ANEXO: Enzimas

El metabolismo consiste en una serie de reacciones químicas ordenadas que se producen en los
organismos con el fin de sintetizar macromoléculas a partir de moléculas sencillas, con la energía
obtenida al romper los enlaces químicos de otras macromoléculas, sustancias de reserva
o alimentos.

Como las sustancias que intervienen en estas reacciones son muy estables, es necesaria mucha
energía para que se produzca dicha reacción porque si no, la velocidad de reacción sería nula o
demasiado lenta. Eso se podría solucionar aumentando la temperatura, pero podría causar la
muerte del organismo, por lo que los seres vivos utilizan unos biocatalizadores, las enzimas, que
descienden la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción, aumentando con
ello su velocidad.

Reacción enzimática (imagen interactiva)

http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/imagenes/protido/animenz.gif

Las enzimas son biocatalizadores específicos que disminuyen la energía de activación y

aumentan la velocidad de las reacciones metabólicas, uniéndose a la molécula que se va a
transformar, el sustrato, para formar una nueva sustancia, el producto.

Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores:

 No se alteran ni se consumen durante la reacción.

 Favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo, sin desplazar
la constante de equilibrio para que se obtenga más producto.

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biológicos, presentan una gran especificidad,
actúan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reacción de un millón
a un trillón de veces.

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También existen otros biocatalizadores de naturaleza ribonucleoproteica llamados ribozimas,
capaces de catalizar reacciones de corte y empalme de segmentos de ARN.

videos de interés como apoyo:

 https://www.youtube.com/watch?v=WOAcp15VLJ0&embeds_referring_euri=https%3A%2F
%2Fbiologia-geologia.com%2F&source_ve_path=MjM4NTE&feature=emb_title
 https://www.youtube.com/watch?v=U1BqsQR8HMQ

A excepción de las ribozimas, todas las enzimas son proteínas globulares, pudiendo estar
formadas únicamente por cadenas polipeptídicas o contener, además, otro grupo no proteico.
Según su estructura, se pueden diferenciar dos tipos de enzimas:
Holoproteínas, enzimas formadas solamente por polipéptidos.
Holoenzimas, enzimas formadas por la asociación de una parte polipeptídica o apoenzima y de
una parte no polipeptídica o cofactor.

Distinguimos en una holoenzima:

 La apoenzima, parte proteica que se encarga de proporcionar la estructura espacial específica
que permite la unión a los sustratos, moléculas sobre las que actúan las enzimas en las
reacciones químicas.
 El cofactor, parte no proteica que forma los componentes enzimáticos que llevan a cabo la
reacción. Los cofactores pueden ser:
‒ Cofactores inorgánicos, como los iones metálicos (Fe2+, Cu2+, Mn2+, Zn2+,…), que se
encuentran en pequeñas cantidades (menos de un 0,1 por 100, por lo que
son oligoelementos). Por ejemplo, el Zn en las carboxipeptidasas, el Mg en las quinasas, el
K en la piruvatoquinasa, etc.
‒ Cofactores orgánicos, como:
 Coenzimas, moléculas que actúan asociadas débilmente a enzimas, como, por ejemplo, el
FAD+, el NAD+, las vitaminas, etc. Así pues, los oligoelementos y las vitaminas resultan
imprescindibles para los organismos, ya que son cofactores de diversas enzimas.

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  Los grupos prostéticos, moléculas fuertemente unidas por enlaces covalentes a la
cadena polipeptídica, como, por ejemplo, el grupo hemo en los citocromos, el
grupo hemino en las peroxidasas, etc.
Algunas enzimas necesitan un componente no proteico, el cofactor, para poder realizar su
actividad. Si esa enzima no tiene el cofactor no es activa y se denomina apoenzima. Cuando la
enzima está unida a su cofactor se llama holoenzima y es activa.

videos de interés como apoyo:

https://www.youtube.com/watch?v=nUxxRnoOEyI&t=5s

El centro activo de las enzimas

El centro activo es la región de la enzima que se une al sustrato, y donde se produce la catálisis.
Tiene las siguientes características:
 Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
 Están formados por aminoácidos que quedan próximos por los repliegues de la cadena
polipeptídica, aunque estuvieran lejanos en la cadena original.
 Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco en el que encaja el sustrato.
 Algunos aminoácidos tienen radicales con afinidad química por el sustrato, por lo que lo
atraen y establecen enlaces débiles con él. Cuando se rompen estos enlaces, los
productos se separan del centro activo.

El centro activo de la enzima está formado por el centro de fijación y el centro catalítico, que
suelen estar juntos. Unos aminoácidos se encargan de unir la enzima al sustrato mediante
enlaces débiles (iónicos, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals), y otros se encargan
de la catálisis enzimática, transformando el sustrato en producto.

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Las enzimas están formadas por tres tipos de aminoácidos:
 Aminoácidos estructurales, no tienen función dinámica.
 Aminoácidos de fijación, forman enlaces débiles con el sustrato. Constituyen el centro de
fijación de la enzima.
 Aminoácidos catalizadores, que se unen al sustrato mediante enlaces covalentes, de forma
que en dicho sustrato se debilita la estructura molecular favoreciendo su ruptura.
Constituyen el centro catalítico de la enzima.

Mecanismo general de catálisis enzimática

Todas reacciones químicas necesitan una energía de activación para poder romper los enlaces
de unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), para transformarlas en
unas sustancias finales o productos (P).
Las enzimas, como el resto de catalizadores, aceleran la velocidad de las reacciones químicas
disminuyendo la energía de activación. Así, reaccionan un mayor número de moléculas y la
reacción se acelera.
La transformación de reactivo a producto no es directa, sino que hay un paso intermedio en el que
el reactivo se activa, y sus enlaces se debilitan. Para llegar a este complejo activado es necesaria
la energía de activación.
La velocidad de reacción es la cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo en una
reacción química.
La energía de activación es la energía que se debe suministrar a los reactivos para que la
reacción se produzca.

Las enzimas se encargan de rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al complejo
activado y permitir que la reacción se realice. Sin la presencia de la enzima no sería posible
alcanzar el estado de transición.
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Esta energía de activación es necesaria tanto en las reacciones endotérmicas como exotérmicas
para llegar al complejo activado, aunque, globalmente, unas necesitan energía y otras la
desprenden.
En las reacciones espontáneas, la energía de activación es tan baja que se obtiene de la propia
energía cinética de las moléculas o incluso de la luz que incide en el lugar de reacción. En
las reacciones no espontáneas, es necesario aplicar calor para poder llegar a esa energía de
activación, mucho más alta.
Las enzimas pueden actuar de dos formas:

 Fijándose al sustrato mediante enlaces fuertes (covalentes), para debilitar sus enlaces y que
no sea necesaria tanta energía para romperlos.
 Atrayendo a los sustratos hacia la enzima para que aumente la posibilidad de encuentro y
facilitar la reacción.

Las enzimas, después de la reacción, dejan libres los productos para poder unirse a otros sustratos.
Las enzimas suelen formar complejos multienzimáticos, de forma que el producto de una enzima
constituye el sustrato de la siguiente, por lo que no se necesita una alta concentración del sustrato.

En una reacción bioquímica catalizada por una enzima, siempre se produce la unión del sustrato a
la enzima, formando el complejo enzima-sustrato, imprescindible para que la reacción química
pueda llevarse a cabo. Se puede representar mediante la ecuación:

E + S → ES → E + P

Donde la E representa a la enzima, S al sustrato, P al producto de la reacción, y ES es el complejo

intermedio enzima-sustrato.

Algunas enzimas no son operativas hasta que son activados por otras enzimas o iones, como, por
ejemplo, el pepsinógeno, que el HCl transforma en pepsina. Estas enzimas se
denominan zimógenos o proenzimas.

Resumiendo, la enzima cataliza una reacción al unirse con el sustrato que puede resumirse en tres
etapas:

1° etapa: Se forma el complejo enzima-sustrato. El sustrato se une a una zona concreta del
apoenzima denominada centro activo. Se produce un acoplamiento inducido como un guante y una
mano. Es la etapa más lenta. Reacción reversible.
2ª etapa: Catálisis. Una vez que se ha formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor o grupo
prostético, lleva a cabo la catálisis. La presencia del enzima hace que la reacción se de y se originen

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los productos. Etapa muy rápida e irreversible. En el caso de los enzimas que presentan solo parte
proteica, los aminoácidos del sitio activo son los que llevan a cabo la catálisis
3ª etapa: El producto se libera del enzima, quedando el enzima, libre para volver a reaccionar
con nuevos sustratos

Regulación de la actividad enzimática

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de una serie de factores, entre los que están
los siguientes:
 Influencia de la temperatura.
 Influencia del pH.
 Influencia de la concentración de sustrato.

 TEMPERATURA
Si suministramos energía en forma de calor a una reacción enzimática, al ser captada por las
moléculas es transformada en energía cinética. De este modo, aumenta el movimiento de las
moléculas y el número de encuentros intermoleculares. Así, el incremento de la temperatura
aumenta la velocidad de las reacciones químicas.
Si la temperatura es demasiado alta, la enzima pierde su estructura terciaria, se desnaturaliza y
deja de ser funcional. Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima.
Si disminuye la temperatura, también disminuye la actividad, pero la enzima no se destruye, y el
proceso es reversible.

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  pH
Todas enzimas presentan un pH óptimo en el que tienen máxima efectividad, aunque pueden
funcionar entre dos valores límites de pH. Si el pH está fuera de esos límites, la enzima
se desnaturaliza y deja de actuar.

 CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO

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Nomenclatura y clasificación de las enzimas
Para denominar una enzima, primero se nombra el nombre del sustrato, a continuación el nombre
de la coenzima, si la hay, y finalmente la función que realiza la enzima. Por ejemplo, la malonato
coenzima A-transferasa, la citocromo oxidasa, la succinato flavín-deshidrogenasa, etc.
Normalmente se utiliza el nombre del sustrato acabado en –asa, como, por
ejemplo: sacarasa, maltasa, amilasa, etc. Algunas enzimas, sin embargo, conservan su antigua
denominación, como la tripsina, pepsina, etc.
Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas , se clasifican en seis grupos:
a. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidación o reducción
del sustrato. Son enzimas propias de la cadena respiratoria. Son
las deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas.
b. Transferasas. Transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato a otro.
c. Hidrolasas. Actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces por introducción
de los radicales –OH y –H procedentes de la ruptura de una molécula de agua.
d. Liasas. Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o C–O, con pérdida
de grupos y, generalmente, con la aparición de enlaces dobles.
e. Isomerasas. Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en las que el sustrato
se transforma en otra molécula isómera.
f. Ligasas o sintetasas. Unen moléculas o radicales mediante la energía proporcionada por
la desfosforilación de una molécula de ATP.

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