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INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO.
ENZIMAS
1.INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO
metabólicas.
lineales o cíclicas
• Hay rutas convergentes y divergentes. En las primeras, se obtiene el mismo
organismos. Este hecho apoya la hipótesis del origen único de los seres vivos.
internas, son degradadas a moléculas más sencillas (ácido láctico, NH3, CO2, H2O,
partir de moléculas más sencillas. Esta síntesis requiere energía que será aportada
por el ATP. Las moléculas sintetizadas pasarán a formar parte de los componentes
energía.
Rutas anfibólicas: son las que participan tanto del catabolismo como del
o utilizar un nutriente.
CONCEPTO DE METABOLISMO
encrucijadas comunes. Un mismo metabolito común a dos rutas podrá seguir por
• Están acopladas, de manera que la energía liberada en una de ellas, es captada por otra
reacción.
energía de activación.
2.CONCEPTO DE ENZIMA. ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
altas temperaturas, descargas eléctricas u otras fuentes de energía que las células
no podrían resistir. Por ello, las reacciones que tienen lugar en los organismos no
reacción que catalizan, de manera que, una vez terminada ésta, quedan libres y
inorgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres
• Esto es, actúan facilitando las transformaciones químicas, acelerando las reacciones y
• Son imprescindibles para que se lleven a cabo las reacciones químicas en los
complejo E-S, en el que la enzima está debilitando los enlaces del sustrato y
del proceso:
E + S --------- E – S---------P + E
2.1 TIPOS DE ENZIMAS SEGÚN SU COMPOSICIÓN
Todos los enzimas son proteínas de gran solubilidad en los medios líquidos del
organismo. Son globulares. Según su composición se clasifican en dos grupos:
• Coenzimas: de naturaleza orgánica, y con unión débil a la apoenzima como son el NAD y FAD. No
son específicas de una sola apoenzima.
• Grupos prostéticos: de naturaleza orgánica y con unión fuerte o covalente a la apoenzima, como
por ej el grupo hemo de la hemoglobina.
2.1.1 APOENZIMAS
que desempeñen:
• Estructurales: Son los que mantienen la estructura terciaria de la proteína.
catalítico”. Además, junto con los de unión, forman el centro activo del enzima, que es una
sí orgánicas. Es responsable del tipo de reacción que realiza el enzima. Por eso, su
para las distintas reacciones enzimáticas. Muchas son vitaminas, lo que significa
que la consumen, pero esto no tienen por qué ocurrir a la vez, ni en el mismo
energía desde los lugares donde se produce hasta donde se consume. Este
nucleótido de A y otro que lleva como base nitrogenada una vitamina del grupo
fijan sobre ellos H que quitan a algún compuesto (al que por tanto oxidan) para
cederlos a otro (al que reducen) quedando libres para actuar de nuevo.
• Flavín-nucleótidos: es una vitamina del grupo B, la Vit B2 o riboflavina. Existen
Coenzima A (CoA): Formado por un nucleótido de A unido a una vitamina del grupo B,a la Vit
B3 y al ácido pantoténico B5, unida a su vez a otra molécula, el β-aminoetanotiol. Debido a que
transportador de grupos acilo gracias a que reacciona con los ácidos mediante el grupo tiol
formando tioésteres.
2.1.3 VITAMINAS
Toda reacción enzimática, se inicia con la rotura de enlaces entre átomos de los
reactivos y acaba con la formación de nuevos enlaces en los productos. El estado
intermedio se llama de transición o estado activado; para alcanzarlo y por tanto
que tenga lugar la reacción química, hay que comunicar energía llamada de
activación.
selectiva con otra molécula (sustrato), cuya morfología sea complementaria con
complemente y no a otros.
Modelos de catálisis:
conformacional en la enzima. Este último modelo recibe apoyo experimental. Una vez
realizada la fijación del sustrato al enzima, este posee libertad para modificar su forma
para actuar. No existe una adaptación predeterminada, sino una adaptación inducida
velocidad máxima. Una KM alta quiere decir, que para conseguir la velocidad
que el enzima no tiene una gran afinidad por el sustrato y actuará sobre otro
sustrato.
4.REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
enteroquinasa.
• Sustancias inhibidoras: se trata de compuestos que inhiben en menor o mayor
medida, incluso anulan, la actividad de un enzima sin destruirlo. Esto las distingue de
• Inhibición no competitiva: el inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une en otra
zona de la enzima distinta al centro activo. Esta unión modifica la estructura de la enzima y
dificulta el acoplamiento del sustrato.
• Tienen varios centros de regulación, o sea varios sitios para la unión de activadores y
de inhibidores.
actividad.
• Reacciones en cascada: Si el producto de una reacción actúa como enzima de
• Isoenzimas: son enzimas con la misma acción, pero con KM diferentes, lo que
hace que su velocidad sea distinta. Se encuentran en orgánulos donde se
precisa cierta velocidad de reacción.
5.CLASIFICACIÓN GENERAL DE LOS ENZIMAS
actúa con la terminación -asa (por ej. sacarasa). Algunos enzimas, sin embargo, siguen
conservando su nombre antiguo, por ej. tripsina. Según el tipo de reacción que