ENZIMAS

1.- CONCEPTO DE ENZIMA

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces,
Químicamente son proteínas
Actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente
No llevan a cabo reacciones energéticamente desfavorables.
No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que
aceleran su consecución
Pueden estar formados sólo por cadenas polipeptídicas o
contener otros grupos no proteicos; en este último caso la parte
proteica recibe el nombre de apoenzima.
La parte no proteica recibe el nombre de grupo prostético si la
unión es permanente
Si la unión no es permanente recibe el nombre de cofactor si es
un catión metálico (Fe2+, Ca2+) y coenzima si es una molécula
orgánica ( vitaminas)
La mayoría son proteínas globulares y conjugadas o heteroproteínas.

Apoenzima (parte proteica)

Enzima Cofactor (inorgánico)
Cofactor (parte prostética)

Coenzima (orgánico)

Centro activo: región del enzima donde se une el sustrato. Diferentes aá. realizan distintas
funciones: unen el sustrato, orientan el sustrato, mantienen la estructura del centro activo y
modifican el sustrato y lo transforman en producto.

Efectores: lugares donde pueden unirse otras sustancias y modificar la actividad enzimátic
La apoenzima se encarga de proporcionar la estructura espacial
que permite la unión de los sustratos y el grupo no proteico el
que realiza la catálisis

Las enzimas por ser proteínas sufren la desnaturalización y se

caracterizan por su elevada especificidad:
Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre
la que el enzima ejerce su acción catalítica. Hay enzimas que
presentan una especificidad absoluta actuando sobre un solo
sustrato o enzimas que actúan sobre sustratos con el mismo
grupo funcional
Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un
enzima específico
2.-MECANISMO DE LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS
Para que una reacción química tenga lugar deben romperse y
formarse nuevos enlaces. En el estado en que las moléculas
debilitan sus enlaces y están comenzando a formarse los nuevos se
le conoce como estado de transición o activado
A la energía necesaria para llegar al estado de transición se le llama
energía de activación
 La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la
energía de activación para llegar antes al estado de transición

Esa rebaja de la energía de activación se consigue favoreciendo la

aproximación de las moléculas de los reactivos
3.-MECANISMO DE ACTUACIÓN
La reacción catalizada se produce en tres etapas:
1:- Unión de la enzima al sustrato para formar el llamado
complejo enzima-sustrato. La unión se realiza en una zona
especifica de la enzima llamada centro activo
Hay dos teorías acerca del acoplamiento:
· la teoría de la llave-cerradura
· teoría del acoplamiento inducido
2.- Una vez formado el complejo ES, el cofactor o coenzima
lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto final
3.- Liberación del producto del centro activo
4.-NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS
ENZIMAS

La forma más correcta de nombrar a los enzimas es la siguiente:

1º. Se nombra el sustrato sobre el que actúa.
2º. A continuación el nombre del coenzima, si lo hay.
3º. Por último la función que realiza acabado en asa. (Ej. Lactato
nicotidín deshidrogenasa. Generalmente el nombre del coenzima no
se escribe, de modo que quedaría: Lactato deshidrogenasa)

A los enzimas se les ha dividido en 6 grupos según el tipo reacción

que catalizan. A cada uno de estos grupos se les designa con el
nombre de la reacción acabado en asa.
1. Óxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).
Deshidrogenasas, oxidasas
2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales) grupos aldehidos gupos acilos grupos
glucosilos grupos fosfatos
Transaminasas, transcarboxilasas
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)
Carbohidrasas, esterasas, peptidasas, nucleasas

4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)
Aminasas, carboxilasas, hidratasas

5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP
 Enzimas. Clasificación
denominación función
1. Oxidorreductasas Reacciones de oxidación-reducción

2. Transferasas Transferencia de un grupo funcional.

3. Hidrolasas Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O

4. Liasas Ruptura no hidrolítica de enlaces

5. Isomerasas Transformación en su isómero

6. Ligasas Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)

 5.- FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA.
1.- Temperatura.
La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta
anularse

2.- pH.
Cada enzima necesita unos valores límites (máximos y mínimos) para poder
desarrollar su actividad. Traspasados estos valores, la enzima se
desnaturaliza y pierde su actividad
VITAMINAS
1.- CARACTERÍSTICAS
Son moléculas ( de fórmulas muy variadas) imprescindibles
para los organismos que se presentan en cantidades muy
pequeñas y no pueden ser sintetizadas
Son sustancias lábiles, ya que se alteran fácilmente por
cambios de temperatura y pH, y también por almacenamientos
prolongados.
Los vegetales, hongos y microorganismos son capaces de
elaborarlas por sí mismos. Los animales, salvo algunas
excepciones, carecen de esta capacidad, por lo que deben
obtenerlas a partir de los alimentos de la dieta. En algunos
casos los animales obtienen algunas vitaminas a través de sus
paredes intestinales, cuya flora bacteriana simbionte las
producen.
Las necesidades vitamínicas varían según las especies, con la edad
y con la actividad.
Ciertas vitaminas son ingeridas como provitaminas (inactivas) y
posteriormente el metabolismo animal las transforma en activas
(en el intestino, en el el hígado, en la piel, etc..), tras alguna
modificación en sus moléculas
2.- CLASIFICACIÓN
Clásicamente se establecen 2 grupos según su capacidad de
disolución en agua o en las grasas o disolventes de éstas. Así, se
habla de: vitaminas hidrosolubles y liposolubles respectivamente
a) Vitaminas liposolubles
Son vitaminas no solubles en agua y químicamente se trata de
lípidos insaponificables, caracterizados por su incapacidad para
formar jabones, ya que carecen en sus moléculas de ácidos grasos
unidos mediante enlaces éster.. Pueden acumularse fácilmente
(hipervitaminosis)

b) hidrosolubles
Son sustancias solubles en agua. Se trata de coenzimas o
precursores de coenzimas, necesarias para muchas reacciones
químicas del metabolismo. Fácilmente eliminables ( déficit)
3.- ENFERMEDADES
Los transtornos en relación con las vitaminas se pueden referir a:
Avitaminosis.- si hay carencia total de una o varias vitaminas,
Hipovitaminosis.- si hay carencia parcial de vitaminas,
Hipervitaminosis.- si existe un exceso por acumulación de una o
varias vitaminas, sobre todo las que son poco solubles en agua y,
por tanto, difíciles de eliminar por la orina.

CIC JULIO SÁNCHEZ

VITAMINAS LIPOSOLUBLES
VITAMINAS HIDROSOLUBLES