Proteínas

Bioquímica
Introducción

L
a palabra proteína

desempeñan las proteínas en los seres vivos. Fue el químico sueco Berzelius quién, en 1838,
sugirió esta denominación.
-
yoría de las enzimas
en un organismo, son proteínas. Las proteínas son los componentes estructurales principales de
células y tejidos. Por lo cual, el crecimiento, la reparación y el mantenimiento del organismo, de-
penden de estas. Existen otras funciones de las proteínas, algunas de ellas son el de transportar
sustancias; por ejemplo, la proteína hemoglobina que se encuentra en los glóbulos rojos de la
sangre, se encarga de transportar el oxígeno desde los pulmones hacia todos los tejidos del cuer-
po. Algunas otras proteínas son hormonas, como la insulina.
-

células, el .

Composición de las proteínas

Las proteínas son moléculas muy grandes o macromoléculas, compuestas de aminoácidos uni-

-
formación proviene del , pasa al -

20200 secuencias diferentes.

Aminoácidos

El nombre aminoácido se debe a que estas moléculas po-

seen el grupo amino y el grupo carboxilo que es ácido.
Los aminoácidos
consistente en un átomo de carbono alfa central unido
grupo amino
(NH2), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidró-
geno (H) y un grupo variable denominado cadena lateral
o grupo R Figura 5.1
aminoácidos.
 Alanina (ala) Glicina (gly)
Prolina (pro)
Valina (val)
Fenilalanina (phe)

Leucina (leu) Isoleucina (ile)

Triptófano (trp)

Cisteína (cys) Serina (ser)

Tirosina (tyr) Glutamina (gln)

Treonina (thr)
Asparagina (asn)

Ácido glutámico (glu)

Lisina (lys)

Arginina (arg)

Figura 5.2 -
Figura 5.3 -

en el aminoácido valina el grupo R es el isopropil, etc. La estructura del grupo R determina las

Los grupos laterales pueden ser no polares

grupo), polares pero con cargas balanceadas, de modo tal que el grupo lateral en conjunto es

Los grupos laterales no polares (hidrofóbicos) no son solubles en agua, mientras que los gru-

ayudan a las proteínas a disolverse en las soluciones dentro de las células.

En la síntesis de proteínas, la cual ocurre en los ribosomas, los aminoácidos se unen entre sí
debido a que se presenta la deshidratación (reacciona el –OH del grupo carboxilo de una ami-
noácido, con el H del grupo amino del siguiente aminoácido), es decir se desprende una molé-
cula de agua. Entonces, el átomo de carbono del grupo carboxilo se une al nitrógeno del grupo
amino de la molécula de aminoácido vecina. El enlace covalente resultante se llama enlace

Tirosina Ácido
glutámico

Valina Serina
Grupo Alanina Glicina Grupo
amino carboxilo
terminal terminal

Figura 5.4
 La unión de dos aminoácidos recibe el nombre de . Cuando se unen más aminoá-
cidos por este mismo proceso y se forma una cadena de aminoácidos, esta se denomina poli-

cadenas.

dieta. Estos aminoácidos se conocen como aminoácidos esenciales

capacidades de biosíntesis; un aminoácido que es esencial para una especie puede no serlo para

Otros aminoácidos

Existen más de 300 aminoácidos de origen natural, de los cuales como ya sabemos solamente

Figura 5.5
la síntesis de las proteínas, como la hidroxilisina y la fosfoserina; otros no son componentes de
-

dopamina.

Estructura de las proteínas

-
daria, terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína es la secuencia o acomodo de los aminoácidos, los cuales
-
dos que, como se mencionó anteriormente, está determinada por el . La secuencia es la encar-
gada de la estructura y función de una proteína. Aún el más leve cambio en la estructura primaria
de una proteína puede afectar su forma general y su función. Por ejemplo, el solo cambio de un
-

persona que la padece, desde que nace, tenga problemas en el transporte de oxígeno en su sangre.
Actualmente se conoce la estructura primaria de miles de proteínas. Por ejemplo, el glucagón,
-
noácidos. La acción principal del glucagón es la de aumentar la concentración de glucosa en la

en glucosa.

Forma de un glóbulo rojo

normal.

Forma de hoz o media luna

de un glóbulo rojo en la ane-
mia falciforme.

Figura 5.6
Figura 5.7
Estructura secundaria

La estructura secundaria
hélice alfa y la o
lámina plegada beta -
mente. Cada enlace de hidrógeno se forma entre un oxígeno del grupo carboxilo de un aminoáci-
do y un hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido.

lana, el pelo, la piel y las uñas. En una lámina plegada beta, los puentes de hidrógeno se forman

Estructura terciaria

El término estructura terciaria -

globulares o . Muchas proteínas con
una estructura terciaria globular poseen tanto regiones helicoidales como de hoja plegada. En
-
dales. La estructura terciaria es, por lo general, el resultado de interacciones entre los grupos R

todas corresponden al grupo de las enzimas.

Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria -

otras proteínas poseen subunidades que son diferentes entre sí. Por ejemplo, la hemoglobina,

Existen siete clases principales de proteínas, las cuales realizan una gran variedad de funciones
-
zadoras, etc.

Proteínas estructurales

Fortalecen y protegen células y tejidos. Dentro de este grupo destacan el colágeno de la piel, el
que es el compo-
nente principal de los cabellos,
las uñas, los cuernos, las plu-

también forma parte de la lana

de los borregos. La seda de las

proteína estructural llamada -

broína.

ondulado o rizado. Lo rizado del

-
mente y se determina bioquí-
micamente mediante la dispo- Cabello lacio
sición de los puentes disulfuro.
-
sulfuro que forman enlaces cru-
zados entre las diversas molécu-

niveles, mientras que el pelo

-
rantemente en el mismo nivel.
Cuando se aplica un permanen-
te al cabello lacio, se usan dos
lociones. La primera rompe los
puentes disulfuro entre hélices
vecinas. Luego, el pelo se enro-
lla apretadamente en rulos y se
aplica una segunda solución que
Figura 5.8 -
hace que se vuelvan a formar Cabello
los puentes. Los nuevos puentes naturalmente
disulfuro conectan las hélices en rizado
niveles diferentes y obligan a los
cabellos a estar rizados. Estos nuevos puentes son más o menos permanentes y el cabello gené-

y la miosina son responsables de

la contracción muscular. Otra proteína es la dineína
diversos organismos unicelulares.
Proteínas de defensa o protectoras

Son los producidos por el sistema inmunológico, los cuales luchan contra las infeccio-
nes y son transportados en la sangre.

Proteínas reguladoras

Algunas son hormonas

responsable del metabolismo de la glucosa en el cuerpo humano. Otras proteínas reguladoras

Proteínas de transporte

hemoglobina, pro-
teína contenida en el interior de los glóbulos rojos, responsable de la captación de oxígeno en

como, iones, glucosa y aminoácidos a través de las membranas celulares.

Proteínas de almacenamiento o de reserva

Almacenan nutrientes; especialmente abundantes en óvulos y semillas. Por ejemplo, la albúmi-

na, sustancia principal en la clara del huevo, la cual es una fuente de aminoácidos para los em-
briones en desarrollo. La ceína es una proteína de reserva en los granos de maíz.

Enzimas

Las enzimas
Un catalizador es una sustancia que acelera el ritmo de una reacción química. Por lo tanto las
enzimas aceleran las reacciones químicas que ocurren en las células. Las enzimas al acelerar

de sustancias necesarias para las células, la liberación de energía y la transferencia de información.

La sustancia sobre la cual actúa la enzima se denomina sustrato, el cual se une a la enzima
enzima-sustrato -
ma no altera en ningún momento la composición química del sustrato ni de los productos. Al-
cofactor o coenzima que bien puede estar
+
, Mn++, Mg++ o Ca++. Dicho cofactor recibe el nombre de grupo

holoenzima

Figura 5.9 -

el (productos) con la presencia de la

a la molécula de

-
dura. El complejo enzima-sustrato permanece hasta que la reacción termina. Una vez concluida
la reacción, los productos son liberados y la enzima queda disponible para volver a iniciar otra
reacción.
ejemplo, para el caso de la temperatura se sabe que la velocidad de casi cualquier reacción quí-

de la naturaleza proteica de las enzimas, después de llegar a un máximo, la velocidad vuelve a

-

organismo. En el caso de las enzimas producidas por nuestras células funcionan mejor a una tem-
peratura cercana a los 37 °C, que es la temperatura normal del cuerpo humano.

asa a un término que indica el sus-

sustrato almidón se le denomina amilasa. Si la función de una enzima consiste en acelerar las
reacciones de oxidación-reducción, se le llama oxidorreductasa. En general, la Unión Internacio-

Oxidorreductasas. Estas enzimas se relacionan con las oxidaciones y las reducciones bio-
lógicas que intervienen fundamentalmente en los procesos de respiración y fermenta-
ción.
Transferasas. Enzimas que ayudan a transferir un grupo funcional de una molécula a otra;
estos grupos pueden ser el carbono, aldehído, cetona, fosfato, etc.
Hidrolasas. Grupo de enzimas considerado el más numeroso con aproximadamente 200
-
to determinado y provocar su hidrólisis.
Liasas. Enzimas que rompen ligaduras entre carbono-carbono, carbono-oxígeno y carbo-
no-nitrógeno por medios diferentes a la hidrólisis y a la oxidación.
Isomerasas
isómeros.
Ligasas. Forman enlaces con intervención de , como los de carbono-carbono, carbo-
no-nitrógeno y otros.

Desnaturalización de las proteínas

Los cambios en la estructura tridimensional de una proteína son debidos a un proceso llamado
desnaturalización
ejemplo, una enzima desnaturalizada pierde su capacidad para catalizar una reacción química.

pH o se trata con ciertas sustancias químicas, como los detergentes. Lo que sucede es que su
forma y, como resultado de ello, su función. La desnaturalización afecta su estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria, pero respeta la estructura primaria. Un ejemplo común de desnaturaliza-
ción de una proteína lo tenemos en nuestra vida diaria al freír un huevo para el desayuno. El calor
desnaturaliza rápidamente la proteína de la clara del huevo, llamada albúmina, volviéndola de

desarrollo del embrión de pollo.

se restauran las condiciones ambientales normales. En este caso se dice que la proteína se rena-
turaliza.