BIOQUÍMICA

PARTE I

ENZIMAS

Diana Campos
Documento explicativo
 ENZIMAS
Una de las características que tienen nuestras células es la habilidad para desarrollar
reacciones complejas de forma rápida y eficaz , fuera de la célula y en otras condiciones estas
reacciones se desarrollaría con lentitud lo que imposibilitaría el ritmo de vida de cualquier
organismo , es por esto que nuestro organismo posee agente que le permiten acelerar
reacciones quimica y a estas las denominamos ENZIMAS

Son compuestos químicos orgánicos de naturaleza proteica ,

¿QUE SON? sintetizados por las células, que actúan en bajas concentraciones y
con elevada especificidad
Catalizar: proceso mediante el cual
Función: se acelera la velocidad reaccion quimica

Debemos destacar que las enzimas aceleran la velocidad una reacción química
TERMODINAMICAMENTE POSIBLE........ ¿Que significa esto ?

Es una reacción que se destaca porque en el sistema donde ocurre la reacción

existe suficiente ENERGIA UTIL O LIBRE

Cosas a considerar:
Una reacción es termodinamicamente posible cuando hay suficiente energía util o libre que es la
energia disponible en el medio

Si la reacción es termodinamicamente posible , esta implícito el hecho que la reacción sera

espontanea (por que hay energia disponible o libre )

Si no hay suficiente energía útil después de convertir un sustrato a producto la reacción sera
IRREVERSIBLE S P

Si hay suficiente energía útil , la reacción podrá ser REVERSIBLE el sustrato se vuelve producto
y ese producto otra vez en sustrato S P

Conceptos clave

z i m a s -Proteína: son moléculas formadas por una serie de aminoácidos

la s en que están unidos por medio de enlances peptidicos ( enlace fuerte

T od a s p e ro de tipo covalente simple)
eí na s
p ro t as
s o n o t eí n -Sustrato: molécula sobre la cual actua una enzima y la transforma
as p r
t o d para generar un producto
no n z i m a s
son e
 Estructura
Las enzimas tienen las mismas propiedades físicas y químicas que las proteínas ,
por lo tanto poseen ordenes estructurales superiores

Primarias
Representado por la secuencia de aminoácidos , unidos por medio de un enlace
peptidico (Covalente )

Secundarias
Orden mas complejo que implica ahora la disposición de la proteína en dos dimensiones largo y ancho , es
decir en este orden la cadena de aminoácidos primaria , se pliega (se mueve ) de diversas maneras como
alfa-hélices (mas común ) , giros o hoja plegada , lo que determina este movimiento son las fuerzas de los
puentes de hidrogeno , ionicas y de Van der Waals entre las cadenas laterales de los aminoacidos

Terciarias
Este orden ahora la naturaleza es tridimensional es decir la unión y plegamiento de estos aminoácidos
dará una estructura con largo, ancho y profundidad , esta forma esta determinada igualmente por fuerzas
débiles de las cadenas laterales de los aminoácidos como los puentes de hidrógeno........
( Y si lo hacemos mas sencillo )

Mira tu habitación , tiene 4 paredes , 1 techo y un piso correcto , los aminoácidos hacen lo
mismo formaran las paredes , el techo y el piso por medio de las alfa hélices , Giros y hojas
plegadas , dándole así a la enzima dimensión y el espacio necesario para que el sustrato
pueda entrar (Sitio Catalitico )

Cuaternaria
Este orden es mucho as complejos que los anteriores , esta se formara por la unión de varias estructuras
terciarias que estarán unidad entre si por fuerzas débiles formando así una gran molécula , en este orden
cada estructura terciaria que se une, se le denominara sub-unidad
 Clasificación
Para fines educativos clasificaremos las enzimas en dos partes segun su composición química
que de manera general nos permitirá conocer de manera general los componentes que necesita
una enzima para poder ejercer su función y según la actividad catalítica que realizan ya que si
es cierto todas las enzimas aceleran una reacción química pero no todas lo hacen de la misma
manera

Según su composición química

Estas pueden ser:
Enzimas
Simples Conjugadas
Su estructura solo se Su estructura posee
conforma de proteinas dos componentes:

(1) Parte Proteica (1)Parte no Proteica

(Apoenzima) (Cofactor )

Inorgánica
Esta a su vez puede ser
Expliquemos un poco mas ... (ion metálico)

En resumen según su composición química

Orgánica
pueden simple o conjugadas y que esta a
diferencia de la simple constara de dos parte
Coenzima Puede ser
una proteica( y una no proteica que se le
denomina Cofactor que a su vez este sera
inorgánico o orgánico y que si es orgánico Grupo prosteticos
podrá ser una coenzima o un grupo prostetico
....(Y que son y que tienen de diferente si
ambos son orgánicos ???)
Las enz
imas del
conjuga tipo
Es simple la coenzima igual que los grupos da oblig
deben e atoriam
proteicos son compuestos orgánicos pero que la star la ente
coenzima deriva de la Vitaminas y se une a la parte cofacto apoenzi
ma y el
proteica mediante enlaces débiles que podrían r para q
activida ue halla
separarse , mientras que el Grupo prostetico puede d enzimá
o no ser derivado de las vitamina y se une a la
tica en m
de Holo odo
parte proteica mediante un enlace fuerte (Covalente ) enzima
 Clasificacion según su actividad
1.- Oxido-Reductasa ( E.C.1)

Estas enzimas catalizan la transferencia de EQUIVALENTES REDUCTORES......¿Que son ?

-Equivalentes reductores : especie quimica que contiene Electrones

Expliquemos un poco....
En resumen este tipo de enzima aceleran reacciones en las que se transfieren electrones o compuestos que
los posean EJ: Hidrógeno (H+) , para comprender aun mejor esto y recordar su acción simplemente veamos
las su nombre :
- Oxido : perdida de electrones un compuesto que se oxidado es aquel que le falta electrones
-Reducción: Ganacias de electrones, un compuesto reducido es aquel que tiene una buena cantidad de
electrones
Entonces esta enzima transfiere equivalentes reductores de un sustrato donador a un sustrato deficiente ,
cabe a destacar que la transferencia el sustrato donador no lo hace de manera directa es Ej: ( toma un
electrón listo ) el sustrato donador le transfiere electrones mediante un intermediario que puede ser un
cofactor ( Coenzima) esta lo recibe y se lo transfiere al sustrato deficiente

2.- Transferasas ( E.C.2)

Este tipo de enzima catalizan reacciones en la cual se transfieren grupos activos o químicos de diversas
naturalezas , es decir transfieren todo lo que no sea un equivalente reductor Ej: Grupos Amino NH3 ,
igualmente lo hacen de un sustrto donador a un sustrato receptor

3.- Hidroalasas (E.C.3)

Catalizan reacciones de HIDRÓLISIS......¿Que es esto?
-Hidrólisis: es la ruptura de un enlace al incluir una molécula de agua
Estas enzimas suelen romper uniones tipo ester , estos enlaces se producen entre un ácido orgánico o
inorgánico y un alcohol por perdida de una molécula de agua , entonces si se unen perdiendo una molécula
de agua , por medio de una hidrolasa se introduce un molegua de H2O y rompemos este enlace

4.- Liasas (E.C.4)

Son enzimas que rompen uniones carbono-carbono , Carbono-nitrógeno carbono azufre por métodos
diferentes a la hidrólisis , estas al rompe la unión cabe a destacar que producen un doble enlace en uno de
los productos de la reaccion
5.- Isomeasas (E.C.5)

Están enzimas catalizan la conversión de un compuesto en su Isomero , dependiendo del tipo del isomeros
que convierten tendremos diferentes tipos ..... ¿ Y que es un Isomero ?
-Isomero : moléculas que tienen la misma formula química molecular , pero difieren en estructura o
disposición de átomos

6.- Ligasas (E.C.6)

Catalizan la creación de nuevos enlaces carbono-carbono, carbono-nitrógeno y mas , generalmente
covalentes , necesitan de ATP asi que estas acopladas a reacciones productoras de energía como la
hidrolisis del ATP , pueden convertir dos sustrstos en un producto nuevo
 Tomando la clasificación antes mencionada debemos tomar en cuenta que cada tipo de enzima
a su vez tiene una subclasificacion o una subclase que en este documento no tocaremos.

NOTA
Para hacer mas fácil el reconocer que estamos en presencia de una enzima y no solo eso
también podemos diferir su acción sin matar mucho nuestra mente , solo debemos observar su
nombre a nivel internacional con el tiempo se acordó para una clasificación mas sistematica ,
se le agrego al final de de su nombre la palabra "ASA"
EJEMPLO: Deshidrogenasa, Catalasas
Hay enzimas que tienen al final de "Ina"
EJEMPLO: Pepsina , Tripsina

Caracteristicas
Las características no solo de las enzimas si no de cualquier cosa son clave para su compresión es por
esto que en este documento se tomara el tiempo de definir y desarrollar adecuadamente para la mejor
compresion posible de este tema tan importante

1.- Su topografía
Cuando nos referimos a esto hablamos de la superficie , la forma es decir la estructura de la enzima que
gracias a ella y su alto nivel estructural , mencionado anterior , le permite tener un sitio en el cual el
sustrato puede llegar y la enzima puede realizar su actividad también se los podemos encontrar con el
nombre de Sitios Catalíticos Dominios Catalítico y algo mas fácil Sitios Activos

Estructuralmente este es un espacio tridimensional donde el sustrato sera captado fijado y convertido en
producto ....Ahora y que hay en ese sitio que le premite hacer todo esto ??

LAS CADENAS LATERALES DE LOS AMINOÁCIDOS , estas cadenas laterales de los aminoácidos son
diversas y forman parte de este sitio catalítico , a través de estas cadenas laterales de los aminoácidos se
producen la captación , fijación en el sitio y por supuesto su distorsión del sustrato para así dar un
producto , TENDREMOS AMINOÁCIDOS :
-Aminoácidos de Captación como su nombre lo indica captaran la presencia de un sustrato
-Aminoácidos de fijación : fijaran el sustrato a la enzima
-Aminoacidos de catalisis : los cuales haran parte del trabajo y transformaran el sustrato en producto

2. No cambian la constante de equilibrio

La constante de equilibrio , es el producto de la concentración de los productos sobre la concentración de

los sustratos.
Esta constante no cambia es decir las concentración del producto sobre el sustrato por el simple hecho
que la enzima no modifica cantidades solo acelera procesos , y algo que siempre debemos recordar es
que tampoco cambia así como así porque la unión enzima sustrato es transitoria así que no da tempo
que la enzima pueda generar cambios en las concentraciones de sustrato o del producto
 3.Son compuestos termolabiles
Es decir que el calor las destruye , y afecta su capacidad catalítica , recordemos si bien es ciertos
que las enzimas son proteínas , por la tanto están constituidas por aminoácidos y que estos se unen
por medio de enlaces fuerte ( Covalentes ) , sus cadenas laterales , su cambios de forma se dan por
medio de enlaces débiles como puentes de hidrógeno fáciles se romper, así que una exposición a una
alta o temperatura afecta su estructura que a si no tenemos una enzima con una estructura adecuada o
superior por lo tanto no tendremos sitios cataliticos y el sustrato no tendra donde llegar y fijarse

4.- Son reciclables

Como se menciono anteriormente la unión enzima-sustrato es TRANSITORIA , por lo tanto se puede
volver a usar la enzima , este motivo nos determina la siguiente caracteristica

5.- Se necesitan en baja cantidad

6. Las enzimas tienen gran afinidad y especificidad por su sustrato

Cuando hablamos de afinidad nos referimos a la fuerza de union y la especifidad con el alto reconocimiento
La especifidad puede ser:
-Absoluta : cuando una enzima es capaz de reconocer a un sustrato especifico
-Relativa : cuando puede reconocer varios tipos de sustrato que tienen ciertas similitudes

¿CUAL ES LA PRINCIPAL CARACTERÍSTICA DE LAS ENZIMAS ?

La regulabilidad de su actividad
Esto quiere decir que algunas enzimas tienen la gran habilidad de regular su velocidad catalítico , esta
es la característica que permite que las vías matabolicas sean mas rápidas o mas lentas dependiendo
del momento en el cual se encuentra nuestro organismo

Niveles de regulacion son 2 : Tenemos dos niveles u opciones mediante la cual

la enzimas pueden regular su actividad

Alteración tridimensional del sitio catalitico

Mediante este mecanismo la enzima se activa o desactiva simplemente cambiando la forma del sitio
catalitico, es importante resaltar que es un mecanismo rapido

Aumentando o Disminuyendo la cantidad de enzima

Este es un mecanismo mas lento , ya que la enzima es una proteína para regular su CANTIDAD , debemos
activar al núcleo para que empiece la síntesis proteica , y para eso el ADN debe pasar por un proceso de
transcripcion , transporte y traduccion para luego sintetizar proteina

Acontinuacion presentaremos un breve esquema sobre esto

 Regulación enzimática

Disminucion/Incremento Aumento/Disminucion de
de la eficacia la concentracion

Cambio de la conformacion del Implica el aumento o disminucion en la

sitio catalitico velocidad de sintesis de una enzima

Opera sobre la enzima ya Depende de la síntesis de nueva

sintetizada proteina

MECANISMO RAPIDO MECANISMO LENTO

De manera general ya conocemos los dos niveles de regulación que hay y como funcionan ,
ahora veamos que mecanismo hay que trabajan de estas maneras

Regulación enzimática

Disminucion/Incremento Aumento/Disminucion de
de la eficacia la concentracion

1.-Alosterismo 1.-Induccion y Represion

2.-Modificacion Covalente
3.- Feed back Negativo
4.- Zimogenos
5.-Complejo Multienzimatico
6.- Compartamentalizacion
Para enten
der mejor
cada uno d
e estos
mecanismo
s vamos
recordar y
profundiza
la catálisi r
s enzimátic
a
 Catalisis Enzimatica
Algunos autores de manera general han propuesto o descrito DOGMA ENZIMÁTICO EN EL cual se describe
de manera concisa la interaccion de la enzima con el sustrato y el resultado de esta interaccion

DOGMA ENZIMÁTICO

PASOS:
Primer paso se basa en la captación del sustrato por la enzima
En este segundo pago podemos ver en la imagen como después de la captación , el sustrato es fijado
por completo en la enzima específicamente en el sitio catalítico
Por ultimo la enzima realiza su acción la catálisis , y transforma este sustrato en un producto que la
enzima libera para su aprovechamiento entonces tendríamos la misma enzima mas ahora el producto
......( RECUERDA: TODO ESTO ES POSIBLE GRACIAS A LAS CADENAS LATERALES DE LOS AMINOACIDOS )

Ahora bien con respecto al acoplamiento de la enzima con el sustrato sean descrito dos
grandes modelos de como sucede esto :

Modelo de Fisher o Modelo de la llave

Emil Fisher químico aleman postulo esta hipótesis , en la cual el describía que el sitio catalítico tenia una
estructura tridimensional , rígida y pre formado, . Es decir que el sitio catalítico estaba preformado , tenia
una forma definida y complementaria a la del sustrato y por la tanto encajan de manera perfecta como
la llave a una cerradura

Modelo de ajuste inducido

Sin embargo tiempo después se descubrió que el sitio catalítico , podía sufrir CAMBIOS conformacionales o
tridimensionales en respuesta a grupo químicos presentes en sustrato , Esta hipótesis fue propuesta por
Daniel Koshland , en la cual se acepta que el sitio catalítico puede ser modificado en su ESTRUCTURA por
varios sustratos
 Ahora que conocemos como es el proceso de catálisis enzimática , conocemos como es una
enzima y que como esta interactua y se entra al sitio catalítico podemos describir los
mecanismo de regulacion de las enzima

Disminucion e incremento de la eficacia

( alteración del sitio catalítico )

Alosterismo
Como sabes una enzima debe estar estructuralmente favorable o encendida ( ON) pero también
puede estar desfavorable o apagada (OFF) , Es decir la enzima a su conveniencia puede cambiar
su estructura para dejar o no entrar al sustrato para asi regular su actividad

Para entender este mecanismo debemos saber que "ALOS" quiere decir extraño ,
resumidamente en este mecanismo un elemento extraño regula la catálisis y regula la
conformación del sitio catalítico. Y QUE ES ESE ELEMENTO EXTRAÑO QUE CAMBIA LA
CONFORMACION DEL SITIO CATALITICO???

MODULADOR ALOSTERICO : este es un compuesto químico generalmente orgánico no proteico. .Igual que
que el sustrato debe llegar a un lugar para ejercer su función , este lugar se le denomina SITIO
ALOSTERICO es un sitio especial de la enzima , es tridimensional (NO ES EL SITIO CATALITICO) , aquí el
modulador alosterico llega y produce cambios en la conformación 3D del sitio catalítico a distancia , este
modulado puede ser Positivo u ON es decir puede convertir un sitio catalítico desfavorable (OFF) en un
sitio catalítico favorable ( ON), por supuesto esto puede ser al contrario de un sitio catalítico favorable a
un sitio desfavorable

En esta imagen podemos apreciar la enzima , con el sitio alosterico y un sitio catalítico desfavorable para
el sustrato , podemos notar como el modulador alosterico se une al sitio alosterico y cambia la
conformación del sitio catalítico permitiendo así la entrada del sustrato (RECUERDA: la unión del
modulador alosterico igual a la del sustrato con la enzima es transitoria )
 Modificion Covalente

En este mecanismo la enzima se transforma covalentemente , es decir que por medio de un

enlace covalente donde interviene el fosfato cambia la conformación del sitio catalítico......¿Como
es esto posible ?

Recordemos que la enzima esta constituido por aminoácidos que sus cadenas laterales suelen tener
cargas pueden ser positivas o negativas , y que la unión de ciertos elementos moléculas pueden
formar enlaces fuerte covalentes , entonces el fosfato se une a la enzima por medio de un enlace
covalente , entonces asi la por medio de la fosforilacion podemos activar o desactivar una enizma

¿ De donde sale el fosfato ?

Este sale del ATP ( Adenosin trifosfato ) , este le dona el fosfato a la enzima , este
fosfato se unirá a un grupo OH ( hidroxilo) .... ( y todos los aminoacidos pueden
unirse con el fosfato ????)
Aminoacidos

Serina
Pues los únicos aminoácidos que pueden aceptar un fosfato
porque poseen un grupo OH son los siguientes: Treonina
Tirosina
Compuesto con fosfato

Estos son aminoácidos hidroxidados , se puedes fosforilar , en FosfoSerina

su grupo OH lateral , cuando se le una el fosfato ahora de FosfoTreonina
denominaran
FosfoTirosina
Enzimas
Ahora bien el fosfato no se puede incluir solo , para ellos
utilizamos enzimas que transfieren el fosfato estas son las Serinsinasas
FOSFOTRANSFERASAS se les conoce también como Cinasas o
Treoninsinasa
Kinasas , estas son familia de las TRANSFERASAS ,
depende del aminoácido el cual se vaya unir el fosfato cambiara Tirosinasas
su nombre puede ser:

Y AHORA ..¿ COMO QUITO EL FOSFATO ?

Como sabemos estos procesos son transitorios , ahora bien ya incluimos esta molécula de fosfato en
un momento dado debe eliminarse o retirarse , esto lo hacemos por medio de una hidrolasa que se
denominara fosfatasa que ete una molécula de agua H20 y rompe el enlace , y la enzima volverá a la
condicion original , cuando se fosforila se activa y cuando se desfosforila se desactiva
 Grafico sobre la
modicacion covalente

FEEDBACK NEGATIVO O rETROALIMENTACION NEGATIVA

Es un mecanismo de regulacion enzimatica en el cual el PRODUCTO inhibe la atividad y cambia
la conformacion del sitio catalitico , , este mecanismo lo podemos hacer notar en vias
metabolicas donde hay una reaccion tras otra .....

Expliquemos un poco mas...

Supongamos que tenemos 6 enzimas , el primer sustrato se acoplara a la primera enzima y nos dará un
producto que le podremos ( A) esa se transformara en un producto (B) ahora esta se unirá a la enzima
dos se transformara y dará ahora el producto ( C) este hará lo mismo se unirá a la enzima siguiente la
enzima tres y nos dará un producto ( D) así sucesivamente......Supongamos que ya estamos en la ultima
enzima la seis y nuestro producto fue ( G ) esta ahora por alosterismos se dirigirá a la enzima 3 al sitio
alosterisco y modificara esta .......QUE PASARA ? si la enzima tres cambia el producto (C) no se podrá unir
y no podra continuar la via de conversion asi que esta se vera a este punto bloqueada ,

IMPORTANTE
Ahora tu dira ¿Y que pasara con dos
primera enzimas que aun funcionan
adecuadamente y generan un producto ?....
pues fácil nuestro organismo fue diseñado
para no desperdiciar nada es posible que los
productos de las dos primeras enzimas
pasen a otra via para asi ser aprovechadas
 Complejos multienzimaticos
Cabe destacar que aunque este proceso no se adapta totalmente al mecanismo el cual se explico y del
que forma parte , al hacer una revisión bibliográfica encontraremos que muchos autores la incluyen
en esta , puesto que en este mecanismo se utiliza los diferentes niveles estructurales que conforman a
una enzima especificamente de orden cuaternario

Como anteriormente se explico las enzimas son de naturaleza proteica por lo tanto tienen ordenes
primarios , secundarios , terciarios y cuaternarios .
Se comento que una estructura cuaternaria se formaba por la unión de varias estructuras terciarias , y
que cada estructura terciaria que se unia se le denomida Subunidad.......A QUE VIENE ESTO ??

Cuando las enzimas están unidas entre si físicamente , se empezara a formar una especia de túnel que
algunos autores definen como el EFECTO TUNEL. , donde un sustrato pasa rápidamente de un sitio
catalítico al de la siguiente enzima rápidamente por su cercanía estructural , este es un proceso fácil y
rápido , ya que mientras están separadas el sustrato tarda mas en llegar a la próxima enzima......

HAGAMOS LO MAS FACIL ..... Imagina una cadena de ensamblaje , en donde un producto y objeto se
arma de manera rápida y eficiente gracias a la cercanía de una estación de una de las partes y otra.
en este caso un sustrato se transforma y su producto sera el sustrato de la siguiente enzima
 ZIMOGENOS
Los zimogenos , son enzimas que se producen o nacen de forma Inactiva EJEMPLO: Proteasas -
Lipasas

¿ Por que se producen de esta manera ?

Algunas enzimas suelen producirse de forma inactiva , ya que si lo hicieran de manera activa esas
enzimas proteoliticas destruirían las proteínas intracelulares y la célula se degeneraría y moriría .
es por esto que se producen de forma inactiva , la célula procede a secretarlas fuera de ella y
cuando estan afuera es que estan pueden ser activadas. EJEMPLO : Factores de la coagulación

Expliquemos un poco mas...

En este tipo de enzimas el sitio catalítico esta cerrado, ¿ COMO ? Esta se encuentra cerrado por
una cadena polipeptidica ( Fuerte ) extra , por lo tanto no permite la entrada de ningun sustrato

¿ Que se hace para abrirlo?

Para abrir el sitio catalítico se requiere un grupo de Hidrolasas , denominadas Peptidasas que
romperá el enlace peptidico introduciendo una molécula de agua H2O dejando asi que el
sustrato pueda entrar al sitio catalitico . EJEMPLOS : Pepsinogeno que pasa a ser pepsina
 Compartimentalizacion
Antes de explicar este proceso debemos resaltar que igual que el antes expuestos , este no se
acopla en su totalidad al mecanismo en el cual lo hemos agrupado , este no es considerado un
mecanismo intrínseco de regulación de la actividad enzimática debido a que la enzima no
experimenta ningún cambio en su conformación .

Debemos tomar en cuenta que cuando un sustrato esta confinado a un espacio pequeño es decir
dentro de un compartimiento , EJEMPLO: La mitocondria . Su concentración aumenta dramáticamente
si la comparamos con todo el volumen celular , como consecuencia el compartimentalizar una
enzima es que la concentración del sustrato sera mayor al ubicarse dentro de un espacio o
compartimiento pequeño lo que hara que la velocidad de la reaccion dentro de esta sea mayor

ENZIMA (A)
Concentración dentro
Nucleo
del Núcleo 10
Mitocondria A
ENZIMA (A)
A
Concentracion dentro
de la mitocondria 20

Con este ejemplo demostramos los antes expuestos supongamos que tenemos la
misma enzima (A) dentro del núcleo y la mitocondria , utilizaremos una escala
hipotética o inventada donde 20 es la concentración máxima , podemos ver que el
núcleo la concentración de esta enzima es 10 adecuada y funcional para su espacio
, pero si esa misma enzima (A) la compartimentalizamos la incluimos en una
mitocondria en donde el espacio es mas reducido su concentración sera mayor en
esta , en este caso 20 que es la concentracion maxima

Relajate
un poco

OK....CONTINUEMOS
 Mecanismo por
Aumento/Disminucion de la
concentracion de la enzima

INDUCCIÓN Y REPRESIÓN
Para explicar este mecanismo se estudio de forma profunda en bacterias , la primera investigación fue
hecha por Francois Jacob y Jacques Monod científicos franceses , este estudio lo realizaron en la
Escherichia Coli. comprendiendo como esta regulaba el metabolismo de la lactosa y Glucosa , este
también se conoce como la investigación del OPERON LAC. , aunque las bacterias son organismo mas
simples esta investigación permitió explicar y dar las bases a este proceso en organismo superiores
con celulas eucariotas

Expliquemos un poco mas..

Las bacterias como la E.Coli deben responder rápidamente a cambios en su medio para garantizar su
crecimiento y supervivencia , mediante la síntesis suficiente y oportuna de enzimas permitiendo le asi
aprovechar los nutrientes que el medio le ofrezca y evitar asi el desperdicio de energia

La mayoría de las bacterias y otros organismo utilizan la glucosa como sustrato energético de
preferencia , esto es debido a que por su conformación es fácil entrar en interior y es fácil de
metabolizar....¿ Y si no hay glucosa ?
Cuando hay momentos donde este sustrato es deficiente o no hay existen otras compuestos similares que
la bacteria también puede aprovechar , como la LACTOSA que es un disacarido formado por una molécula
de Glucosa y una de Galactosa , pero este es un compuesto que veremos mas adelante que es mas difícil
de metabolizar e introducir a la bacteria

De esta forma la E.Coli un

organismo simple
(Procariotico ) debe
modificar sistema
genético y metabólico ,
estas tienen la capacidad
de regular expresión
genética mediante la
agrupación de un Gen
regulador junto a varios
genes estructurales que
juntos forman el Gen
Operon
 Como funciona el sistema con Glucosa y con Lactosa

Analicemos la siguiente imagen , veremos como es el proceso en general de entrada de estos compuestos .

-La Glucosa este es un compuesto monosacarido , que para entrar a la bacteria solo necesita de un
transportador de membrana , este no genera cambios ni activación de ARN mensajero , es de fácil digestión
-La Lactosa es un compuesto disacarido constituido por una molécula de Glucosa y una de Galactosa ,
unidas por un enlace glucosidico , como es una molécula mas grande necesitara de una proteína llamada
PERMEASA que le permitirá la entrada al interior , después para su degradación se necesitara romper su
enlace , esto se mediante la enzima BETA-GALACTOSIDASA que mete una molécula de H20 y después que
los compuestos estén separados se podrá proceder a su degradación para transformarlo en energía, Para
poder producir estos elementos para el acceso de la lactosa es necesario que tres genes GEN Z, Y , A se
transcriban y se traduzcan

'¿Que paso cuando hay solamente glucosa

Recordemos que tenemos genes que regularan el sistema y genes estructurales que producirán los
elementos es este caso enzima que permitiran la entrada de los compuestos específicamente en este
caso la Lactosa , es la que mas necesita que os genes estructurales se traduzcan , se expresen en
Beta-galactosidasa , Permeasa y Tiogalactosido Transacetialsa pero la Glucosa como vimos no
necesita ninguna de estas enzimas entonces ocurriga lo siguiente:

El GEN i : se transcribe en ARN m del Gen i , esta se traducirá , en una proteina llamada Proteina
Represora del Operon Lac , que esta se unirá al sitio operador inhibiendo la ARNpolimerasa
provocando así el bloqueo de la transcripción de los genes estructurales , el sitio Cap se vera vació
ya que en estas condiciones no se produce AMPciclico que se estimula en presencia de lactosa. Es
por esta razón que cuando hay mas glucosa en el medio que lactosa el Operon Lac se ve reprimido ,
desactivado no genera transcripción , ni ARN mensajero , no se hace ningún tipo de traducción ,
puesto que esta no necesita elementos proteicos (Enimas) para acceder al interior del organismo
¿Que pasa cuando solamente se tiene Lactosa?

Como se ha reiterado varias veces para que la lactosa pueda ingresar y ser degrada
necesita de la Permeasa para entrar y la Beta-galactosidasa para romper el enlace entra
las moléculas que la conforman es decir que cuando hay lactosa el Operon debe activarse
inducir la transcripciones de los genes estructurales ( Gen Z, Y , A) ,.....PERO Y QUE
HACEMOS CON EL GEN i QUE PRODUCE LA PROTEÍNA REPRESORA DEL OPERON LAC? ... ya
vamos a ver que pasa .

En vista del que el sistema solo dependerá de un componente se empieza a sintetizar mas
AMPciclico este se unirá al SITIO GAP aumentando así la afinidad del AMPpolimerasa por
el SITIO PROMOTOR , permitiendo asi el comienzo de la transcripcion de los GENES Z Y ,
A que darán sus ARNmensajeros correspondientes y al traducirse daran como resultada
del ARNmZ la proteina BETA-GALACTOSIDASA , del ARNmY la PERMEASA y del ARNmA la
Tiogalactosido Transacetilasa, , la Lactosa para que todo esto se de con normalidad se
vuelve ALLOLACTOSA ( Isomero de la lactosa ) que se unira a la PROTEINA REPRESORA
DEL OPERON y esto evita que esta se una al sitio promotor para que no afecte ni bloquee
el proceso antes expuesto
recuerda
está INVESTIGACIÓN FUE HECHA EN BACTERIAS , ORGANISMO SIMPLES (
PROCARIOTICOS ) PERO AUN ASÍ SENTO LAS BASES PARA ENTENDER ESTE
PROCESO EN NUESTRO ORGANISMO , ES DECIR QUE EN SERES SUPERIORES ESTE
PROCESO ES UN POCO MAS COMPLEJOS NO ES ASÍ TAL CUAL , PERO SI
COMPRENDES ESTO MAS ADELANTE , COMO ANALIZANDO COMO TRABAJAN LAS
HORMONAS PODRÁS APRECIAR ESTE PROCESO DE UNA MANERA MAS DETALLADA
Y MAS PROFUDA
CINEMATICA ENZIMATICA
¿Que es esto? '
Es la rama de la enzimologia que se encarga de estudiar la velocidad de las
reacciones catalizadas por las enzimas y los factores que influyen sobre esta

Velocidad de una reaccion:

Es la cantidad de sustrato transformado en un producto por unidad de tiempo

Debemos saber que cuando hablamos de factores , estos son factores externos que pueden
afectar la velocidad en la cual se da la reaccion que genera una enzima

Factores mas estudiados

Temperatura
PH
Aumento en la concentracion de sustrato
Presencia y no de inhibidores

Temperatura
La temperatura es un factor clave cuando esta aumenta la velocidad de reacción y si es muy
baja la velocidad disminuye , es por esto que nuestro debe existir una temperatura constante
para que el sustrato tenga la posibilidad de llegar adecuadamente a la enzima acoplarse y
poder generar un producto , en el ser humano la temperatura perfecta para un funcionamiento
optimo es de aprox 37 C ( temperatura optima)

Expliquemos un poco mas ...

Cuando hay mucha temperatura: es decir hay mas energía que aumenta la velocidad en exceso
esto no da tiempo que se forme el complejo Enzima-Sustrato , es tanta la fuerza que supera la
energía de enlace y no se une

Cuando hay muy baja temperatura : la energía es menor en el medio disminuyendo asi
dramáticamente la velocidad entonces la enzima y el sustrato nunca se encuentran y no forma
el complejo
 PH
Es un indicador de la cantidad de iones de hidrogeno en un compuesto u organismo

El ph igual que la temperatura actúa significativamente en las reacciones , excepto

que no todas las enzimas trabajan de manera optima con el mismo PH, algunas
enzimas trabajan mejor en un Ph ácido que como las enzima Pepsina y la fosfatasa ,
y así hay enzimas que su Ph optimo es mas alcalino como alguna enzimas del
intestino otras su Ph optimo sera neutral 7 como algunas enzima dentro de las
celulas , esto se debe a la carga de los ciertos compuesto
 Efecto de la concentracion de sustrato sobre la velocidad
de las reacciones catalizadas por enzimas

La velocidad de una reacción enzimática es proporcional a la cantidad de enzima y sustrato que

se forme en un minuto. Si se quiere incrementar la velocidad de una reacción , manteniendo la
temperatura y el PH , aumentando la concentracion del sustrato es una opcion

Si aumentamos la concentración del sustrato veremos aumentara la velocidad , al principio esta

sera proporcional , pongamos un ejemplo hipotético se sube la concentración de sustrato a 5 es
decir la velocidad tambien aumentara 5 ,

¿ QUE PASA SI SIGUEMOS AUMENTANDO EL SUSTRATO ?

Como se menciono anterior la velocidad es proporcional a la concentración de sustrato , pero en
un momento determinado se llegara a :

VELOCIDAD MAXIMA Es aquella velocidad donde se alcanza la saturacion maxima

Es decir en un momento por mas que aumentemos el sustrato la velocidad no cambiara , ¿ POR
QUE ? esto es porque hay sustrato en exceso , hay tanto sustrato esperando a entrar que la
velocidad no varia , esto se denomina PERIODO DE MESETA , es decir que así yo aumente la
concentración de sustrato no aumenta la velocidad ....
¿ COMO HARIA ENTONCES EL ORGANISMO PARA AUMENTAR LA VELOCIDAD ?

Se aumenta la cantidad de enzimas , así se tendrá mas sitios catalíticos para que los sustrato
pueda transformarse y se vuelve aumentar la velocidad

Cuando se esta en periodo de meseta , los sistemas enzimáticos se ven saturados

por el incremento de sustrato y eso es una características mas de estos sistemas la
saturabilidad

Algo que debemos tomar en cuanta aqui es la

ES INVESARMENTE PROPORCIONAL
CONSTANTE DE MICHAELIS O Km Km
Es la concentración de sustrato que se AFINIDAD
alcanza a la mitad de la Velocidad Max.

PARA QUE SIRVE ? Km

Expresa la afinidad de la enzima por el sustrato
AFINIDAD
 Presencia de inhibidores
Es un compuesto químico que bloquea la
¿QUE ES UN INHIBIDOR ?
capacidad catalitica de la enzima

ENCONTRAREMOS DOS TIPOS DE INHIBIDORES

Competitivo
Se parece al sustrato
Compite con el sustrato original
por el sitio catalitico
Al incrementar la concentración de sustrato ,
el inhibidor es desplazado del Sitio
catalitico por el aumento del sustrato
Por consecuencia de lo anterior se alcanza
la VELOCIDAD MAXIMA
La Km en la reacción con inhibidor y sin
el es diferente
NO Competitivo
NO se parece al sustrato
NO compite con el sustrato original
por el sitio catalitico
Al incrementar la concentración de sustrato
, este NO es desplazado , por lo general se
une al SITIO ALOSTERICO , cambiando la
conformacion de l sitio catalitico
Como consecuencia de lo anterior no se
logra la velocidad maxima
La Km, en la reaccion son iguales