4.

Las proteínas
Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más
abundantes en las células. Todas las proteínas contie-
nen carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno; además,

http://goo.gl/puDI41
la mayoría contiene azufre y, algunas, fósforo, hierro,
cinc y cobre.
Composición: Las proteínas son grandes moléculas for-
madas por la unión de subunidades más pequeñas lla- La imagen muestra ejemplo de proteína

madas aminoácidos.
En los mamíferos, los aminoácidos esen-
Existen 20 aminoácidos diferentes y todos tienen una ciales son aquellos que no pueden ser
sintetizados por las células y han de for-
estructura básica idéntica: un grupo amino, un grupo
mar parte, necesariamente de la dieta.
carboxilo y un carbono central unido a un radical que
varía de un aminoácido a otro.

Radical

Amino Carboxilo Cisteína (cys) Serina (ser) Ácido glutámico (glu)

El enlace se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente; esta
unión libera una molécula de agua. Este enlace es covalente y se denomina enlace peptídi-
co. Debido a ello, a las moléculas formadas las podemos denominar también polipéptidos.

Grupo Grupo
carboxilo amino

Aminoácido Aminoácido Dipéptido

Dipéptido Aminoácido Tripéptido

O IÉN ES
UP S BL
Y TAMB

REC RTA
TIC
EN GR

y también
O

Características: Las proteínas forman soluciones coloidales Al término proteína lo solemos utilizar
que pueden precipitar en coágulos, al añadir sustancias para indicar estructuras tridimensiona-
les de miles de aminoácidos.
ácidas o básicas, o cuando se calientan; así sucede con
Polipéptido indica compuestos de mu-
la albúmina del huevo. Algunas pueden cristalizar, como chos aminoácidos.
el citocromo, que transporta electrones en las reacciones Por esta razón, a nivel práctico, los
que se producen durante la respiración celular. términos polipéptido y proteína son
intercambiables.

61

Cadena lateral Puente hidrógeno
La hélice ∝ es una estructura helicoidal carac-
terística de las proteínas que forman estructu-
ras resistentes. Un ejemplo es la queratina, pro-
teína que encontramos en el cabello, las uñas
y las plumas.
Cadena lateral
Puente de
hidrógeno
La conformación ß es una estructura plana
que se pliega en forma de zigzag, y es carac-
terística de las proteínas que forman filamen-
tos suaves y flexibles. Un ejemplo es la fibroína,
que se encuentra en la seda.
Esta imagen corresponde a la Estructura terciaria
62
Clasificación: Las proteínas se pueden clasificar en
dos grandes grupos: proteínas simples y proteínas
conjugadas.
• Las proteínas simples u holoproteínas están for-
madas exclusivamente por cadenas de polipép-
tidos; por tanto, su hidrólisis produce únicamente
aminoácidos. Entre las holoproteínas más conoci-
das están las del grupo de las albúminas.
• Las proteínas conjugadas o heteroproteínas es-
tán formadas por cadenas de péptidos unidas a
otro tipo de compuestos que reciben el nombre
de grupo prostético. Si el grupo prostético es un
glúcido; la heteroproteína la denominamos glu-
coproteína; si es una sustancia lipídica recibe el
nombre de lipoproteína. En la organización en el
espacio de una proteína, podemos distinguir cua-
tro niveles o estructuras que son sucesivamente
más complejos. Estas estructuras son:
• La estructura primaria: Es la secuencia de ami-
noácidos que se suceden en la cadena, uno a
continuación de otro. Esta estructura determina la
estructura tridimensional de la proteína. Se repre-
senta de la siguiente manera:
Ala–Cys–Leu–Val–Lys–Ser
• La estructura secundaria: Se da cuando la cade-
na de aminoácidos se pliega sobre sí misma, se
establecen puentes de hidrógeno en diferentes
partes de la molécula y esta adquiere una estruc-
tura tridimensional. Existen dos tipos de estructura
secundaria: la hélice ∝ y la conformación ß.
• La estructura terciaria. Se da en aquellas proteí-
nas en que la estructura secundaria se pliega
sobre sí misma. Los enlaces más importantes que
mantienen la estructura terciaria son los puentes
de hidrógeno entre cadenas laterales y los puen-
tes disulfuro entre aquellas zonas de la proteína en
las que existen átomos de azufre. Un ejemplo es la
mioglobina en los músculos de los vertebrados.
• La estructura cuaternaria: Está constituida por va-
rias cadenas polipeptídicas que se unen median-
te enlaces no covalentes, para formar una gran
proteína. Un ejemplo es la hemoglobina que con-
tiene los eritrocitos de la sangre.
Cuando las proteínas son sometidas a la acción del calor o a
valores de pH extremos, pierden su configuración tridimensio-

http://goo.gl/WW9IbE
nal y, por tanto, sus propiedades físicas y su funciones biológi-
cas. A este proceso lo conocemos con el nombre de desnatu-
ralización de la proteína.
Las posibilidades de combinación en cuanto al número y tipo
de aminoácidos que se unen en las cadenas son muy nume-
rosas. De ahí la gran variedad de funciones que desempeñan La imagen muestra la
las proteínas. estructura cuaternaria
de la hemoglobina

Funciones Ejemplos

Colágeno que forma los huesos y los tendones;

Estructural
queratina del pelo, las uñas y las plumas.

http://goo.gl/S1J7flv
Ovoalbúmina de la clara de huevo; caseína de
De reserva
la leche.

De regulación Hormonas como la del crecimiento o la insulina.

De control La imagen muestra Anticuerpo

Enzimas como la glucógeno-sintasa.
metabólico

Defensiva Anticuerpos para combatir las infecciones.

http://goo.gl/rvkpl4
Transportadora Hemoglobina de la sangre.

Contráctil Miosina de los músculos.

La imagen muestra
Hélice de colágeno
Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos concre-
ta. De ella depende que la molécula se pliegue correctamen- Hemoglobina Hemoglobina
te, es decir, que adquiera su correcta conformación. normal

Cualquier error en la posición de los aminoácidos puede pro- Valina Valina

vocar que la proteína no se pliegue correctamente y, por tan-

to, que no tenga la estructura tridimensional que le permite Histidina Histidina
realizar su función. Esto puede alterar el funcionamiento de
todo el organismo. Por este motivo, el análisis de la secuencia Leucina Leucina
de aminoácidos puede ayudar en el desarrollo de pruebas
diagnósticas y terapias eficaces. Por ejemplo, el cambio de
Treonina Treonina
un aminoácido por otro en la molécula de hemoglobina pro-
voca la anemia falciforme.
Prolina Prolina
En la anemia falciforme los glóbulos rojos están deformados
Prohibida su reproducción

porque el aminoácido cambiado respecto a la hemoglobina Ácido

Valina
normal hace que la molécula se pliegue de manera incorrec- glutámico

ta. Los glóbulos rojos son más frágiles y se rompen con facili-
Ácido Ácido
dad, lo que provoca la anemia. glutámico glutámico

Lisina Lisina

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 4.1. Aminoácidos
Como hemos visto, las proteínas son políme-
ros formados por aminoácidos. En muchos
casos estos aminoácidos no pueden ser sin-
tetizados por el organismo y es necesario
Treonina (Thr): Esencial. Forma el coláge-
no y ayuda a mantener la cantidad de
proteínas necesarias en el cuerpo. Se in-
giere a través de aves y pescados.

adquirirlos a través de la dieta; a estos los
• Cisteína (Cys): No esencial. Funciona
consideramos aminoácidos esenciales. Los
como antioxidante.
veinte aminoácidos que se encuentran en

la naturaleza son los siguientes:
• Alanina (Ala): Es un aminoácido no esen-
cial. Es de gran importancia ya que es
uno de los más usados en la síntesis de
proteínas.
• Metionina (Met): Esencial. Absorbe la
acumulación de grasas en el hígado y
las arterias. La ingerimos a través de semi-
llas de sésamo, nueces y otras semillas de
plantas.

• Valina (Val): Es un aminoácido esencial.
Es la responsable de la anemia falcifor-
me cuando se encuentra en lugar del
glutamato.
• Glicina (Gly): Es el aminoácido más pe-
queño. No es esencial puesto que el cuer-
po humano se encarga de sintetizarla.
Actúa como neurotransmisor.
• Asparagina (Asn): No es esencial pero la
podemos ingerir en los productos lácteos.
• Glutamina (Gln): No esencial. Muy abun-
dante en los músculos ya que los constru-
ye y previene su desgaste.
• Lisina (Lys): Esencial. Garantiza la ab-
sorción de calcio. Muy abundante en
legumbres.

• Leucina (Leu): Es uno de los aminoácidos • Arginina (Arg): Esencial. Refuerza el siste-

ma inmune previniendo la formación de

esenciales y consumirlo en la dieta redu-
ce la degradación del tejido muscular. tumores.

• Isoleucina (Ile): Tiene una composición • Histidina (His): Esencial. Se encuentra en

idéntica a la leucina, pero con una dispo-
sición diferente. Es esencial y la podemos
adquirir a través del huevo, pavo, pollo y
pescado. Forma la hemoglobina y regula
los niveles de azúcar en sangre.
• Prolina (Pro): No es esencial. Forma parte
de la cadena de colágeno y permite que
exista flexibilidad en las inmunoglobulinas.
• Fenilalanina (Phe): Esencial. Ayuda a la
memoria y el aprendizaje. La obtenemos
la hemoglobina. Necesario para el creci-
miento de tejidos.
• Aspartato (Asp): También llamado ácido
aspártico. No es esencial. Aumenta la re-
sistencia y reduce la fatiga.
• Glutamato (Glu): También llamado ácido
glutámico. No es esencial. Actúa como
neurotransmisor.
http://goo.gl/cnqEbc

a través de carnes rojas, pescados, hue-

vos y productos lácteos.
• Tirosina (Tyr): No esencial. Precursor de
adrenalina y dopamina.
• Triptófano (Trp): Esencial. Induce el sueño

y reduce la ansiedad.
• Serina (Ser): No esencial. Ayuda al meta-

bolismo de las grasas.
Tomado de:

Ministerio de Educación, Química Primer año de Bachillerato General Unificado, Texto del estudiante,
Ecuador, 2014.