ENZIMAS

• VERÓNICA VALDEZ NÚÑEZ

 ENZIMAS
• PROPIEDADES
• Tienen enorme poder
catalítico (acelera las
reacciones)
• No alteran los equilibrios de
reacción, pero lo alcanzan
más rápido
• Reducen o disminuyen la
energía de activación
• Son reutilizables
• Son proteínas
DISMINUYE LA ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN
NOMENCLATURA Y
CLASIFICACIÓN DE LAS
ENZIMAS
• Se puede agregar sufijo asa al nombre del sustrato sobre el
cual actúan.
Ej. Amilasa, ureasa, tirosinasa
(NH2)2 CO + H2O  CO2 + 2 NH3
ureasa

• Pueden llamarse de acuerdo a la reacción que catalizan

Ej. Deshidrogenasa, descarboxilasa
• Pueden tener nombres arbitrarios
Ej pepsina, tripsina
Normas internacionales para denominar a las
enzimas
• Existen seis clase principales de enzimas, teniendo el cuenta el tipo de
reacción que catalizan. Cada una de estas clases se divide en subclase
y sub-subclase. A una enzima se le identifica por cuatro números, el
primero corresponde a la clase principal, el segundo a la de la
subclase, el tercero al de la sub-subclase y el cuarto indica el número
de orden que le corresponde a la enzima en su sub-subclase
EL PRIMER NÚMERO
clase principal
• 1.Oxidoreductasas: Son enzimas que catalizan reacciones de óxido
reducción
• Ej deshidrogenasa láctica
• 2.Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de átomos desde un
sustrato a otro
• Ej las transaminasas
• 3.Hidrolasas: Catalizan la hidrólisis del sustrato. Ej. La ureasa
• 4. Liasas: Catalizan la ruptura de la molécula del sustrato por un proceso
distinto al de la hidrólisis. Ej la aldolasa
• 5. Isomerasa: Catalizan la interconversión de isómeros de cualquier tipo
• 6. Ligasas: llamadas también sintetasas, catalizan la unión de dos
compuestos para formar otro más complejo. Para este propósito es
necesario acoplar este reactivo a una fuente de energía ATP o GTP.
• 1.- OXIDOREDUCTASAS:
• catalizan reacciones de oxidación-reducción:
•
• 2.- TRANSFERASAS:
• catalizan la transferencia de grupos que contienen C,
N, o P:
3.- HIDROLASAS:
catalizan la ruptura de enlaces por la
adición de una molécula de agua:
4.- LIASAS:
catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-
S y algunos enlaces C-N:
5.- ISOMERASAS:
catalizan la racemización de isómeros
ópticos o geométricos:
6.- LIGASAS:
catalizan la formación de enlaces entre C y O, S, N. Esta
reacción sólo es posible mediante la energía derivada de
fosfatos ricos en energía como el del fosfato  de la
molécula de ATP
• Las ligasas necesitan ATP o energía
para formar un compuesto más
complejo y se les llama también
sintetasas
• Segundo número:
• Subclase: dador, la naturaleza del grupo transferido,
el tipo de enlace hidrolizado, el tipo de unión que es
rota, el tipo de isomerización o el tipo de enlace
formado.
• Tercer número:
• Sub-subclase: indica al aceptor, la naturaleza del
grupo removido, la naturaleza de la sustancia formada
• Cuarto número:
• Se refiere al orden en que la enzima fué descubierta.
MECANISMOS DE LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS

E + S ES E+ P
ENZIMA SUSTRATO COMPLEJO ENZIMA PRODUCTO
ENZIMA
• SUSTRATO
El sustrato se une a un lugar definido de la
enzima que se llama sitio o centro activo de
la enzima

Centro activo
de la enzima
MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
 EL CENTRO ACTIVO PRESENTA CIERTAS
CARACTERÍSTICAS:
• El centro activo es una porción
relativamente pequeña de la
estructura total de la enzima
• El centro activo es una entidad
tridimensional
• El sustrato debe tener una forma
adecuada para unirse
exactamente al centro activo de
la enzima, como la llave y la
cerradura, es decir el centro
activo de la enzima es
complementario a la forma del
sustrato.
• ESPECIFICIDAD RELATIVA
•                           
L-aminoácido cetoácido + NH3 + H 2 O 2 .
•                 L-aminoácido oxidasa
•                           
D-aminoácido cetoácido + NH3 + H 2 O 2
•                  D-aminoácido oxidasa
• En este ejemplo se muestra la estéreo-especificidad. Una
enzima puede tener una especificidad óptica para isómeros
D o L.
COFACTORES ENZIMÁTICOS
• La actividad de algunas enzimas depende sólo de su estructura
proteica, mientras que otras enzimas requieren de la participación de
otros componentes no proteicos, llamados cofactores. El cofactor
puede ser un metal o una molécula pequeña llamada coenzima.
• Si la coenzima está fuertemente unida a la enzima entonces se habla
de grupo prostético.
• La unión de la porción proteica y no proteica indispensable para la
actividad de la enzima recibe el nombre de Holoenzima, la porción
proteica recibe el nombre de apoenzima.
Algunas holoenzimas tienen las siguientes
fracciones

HOLOENZIMA = APOENZIMA
FRACCION + COENZIMA
FRACCIÓN NO
PROTEICA DE LA PROTEICA DE LA
ENZIMA. ENZIMA
TERMOLÁBIL DIALIZABLE
NO DIALIZABLE
COENZIMAS COMUNES
NOMBRE VITAMINA CORRESPONDIENTE
PPT. Pirofosfato de tiamina Tiamina
Fosfato de piridoxal Piridoxina
Biotina Biotina
Flavín adenin dinucleótido(FAD) Riboflavina
Flavín adenín Riboflavina
mononucleótido(FMN)
Nicotinamida adenín Nicotinamida
dinucleótido(NAD)
Nicotinamida adenín dinucleotido Nicotinamida
fosfato(NADP)
Coenzima A Acido pantoténico
Acido tetrahidrofólico Ácido fólico
Coenzima B12 Vitamina B12
METALOENZIMAS
En algunas enzimas la presencia de iones metálicos en la molécula es
indispensable para la acción catalítica, para el mantenimiento de la
estructura terciaria y cuaternaria de la enzima o para ambas cosas, es
decir que sin el metal no trabaja la enzima.
 METAL ENZIMAS QUE NECESITAN

Fe La catalasa, peroxidasas y los citocromos, son hemoproteínas

en las cuales el hierro es esencial para su actividad
Cu La tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, citocromo-oxidasa,(que
posee además Fe
Zn La alcohol dehidrogenasa y la anhidrasa carbónica son enzimas

Mo Integra la xantino oxidasa que también tiene Fe y otras oxidasas

y dehidrogenasas que poseen molibdeno
Mg Es requerido por las enzimas que usan ATP como cofactor. La
forma activa del ATP es un complejo ATP-Mg2+
Mn El ión manganeso es requerido por acetil-CoA carboxilasa,
desoxirribonucleasa y otras enzimas
Ca Muchas enzimas requieren ión Ca2+o son activadas por su
presencia
Algunas enzimas también necesitan Na+ y K+, otras iones no metálicos como
el Cloro por ejemplo: la amilasa.
Algunas holoenzimas tienen las siguientes
fracciones

HOLOENZIMA = APOENZIMA
FRACCION + COENZIMA
FRACCIÓN NO
PROTEICA DE LA PROTEICA DE LA
ENZIMA. ENZIMA
TERMOLÁBIL DIALIZABLE
NO DIALIZABLE
hexoquinasa
Algunos conceptos que debemos aprender

• ISOENZIMAS: Son formas múltiples de una enzima que catalizan la

misma reacción. Se diferencian en su km
• ZIMÓGENOS: Son Precursores Inactivos De Las Enzimas. Ej
pepsinógeno, precursor de la pepsina, quimotripsinógeno, precursor
de la tripsina.
• Km: Constante de Michaelis Menten, indica el grado de afinidad de
una enzima por el sustrato. Concentración del sustrato necesario para
alcanzar la mitad de la velocidad máxima. Mientras mas bajito sea el
Km mayor afinidad de una enzima por un sustrato.
Determinación de la actividad de una enzima
• La actividad de una enzima se puede determinar midiendo la cantidad
de productos formados o por la cantidad de sustrato consumido en
un tiempo determinado y en condiciones óptimas para que ocurra la
reacción.
 Unidades internacionales: Una unidad es la
cantidad de enzima que cataliza la transformación
de un micromol de sustrato por minuto en
condiciones óptimas de pH y Tº

LA ACTIVIDAD Actividad molecular o molar o número de

DE LA ENZIMA recambio: Es el número de moléculas de sustrato
transformado por minuto por una molécula de
SE PUEDE enzima.
EXPRESAR DE
DIFERENTES Actividad específica: Indica la pureza relativa de
MANERAS una preparación enzimática y es igual a las
unidades enzimáticas por cada mg. De proteína
presentes en la muestra.
FACTORES QUE
MODIFICAN LA ACTIVIDAD
DE LA ENZIMA

• 1.Concentración de
la Enzima:
• A mayor
concentración de la
enzima, mayor
velocidad de
reacción.
Efecto de la temperatura
• La velocidad de una reacción se duplica
por cada 10ºC de aumento de la
temperatura y a esta relación se conoce
como coeficiente Q10. Cuando se llegue a la
temperatura óptima k (valor máximo)
aumenta la actividad, pero luego
disminuye. A los 60ºC la mayoría de las
enzimas se inactivan completamente
porque se desnaturaliza y pierde su
actividad catalítica
Efecto del pH
• LA MAYORÍA DE LAS ENZIMAS
POSEEN UN pH óptimo donde
la actividad de la enzima es
máxima. Los cambios de pH
modifican la carga del centro
activo de la enzima y el
estado de ionización de
ciertos grupos funcionales
presentes en la enzima o en
el sustrato.
Efecto de la concentración del sustrato
Esta es la ecuación deducida por Michaelis
Menten:

Donde v= velocidad inicial

Vmax= melocidad máxima
(S)= concentración de sustrato
Km= Constante de Michaelis Menten
Inhibidores enzimáticos
• Todo agente químico que pueda inhibir la actividad
catalítica de las enzimas. La inhibición puede ser
reversible e irreversible.
• Inhibidores irreversibles son las sustancias que
producen un cambio permanente en la molécula de la
enzima. La inhibición reversible es la que se puede
revertir.
• La inhibición puede ser de 3 tipos: competitiva, no
competitiva y acompetitiva.
 INHIBIDORES COMPETITIVOS: EJEMPLO EL MALONATO
QUE INHIBE A LA SUCCINATO DESHIDROGENAS

• Se caracteriza por que estructuralmente el inhibidor

se parece al sustrato natural. Se une al centro activo
de la enzima y el sustrato ya no se puede unir.
•E + S ES E + P

• INH E-INH
Esta inhibición se supera al aumentar la concentración del sustrato natural. Los
inhibidores competitivos aumentan el valor de la km pero no se modifica la Vmax
SE REVIERTE SI ADICIONAMOS MÁS
de la enzima.
SUSTRATO.
INHIBIDORES NO COMPETITIVOS:Son inhibidores
que se unen en otro lugar que no sea el centro activo de
la enzima y provocan una disminución de la velocidad
máxima y no modifican la km. Esta inhibición no se
supera al aumentar el sustrato.

•.
•E + S ES E + P
•+
• INH

E-INH
INHIBIDORES ACOMPETITIVOS: el inhibidor se
une al complejo enzima sustrato. El inhibidor reduce
valor de km y de la velocidad máxima.

.
E + S ES E + P
+
INH

ES-INH
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
• La actividad de la enzima guarda proporcionalidad con los niveles de
sustrato. A mayor cantidad de sustrato, la célula acelera su utilización
y viceversa.
• Enzimas alostéricas: Son las enzimas que modifican su
actividad en función a las necesidades. La enzima que
cataliza la primera etapa de la serie suele ser inhibida por el
producto de la última. Cuando la concentración de este
producto final aumenta, su elaboración excede las
necesidades se frena el funcionamiento de la vía
reduciendo la actividad de la enzima reguladora. Se habla
de inhibición por retroalimentación o feed back
Modificación
covalente:
• Hay enzimas reguladas por agregado o
sustracción de grupos unidos
covalentemente. Ej. La fosforilasa
• Fosforilasa b ………….inactiva sin restos de
fosfato que se unen al hidroxilo de la
serina.
• Fosforilasa a …………. activa con restos de
fosfato que se unen al hidroxilo de la
serina.
Nota: la fosforilasa a , a su vez puede ser
desactivada por eliminación de los grupos
fosfato y revierte a la fosforilasa b.

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