-Biología 2º BACH-

BLOQUE 1.- LA BASE MOLECULAR Y FÍSICO-QUÍMICA DE LA VIDA

9.- ENZIMAS.

Las enzimas son biocatalizadores de los millares de reacciones químicas que tienen lugar en los organismos vivos y
que, en conjunto, constituyen el metabolismo. Dentro de las proteínas, son la clase más extensa y especializada.

Prácticamente todas las enzimas (excepto las ribozimas) son proteínas globulares que se dispersan en el agua, por
lo que se difunden bien en los líquidos internos de los organismos, y pueden actuar tanto a nivel intracelular, es decir,
en el interior de la célula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan, como sucede en
las enzimas digestivas.

Las enzimas cumplen las dos características propias de los catalizadores: aceleran la reacción, no se consumen ni se
alteran durante la misma y son altamente eficientes (las reacciones que catalizan las enzimas transcurren, como
promedio, entre 108 y 1010 veces más rápidamente que las correspondientes reacciones en las que no hay enzimas)

Pero las enzimas se diferencian de los catalizadores no biológicos en los siguientes aspectos:

• Actúan siempre a la temperatura del ser vivo.

• Poseen una alta actividad. Algunas consiguen aumentarla velocidad de reacción en más de un millón de veces,
mucho más que los catalizadores no biológicos. De hecho, la mayor parte de las reacciones de los sistemas
biológicos no tienen lugar a velocidades perceptibles en ausencia de enzimas.
• Presentan una masa molecular muy elevada. Su tamaño, por tanto, es mucho mayor que el de la molécula sobre la
que actúan.
• Poseen una alta especificidad en la selección de los sustratos sobre los que actúan y en el tipo de reacción que
catalizan, generalmente solo uno.

Algunas enzimas no son activas hasta que actúan sobre ellas otras enzimas o iones, denominados zimógenos o
proenzimas. por ejemplo, el pepsinógeno estomacal se activa con el HCl que lo transforma en pepsina.

9.1.- Estructura de las enzimas.

Según su estructura, podemos diferenciar dos tipos de enzimas:

1.-Enzimas exclusivamente proteicas, formadas por una o más cadenas polipeptídicas.

2.-Holoenzimas, compuestas de una parte proteica (apoenzima) + una parte no proteica, denominada cofactor.
o La apoenzima se encarga de proporcionar la estructura espacial específica que permite la unión a los
sustratos, moléculas sobre las que actúan las enzimas en las reacciones químicas.
o Los cofactores son los componentes enzimáticos que llevan a cabo la reacción propiamente dicha; pueden
ser compuestos químicos inorgánicos u orgánicos.
- Cofactores inorgánicos: son iones metálicos que por lo general se encuentran en pequeñas
cantidades Fe2+, Cu2+…
- Cofactores orgánicos o coenzimas. Los más importantes son el NAD+. el NADP+. el FAD y la
Coenzima A (CoA).

Cuando los cofactores se encuentran unidos fuertemente a la apoenzima, se denominan grupos prostéticos.

9.2.- Propiedades de las enzimas.

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Por su carácter proteico, las enzimas poseen las mismas propiedades que las proteínas:

• Se desnaturalizan al ser sometidas a cambios de pH, a variaciones de temperatura y a elevadas

concentraciones salinas.
• Presentan un alto grado de especificidad, tanto en la selección de los sustratos, como en la reacción que
catalizan sobre ellos.
• Por ser catalizadores, no se consumen en el transcurso de las reacciones, por lo que la misma molécula
puede actuar repetidamente. Así, las necesidades enzimáticas son muy bajas, y cantidades mínimas de enzima
pueden transformar grandes cantidades de sustrato. Sin embargo, como cualquier molécula biológica, las enzimas
se alteran y se destruyen con el tiempo. Es necesaria, por tanto, una renovación periódica.

9.3.- Actividad enzimática.

En toda reacción química se produce una transformación de

unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos
(S), en unas sustancias finales o productos (P). Esta
transformación requiere un paso intermedio en el cual el
reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se
favorezca su ruptura, este paso intermedio recibe el nombre de
complejo activado y requiere un aporte de energía
(generalmente en forma de calor) que se conoce como energía
de activación. Las enzimas, como catalizadores que son, actúan
disminuyendo esa energía de activación.

En cualquiera de las reacciones catalizadas, la enzima [E] y el sustrato [S] forman un complejo enzima-
sustrato [E-S] que, tras la acción enzimática, da lugar al producto final [P] y a la enzima [E] que puede volver a
reutilizarse.

La unión enzima-sustrato se debe a fuerzas intermoleculares débiles, lo que posibilita que esta unión se
pueda romper con facilidad tras la acción enzimática.
La región de la enzima que se une al sustrato recibe el nombre de centro activo y presenta estas
características:
• Constituye una pequeña parte de la molécula de la enzima.
• Posee una estructura tridimensional en forma de hueco que facilita que el sustrato encaje y dificulta que
lo hagan otro tipo de moléculas.

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• Está formado por aminoácidos que, aunque estén distantes en la secuencia polipeptídica, quedan próximos
debido a los repliegues de la cadena y cuyos radicales presentan afinidad química por el sustrato; por eso
lo atraen y se establecen enlaces entre ellos.

En la enzima se distinguen tres tipos de aminoácidos:

- Estructurales. Son los más abundantes y responsables de la forma de la enzima. Dichos aminoácidos no son los
responsables de los enlaces químicos con el sustrato.
- De fijación. Se encuentran en el centro activo y son los que se unen al sustrato mediante enlaces débiles y lo fijan
en la posición correcta.
- Catalizadores. Se localizan también en el centro activo y son los responsables de la transformación del sustrato
en productos. Estos grupos, una vez que se ha unido el sustrato, inducen la formación o la rotura de enlaces.

Existen dos teorías para explicar la unión del enzima al sustrato:

La hipótesis de la llave-cerradura (1890, Emil Fischer) sugería que el centro activo y el sustrato eran
exactamente complementarios.

La hipótesis del ajuste inducido (1958, Daniel E. Koshland), que en la actualidad es la más aceptada,
sugiere que el centro activo y el sustrato sólo son totalmente complementarios tras la unión del sustrato.

Sería algo semejante a la introducción de una mano en un guante. La propia mano (que equivaldría al
sustrato) hace que el guante (equivalente al centro activo de la enzima) se adapte mejor cuando se introduce en él.

Las enzimas son muy específicas, es decir, cada enzima actúa sobre un sustrato concreto o
sobre un grupo de sustratos químicamente relacionados.

9.4.- Regulación de la actividad enzimática.

La actividad de una enzima depende de cierto número de factores, entre los que se encuentran la
temperatura, el pH, la concentración de sustrato, los activadores, los inhibidores, etc.

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A) Temperatura

Si a una reacción enzimática se suministra energía en forma

de calor, ésta es transformada en energía cinética al ser captada
por las moléculas, aumentando su movilidad y, por tanto, el número
de encuentros intermoleculares entre la enzima [E] y el sustrato [S]
(por lo que aumenta la velocidad de reacción).

Las enzimas presentan una temperatura óptima para la cual

la actividad enzimática es máxima. Si la temperatura es excesiva la
enzima se desnaturaliza, de forma que puede perder su centro
activo, lo que paralizaría la actividad enzimática.

B) PH

Todas las enzimas tienen dos valores

límite de pH entre los cuales son efectivas.
Traspasados estos valores, la enzima se
desnaturaliza y deja de actuar. Entre estos dos
límites existe un pH óptimo con el cual la enzima
posee una máxima eficacia; este depende de su
lugar de acción, por ejemplo, las enzimas del
estómago (donde está presente el HCl) tienen un
pH óptimo próximo a 2, mientras que las enzimas
intestinales lo tienen en torno a 7,5.

C) Concentración de sustrato

En una reacción enzimática, con una concentración de

enzima constante, si aumentamos la cantidad de sustrato
aumenta la velocidad de la reacción, ya que aumenta la
probabilidad de encuentro entre la enzima y el sustrato. Sin
embargo, llega un momento en el que la velocidad de la reacción
deja de crecer, es decir se llega a la velocidad máxima (Vmax).
Esto se debe a que todas las moléculas de la enzima están
ocupadas por moléculas de sustrato (saturación de la enzima),
formando el complejo enzima-sustrato.

En la mayoría de las enzimas la representación gráfica

de estos valores da una hipérbola. Michaelis y Menten definieron la llamada constante de Michaelis-Menten (kM),
Dicha constante se define como la concentración de sustrato a la que la velocidad de la reacción es la mitad de la
máxima (velocidad semimáxima). Esta se da cuando la mitad de la concentración de enzimas se encuentra en la
forma de complejo enzima-sustrato y la otra mitad libre. Esta constante KM viene regulada por la Ley de Acción de
Masas:

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KM = [E] [S] KM = Constante de Michaelis- Menten

[E-S]

La KM mide la afinidad entre la enzima y el sustrato. Una K M alta quiere decir, por tanto, que para
conseguir la Velocidad semimáxima se requiere una elevada concentración de sustrato, lo que demuestra que la
enzima no tiene una gran afinidad por él. Por el contrario, una KM baja indica una gran afinidad enzima-sustrato.

D) Inhibidores

Los inhibidores (I) son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la

actividad de los enzimas. Los inhibidores pueden ser iones o moléculas
orgánicas.

La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.

1.- La inhibición irreversible tiene lugar cuando el inhibidor se une

permanentemente al centro activo de la enzima y lo inutiliza de forma
permanente. por ejemplo, el cianuro (CN-) se une irreversiblemente al
centro activo del enzima citocromo oxidasa.
2.- La inhibición reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro
activo, sino que sólo se impide temporalmente su funcionamiento. Existen
dos formas: competitiva y no competitiva.

• Los inhibidores competitivos tienen una estructura similar al

sustrato y compiten con él por su unión al centro activo del
enzima. Si se fija el inhibidor la enzima no puede actuar, como haría con el sustrato. Esta inhibición se
puede eliminar por un aumento en la concentración de sustrato.
• La inhibición no competitiva se produce cuando el inhibidor se une a un lugar de la enzima, distinto al
centro activo, al que sin embargo distorsiona impidiendo el acceso del sustrato al centro activo. Esta
inhibición no se puede revertir aumentando la concentración de sustrato.

E) Activadores

La presencia de activadores permite que ciertas enzimas, que se mantenían inactivas, lleven a cabo su
acción, es decir, se activen. Normalmente, la unión del activador hace que el centro activo adquiera la estructura
adecuada para el acoplamiento del sustrato. Algunos cationes, como Mg2+ o Ca2+, desempeñan un papel importante
como activadores enzimáticos.
También pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas, incluso el propio sustrato. La
enzima permanece inactiva hasta que aparece el sustrato, es decir, si no hay sustrato, no es necesaria la actividad
de la enzima correspondiente, pero si lo hay, se produce la activación para que ese sustrato lleve a cabo la reacción,
es decir, el sustrato activa su propia metabolización.

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