de espejo (-o estereo), D y L

Las proteínas consisten exclusivamente de L-aminoácidos

 DESVÍO DE LUZ EN SENITDO AGUJAS DE RELOJ

DEXTROGIRO (+)
LEVOGIRO (-)

ENZIMAS - UNEN SUSTRATO FORMA ENANTIOMERA

 PROTEASAS
DEGRADAN PROTEÍNAS POR HIDRÓLISIS, NO
DEGRADAN AMINOÁCIDOS D
FORMACIÓN DE UN PÉPTIDO
 1 2

Hidrólisis Condensación

Dipéptido

EL ENLACE PEPTÍDICO ES UN ENLACE COVALENTE Y SE ESTABLECE

ENTRE EL GRUPO CARBOXILO (-COOH) DE UN AMINOÁCIDO Y EL GRUPO
AMINO (-NH2) DEL AMINOÁCIDO CONTIGUO INMEDIATO, CON EL
CONSIGUIENTE DESPRENDIMIENTO DE UNA MOLÉCULA DE AGUA.
 ENLACE PEPTÍDICO

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar los peptidos.
ENLACE PEPTÍDICO
 leucina
alanina

Serina glicina

tirosina
PÉPTIDOS
PÉPTIDOS
COMPUESTOS FORMADOS POR LA UNIÓN DE DOS O MÁS
AMINOÁCIDOS

OLIGOPÉPTIDOS
MOLÉCULAS FORMADAS ENTRE DOS Y 10 AMINOÁCIDOS

POLIPÉPTIDOS
MOLÉCULAS FORMADAS ENTRE 10 A 100 AMINOÁCIDOS

PROTEÍNAS
MOLÉCULAS FORMADAS ENTRE 100 A INFINITO CANTIDAD DE
AMINOÁCIDOS
AUNQUE SUS ESTRUCTURAS SON MENOS
COMPLEJAS QUE LAS PROTEÍNAS,
POSEEN ACTIVIDADES BIOLÓGICAS
SIGNIFICATIVAS
GLUTATIÓN
TRIPÉPTIDO GLUTATIÓN

Enlace peptídicos entre el grupo amino de la

cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral
de glutamato.
•LOCALIZA EN CASI TODOS LOS ORGANISMO, PARTICIPA EN
VARIOS PROCESOS BIOLÓGICOS.

• SÍNTESIS DE PROTEÍNAS, DNA, METABOLISMO DEFÁRMACOS Y

TOXIAS AMBIENTALES.

• ESPECIALMENTE COMO UN AGENTE REDUCTOR

(ANTIOXIDANTE)

• PROTECCIÓN CELULAR DE LOS EFECTOS DESTRUCTORES DE

LA OXIDACIÓN DE ACÍDOS GRASOS POR EFECTOS DE
RADICALES LIBRES (PEROXIDOS)
Bajo estrés oxidativo
OTROS PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA
VASOPRESINA (ADH)
INSULINA
GASTRINA
OSTEOCALCINA