UNIVERSIDAD DISTRITAL FRANCISCO JOSÉ DE CALDAS

FACULTAD DE MEDIO AMBIENTE Y RECURSOS NATURALES

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS POR DIFERENTES EFECTOS

Autores: Luz Angelly Fandiño Cruz,1 Laura Katherine Bernal Riaño,2 Eduardo Esteban
Ventura Cáceres3

RESUMEN
Las proteínas son macromoléculas las cuales desempeñan el mayor número de funciones en las células
de los seres vivos, están formadas por cadenas de unidades estructurales, los aminoácidos. Durante la
desnaturalización se logra una modificación estructural que conduce a la pérdida de su función. El
principal objetivo de esta práctica es observar la actividad de algunos agentes químicos sobre las
proteínas e identificar los diferentes factores que afectan la estabilidad de las proteínas. Para lograrlo se
utilizaron cuatro proteínas las cuales fueron Caseína, Gelatina, Peptona y clara de huevo(Albúmina)
que fueron sometidas a cinco tipos diferentes de desnaturalización como: pH extremo en donde se
genera una ruptura tanto de enlaces iónicos como puentes de hidrógeno, por sales prueba en que las
proteínas con mayor hidrofobicidad superficial precipitan, por presencia de solventes orgánicos, por
formación de sales la cual se fundamenta en la formación de precipitados (sales insolubles), y por
metales pesados los cuales dan origen a la precipitación de las proteínas debido a que en ellos existen
sales que son las causantes de esta reacción. Finalmente se obtuvieron los resultados para la
desnaturalización respectiva en cada prueba, los resultados positivos se evidencian por precipitación,
turbidez o colorimetría según cada reacción.

PALABRAS CLAVE: Proteínas, desnaturalización, estructura, macronutrientes.

INTRODUCCIÓN

Las proteínas son macromoléculas complejas desde los puntos de vista físico y funcional, que
desempeñan múltiples funciones de importancia crucial [2]. Las proteínas son el principal
componente estructural y funcional de las células y tienen numerosas e importantes funciones
dentro del organismo que van desde su papel catalítico (enzimas) hasta su función en la
motilidad corporal (actina, miosina), pasando por su papel mecánico (elastina, colágeno), de
transporte y almacén (hemoglobina, mioglobina, citocromos), protección (anticuerpos),
reguladora (hormonas), etc. [1].

1
Código estudiantil: 20181180104. Grupo 543. Estudiante de Ingeniería Ambiental. Universidad Distrital Francisco José de
Caldas. Laboratorio de Bioquímica, Bogotá D.C., Colombia. Email:lafandiñoc@correo.udistrital.edu.co
2
Código estudiantil: 20182780010. Grupo 543. Estudiante de Ingeniería Ambiental. Universidad Distrital Francisco José de
Caldas. Laboratorio de Bioquímica, Bogotá D.C., Colombia. Email: lkbernalr@correo.udistrital.edu.co
3
Código estudiantil: 20182180016. Grupo 543. Estudiante de Ingeniería Ambiental. Universidad Distrital Francisco José de
Caldas. Laboratorio de Bioquímica, Bogotá D.C., Colombia. Email: eeventurac@correo.udistrital.edu.co
Su característica más importante es que contienen nitrógeno, siendo el contenido medio de este
elemento de un 16%. El componente fundamental de una proteína es una cadena poli peptídica
cuyos eslabones son aminoácidos. Estos aminoácidos se unen por medio de enlaces peptídicos
entre los grupos carboxilo y el grupo a-amino, con pérdida de agua. La secuencia de
aminoácidos que componen una proteína constituye su estructura primaria, de vital importancia
desde el punto de vista nutricional [3].

Se clasifican atendiendo a distintos puntos de vista como son: solubilidad, composición, forma,
propiedades físicas, función, estructura tridimensional, entre otros. La proteína supone
aproximadamente el 17% de la masa corporal. A pesar de su diversidad funcional (enzimática,
de transporte y almacén, mecánica, motilidad, protección, reguladora, etc.) un 25% es proteína
estructural y hemoglobina [1]

Imagen 1. Estructura de las proteínas

Fuente: Vitoria, V. 2012 [8]

CLASIFICACIÓN

- Algunos ejemplos de clasificación por sus diferentes funciones

1. Las proteínas catalíticas son enzimas que incrementan la velocidad de ciertas

reacciones químicas dentro de la célula.
2. Las proteínas estructurales confieren apoyo estructural. Por ejemplo; colágena
3. Las proteínas contráctiles pueden contraerse y relajarse de manera reversible.
Ejemplo: la miosina y la actina.
4. Las proteínas de defensa natural dan protección al organismo contra sustancias,
células y virus extraño.
5. Las proteínas digestivas son las diversas enzimas presentes en las secreciones
gastrointestinales. Catalizan la degradación de los alimentos para convertirlos
en sustancias más sencillas. Ejemplo: Tripsina y la quimotripsina.
 6. Las proteínas de la sangre (Muchas de las cuales son enzimas) participan en
diversos procesos sanguíneos, como la coagulación, la disolución de coágulos
y el transporte de diversas sustancias como la vitamina B12 y colesterol.
7. Las proteínas ribosomales son polipéptidos que se asocian con moléculas
específicas del RNA para formar los ribosomas, que son los conjuntos
plurimoleculares en los que ocurre la síntesis de proteínas

- Por su diferente composición

1. Las proteínas conjugadas tienen un componente poli peptídico asociado con

un componente no peptídico (orgánico o inorgánico) llamado grupo prostético.
2. Las proteínas no conjugadas solo tienen material poli peptídico. No tienen
adherido ningún grupo prostético.

- Por sus diferentes formas y solubilidades

1. Las proteínas fibrosas tienen formas moleculares muy alargadas. Por lo

regular, varias cadenas poli peptídicas largas están envueltas formando un haz,
de modo que integran hilos o filamentos plurimoleculares. Generalmente son
insolubles en agua y, según la proteína, están caracterizadas por grados altos o
bajos de ductilidad, elasticidad, tenacidad y fragilidad, así como por diversas
texturas.
2. Las proteínas globulares tienen una estructura mucho más compacta que las
proteínas fibrosas, lo cual se debe a su completo patrón de dobleces, curvaturas
y torcimientos a lo largo de la cadena poli peptídica. El contorno general de
estas proteínas va desde estructuras casi esféricas hasta otras con diferentes
grados elípticos. En general, son más solubles que las fibrosas, y también son
mucho más delicadas que ellas.

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas dinámicas desde el punto de vista conformacional que pueden
plegarse hacia su conformación competente desde el punto de vista funcional en un marco de
tiempo de milisegundos, y a menudo pueden volver a plegarse si su conformación queda
alterada o desnaturalizada [4]. Dado que se trata de un estado muy frágil, las conformaciones
originales de las proteínas globulares están sujetas a alteraciones por diversos agentes
químicos, físicos o fisicoquímicos sin que ocurran cambios en la secuencia de aminoácidos [5].

El calor afecta principalmente a los enlaces de puente de hidrógenos y produce

desnaturalización de las proteínas que suele ocurrir de forma brusca al alcanzar una
determinada temperatura. Un cambio de pH puede alterar las interacciones electrostáticas que
participan en el mantenimiento de la estructura de la proteína [3]. La presencia de sales o
agentes como el ión guanidinio también puede afectar a las interacciones electrostáticas ya que
los iones disueltos compiten a la hora de establecer interacciones de este tipo. Uno de los
agentes desnaturalizantes que se utiliza con más frecuencia en la urea puesto que compite en la
formación de enlaces de puente de hidrógeno. Las interacciones hidrofóbicas se verán alteradas
por sustancias que puedan establecer interacciones de la misma naturaleza con los residuos,
como son los disolventes apolares o los detergentes [6]. La desnaturalización de proteínas por
metales pesados se da de la misma manera en la que se da el mecanismo por medio de ácidos
y bases, las sales de metales pesados contienen metales que tienen altos pesos atómicos (Hg+2,
Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd, Cu, entre otros), dado que las sales son iónicas interrumpen los puentes de
sal que se tienen en las proteínas generando así una sal de metal pesado con una proteína lo
que conduce a una sal de proteína metálica insoluble en agua [7]

Imagen 2. Desnaturalización de la proteína

Fuente: Vitoria, V. 2012 [8]

ESTRUCTURAS

Estructura primaria: La estructura primaria, o configuración proteica, comprende la

secuencia de aminoácidos unidos entre sí por enlaces covalentes, llamados enlaces peptídicos,
del tipo amida, que se obtienen por la eliminación de una molécula de agua entre un grupo
carboxilo de una molécula y un grupo amida de otra. Dichos enlaces se estabilizan por la
resonancia de dos formas mesómeras, la unión C-N con característica parcial de doble enlace
y el C=O con característica de enlace simple. El enlace peptídico está formado por cuatro
átomos, los cuales se encuentran en un mismo plano son los dos carbonos α aledaños. [3]

Imagen 3. Estructura primaria de la Albúmina

Fuente: Vitoria,V. 2012 [8]
Estructura secundaria: La estructura secundaria corresponde a la disposición espacial
adoptada por la cadena poli peptídica a lo largo de su eje. En este sentido, debido a la rotación
libre que presentan los grupos laterales R, de los carbonos α entorno a los ejes constituidos por
los enlaces covalentes simples, dicha cadena poli peptídica puede adoptar múltiples
conformaciones. Sin embargo, en condiciones de pH y temperatura cada cadena adopta una
conformación específica denominada nativa, la cual corresponde termodinámicamente al
sistema organizado y estable, de mínima energía libre. Las principales estructuras secundarias
encontradas en las proteínas son: la hélice α (estructura helicoidal dextrógira), lámina plegada
β (las cadenas poli peptídicas se ordenan en forma de zigzag uniéndose por puentes de
hidrógeno). [3]

Imagen 4. Estructura secundaria. Hélice alfa

Fuente: Riesgo, et al, 2013. [9]

Imagen 5. Estructura secundaria. Láminas beta.

Fuente: Feduchi (2010) [3]

Estructura terciaria: La estructura terciaria de las proteínas es la organización tridimensional

de la cadena poli peptídica y comprende regiones con estructuras secundarias bien definidas
(hélices, y 10, giros- y láminas plegadas-) y random coil. Por ejemplo, en la mayoría de las
proteínas globulares solubles en agua, los aminoácidos hidrofóbicos tienden a colocarse hacia
el interior de la molécula, mientras que los aminoácidos hidrofílicos se reparten especialmente,
en la superficie de manera bastante uniforme. [3]

Imagen 6. Estructura terciaria de las proteínas. Ribonucleasa A.

Fuente: Vitoria,V. 2012 [8]

Estructura cuaternaria: La estructura cuaternaria de una proteína es el resultado de

asociaciones no covalentes de unidades proteicas. Estas unidades no necesariamente presentan
una organización simétrica. Frecuentemente, las fuerzas o enlaces que estabilizan las
estructuras cuaternarias son del tipo van der Waals, electrostática y puente de hidrógeno.
Además, los enlaces de tipo covalente, como el enlace disulfuro, también generan estructuras
cuaternarias. [3]

Imagen 7. Estructura cuaternaria de la proteína. Hemoglobina.

Fuente: Riesgo, et al, 2013. [9]

El objetivo de la práctica fue poder reconocer la actividad de algunos agentes químicos sobre
las proteínas e identificar los diferentes factores que afectan la estabilidad de las proteínas.
 METODOLOGÍA

Imagen 8. Diagrama para la desnaturalización de proteínas por diferentes efectos

Fuente: Autores

RESULTADOS

Tabla 1. Resultado de las pruebas de desnaturalización de Proteínas

Proteína
Prueba
Clara de
Caseína Gelatina Peptona Agua
huevo

Desnaturaliza
100°C Turbidez Turbidez Turbidez Turbidez -----------
ción térmica

No hay
NaOH 1N Turbidez Turbidez Turbidez Turbidez precipitaci
Desnaturaliza ón
ción por pH
extremo No se No hay
Partículas en
HCI 1N Turbidez evidencia Turbidez precipitaci
suspensión
cambios ón
 No hay
NaCI No aplica Turbidez Turbidez Turbidez
Precipitación cambio
por sales (NH4)2SO Partículas en No hay
No aplica Turbidez Turbidez
4 75% suspensión cambio

No hay
Presencia de No aplica Turbidez Turbidez Turbidez
Etanol cambio
solventes
orgánicos
No hay
Acetona No aplica Turbidez Turbidez Turbidez
cambio

Formación de No hay
HNO₃ No aplica Turbidez Turbidez Turbidez
sales cambio

Pb(C2H3
Precipitació Precipitac no hay
O2)2 No aplica Precipitación
n ión cambio
0.1M
Metales Precipitac
pesados ión-
CuSO4 Precipitació no hay
No aplica Precipitación coloración
0.1M n cambios
azul
(oscura)

ANÁLISIS DE RESULTADOS

Desnaturalización térmica: Dentro de la desnaturalización térmica ocurre que al aumentar

la temperatura aumenta en consecuencia la energía cinética lo que afecta en gran medida la
envoltura de las proteínas, al aumentar la temperatura se puede observar que las interacciones
débiles se acaban por romper y hacen que la estructura de la proteína esté dispersa y sin orden
lo que acaba por dar como resultado que la parte interior de la envoltura es decir la parte
hidrofóbica interacciona con el medio acuoso del exterior de la misma envoltura, de ahí que
resulta agregando al medio, dando como resultado un conglomerado de partículas que en
produce en un precipitado o un visualización de las mismas partículas en suspensión en el
medio.[15]

Conforme a nuestros resultados encontramos que las proteínas como la caseína y los
compuestos que directamente están hechos con proteínas en este caso por la degradación
enzimática (la peptona) y por la mezcla de proteínas y peptonas (la gelatina) que en su
desnaturalización por temperatura se pueden visualizar las proteínas en partículas en el medio
en forma de turbidez.

El resultado del caso del huevo nos arroja como resultado turbidez, esto se debe y es
observable todos los días al calentar el huevo en la sartén en ella podemos visualizar las
desnaturalización de las proteínas en la consistencia y transparencia de la clara del huevo ya
que en ella antes de calentarse está conformado por proteínas que a su vez están conformados
por enlaces dentro de los aminoácidos que están estabilizadas en una estructura tridimensional,
al calentarse estas se desordenan y se desnaturalizan y quedan como estructuras libres en el
ambiente y entre ellas se conectan creando así nuevos enlaces entre los aminoácidos lo que
visualmente nosotros observamos en el huevo como el aclaramiento de la clara de huevo a un
color blanco. [16]

Desnaturalización por pH extremo:

Los iones H+ y OH- del agua afectan a la envoltura acuosa de las proteínas involucradas pues
afectan también a las cargas eléctricas de los grupos ácidos y básicos presentes
en las cadenas laterales de los aminoácidos, esta interacción entre el potencial de hidrógeno y
las cargas de estos grupos laterales de los aminoácidos ocasionan que se pierda la interacción
electrostática de la estructura terciaria de la proteína por consiguiente al no tener esa envoltura
el medio se mezcla con estas proteínas desnaturalizadas, luego se precipitan pudiendo así ver
partículas en suspensión en tubo de ensayo después de haberse realizado el respectivo
procedimiento. [15]

El resultado positivo de la observación de partículas de proteínas (Turbidez) en todos los casos

en los que se usó un elemento muy ácido NaoH 1N (pH inferior a 1), se encontró realmente la
afectación a los grupos laterales de los aminoácidos produciéndose la pérdida de la interacción
electrostática de sus enlaces, desnaturalizando las proteínas y arrojando como resultado la
visualización de turbidez en todos los compuestos en los cuales se mezcló el NaoH 1N.

Por otro lado los resultados variables de desnaturalización de proteínas en el caso de la base en
HCI 1N(pH 14) que es un compuesto muy alcalino o básico; turbidez, no se presentan cambios,
partículas en suspensión y turbidez que son de la clara de huevo, caseína , gelatina y peptona
respectivamente se debe a la alta variabilidad de interacción o afectación que puede tener la
sustancia alcalina sobre los diferentes grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los
aminoácidos, en este caso podemos corroborar que para los grupos ácidos y básicos de la
proteína de la caseína no es de mayor afectación eléctrica el estar en presencia de un compuesto
muy básico púes que no se presenta desnaturalización, con respecto a las consecuentes
proteínas podemos aseverar que las proteínas presentes en estos compuestos(clara de huevo,
gelatina y peptona) están desnaturalizadas en mayor o menor medida ya que la carga eléctrica
del compuesto básico con el cual están interactuando los grupos ácidos y básicos afecta la
interacción electrostática interna del aminoácido.

Precipitación por sales: Los iones de las sales neutras que tienen molaridades de 0.5M - 1M,
pueden incrementar la solubilidad de las proteínas, efecto conocido por el nombre de
solubilización por salado. En este caso, los iones interaccionan con las cargas de las proteínas
la atracción electrostática entre cargas opuestas de moléculas vecinas. Cuando la concentración
de las sales es superior a 1M, la solubilidad de la proteína desciende, llevándola a la
precipitación. [14]
El ion sulfato divalente permite alcanzar altas fuerzas iónicas. Cuando se agrega Sulfato de
Amonio en cada muestra de las proteínas, se observa turbidez, esto, debido a que las proteínas
en solución son menos solubles cuando aumenta la fuerza iónica. Lo anterior, se da gracias a
que las proteínas son solubles gracias a su interacción con el agua, cuando se agrega sulfato de
amonio se unen al agua formando puentes de hidrogeno, la proteína se deshidrata y las
biomoléculas interactúan hidrófobamente entre ellas, formando un precipitado.

Presencia de solventes orgánicos: Los disolventes orgánicos afectan a la estabilidad de las

interacciones hidrofóbicas, los puentes de hidrógeno y las interacciones electrostáticas de las
proteínas por caminos distintos, desorganizando la estructura terciaria, provocando
desnaturalización y precipitación.[10] Para la presencia de etanol y acetona, en las muestras de
caseína, gelatina y peptona se presentó una turbidez, esto, en razón a que, por ejemplo, la
adición de etanol produce agregados de moléculas proteicas que tienden a precipitar, esto se
debe a que el solvente presenta una constante dieléctrica menor que la del agua, lo cual produce
un incremento en las fuerzas de atracción entre cargas opuestas y una disminución en el grado
de ionización de los radicales de las proteínas, y en consecuencia una disminución en la
solubilidad de esta. [11]

El resultado positivo de la prueba también está relacionado con la presencia de cadenas apolares
en las proteínas, puesto que estas son más solubles en disolventes orgánicos, ya que estos
debilitan las interacciones hidrofóbicas. [10] disminuye el grado de hidratación de los grupos
iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando agregación y precipitación.

Formación de sales: Se fundamenta en la formación de precipitados (sales insolubles),

resultado de la interacción entre las proteínas y un ácido fuerte; en este caso ácido nítrico, en
donde el ácido reduce considerablemente el pH de las proteínas e interactúa con las formas
catiónicas (positivas) de la proteína. El proceso se efectúa a un pH mucho más bajo que el
punto isoeléctrico [10].Para el caso de la caseína y la albúmina de huevo (proteínas de origen
animal), son proteínas con un gran número de enlaces peptídicos, el ácido nítrico modifica el
pH de la solución y seguidamente lleva a cabo una reacción exotérmica, en la que modifica
(desnaturaliza) las proteínas, para el caso de la albúmina de huevo por acción del ácido las
proteínas globulares de la clara se desenrollan y se enlazan entre sí, dando origen al precipitado
blancuzco observado en la práctica [15]

Metales pesados: En el caso de la aplicación de sales metálicas como lo fueron el acetato de

plomo y el sulfato cúprico, se generó una precipitación en las pruebas de gelatina, caseína y
peptona. La gelatina es una proteína purificada que se obtiene del colágeno de animales, en
tejidos conectivos existentes en huesos, pieles y cueros, que se convierte en cadenas que
conforman la gelatina, por lo tanto, se cumple el principio de la desnaturalización de proteínas;
tiene una configuración ordenada (estructura primaria) al igual que el colágeno. Tiene una
configuración característica (compuesta principalmente por glicina, prolina e hidroxiprolina).
[12]
Cuando las proteínas ácidas entran en contacto con sales de metales pesados, como el plomo,
forman sales insolubles, por reacción con alcaloides, por ejemplo. El acetato de plomo por, por
ser una sal de metal pesado, precipita las proteínas porque el ion del metal se combina con la
forma aniónica de la proteína, estas de neutralizan con las cargas aniónicas de los grupos
esenciales de la proteína causando la desestabilización de esta. [13]

CONCLUSIONES

Las proteínas se desnaturalizan a razón de un aumento de temperatura en el medio que causa

en consecuencia una precipitación de la proteína en el medio, son estas proteínas menos
solubles entre mayor temperatura se les suministre.

La proteína caseína se encuentra sin afectación alguna sobre su estructura proteica ante la
presencia de compuestos muy básicos en su medio, por otro lado, cambió y se desestabiliza su
estructura proteica en presencia de compuestos muy ácidos, pero para proteínas como la
peptona sí afectaron en gran medida la presencia de ambos compuestos (HCI 1N, NaOH 1N),
porque se desnaturalizó y se precipitó en el medio.

Las proteínas que precipitan por la acción de iones de metales pesados forman sales insolubles,
que dependen del punto isoeléctrico de la solución, puesto que pueden reaccionar con las
formas aniónicas o catiónicas de la proteína. También es importante resaltar, que los iones
metálicos con carga positiva presentes en las sales de metales pesados, actúan con los iones de
las proteínas cuya carga es negativa generando una neutralización de cargas, lo que da como
resultado la desnaturalización irreversible de la sustancia proteica. Estos procesos están
relacionados con contaminación de suelos y fuentes hídricas.

Con la presencia de etanol o acetona, solventes orgánicos ampliamente usados, en una solución
acuosa de proteína hace que disminuya la constante dieléctrica del medio reduciendo de esta
forma las fuerzas electrostáticas de repulsión existentes entre las moléculas proteica,
conduciendo a una desnaturalización.

En la prueba de precipitación de sales, en todas las muestras se obtuvo una turbidez, pero
también se puede ver como precipitación, en otros casos, esto depende de la concentración y
pH de la sal o solvente utilizado. El proceso se da gracias al aumento de la fuerza iónica por la
adición de sales solubles, para este caso particular, Sulfato de Amonio y NaCI, que hacen que
la proteína se deshidrate, ocasionando la desnaturalización de la proteína.

BIBLIOGRAFÍA

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[8] Vitoria, V. (2012). La estructura de las proteínas. Bioquímica.

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[12] Eluk, D. (2016). Modelado reocinetico de la maduración de soluciones de gelatina en flujo

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proteínas. Curso de biomoléculas. Recuperado 3 de julio de 2020, de
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm#44

[16]Heat Changes Protein Structure. (2006). sumanasinc.

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