UNIVERSIDAD JUAREZ AUTONOMA DE

TABASCO
DIVISON ACADEMICA DE CIENCIAS
BIOLOGICAS

Asignatura
Bioquímica

Grupo
B04

Docente
Rosa Aurora Jiménez Damasco

Alumna
Andrea Guadalupe De La Cruz Santos

Fecha:
11 de noviembre de 2022
 1. Conceptos y ejemplos con esquemas
(fotos, etc)
a) Enzimas
Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan TODAS las reacciones
químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que son
catalizadores, porque cada reacción química necesita una enzima para que se
realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a
una enzima. Cada enzima actúa sobre una sustancia concreta,
como una llave y una cerradura.
• Las enzimas son sensibles: necesitan unas condiciones
adecuadas para poder hacer sus funciones y si las
condiciones se alteran, mueren.
• La temperatura es fundamental, por eso nuestro cuerpo
no soporta fiebre por encima de 41-42º un tiempo
prolongado y morimos, ya que las enzimas se desnaturalizan.
Los alimentos tienen enzimas, más enzimas tienen cuanto más frescos y menos
manipulados estén. Al someterlos al calor destruimos sus enzimas y éste es uno de
los argumentos principales de la dieta cruda, en la que no se utilizan temperaturas
por encima de 40º más o menos.
No todas las enzimas se desnaturalizan a 40º, algunas
aguantan hasta 70º, pero lo que hay que tener en cuenta es
que cuanta más tª y más tiempo se mantiene la tª elevada,
mayor es la destrucción enzimática.
Comemos enzimas (porque están en los alimentos) y
comemos gracias a las enzimas (porque están en nuestro
cuerpo para ayudarnos a hacer la digestión: segregamos al
día varios litros de jugos digestivos, que son jugos llenos de enzimas para
transformar proteínas, grasas y glúcidos).
https://www.conasi.eu/blog/consejos-de-salud/que-son-las-enzimas/

b) Apoenzima
La apoenzima, como las enzimas propiamente dichas, es una proteína globular
formada de forma exclusiva por una secuencia ordenada de aminoácidos, sus
subunidades más simples. Estos aminoácidos desempeñan la
capacidad enzimática de la biomolécula, pero, como hemos
dicho, solo unos pocos están involucrados en la catálisis en sí
mismos. Según la función que desempeñen, podemos distinguir 4 tipos de
aminoácidos en la apoenzima:
• No esenciales: no intervienen en la catálisis per se, pero forman parte de la
estructura de la apoenzima. Si se eliminan, esta no pierde su capacidad
catalítica.
• Estructurales: son los responsables de la estructura tridimensional de la
apoenzima.
• De unión o de fijación: establecen enlaces volátiles con el sustrato y lo
orientan para que se pueda realizar la reacción.
• Catalíticos: los 3 o 4 aminoácidos de toda la estructura con la función
catalítica propiamente dicha. Se unen al sustrato mediante un enlace
covalente y debilitan su estructura, haciendo más fácil la reacción.
Estos dos últimos tipos de aminoácidos, los catalíticos y los de unión, forman el sitio
activo, es decir, la zona de la enzima donde el sustrato se une para ser catalizado.
El acoplamiento enzima-sustrato es tal que Hermann Emil Fischer, un químico
alemán de renombre del siglo XX, describió tal unión de la siguiente forma: “el
sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una
cerradura”.
https://psicologiaymente.com/salud/apoenzima

c) Holoenzima
Una holoenzima es una enzima que está formada por una parte proteica llamada
apoenzima combinada con una molécula no proteica llamada cofactor. Ni la
apoenzima ni el cofactor son activos cuando están por separado; es decir, para
poder funcionar tienen que acoplarse. Así, las holoenzimas son las enzimas
combinadas y, en consecuencia, son catalíticamente activas. Las enzimas son un
tipo de biomoléculas cuya función es básicamente incrementar la velocidad de las
reacciones celulares. Algunas enzimas necesitan la ayuda de otras moléculas,
llamadas cofactores. Los cofactores se
complementan con las apoenzimas y forman una
holoenzima activa que realice la catálisis.
Aquellas enzimas que requieren un cofactor
particular se conocen como enzimas
conjugadas. Estas tienen dos componentes
principales: el cofactor, que puede ser un ión
metálico (inorgánico) o una molécula orgánica; la apoenzima, parte proteica.
Características de las holoenzimas
 • Formadas por apoenzimas y cofactores: Las apoenzimas son la parte
proteica del complejo, y los cofactores pueden ser iones o moléculas
orgánicas.
• Admiten variedad de cofactores: Hay diversos tipos de cofactores que
ayudan a formar las holoenzimas. Algunos ejemplos son las coenzimas y
vitaminas comunes, por ejemplo: vitamina B, FAD, NAD+, vitamina C t
coenzima A. Algunos cofactores con iones metálicos, por ejemplo: cobre,
hierro, zinc, calcio y magnesio, entre otros. Otra clase de cofactores son los
llamados grupos prostéticos.
• Unión temporal o permanente: Los cofactores se pueden unir a las
apoenzimas con distinta intensidad. En algunos casos la unión es débil y
temporal, mientras que, en otros casos la unión es
tan fuerte que es permanente. En los casos donde
la unión es temporal, cuando el cofactor se elimina
de la holoenzima, esta se convierte de nuevo en
apoenzima y dejar de estar activa.
https://www.lifeder.com/holoenzima/

d) cofactor
Es una molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas. Los
cofactores son iones metálicos o moléculas orgánicas que participan con las
enzimas en la realización de una actividad enzimática.
https://aleph.org.mx/que-es-un-cofactor-y-como-funciona

e) coenzima
Las coenzimas son moléculas de bajo peso molecular que juegan un papel
importante en la función catalizadora de las enzimas; en consecuencia, forman parte
del sistema enzimático. La enzima es una macromolécula de naturaleza proteica
que cataliza una reacción química dentro de las
células vivas de los vegetales y los animales, pero
capaces de actuar en el exterior de estas células y
sin conexión alguna con ellas. Cada enzima cataliza
un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre
un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de
ellos. La clasificación de las enzimas se hace sobre
la base de la reacción catalizada. Algunas enzimas
son proteínas simples y otras son proteínas
conjugadas, o sea, formadas por una fracción proteica y un grupo no proteico
denominado cofactor.
En la mayoría de los casos la enzima por sí sola no
puede ejercer su acción catalítica, requiere de otras
moléculas de bajo peso molecular y de naturaleza no
proteica para realizar su función de catalizador biológico.
A estas otras moléculas que juegan un papel catalizador
de las enzimas se les denomina coenzimas.
Además de las coenzimas, muchas enzimas requieren la presencia de activadores,
que pueden ser iones inorgánicos, como el magnesio (Mg), el zinc (Zn), el cobre
(Cu), el manganeso (Mn), el hierro (Fe), el potasio (K), y el sodio (Na), elementos
que también deben considerarse parte del sistema enzimático.
También hay cofactores que son moléculas orgánicas, como algunas vitaminas o
sus derivados, e igualmente se consideran coenzimas. Para que se dé la actividad
enzimática se requiere de la asociación del complejo de la proteína con el cofactor.
https://www.yubrain.com/ciencia/quimica/definicion-de-coenzima-y-ejemplos/

f) Especificidad enzimática
Capacidad de una enzima para discriminar
entre dos sustratos o ligandos que pueden
competir entre sí.
https://www.cun.es/diccionario-
medico/terminos/especificidad-

enzimatica#:~:text=Capacidad%20de%20una%20enzima%20para,que%20pueden
%20competir%20entre%20s%C3%AD.

g) Inhibidor competitivo
Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye su
actividad. Esta unión puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o
irreversible, que suele ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son
muchos pesticidas y sustancias químicas de alta reactividad.
A efectos prácticos, la inhibición comportará un metabolismo más lento de los
principios activos afectados, lo que se traducirá en concentraciones plasmáticas
más elevadas si son directamente fármacos (efectos de sobredosis) o bien
concentraciones plasmáticas efectivas más bajas, si el principio activo afectado es
un profármaco (menos transformación a fármaco y riesgo de trastornos por dosis
ineficaz).
Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto
producido por la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el
inhibidor.
• Inhibición competitiva. Dos (o más)
sustratos no se pueden unir al mismo
tiempo al centro activo de la misma enzima
de la que ambos (o todos ellos) son
sustratos. Por lo tanto, se “molestarán”
entre ellos y “competirán” para unirse en el
centro activo. La unión se deberá hacer de
forma alternativa y el que esté en más alta
concentración tendrá más probabilidades que el que esté en menor
concentración. Esto también puede ocurrir con otras sustancias que tengan
afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato;
él sustrato y el inhibidor “compiten” para el acceso al sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibición, “in vitro” se puede superar con concentraciones
suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al
inhibidor, ahora bien “in vivo” y concretamente en terapéutica, no suele ser
posible pues equivaldría a aumentar mucho la dosis del fármaco, lo que
podría provocar efectos indeseables por sobredosis. Los inhibidores
competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.
Esto puede clarificar conceptualmente el hecho de que algunos fármacos son
a la vez sustratos e inhibidores de un mismo CYP o enzimas de la fase II.
Cuando se revisan las tablas de “sustratos-Inhibidores-Inductores” de
diferentes CYP, se observa –y a veces no se entiende- que un mismo
fármaco actúe a la vez como sustrato y como inhibidor. La explicación es que
si en la medicación se encuentra solo él como sustrato de dicho CYP actuará
como sustrato, pero si en la comunicación hay otros fármacos que también
se metabolizan por este mismo CYP, podrá actuar como inhibidor competitivo
de los otros y viceversa.
• Inhibición mixta. En este caso el inhibidor se puede unir a la enzima al
mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la
unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero
no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible
que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de
inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico por el que el inhibidor
se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor
con el sitio alostérico de la conformación, es decir la estructura terciaria de la
 enzima, hace que al modificar dicha estructura la afinidad del sustrato por el
sitio activo se reduce.
• Inhibición no competitiva. Se produce sencillamente porque el inhibidor se
une con la enzima de forma que no afecta a la configuración del centro activo,
por lo que se puede unir sin problemas con el sustrato, pero afecta de forma
significativa su actividad. Como resultado, el grado de inhibición depende
solamente de la concentración del inhibidor. Inhibición irreversible. Los
inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima por uniones de
tipo covalente con restos de aminoácidos de su molécula, principalmente
cisteína (grupo –SH), treonina, serina, tirosina (todos ellos grupos -OH), con
lo que la inhibición no puede ser invertida. Estos inhibidores suelen ser
moléculas del tipo de pesticidas y otros agentes químicos altamente
reactivos, siendo importantes en el campo de la toxicología química y
medioambiental más que en farmacología.
https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/

h) Inhibidor no competitivo
Los inhibidores no competitivos rebajan la velocidad de la reacción, i.e. la velocidad
de formación del producto es menor con el inhibidor presente que con el inhibidor
ausente. Esto significa que el centro activo esta
modificado, pero no inhabilitado, por la presencia del
inhibidor.
https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/
 2. Factores que afectan a la actividad
de las enzimas (con esquemas, fotos,
etc).
La actividad de una enzima describe qué tan rápido ésta cataliza la reacción que
convierte un sustrato en producto. Esta actividad depende en gran medida de las
condiciones de la reacción, que incluyen temperatura, pH, concentración de la
enzima y concentración del sustrato.

TEMPERATURA
Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor
parte de las enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de
energía para que tenga lugar la reacción catalizada. A temperaturas más altas, la
actividad enzimática aumenta a medida que las moléculas reactantes se mueven
más rápido para generar más colisiones con las enzimas.
La mayoría de las enzimas humanas son más activas a
temperatura óptima, que es de 37°C, o temperatura
corporal. A temperaturas superiores a 50°C, la estructura
terciaria, y por ende la forma de la mayor parte de las
proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida de
actividad enzimática. Por esta razón, el equipo en los
hospitales y laboratorios se esteriliza en autoclaves donde
las temperaturas altas desnaturalizan las enzimas que
existen en las bacterias dañinas. Una fiebre corporal alta
puede ayudar a desnaturalizar las enzimas existentes en las bacterias que causan
la infección. Ciertos microorganismos, conocidos como termófilos, viven en
ambientes donde las temperaturas varían de 50°C a 120°C. Para poder sobrevivir
en estas condiciones extremas, los termófilos deben tener enzimas con estructuras
terciarias que no se destruyen por dichas altas temperaturas. Algunas
investigaciones demuestran que sus enzimas son muy similares a las enzimas
ordinarias, excepto que contienen más arginina y tirosina. Estos leves cambios
permiten a las enzimas de los termófilos formar más enlaces por puente de
hidrógeno y puentes salinos que estabilizan sus estructuras terciarias a altas
temperaturas, y resisten el desdoblamiento y la pérdida de actividad enzimática.

pH
Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la estructura
terciaria adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH
óptimo, se alteran las interacciones de los grupos R, lo que destruye la estructura
terciaria y el sitio activo. Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato
de manera adecuada y no ocurren reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en
el pH, una enzima puede recuperar su estructura y actividad. Sin embargo, grandes
variaciones respecto del pH óptimo destruyen de manera
permanente la estructura de la enzima. Las enzimas en la
mayor parte de las células humanas tienen valores de pH
óptimos a un pH fisiológico de más o menos 7.4. Sin embargo,
las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo bajo porque
hidrolizan las proteínas en el pH ácido del estómago. Por
ejemplo, la pepsina, una enzima digestiva que se encuentra en
el estómago, tiene un pH óptimo de 1.5 - 2.0. Entre comidas, el
pH en el estómago es de 4 o 5, y la pepsina muestra poca o ninguna actividad
digestiva. Cuando el alimento entra al estómago, la secreción de HCl baja el pH a
aproximadamente 2, lo que activa la pepsina.

CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS

En cualquier reacción catalizada, el sustrato debe unirse primero con la enzima para
formar el complejo enzima-sustrato. Para una concentración de sustrato particular,
un aumento en la concentración enzimática aumenta la
velocidad de la reacción catalizada. A concentraciones
enzimáticas más altas, más moléculas están disponibles
para unirse al sustrato y catalizar la reacción. Mientras la
concentración de sustrato sea mayor que la concentración
de la enzima, hay una relación directa entre la concentración
de la enzima y la actividad enzimática. En muchas
reacciones catalizadas por enzimas, la concentración del
sustrato es mucho mayor que la concentración de la enzima.
Cuando la concentración de enzima se mantiene constante,
la adición de más sustrato aumentará la velocidad de la
reacción. Si la concentración del sustrato es alta, puede
saturar todas las moléculas de la enzima. Entonces la
velocidad de la reacción alcanza su máximo y la adición de
más sustrato no aumenta más la velocidad de la reacción.
https://uruguayeduca.anep.edu.uy/sites/default/files/inline-
files/Factores%20que%20afectan%20la%20actividad%20enzim%C3%A1tica.pdf
 3. Clasificación de las enzimas: ( 2
ejemplos por cada grupo, con
fórmulas).

Existe una clasificación internacional de las enzimas, la cual se basa en el tipo de

reacción que catalizan, a continuación, se presentan de manera simplificada los
principales grupos de enzimas que existen:

1.Oxido-reductasas: Este tipo de enzimas catalizan la transferencia

de electrones de un compuesto a otro. Casi siempre los electrones van
acompañados de protones. Son aquellas que se encargan de catalizar o facilitar las
reacciones de oxidorreducción o redox. Es decir, estas enzimas se encargan de la
transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro.
Algunos ejemplos de enzimas oxidorreductasa son el succinato deshidrogenasa,
la peroxidasa o el citocromo c oxidasa. Las enzimas oxidorreductasas tienen una
gran importancia para los seres vivos, ya que intervienen entre otros en los procesos
de glicólisis. Las reacciones de glicolisis son reacciones por las que se extrae
energía a partir de moléculas de azúcares, que son una forma muy extendida de
obtener energía entre los seres vivos.
Fórmula
2. transferasas
Las enzimas de tipo transferasas catalizan o facilitan la transferencia de un grupo
químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro. Normalmente estas son
enzimas encargadas de transferir una molécula o grupos de moléculas a otros
ciertos grupos químicos funcionales. De esta forma, las transferasas permiten la
formación de moléculas biológicas grandes y complejas, que no podrían en
condiciones compatibles con el mantenimiento de la vida, ya fuera por su velocidad
o por condiciones de otro tipo como concentración de otros grupos necesarios para
la reacción.
Hay muchos ejemplos de tipos de enzimas transferasas, pero uno especialmente
importante en el caso de los mamíferos es la acetato-CoA transferasa, una enzima
clave en el correcto funcionamiento del ciclo de krebs, un conjunto de reacciones
bioquímicas que nos aporta mucha energía de forma rápida y eficiente. Otros
ejemplos de enzimas transferasas son las galactoquinasas, hexoquinasas, las
quinasas, las fosfotransferasas o las transaminasas.
Formula

3.Hidrolasas
Las enzimas de tipo hidrolasa son aquellas encargadas de romper enlaces. Para
romper los enlaces entre moléculas, la hidrolasa realiza una reacción llamada
hidrolización, es decir, usa moléculas de agua para facilitar
la rotura de un enlace químico. La hidrolización suele resultar
en la obtención de dos moléculas más pequeñas y simples,
a partir de una molécula más grande y químicamente
compleja.
Dentro de los tipos de enzimas hidrolasas podemos
encontrar diferentes subgrupos, según las moléculas sobre
las cuales actúan y separan. Por ejemplo, existen las lipasas,
que actúan sobre los lípidos; las peptidasas, que afectan a
los aminoácidos; las nucleotidasas, que actúan sobre los
nucleótidos; las esterasas, que hidrolizan los ésteres.
Las enzimas hidrolasas son especialmente importantes durante la digestión. La
ausencia o menor cantidad de lactasa, enzima encargada de separar las moléculas
de azúcar que forman la leche, provoca las intolerancias o alergias a la lactosa.
Formula
4. Liasas
Seguimos conociendo los diferentes tipos de enzimas para hablar de las de tipo
liasa son, al igual que las anteriores, son las encargadas de romper enlaces. La
diferencia entre las liasas y las hidrolasas es muy sencilla: las liasas no necesitan
de moléculas de agua para realizar su función, mientras que las hidrolasas sí.
Además, en las condiciones adecuadas, las liasas pueden realizar la reacción
inversa y formar enlaces en lugar de romperlos.
La función de rotura de enlaces es muy importante para la supervivencia. Uno de
los ejemplos más presentes en todos los seres vivos es el aprovechamiento de la
energía guardada en los enlaces químicos, como en el caso de la molécula ATP. El
ATP es una molécula con varios enlaces muy ricos en energía, que al separarse de
forma controlada, aportan energía que puede ser utilizada por el ser vivo dentro del
cual se produce.
Otro ejemplo de enzimas liasas son las sintasas, las deshidratasas, las
aldolasas, acetacetato descarboxilasa, etc. Las liasas son muchas veces utilizadas
en la práctica clínica de laboratorio para diagnosticar enfermedades: niveles
demasiado altos o bajos de cierta enzima pueden darnos pistas sobre fallos de
ciertos órganos o procesos bioquímicos que no funcionen con normalidad.
Formula

5.

5.isomerasas
Las isomerasas son aquellas enzimas cuya función es la de cambiar la forma de
una misma molécula. Es decir, en este caso los átomos que forman la molécula son
los mismos, no hay necesidad de eliminar o añadir
partes a la molécula, si no que se reorganizan de
otra forma para formar otra molécula.
A estas moléculas, que tienen la misma
composición, pero una disposición tridimensional
diferente de sus átomos, se les conoce como
isómeros. Los isómeros son permutaciones o
variaciones estructurales de una misma molécula.
Imaginémonos una proteína formada por 3 bloques
diferentes: A, B y C. Si actuase una isomerasa,
podría generar otra molécula, C-B-A, que sería un isómero de la molécula A-B-C.
Ejemplos de enzimas isomerasas son la fosfotriosa isomerasa, la fosfoglucosa
isomerasa, la isomerasas cis-trans, las epimerasas o las mutasas.
Formula

6. ligasas
El último tipo de enzimas es el de las ligasas. Las ligasas son las enzimas
encargadas de unir o ligar moléculas mediante enlaces covalentes. Su utilidad es
enorme, por ejemplo, en la copia y reparación del ADN. De forma normal, el ADN
puede sufrir roturas que pueden ocasionar graves perjuicios para el funcionamiento
de la célula.
Las ADN ligasas, un tipo de ligasas que se encarga de ligar moléculas de ADN; esta
enzima es capaz de reparar las roturas que hayan ocurrido entre estas cadenas.
Pero esta no es la única, en la naturaleza existen muchos tipos y subtipos de ligasas
diferentes: carboxilasas, piruvato carboxilasas, sintetasas, ADN-sintetasas, etc.
Formula

https://www.unprofesor.com/ciencias-naturales/tipos-de-enzimas-
4329.html#:~:text=Algunos%20ejemplos%20de%20enzimas%20oxidorreductasa,e
n%20los%20procesos%20de%20glic%C3%B3lisis.
https://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-6-enzimas/clasificacion-de-las-enzima.html