TALLER DE ENZIMAS

PRESENTADO POR:

GOMEZ NAVARRO NATALIA SOFIA

VANEGAS SOTO JOHAN

SALGADO CARDENAS RENZO

SERRANO ALBA JUAN

BARRIOS OJEDA LAREN

LIZARAZO DUARTE ANDREA

PRESENTADO A:

ALVARO DEL CASTILLO PEREIRA

UNIVERSIDAD METROPOLITANA

BIOQUIMICA BASICA

GRUPO F

BARRANQUILLA

2020
¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que

tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de

aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador

artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la

transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el

medio de reacción.

¿QUÉ ES UNA APOENZIMA?

Es una proteína globular formada exclusivamente por secuencias de aminoácidos.

Determinan la especificidad de la reacción enzimática. Se pueden distinguir 4 tipos de

aminoácidos según la función que desempeñen en la actividad enzimática.

a) No esenciales: No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la

enzima no pierde la actividad enzimática.

b) Estructurales: Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen

directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del

grupo activo.

c) De unión o de fijación: Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para

aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima.

d) Catalíticos: Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y

favoreciendo su ruptura.
Estos dos últimos tipos de aminoácidos constituyen el centro activo de un enzima que,

generalmente, es una pequeña parte de enzima. Es el lugar del enzima donde encaja

específicamente el sustrato. Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco,

generalmente hidrófoba y es donde actúan las cadenas laterales de los aminoácidos con

poder catalítico. El centro activo se une al sustrato y, si lo hay, a la coenzima.

¿QUÉ ES UNA HOLOENZIMA?

Corresponde a la composición global de la enzima, es decir, a la apoenzima más el grupo

prostético, o bien la apoenzima más la coenzima, etc. En otras palabras, es la forma activa y

completa de la enzima. Poseen una parte proteica llamada apoenzima y otra no proteica

denominada cofactor.

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

El cofactor puede ser una molécula inorgánica, (iones metálicos como Fe, Cu, Zn, Mn,

Mg…) o puede ser una molécula orgánica. En este caso, si la unión a la apoenzima es

covalente se denomina grupo prostético y si no es covalente coenzima.

¿QUÉ ES UNA METALOENZIMA?

Las metaloenzimas tienen una característica en común, que el ion metálico se une a la

proteína con un sitio coordinación lábil. Como ocurre con todas las enzimas, la forma del

sitio activo es crucial; el metal normalmente se encuentra en un bolsillo, cuya forma se

adapta el sustrato

MECANISMO DE ACCION ENZIMATICA

Cualquier reacción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que

constituyen las moléculas de los reactivos para formar, posteriormente, los nuevos enlaces

que originan las moléculas de los productos. Ese estado en el que los enlaces de los

reactivos están debilitados o rotos, aún no se han formado los nuevos, se conoce

como estado de transición o estado activado. Para alcanzar el estado de transición y, en

definitiva, para que la reacción química tenga lugar, es preciso comunicar a los reactivos

cierta cantidad de energía, denominada energía de activación. Esto ocurre tanto en las

reacciones endotérmicas como en las exotérmicas. en las llamadas reacciones espontáneas,

la energía de activación es tan baja que se obtiene de la propia energía cinética de las

moléculas o incluso de la luz que incide en el lugar de reacción. En las reacciones no

espontáneas, sin embargo, esta energía es tan alta que no se producen si no se aplica calor.

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para

llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. En

definitiva, sin la presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado de transición

espontáneamente, y con él, sí es posible. Las enzimas aceleran las reacciones disminuyendo

la energía de activación. Los catalizadores realizan su acción favoreciendo la aproximación

de moléculas de los reactivos, pero como no actúan como tales, no se consumen.

Únicamente ayudan a que se produzca la reacción. Todas las reacciones metabólicas (salvo

alguna excepción) son reacciones catalizadas por enzimas. Cuando un sustrato se encuentra

con la enzima correspondiente, la reacción catalizada se produce en tres etapas:

1. En primer lugar, el sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-

sustrato (ES). Como ya se ha apuntado, esta unión se caracteriza por un alto grado

de especificidad, de modo que para cada tipo de sustrato y de reacción se necesita

 una enzima concreta. La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de

la apoenzima, la cual presenta una zona, denominada centro activo, con una forma

espacial característica en la que se acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha

comparado con el que existe entre una llave y su cerradura: sólo es posible abrirla si

los salientes y entrantes de una y otra encajan exactamente, por lo que cualquier

cambio que se produzca en la forma impedirá su acoplamiento.

2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo la reacción y

se obtiene el producto final (P). Esta etapa es muy rápida e irreversible.

3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a

unirse a nuevas moléculas de sustrato.

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

Las enzimas se clasifican en los siguientes grupos según el tipo de reacción química que

catalizan:

Reductasas de óxido: Este tipo de enzimas catalizan la transferencia de electrones de un

compuesto a otro. Casi siempre los electrones van acompañados de protones. Reacciones de

oxidación-reducción o transferencia de electrones. Ejemplo: deshidrogenasas y oxidasas.

Transferasas: La reacción que catalizan estas enzimas es la de transferir un grupo químico

de un compuesto a otro. Transferencia de grupos funcionales como amina, fosfato, acilo y

carboxi. Ejemplo: quinasas y transaminasas.

Hidrolasas: Como su nombre lo dice, estas enzimas catalizan reacciones de hidrólisis.

Reacciones de hidrólisis del enlace covalente. Ejemplo: peptidasas.

Liases: Las enzimas de este tipo agregan (o sustraen), grupos químicos a dobles ligaduras.

Acciones de ruptura de enlaces covalentes y eliminación de moléculas de agua, amoníaco y

dióxido de carbono. Ejemplo: deshidratados y descarboxilasas.

Isomerasas: Estas enzimas transforman un compuesto en alguno de sus isómeros.

(Recuerde que los isómeros son compuestos que tienen los mismos átomos, pero diferente

arreglo en el espacio). Reacciones de Inter conversión entre isómeros ópticos o

geométricos. Ejemplo: epimerasas.

Ligasas: Estas enzimas forman uniones covalentes entre dos compuestos, la reacción es

endergónica y requieren de la ruptura de moléculas de ATP que proporcionen energía.

Reacciones de formación de nuevas moléculas a partir del enlace entre dos preexistentes.

Ejemplo: sintetasas.

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática.

Destacaremos dos: el pH y la temperatura.

EFECTO DEL pH.

La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es máxima;

por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe

a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se

desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de unos límites estrechos. De

ahí la conocida importancia biológica de los sistemas tampón. En la mayor parte de los

casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad, en consonancia con el pH intracelular,

pero existen enzimas con pH óptimo muy diverso según sea el pH del medio en el que

habitualmente actúan (los enzimas proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos

próximos a 2 ya que este es el pH de dicho jugo). Por último, existen algunos enzimas a los

que el pH no afecta en absoluto.

EFECTO DE LA TEMPERATURA.

Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las

reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la

actividad enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en función de

la barrera de energía de activación de la reacción catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo

que ocurre en otras reacciones químicas, en las reacciones catalizadas por enzimas se

produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este

efecto no es más que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se

alcanza dicha temperatura. Si representamos gráficamente la variación de la actividad de

los enzimas en función de la temperatura) da la impresión de que existe una temperatura

"óptima" análoga al pH óptimo estudiado anteriormente; hay que resaltar que esa aparente

temperatura óptima no es más que el resultado de dos procesos contrapuestos: 1) el

incremento habitual de la velocidad de reacción con la temperatura y 2) la

desnaturalización térmica del enzima.

CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO

Al aumentar la concentración del sustrato se aumenta la velocidad de reacción ya que, al

haber más moléculas de sustrato, se facilita el encuentro de estas con el enzima, hasta

alcanzar la velocidad máxima (Vmáx), a partir de ese momento se mantiene constante ya

que todas las enzimas se encuentran en forma de complejo enzima-sustrato. La Vmáx se

alcanza cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato

INHIBIDORES

Son moléculas que impiden el normal funcionamiento de las enzimas o las inutilizan, ya

que disminuyen o anulan la actividad enzimática. Constituyen un mecanismo de control de

las reacciones metabólicas. La inhibición puede ser:

a) Inhibición irreversible: Envenenamiento del enzima. El inhibidor se une al centro

activo de la enzima de forma permanente mediante un enlace covalente, con lo que la

enzima queda inutilizada. Ej: fármacos y tóxicos. El ión cianuro se une a la citocromo-

oxidasa que es clave en la respiración.

b) Inhibición reversible: No se inutiliza el centro activo, sino que impide temporalmente

su normal funcionamiento. No se une mediante enlaces covalentes. Puede ser de dos tipos:

 Inhibición reversible competitiva: El inhibidor es una sustancia semejante al

sustrato y compite con él para unirse al centro activo. Sin embargo, la enzima no

puede romperlo y no podrá actuar hasta que se libere de él. Disminuye la velocidad

de reacción. Se puede anular su inhibición aumentando la concentración de

sustrato.
 Inhibición reversible no competitiva: El inhibidor se une a la enzima en un lugar

distinto al centro activo, pero lo modifica e impide el acoplamiento del sustrato o

bien hace fijo al complejo enzima-sustrato.