MOLÉCULA ANFOTÉRICA

De acuerdo con la teoría ácido-base de

Bronsted y Lowry, los ácidos son
aquellas sustancias que donan protones,
mientras que las bases son aquellas que
aceptan o toman los protones.
Una molécula llamada anfótera tendrá
reacciones en las cuales adquiere
protones, como también tendrá la
capacidad de donarlos (aunque no siempre es así, como se verá en la siguiente sección).
Un caso importante y muy reconocido es el del solvente universal, el agua (H2O). Esta
sustancia reacciona con facilidad con ácidos, por ejemplo, en la reacción con el ácido
clorhídrico:
H2O + HCl → H3O+ + Cl–
Pero a su vez, tampoco tiene problemas para reaccionar con una base, como en el caso del
amoníaco:
H2O + NH3 → NH4 + OH–
Con estos ejemplos se puede observar que el agua actúa plenamente como una sustancia
anfótera.

ZWITTERIÓN
El término proteína significa “aquel que mantiene el primer
lugar”, pues son las macromoléculas con las mayores
diversidades de funciones biológicas para el mantenimiento
de las células.
Las proteínas son formadas por la unión de varios
aminoácidos (monómeros) a través de enlaces peptídicos. El
número de aminoácidos que forma una proteína gira en torno
de 100 a 1800 aminoácidos.
Aminoácidos
Los aminoácidos poseen en común un grupo carboxili o ácido (COOH) y un grupo amina ó
ácido (NH2), ligado al mismo carbono, diferenciando uno de otro por el radical que poseen,
como vemos a continuación:
Carácter Anfótero
Los aminoácidos presentan carácter anfótero, ya que pueden reaccionar con las bases, a
través de su grupo ácido (COOH) y con los ácidos, a través de su grupo básico (NH2).
Tal hecho posibilita que un aminoácido en solución acuosa, reaccione con el mismo,
originando una sal interna conocida como Zwitterion.
Una vez que ácidos y bases se neutralizan formando sal, en un aminoácido ocurrirá una
neutralización intramolecular, formando una sal interna que en verdad es un ión dipolar
denominado zwitteríon.

Reacción del ion zwitteríon con un ácido, por ejemplo el HCl (aq):

Reacción del ion zwitteríon con una base, por ejemplo el NaOH(aq)
Clasificación del Ión Zwitteríon
Por presentar una estructura de sal, estos iones son solubles en agua. Una vez en solución
acuosa, podemos clasificar un ión zwitteríon como neutro, positivo o negativo.
Zwitteríon neutro (o aminoácido neutro): Es aquel que posee el mismo número de grupos
Carboxila y amina. Las cargas internas se cancelan si la solución permanece neutra.

Zwitteríon positivo (o aminoácido básico): Es aquel que posee un número mayor de

grupos amina en relación a los grupos carboxila. El ión queda con exceso de carga positiva,
sucede liberación de iones hidroxilo, OH 1-, y la solución se vuelve básica.

Zwiterión negativo (o aminoácido ácido): Es aquel que posee un número mayor de

grupos carboxilo en relación a los grupos amina. El ión queda con exceso de carga
negativa, sucede la liberación de iones hidronio, H3O 1+ y la solución se vuelve ácida.
AMINOÁCIDO
Son los bloques de construcción de las proteínas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan, en
la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo
o ácido (-COOH) se unen a un carbono
ALPHA.gif (842 bytes) (-C-). Las otras dos
valencias de ese carbono quedan saturadas con
un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo
químico variable al que se denomina radical (-
R).
Tridimensionalmente el carbono ALPHA.gif
(842 bytes) presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el
centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice
superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la
disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono ALPHA.gif
(842 bytes) se habla de "ALPHA.gif (842 bytes)-L-aminoácidos o de "ALPHA.gif (842
bytes)-D-aminoácidos respectivamente. En las proteinas sólo se encuentran aminoácidos de
configuración L.

GRUPO PROSTÉTICO
Un grupo prostético es el fragmento de una proteína que no posee naturaleza aminoacídica.
En estos casos, la proteína se denomina “heteroproteína” o proteína conjugada, en donde la
porción proteica se denomina apoproteína. Contrariamente, las moléculas integradas
solamente por aminoácidos se denominan holoproteínas.
Las proteínas pueden clasificarse según la
naturaleza del grupo prostético: cuando el grupo
es un glúcido, un lípido o un grupo hemo, las
proteínas son glicoproteínas, lipoproteínas y
hemoproteínas, respectivamente. Además, los
grupos prostéticos pueden muy variados: desde
metales (Zn, Cu, Mg, Fe) hasta ácidos nucleicos,
ácido fosfórico, entre otros.

RESIDUO AMINOACIDICO
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de
uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida
que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un
dipéptido, si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta
formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en
los ribosomas.2En el código genético están codificados los veinte distintos aminoácidos,
también llamados residuos, que constituyen los eslabones que conforman péptidos, que
cuando forman cadenas polipeptídicas y
alcanzan pesos moleculares se denominan3
proteínas.
La unión de varios aminoácidos da lugar a
cadenas llamadas péptidas o polipéptidos,
que se denominan proteínas cuando la
cadena polipeptídica supera una cierta
longitud (entre 50 y 100 residuos
aminoácidos, dependiendo de los autores) o
la masa molecular total supera las 5000
u.m.a y, especialmente, cuando tienen una
estructura tridimensional estable definida.

PUNTO ISOELÉCTRICO
El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el número de cargas positivas se
iguala al número de cargas negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula. En
el punto isoeléctrico la carga neta de la molécula es cero (0).
Los puntos isoeléctricos proporcionan información útil para razonar sobre el
comportamiento de los aminoácidos y proteínas en solución. Así, la presencia de grupos
ionizables en estas moléculas tiene importantes consecuencias sobre la solubilidad.
Los aminoácidos y las proteínas son menos solubles en su punto isoeléctrico si las demás
condiciones permanecen iguales. Esto se debe a que los iones dipolares no presentan carga
neta y cristalizan en forma de sales insolubles a ese pH.
ENLACE PEPTÍDICO
La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En
los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos
y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro,
con eliminación de una molécula de agua (Figura de la derecha).
El enlace peptídico (-CO-NH-) se representa
normalmente como un enlace sencillo. Sin
embargo, posee una serie de características que
lo aproximan más a un doble enlace. Como el
nitrógeno es menos electronegativo que el
oxígeno, el enlace C-O tiene un 60% de carácter
de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene
un 40%. Por tanto, los enlaces C-O y N-C del
enlace peptídico tienen características
intermedias entre el enlace sencillo y el enlace
doble.

PROTEÍNAS
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
Carbono, Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y
están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos
los procesos biológicos que se producen.
Funciones de las proteínas
De entre todas las biomoléculas, las
proteínas desempeñan un papel fundamental
en el organismo. Son esenciales para el
crecimiento, gracias a su contenido de
nitrógeno, que no está presente en otras
moléculas como grasas o hidratos de
carbono. También lo son para las síntesis y
mantenimiento de diversos tejidos o
componentes del cuerpo, como los jugos
gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las
hormonas y las enzimas (estas últimas actúan como catalizadores biológicos haciendo que
aumente la velocidad a la que se producen las reacciones químicas del metabolismo).
Nombre cada uno de los aminoácidos que se indican a continuación, adicionalmente
indique en cada caso:
a) El carbono alfa (Cα)
b) el grupo sustituyente o grupo R
c) el tipo de aminoácido según su grupo sustituyente.