ENZIMAS

REGULADORAS Y
NO REGULADORAS
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA
ALUMNOS:
ARGÜELLES HERNÁNDEZ FERNANDA
RODRÍGUEZ RODRÍGUEZ JESÚS

PROFESORA: EVELYN DEL CARMEN PÉREZ MORENO

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Existen diversos factores que pueden afectar la
actividad enzimática. Sin embargo, la actividad
enzimática también depende de la concentración
de los sustratos, de los productos y de los
inhibidores presentes en la célula.

Cuando nos dirigimos a estos aspectos cuantitativos

de la catálisis enzimática, nos topamos con el
campo de la cinética enzimática.
 Cinética Enzimática.

Dicho campo estudia las velocidades de reacción y la manera en

que estas velocidades están influidas por varios factores, pero,
especialmente por la concentración del sustrato, de los
productos y de los inhibidores.
Se sabe que la velocidad de una
reacción catalizada enzimáticamente,
aumenta con la concentración de
sustrato, pero de tal forma, que cada
incremento adicional de sustrato, da
como resultado un aumento menor de
la velocidad de reacción.

Se puede observar experimentalmenteq

ue la relación entre la velocidad inicial
de reacción V y la concentración de
sustrato [S] es una hipérbole.
La actividad enzimática no solo está afectada por la concentración de sustrato, sino
que también están influidas por productos, sustratos alternativos, sustratos
análogos, drogas, toxinas y una clase importante de reguladores llamados efectores
alostéricos.

Muchas de estas sustancias tienen un efecto activador, mientras que algotras tienen
un efecto inhibidor en la actividad enzimática, reduciendo (o incluso anulando) la
velocidad de reacción con el sustrato deseado.
Esta inhibición de la actividad de la enzima
es importante por varias razones:

Efecto
• la inhibición enzimática desempeña un
papel vital como mecanismo de control inhibidor en
en las células la actividad
• es importante en la acción de drogas y
toxinas, las cuales ejercen frecuentemente enzimática
sus efectos inhibiendo enzimas
específicas.
Las moléculas pequeñas de las que se hace mención son los llamados análogos de
sustratos, los cuales se asemejan al sustrato real pero que son químicamente incapaces
de llevar a cabo la reacción.
Los inhibidores pueden ser reversibles o irreversibles.

• Un inhibidor irreversible se une a la enzima covalentemente, causando una pérdida de l

a actividad catalítica.

• Los inhibidores reversibles se unen a una enzima de forma no covalente, disociable,

de manera que las formas libres y unidas del inhibidor existen en equilibrio las unas
con otras.
 inhibidor irreversible
los inhibidores irreversibles son normalmente tóxicos para
las células. los agentes alquilantes y los gases tóxicos
nerviosos suelen ser parte de estos inhibidores.
Ésta es la razón de que muchos insecticidas y gases
nerviosos sean tan tóxicos.
El antibiótico penicilina es un inhibidor irreversible de las
serín-enzimas implicadas en la síntesis de la pared celular
bacteriana.
 Inhibidores reversibles
se unen a una enzima de forma no covalente, disociable, de manera que las formas libres
y unidas del inhibidor existen en equilibrio las unas con otras.

Donde E es la enzima, I el inhibidor y EI el complejo Enzima-Inhibidor.

Las dos formas en que se clasifican estos inhibidores son: inhibidores competitivos e
inhibidores no competitivos
inhibidor competitivo
• Un inhibidor competitivo se une al sitio activo de
la enzima (compite directamente con las
moléculas de sustrato por el mismo sitio de la
enzima), reduciendo su actividad hasta el punto
que los sitios activos de las moléculas de enzima
pueden tener unidas moléculas del inhibidor en
lugar de moléculas del sustrato.
 Inhibidor no competitivo
Un inhibidor no competitivo se une
a la superficie de la enzima en una
posición diferente del sitio activo sin
bloquear la unión del sustrato.
Sin embargo, inhibe la actividad de la
enzima porque la unión del inhibidor
con su sitio específico, reduce
enormemente o incluso suprime la
actividad catalítica en el sitio activo.
• Si un inhibidor es competitivo, disminuirá la velocidad de reacción cuando no hay mucho
sustrato, pero si hay mucho sustrato, este "ganará". Es decir, la enzima de cualquier forma
puede alcanzar la velocidad máxima de reacción siempre que haya suficiente sustrato.

• Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima jamás llegará a su

velocidad de reacción máxima normal, incluso en presencia de mucho sustrato.
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Distintas células tienen diferentes necesidades y
circunstancias que, además, cambian a lo largo
del tiempo. A medida que sus necesidades y
condiciones celulares cambian, también lo
hacen la cantidad y funcionalidad de las
diferentes enzimas.

Por ejemplo:
Las células estomacales necesitan enzimas
distintas a las que necesitan las células que
almacenan grasas, las células cutáneas,
sanguíneas o nerviosas.
La regulación que depende directamente de las interacciones entre los sustratos y los
productos con la enzima se llama regulación por sustrato.
Sin embargo, este mecanismo no es suficiente para la regulación de la mayoría de las
reacciones o secuencias de reacciones. En la mayoría de las rutas, las enzimas se
regulan también mediante otros mecanismos.
Dos de los más importantes son la
regulación alostérica y la modificación
covalente.
Estos mecanismos permiten a las células
conectar o desconectar a las enzimas o
ajustar sus velocidades de reacción,
modulando apropiadamente las
actividades de las enzimas.
 Regulación alostérica.
Es cualquier forma de regulación donde la molécula reguladora se une a una enzima en
un lugar diferente al sitio activo, el cual se conoce como sitio alostérico.
todas las enzimas con capacidad de regulación alostérica, pueden existir en dos estados
diferentes:
o la enzima tiene una afinidad alta por su(s) sustrato(s).
o tiene poca o ninguna afinidad
Las dos formas diferentes de
una enzima alostérica son
fácilmente interconvertibles y
están en equilibrio una con
otra.
La velocidad de reacción es alta
cuando la enzima está en la
forma de alta afinidad y baja, o
incluso nula, cuando la enzima
está en su forma de baja
afinidad.
 Cooperatividad
enzimatica
Algunas enzimas muestran cooperatividad
positiva, en la cual la unión de una molécula
sustrato a una subunidad catalítica
incrementa la afinidad de otras subunidades
catalíticas por el sustrato. Otras enzimas
muestran cooperativad negativa, en la cual el
sustrato unido a una subunidad catalítica
reduce la afinidad de otros sitios catalíticos
por el sustrato.
 Retroinhibición.
En el también llamado proceso de
inhibición por retroalimentación (o
inhibición por el producto final), el
producto final de una vía metabólica actúa
sobre la enzima clave que regula el ingreso
a esa vía para evitar sobreproducción del
producto final.
Para entender este modo de regulación, considérese la vía por la cual una célula
convierte un precursor A en un producto final P mediante una serie de intermediarios B,
C y D, en una secuencia de reacciones catalizadas por las enzimas E1, E2, E3 y E4
respectivamente:

De alguna manera, las enzimas de esta vía deben ser sensibles al nivel celular del
producto P, al igual que una caldera necesita ser sensible a la temperatura de las
habitaciones que pretende calentar.
En este ejemplo, la regulación
deseada es possible porque el
product P es un inhibidor
específico de E1, la enzima que
cataliza la primera reacción de la
enzima.
Una retroinhibición sucede cada vez
que un producto metabólico inhibe a
una de las enzimas implicada en la
vía por la cual ese producto se
sintetiza. Es uno de los mecanismos
más comúnmente usados por las
células para asegurar que las
actividades de las secuencias de
reacción se ajustan a las necesidades
celulares.
Regulación mediante modificaciones covalentes.
La actividad de una enzima se ve afectada por la adición o eliminación de grupos
químicos específicos. Las modificaciones comunes incluyen la adición de grupos
fosfato, grupos metilo, grupos acetilo, o derivados de nucleótidos.
Algunas de estas modificaciones pueden ser reversibles, mientras que otras no.
En cada caso, el efecto de la modificación es la activación o la inactivación de la enzima,
o por lo menos la modulación.
 La adición de grupos fosfato (fosforilación)
suele producirse por transferencia de un
grupo fosfato desde el ATP al grupo
hidroxilo de un residuo de serina, treonina
o tirosina de la proteína enzimática.
Las enzimas que catalizan la fosforilación
Fosforilación/ de otras enzimas (o de otras proteínas) se
llaman proteín-quinasas.
defosforilación. El proceso inverso, la defosforilación, está
catalizado por enzimas llamadas proteín-
fosfatasas e implica la eliminación de un
grupo fosfato desde la proteína fosforilada.
 Ruptura proteolítica.
Consiste en la eliminación irreversible de
un fragmento de la cadena polipeptídica,
mediante una enzima proteolítica (que
degrada proteínas) adecuada.
 CONCLUSIÓN
Las células requieren de enzimas para catalizar las reacciones que se llevan a
cabo dentro de estas,estos biocatalizadores, como en todos los procesos
biológicos, deben estar en equilibrio, pues un exceso de enzimas podría acabar
con todo el sustrato causando daños irreparables macroscópicamente, mientras
que la ausencia de enzimas puede desembocar en enfermedades degenerativas
del organismo.