PROTEÍNAS

Nombre proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que

significa "lo primero" o de el dios proteo, por la cantidad de
formas que pueden tomar.
Moléculas de enorme tamaño (macromoléculas), constituidas
por gran número de unidades estructurales.
Cuando se dispersan en un solvente adecuado, forman
obligatoriamente soluciones coloidales, con características que
las distinguen de las soluciones de moléculas más pequeñas .
 PROTEÍNAS
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo
relativamente limitado de pH y de temperatura.
Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de
unión que se establece entre ellos se conoce como enlace
peptídico.
Utilizando sólo 20 aminoácidos distintos, la célula elabora
miles de proteínas diferentes, cada una de las cuales
desempeña una función altamente especializada.
 AMINOÁCIDOS: UNIDADES
ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo
amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).

Las otras dos valencias del carbono se

saturan con un átomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades químicas y biológicas de
cada aminoácido. Según éste se
distinguen 20 tipos de aminoácidos.

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Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos
 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
1. Los aminoácidos son compuestos
sólidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de
fusión.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad óptica

6. Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a

pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con
el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el
grupo carboxilo no.
 ACTIVIDAD ÓPTICA DE LOS
AMINOÁCIDOS
Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α
asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es

decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se

denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).
 ESTEREOISOMERÍA DE LOS
AMINOÁCIDOS
Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar
dos configuraciones espaciales.

Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio, de

forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —NH2 queda situado a la
derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una configuración
L.

La disposición L o D es
independiente de la actividad
óptica. Por ello, un L-
aminoácido podrá ser
levógiro o dextrógiro, e igual
ocurrirá con la configuración
D.
En la naturaleza, la forma L es la más
abundante, y todas las proteínas están
formadas por aminoácidos L
 COMPORTAMIENTO QUÍMICO:
PROPIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS

En disolución acuosa, los aminoácidos

muestran un comportamiento anfótero,
es decir, pueden ionizarse, dependiendo del
pH, como un ácido (los grupos -COOH
liberan protones, quedando como -COO- ),
como una base (los grupos -NH2 captan
protones, quedando como -NH3+) o como
un ácido y una base a la vez.

En el último caso los aminoácidos se

ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar iónica llamada zwitterion.
 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Existe otra clasificación basada en función de la carga del radical R

1. Aminoácidos con R no polar, hidrófobo

2. Aminoácidos con R polar sin carga, hidrófilos y por tanto
más solubles que los anteriores.
3. Aminoácidos R polar con carga.

De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte

de las proteínas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y
que deben ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las
bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los
necesitan para fabricar sus proteínas.
 Aminoácidos con R no polar
 Contienen grupos R hidrocarbonados


Los grupos R no tienen carga positiva o negativa
Hidrófobos : interaccionan poco con el agua 1. Glicina
 Importantes para el mantenimiento de la estructura
tridimencional
2.Alanina
3.Valina
o Tipos de cadenas hidrocarbonadas:
4.Leucina
1. Aromáticos : estructura ciclicas(benceno)
hidrocarburos insaturados 5.Isoleucina
2. Alifáticos: no aromáticos (metano,
ciclohexano )
6.Fenilalanina
cadenas laterales ( átomos de
azufre)
7.Tiptofano
grupo sulfhidrilo ( -SH) 8.Metionina
9.Prolina
 Aminoácidos con R polar no cargados
• Poseen grupos funcionales capaces de formar Serina
enlaces de hidrogeno
• Interaccionan fácilmente con el agua
• Hidrófilos o amantes del agua Treonina
Presencia del grupo OH:
a. Participa en enlaces hidrogeno ( estabilidad de Tirosina
estructura proteica)
b. Formación del Ester fosfato de tirosina
c. Puntos de unión de hidratos de carbono ( serina y Asparagina
treonina)

Presencia de un grupo amida ( muy Glutamina

polar)
enlaces hidrogeno no dan estabilidad
Cisteina
Grupo –OH

Grupo R-C-NH2
Derivados amida de los
aminoácidos ácidos:
1. ácido aspartico
2. ácido glutámico
 Aminoácidos con grupo R polares no
cargados: Ácidos
Poseen cadenas laterales con
grupos carboxilato
Cadenas laterales cargadas
negativamente a PH fisiológico

Ácido aspartico ; aspartato

Ácido glutámico; glutamato

 Aminoácidos con grupo R polares no
cargados: Ácidos
 A PH fisiológico llevan una carga positiva
 Pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos
ácidos
La lisina:
o Grupo amino en la cadena lateral,
o Acepta un protón del agua para el ácido conjugado
(-NH3+)
o Oxidación ; enlaces Inter. e intramoleculares
La arginina:
o Grupo guanidino;
o No actúa en reacciones ácido- base
Histidina:
o Base débil, actividad catalítica de enzimas
FORMACIÓN ENLACE PEPTÍDICO
PRODUCTO=
PÉPTIDO

enlace
p peptídico l
p i
i i b
e e SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS e
r r
d UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI- r
d a
e e
OLIGO- POLIPÉPTIDOS
LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS
OH H H20
 Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un
aminoácido con el grupo amino libre. Este será el aminoácido amino
terminal (H-). En el otro extremo quedará libre el grupo carboxilo del
último aminoácido, aminoácido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena
proteica tendrá por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y
un -OH. Ejemplo:

 H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.
ESTRUCTURA DE UNA
PROTEÍNA

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