BIOQUÍMICA GENERAL

BIOL 166

Repechaje 2do Semestre 2018

Profesora: Lillian Acuña

lil.acuna@yahoo.com
 Día 1:

Agua
Equilibrio ácido-
base
Proteínas
ESTRUCTURA DEL AGUA
PUENTES DE HIDRÓGENO
• Enlaces mas
débiles que un
enlace covalente.
• Unión de dos
átomos
electronegativos (Ej
O, N.) mediante un
átomo de H.
AGUA COMO SOLVENTE
SOLUBILIDAD DE COMPUESTOS ANFIPÁTICOS
Int.
hidrofóbicas
CURVA TITULACIÓN ÁC. ACÉTICO
 PROTEINAS
• Son las macromoléculas más abundantes de las
células.

• Son polímeros de aminoácidos. Su tamaño puede

variar desde pequeñas moléculas (de dos o tres
aminoácidos) hasta macromoléculas de miles de
ellos.

Polipéptido
 La fórmula general de un aminoácido es:

carbono 

grupo -amino grupo carboxilo

cadena lateral

20 tipos diferentes de cadena lateral (R). A pH 7,

los grupos amino y carboxilo se encuentran
ionizados.
 ENLACE PEPTIDICO

CONDENSACION
(deshidratación)

DIPEPTIDO
(dos residuos de aminoácidos)
PROPIEDADES DE IONIZACION

Grupos
ionizables

Grupos
ionizables

Grupos
ionizables
pKa: capacidad de un grupo
ionizable de ceder un H+
pH > pKa  grupo desprotonado
Grupos pH< pKa grupo protonado
ionizables
 PROTEINAS CONJUGADAS
• Son proteínas que poseen, además de su cadena aminoacídica,
otros compuestos químicos asociados a ellas.

GRUPO PROSTETICO Parte no aminoacídica

de una proteína conjugada.
Cofactores enzimáticos….
 ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria corresponde a la secuencia de

aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria corresponde a un arreglo estable de aminoácidos.

Hélice-.
Hoja/Sábana-b.
 ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciara
corresponde al
plegamiento en tres
dimensiones de toda la
cadena polipeptídica.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

La estructura cuaternaria
corresponde a la unión de las
distintas cadenas
polipeptídicas.
Factores que alteran la función de las
proteínas