EL METABOLISMO, LAS ENZIMAS Y LAS VITAMINAS

 Metabolismo celular. Es el conjunto de reacciones químicas que se producen en el interior de la célula y

que conducen a la transformación de unas biomoléculas en otras, con el fin de obtener materia y
energía.
 Rutas metabólicas o vías metabólicas. Las diferentes reacciones químicas del metabolismo.
 Metabolitos. Las moléculas que intervienen.
 Enzimas. Sustancias mayoritariamente proteínas que regulan las diferentes reacciones químicas, ademas
son especificas para cada sustrato y para cada tipo de transformación.

CATABOLISMO Y ANABOLISMO

 Catabolismo. Transformación de moléculas orgánicas complejas en mas sencillas. Libera energía.

 Anabolismo. Síntesis de moléculas orgánicas complejas a partir de otras biomoleculas mas sencillas.
Necesita energía.

Catabolismo Anabolismo
 Reacciones de degradación.  Reacción de síntesis.
 Reacciones de oxidación  Reacción de reducción.
 desprenden energía  Precisan energía.
 A partir de muchos sustratos diferentes se forman  A partir de pocos sustratos se pueden formar
los mismos productos. muchos productos diferentes.

TIPOS DE METABOLISMO

Según la fuente de carbono, se pueden distingir:

 Metabolismo autótrofo. Es el CO2
 Metabolismo heterótrofo. Es la materia organica(glucosa).

Según la fuente de energía, se pueden distinguir:

 Fotosíntesis. Es la luz.
 Quimiosíntesis. Son las reacciones químicas

ATP

De ATP(adenosin trifosfato) es un nucleótido que actuá en el metabolismo como molécula energética.

Almacena y de cede energía, gracias a sus dos enlaces anhídrido fosfórico.
Cuando se hidroliza, se rompe el ultimo enlace y se produce en ADP, una molécula de ácido fosfórico y
energía.

ATP + H2O-----ADP + Pi + energía( 7,3 kcal/mol)

el ADP es susceptible de ser hidrolizado. Al romperse se libera otras 7,3 kcal/mol y se produce AMP.

ADP + H20 ----AMP + Pi + energia( 7,3 kcal/mol)

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

 Enzimas estrictamente proteicas. Formadas unicamente por proteínas.

 Holoenzimas. Tienen una fracción polipeptida, apoenzima , y una fracción no polipéptidica, cofactor.
Hay varios tipos de cofactores:
 Iones metálicos.
 Coenzimas.
 Grupos prostéticos. Cuando los cofactores se encuentran unidos fuertemente a las apoenzimas.

LAS COENZIMAS

Una coenzima es un cofactor orgánico que se une ala parte proteica de una enzima mediante enlaces
débiles durante el proceso catalíco.
La unión coenzima-apoenzima es temporal.
Las coenzimas no suelen ser especificas pero se pueden unir a muchos tipos diferentes.
Las coenzimas actúan como donadoras o receptoras de grupos químicos, son transportadores de grupos
químicos. Si se modifica acepta o pierde átomos en la reacción.
Varios tipos:
 Coenzimas de oxidación y reducción. Que transportan protones y electrones.
Las mas importantes son NAD+, NADP+, FAD y el grupo hemo.
 Coenzimas de transferencia. Transportan radicales:
 El ATP transporta grupos fosfatos para cederlos.
 La acetil-CoA transporta grupos acetilo.

CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

La región de la enzima que se une al sustrato es el centro activo. Sus características son:
 Forman una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
 Tiene una estructura tridimensional que facilita que el sustrato encaje y dificulta que lo hagan otro tipo
de moléculas.
 Esta formado por aminoácidos que aunque estén distantes en la secuencia polipeptídica, quedan
próximos por los repliegue de la cadena. Presentan afinidad química por el sustrato y se atraen.

Hay dos tipos de aminoácidos:

 De fijación. Establecen enlaces débiles y fijan el sustrato.
 Catalizadores. Establecen enlaces débiles o fuertes y provocan la rupturas de enlaces y lo transforman.

LA ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

La enzima y el sustrato tienen una gran especificidad. Solo se fijan a las enzimas que los sustratos pueden
establecer algún enlace con los radicales de los aminoácidos fijadores.
Los modelos de especificidad enzima-sustrato:
 Modelo de complementariedad (llave-cerradura). El sustrato se complementa a la enzima.
 Modelo de ajuste inducida (modelo guante). La enzima modifica para adaptarse al sustrato.
 Modelo de apretón de manos. La enzima y el sustrato modifican para acoplarse.

Los grados de la especificidad son:

 Especificidad absoluta. La enzima tan solo actuá sobre el sustrato.
 Especificidad de grupo. La enzima reconoce un determinado grupo de moléculas.
 Especificidad de clase. La enzima actuá sobre un tipo de enlace, independientemente de la molécula que
se encuentre.
LA INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Los inhibidores enzimáticos sos sustancias que disminuyen la actividad de la enzima, impiden
completamente su actuación.
Muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos.
El inhibidor suele ser propio el propio producto de la reacción, la enzima se inhibe cuando no se necesita
mas cantidad de producto. Se llama inhibicion por retroalimentación o feed-back.
La inhibición puede ser irreversible, el inhibición se une permanentemente al centro activo de la enzima y lo
inutiliza de forma permanentemente.
La inhibición reversibles es cuando se elimina la sustancia inhibidora, la enzima vuelve a tener actividad.
Los tipos de inhibición reversible son:
 Reversible competitiva. El inhibidor se une al centro activo de la enzima y el sustrato no se puede unirse
al centro activo. Los inhibidores son semejantes al sustrato.
 Reversible no competitiva. El inhibidor se une a la enzima por un lugar diferente al centro activo. La unión
modifica la estructura de la enzima e impide la unión del sustrato.
 Reversible por bloqueo del complejo E-S. El inhibidor se fija al complejo enzima-sustrato e impide los
productos.

LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS

Las enzimas alostéricas adoptan dos formas diferentes: la activa y la inactiva.

El centro activo tiene al menos otro lugar llamado el centro regulador o alostérico que se puede unir a una
sustancia, ligando o efector.
Una sola de las conformaciones presenta afinidad por el ligando y es la presencia de ligando, cambio
conformacional de la enzima.
Hay dos tipos de ligandos: activadores y inhibidores.

EL COOPERATIVISMO ENTRE SUBUNIDADES ALOSTÉRICAS

Las enzimas alostéricas están formadas por varias subunidades moleculares, protómeros.
Cada protómero posee un centro activo y un centro regulador. El centro regulador se une una molécula de
ligando activador.
La variacion en la conformacion de protómero se transmite instantáneamente a los protomeros asociados,
la transmisión alostérica.

LA REGULACIÓN DE LAS VÍAS METABÓLICAS

Las vías metabólicas, el producto generado por una enzima es el sustrato de la siguiente enzima. Hay dos
formas:
 Aumentar o disminuir las síntesis de enzimas.
 Regular la actividad de las enzimas. La síntesis deformas inactivas que solo se activan en el momento en
el que se necesitan.
 Regulación por retroinhibicion o inhibición feed back. El producto final actuá como inhibidor, se
fija al centro regulador y provoca la transición alosterica de la enzima a su forma inactiva.
 Regulación por inducción enzimática. La configuración inicial de la enzima es la inactiva. El
sustrato inicial es el que se fija al centro regulador y provoca la transición alosterica de la enzima
a su forma activa y actuar sobre el sustrato.