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ENZIMAS

BIOCATALISIS
LAS ENZIMAS SON
BIOCATALIZADORES
EFICACES Y ESPECÍFICOS.
▪ Las enzimas regulan casi todas las reacciones químicas y de
las células vivas.
▪ Todas las enzimas actúan como catalizadores biológicos c:
convierten sustancias en otros productos sin cambiar ellas
mismas al hacerlo.
▪ La biocatalización se realiza en el centro activo de la enzima .

▪ Casi todos los catalizadores biológicos son proteínas.

▪ EN 1894, EMIL FISCHER dijo que las enzimas reconocen sus


sustratos “probando” el principio de la llave y la cerradura.
▪ Una hendidura en la superficie, el centro activo de la enzima.
Debe poseer una forma que en el espacio, la molécula de
sustrato entra exactamente como una llave en la cerradura a
que pertenece.
▪ El principio de la llave-cerradura
sirve para explicar la primera la
especificidad de sustrato de la
enzima. También para explicar por
que los inhibidores de enzimas
competitivos se parecen
espacialmente al sustrato: bloquean
el centro activo de la enzima.
HISTORIA DE LA
BIOTECNOLOGÍA: COMO SE
DESCUBRIERON LAS ENZIMAS
▪ La lisozima fue la primera enzima de
la que se aclaró su estructura espacial
y cuyas propiedades se entendieron.
▪ La lisozima fue un modelo excelente
para estudiar la interacción de
enzima y sustrato.
LA ▪ DANIEL KOSHLAND formulo la
LISOZIMA hipótesis del ajuste inducido, la cual
dice que el sustrato y la enzima,
deben compararse con una mano
móvil (sustrato) y un guante arrugado
(enzima) interaccionan. Solo cuando
se introduce la mano se produce el
ajuste espacial exacto.
▪ Después de su interacción activa y tras un estado de transición, la enzima y
el sustrato se combinan exactamente. Las enzimas no unen en su centro
activo al sustrato en su configuración original sino en el estado de
transición.
El sustrato se
Por el orden
introduce
espacial compacto
totalmente a través
y la acción
El “truco” mas de las cargas ene
concentrada de los
importante de las el centro y se
grupos reactivos
enzimas consiste convierte
en el centro activo
en que debido a químicamente en
de la molécula de
sus estructura fracciones de
enzima, la energía
proteica unen a los segundo. La propia
de activación
sustratos en una enzima alcanza
requerida para
hendidura o grita entonces de nuevo
causar la reacción
en la molécula de el estado de
química
la enzima para partida, de modo
disminuye
convertirlos a corto que tras repeler el
drásticamente en
plazo. producto pueda
comparación con
convertir otra
la reacción sin
molécula de
enzima.
sustrato.
La estabilización de la molécula se La molécula consigue una solidez
produce a través de los diferentes especial mediante los enlaces
grupos laterales de los aminoácidos. químicos, que se forman juntos entre
los grupos laterales que contienen
azufre colocados entre dos
componentes de aminoácidos de
cisteína. Los cuatro puentes disulfuro
así creados son el soporte crucial para
la estructura espacial de la lisozima.
LOS COFACTORES SIRVEN COMO
HERRAMIENTAS A LAS ENZIMAS
COMPLEJAS.
Las coenzimas son
moléculas orgánicas que
se unen en el centro
Los cofactores pueden activo de la enzima;
No todas las enzimas son
consistir en uno o más modifican la estructura
una molécula de
iones inorgánicos o del sustrato o
proteína pura, sino que
complejas moléculas transportan electrones,
utilizan una
orgánicas, las protones y grupos
“herramienta”,
coenzimas. Algunas químicos entre enzima y
componentes químicos
enzimas necesitan al sustrato, a menudo
adicionales, conocidos
mismo tiempo ambos grandes distancias
como cofactores.
tipos de cofactores. dentro de la moléculas
de la enzima, hasta que
los liberan para utiliza
de nuevo la enzima.
Muchas coenzimas se forma a partir de precursores de
vitaminas.
Los grupos prostéticos son cofactores unidos potentemente.

Las coenzimas están enlazadas holgadamente, unen


sustratos y los transforma y lo tanto también los utilizan.
Los cofactores son las herramientas de muchas enzimas, del
cual depende que trabaje efectivamente.
▪ Los métodos de obtención de enzimas
de animales se desarrollaron en ele
siglo xix; aun hoy se producen
preparados crudos, como la pepsina
de la membrana de la mucosa
LAS ENZIMAS gástrica del cerdo y del buey, enzimas
de laboratorio a partir de estómagos
PUEDEN de ternera y mezclas enzimáticas de
OBTENERSE DE tripsina, quimiotripsina, lipasas y
ANIMALES , amilasas de la glándula de la
PANTAS Y digestión del cerdo.
MICROORGANI ▪ Los cereales liberan, tras el hinchado
SMOS y la germinación de la malta, la
enzima degradadora y la germinación
de la malta la enzima degradadora
del almidón (amilasa) y las
fragmentadoras de proteínas
proteasa.
TAREA
Hidrolasas

Amilasas

Pectinasas

Proteasas

biodetergentes

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