ENZIMAS

Enzimas
• Existen más de 75.000 enzimas diferentes.
• Son catalizadores biológicos
• Las moléculas sobre las que actúa la enzima son llamadas sustrato
• Generalmente se nombran añadiendo la terminación “asa” a la raíz
del nombre de la sustancia sobre la que actúan.
• No reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan

• Lactasa Lactosa
• Sacarasa Sacarosa
• Lipasa Lípidos
 Las enzimas Alfa amilasa

Son proteínas que actúan como

catalizadores biológicos, significa,
básicamente, que:
✔ Aceleran: para que sucedan rápidamente
✔ Dirigen: para que sucedan en el orden https://www.lifeder.com/alfa-amilasa/

correcto
todas aquellas reacciones de conversión de
un metabolito a otro, que es en lo que se
basa el metabolismo.
Sin las enzimas, las reacciones
metabólicas serían demasiado lentas
(y algunas ni siquiera podrían existir)
y/o no ocurrirían en el orden
adecuado.
 enzimas
• Son biomoléculas especializadas en la
catálisis de las reacciones químicas que
tienen lugar en la célula.
• Son muy eficaces como catalizadores ya
que son capaces de aumentar la velocidad
de las reacciones químicas mucho más que
cualquier catalizador artificial conocido.
• Son altamente específicas ya que cada una
de ellas induce la transformación de un sólo
tipo de sustancia y no de otras que se
puedan encontrar en el medio de reacción.
Las
enzimas
inician y
dirigen
las rutas
metabólic
as
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS:
CENTRO ACTIVO
La combinación de grupos
funcionales presentes en el
sitio activo genera un
conjunto de interacciones
covalentes y no covalentes
entre la proteína y el sustrato,
que hacen que la conversión
de éste en un producto se vea
favorecida.
• En muchos casos, las cadenas
polipeptídicas de la proteína
enzimática son suficientes para que
ésta desarrolle su actividad catalítica.
• En otros, se hace necesaria la
participación de un compuesto
químico adicional, de naturaleza no
proteica, denominado cofactor
Clasificación de las enzimas
 clasificación
Trisafosfato isomerasa

• Depende de las reacciones

químicas generales que
estimulan, dando lugar así a 6
grupos
https://issuu.com/omar24_ga/docs/testlapalli_no_6_-_completa/s/10217498
1. Oxidorreductasas
• Son enzimas que participan en Malato deshidrogenasa

las reacciones de oxido-reducción

o reacciones redox.
• Las oxidorreductasas son
proteínas que, en una reacción
química, permiten la
transferencia de electrones de un
sustrato a otro.
https://www.thesgc.org/structures/2dfd
 Reacciones redox
Un agente oxidante es una
En las reacciones redox un molécula con la capacidad
agente oxidante y un agente de sustraer electrones a otra
reductor alteran sustancia química conocida
mutuamente su composición como agente reductor.
química.
El resultado de estas reacciones
bioquímicas es la obtención de aniones
(moléculas cargadas negativamente ya
que han absorbido más electrones) y de
cationes (moléculas cargadas
positivamente ya que han perdido
electrones).
1. Oxidorreductasas
2. Hidrolasas
Tienen la función
de romper enlaces entre
moléculas mediante un
proceso de hidrólisis en el
cual está involucrada el
agua.
2. Hidrolasas
• Partimos de una unión de dos moléculas (A y B).
• La hidrolasa, en presencia de agua, es capaz de romper esta unión y
obtener las dos moléculas por separado:
1. una se queda con un átomo de hidrógeno
2. la otra con un grupo hidroxilo (OH).
Estas enzimas son imprescindibles en el
metabolismo, pues permiten la
degradación de moléculas complejas en
otras de más sencilla asimilables para
nuestras células.
2. Hidrolasas
Lactasa

Estructura de la catalasa. Autor de la

imagen: Vossman (Wikimedia
Commons).
3.
Transferasas
Estimulan
la transferencia de
grupos químicos entre
moléculas.

Las transferasas forman parte del

metabolismo anabólico, que
consiste en gastar energía para
sintetizar, a partir de moléculas
simples, moléculas más complejas.
3.
Transferasas

http://biotecnologiauniversidad.blogspot.com/2016/02/glucolisis.html
 DNA ligasa
4. Ligasas
Favorecen la formación
de enlaces
covalentes entre
moléculas.
https://www.chemwhat.es/ADN-ligasa-atp-ec-6-5-1
-1/
De LadyofHats translated by Miguelsierra - translate it myself, Dominio público, https://commons.wikimedia.org/w/index.php?curid=3883906
https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0223523419308013
6. Isomerasas
Son enzimas que ni rompen
enlaces ni los forman y que
tampoco estimulan la
transferencia de grupos químicos
entre moléculas.
Las isomerasas son proteínas cuya
acción metabólica se basa
en alterar la estructura química
de un sustrato.
Cambiando su forma (sin añadir
grupos químicos ni modificando
sus enlaces), se puede conseguir
que una misma molécula
desempeñe una función
totalmente distinta.
6. Isomerasas Glucosa-6-fosfato isomerasa

las isomerasas son enzimas que

estimulan la obtención de
isómeros, es decir, nuevas
conformaciones estructurales de
una molécula que, gracias a esta
modificación de su estructura
tridimensional, se comportan de
forma diferente.
https://es.wikipedia.org/wiki/Glucosa-6-fosfato_isomerasa
 http://ibcbioquimica.blogspot.com/2012/04/glucolisis.html

http://biotecnologiauniversidad.blogspot.com/2016/02/glucolisis.html
Cinética
enzimática
En una reacción catalizada por enzima (E)
▪ Los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que
actúa la enzima.
▪ El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o
más productos (P).
▪ Como esta reacción es reversible se expresa de la siguiente manera:
tiene lugar porque una determinada fracción de la población de
moléculas R, en un instante dado, posee energía suficiente como para
alcanzar un estado activado llamado estado de transición, en el que es
muy fácil que se rompan o se formen uno o más enlaces químicos para
formar los productos P.
Es frecuente confundir el estado de transición con un intermediario de
reacción; sin embargo este estado no es ninguna especie química
concreta, sino que podría definirse con más exactitud como un
"momento molecular fugaz", altamente inestable, en el que uno o más
enlaces químicos están muy próximos a romperse o a formarse.
• La velocidad de una reacción química es proporcional al número de
moléculas por unidad de tiempo con energía suficiente para alcanzar
el estado de transición.
• Este estado de transición posee una energía superior a la de los
reactivos y a la de los productos constituyendo entre ellos una
barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga
lugar.
• La diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de
transición recibe el nombre de energía libre de activación
Regulación
enzimática
• El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por
enzimas, donde los productos de una reacción se convierten en los
reactivos de la siguiente, lo que se conoce como VÍAS METABÓLICAS.
• Las células deben poder regular estas vías metabólicas y lo hacen a
través de reguladores enzimáticos.
• Los inhibidores naturales regulan el metabolismo mientras que los
artificiales son utilizados por la medicina, para destruir plagas, etc.
 Inhibición reversible

Inhibición Inhibición Inhibición no

competitivos incompetitiva competitivos
Inhibición competitiva
• El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido
estructural con el sustrato, de manera que puede competir con él por
acceder al centro activo, pero que no posee ningún enlace
susceptible de ser atacado por la enzima.
• El inhibidor forma con la enzima libre un complejo enzima-inhibidor
de características cinéticas análogas a las del complejo
enzima-sustrato, pero que, lógicamente, no puede descomponerse a
continuación para dar lugar al enzima libre y a los productos
Inhibición incompetitiva
• El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión al
sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando
lugar a un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se
descompone posteriormente para dar lugar a los productos.
• El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de tal manera
que impide físicamente la salida de los productos
Inhibición no competitiva
• El inhibidor puede combinarse con la enzima libre o bien con el
complejo enzima-sustrato, interfiriendo en la acción de ambos.
• Los inhibidores no competitivos se unen a un lugar de la enzima
diferente del centro activo provocando en el una alteración que
dificulta la formación del complejo enzima-sustrato o la
descomposición de éste para dar lugar a los productos.
• La unión con el inhibidor produce dos formas inactivas: los complejos
EI y ESI, ninguna de las cuales puede descomponerse para dar lugar a
los productos y al enzima libre
Enzimas alostéricas
• Son aquellas que, además del centro activo mediante el cual
interactúan con el sustrato, poseen otro centro de
unión llamado centro alostérico mediante el cual interactúan con
otra molécula denominada efector o modulador (la palabra
"alostérico" hace referencia a la existencia de ese "otro lugar").
• La interacción del modulador con el centro alostérico es tan
específica como lo es la interacción del sustrato con el centro activo y
también está basada en la complementariedad estructural.
Enzimas alostéricas
Los moduladores alostéricos pueden
ser de dos tipos:
• Activadores, estimulan la actividad
del enzima al unirse al centro
alostérico
• Inhibidores, inhiben la actividad del
enzima al unirse al centro alostérico.
Inhibición irreversible
• Hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una
enzima, esta unión es permanente e inactiva a la enzima destruyendo
su capacidad de unirse al sustrato.
• Ej: el DIPF reacciona con el aminoácido serina del sitio activo de la
enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente.
• Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de los
impulsos nerviosos.
• El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ej. son la SARINA
(usado en el ataque terrorista en Tokio en 1995)y el MALATION
(insecticida).
• El gas nervioso ejerce su efecto letal al unirse con la enzima
ACETILCOLINESTERASA, que es la encargada de disociar la molécula de
ACETILCOLINA para su posterior síntesis.
• Este proceso no se puede llevar a cabo sin la primera disociación y sus consecuencias
son trágicas.
• Al no poder ser sintetizada, la Acetilcolina comienza a acumularse en los centros de
transmisión, como entre neuronas, ganglios, uniones neuromusculares, impidiendo la
transmisión de ordenes a los músculos tanto de acción voluntaria como de acción
involuntaria; así, todos los músculos quedan bloqueados.
• Los primeros síntomas son un sudor copioso, dificultad en la respiración, presión en el
pecho, fallos respiratorios, mareos, perdida de visión... Al aumentar la dosis de gas
nervioso los efectos son cada vez mayores, llegando a producir espasmos y la perdida
de la conciencia casi en el acto, finalmente la muerte se produce tras pocos minutos
por asfixia.
• Entre los antídotos, con el fin de reactivar el proceso de síntesis a cargo de la enzima
acetilcolina, el mas usado es el basado en la ATROPINA, dado que es el único eficaz
si se aplica con extrema rapidez.
Cofactores enzimáticos
• Algunas enzimas necesitan para llevar a cabo su actividad catalítica de la
concurrencia de una o más sustancias de naturaleza no proteica que
reciben el nombre de cofactores.
• No debe entenderse que los cofactores son sustancias que meramente
potencian la actividad enzimática sino que, en determinados enzimas, son
absolutamente imprescindibles para que ésta se realice.
• En ausencia de cofactor la enzima resulta catalíticamente inactivo y recibe
el nombre de apoenzima; la combinación de apoenzima y cofactor da
el holoenzima catalíticamente activo.
• Existen dos tipos de cofactores enzimáticos: los iones metálicos y
los coenzimas.
 1) En algunos enzimas el ion metálico constituye el
Los iones metálicos que actúan verdadero centro catalítico; en estos casos el ion
como cofactores enzimáticos son suele presentar por sí solo una cierta actividad
generalmente cationes mono o catalítica, que se ve incrementada cuando forma
divalentes. parte de la enzima.
Pueden actuar de varias maneras:
2) En otras enzimas el ion metálico constituye un grupo
puente para unir el sustrato al centro activo.
3) A veces el ion metálico no forma parte del centro
activo sino que se encuentra en un lugar del enzima
muy alejado del mismo, actuando como agente
estabilizador de la conformación nativa del enzima.
Factores que afectan la actividad
enzimática
Efecto del
pH
• La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su
actividad es máxima.
• Por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye
bruscamente.
• Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica,
al igual que otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su actividad
si el pH varía más allá de unos límites estrechos.
Efecto de la temperatura
• Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la
velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa
con la temperatura.
• La variación de la actividad enzimática con la temperatura es
diferente de unas enzimas a otras en función de la barrera de energía
de activación de la reacción catalizada. Sin embargo, a diferencia de
lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las reacciones
catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la
actividad cuando se alcanza una temperatura crítica.
• Este efecto es un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima
cuando se alcanza dicha temperatura.
Referencias
• https://medicoplus.com/medicina-general/tipos-enzimas
• Glucólisis. http://ibcbioquimica.blogspot.com/2012/04/glucolisis.html
• http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm