UNIVERSIDAD NACIONAL DE SALTA

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

LICENCIATURA EN NUTRICIÓN
CÁTEDRA QUÍMICA BIOLÓGICA
AÑO 2021

BIOMOLÉCULAS
PROTEÍNAS
 PROTEINAS. QUIMICA BIOLOGICA. FACULTAD CS. DE LA SALUD. UNSa. 2021

PROTEINAS
Químicamente las proteínas son compuestos orgánicos de elevado peso molecular
constituido por largas cadenas de aminoácidos (más de 50 unidades de aminoácidos)
unidos entre sí por el enlace peptídico.

Ocupan un lugar cuanti y cualitativamente muy importante entre las moléculas

constituyentes de los seres vivos. En animales superiores las proteínas son los compuestos
orgánicos más abundantes, pues representan alrededor del 50% del peso seco de los
tejidos.

Todas las proteínas contienen C, H, O, N y también S. Son moléculas de enorme

tamaño que pertenecen al grupo de las macromoléculas, constituidas por gran número de
unidades estructurales llamadas “aminoácidos”, que forman largas cadenas; en otros
términos, se trata de polímeros (poli= muchos, meros =partes).
Los aminoácidos son la unidad básica estructural de las proteínas y existen unas 20 especies
diferentes. Son compuestos que contienen un grupo ácido carboxilo (-COOH) y un grupo
básico amino (-NH2) unidos al Carbono alfa (aquel inmediato al grupo carboxilo).

La fórmula general de un aminoácido es la siguiente:

Donde R (grupo radical), corresponde a la cadena lateral, diferente para cada uno
de los veinte aminoácidos.
De acuerdo con la fórmula general, todos los aminoácidos (excepto glicina, en la cual
R es un H2) tienen las cuatro valencias del carbono saturadas por grupos diferentes. Este
hecho determina la existencia de dos isómeros con configuración espacial distinta para cada
aminoácido.

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Ejemplo:

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Químicamente los aminoácidos se clasifican de acuerdo a la polaridad del grupo R
(cadena lateral) en cuatro clases principales:

⮚ Aminoácidos Alifáticos (No polares o hidrófobos)

⮚ Aminoácidos Aromáticos
⮚ Aminoácidos Sulfurados
⮚ Aminoácidos Hidrófilos (Ácidos, Básicos y Neutros)

AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS (No Polares o Hidrófobos)

La cadena lateral de estos aminoácidos es hidrofóbica, por eso tienden a ubicarse
en el interior de las proteínas globulares, al encontrarse en solución acuosa.

● GLICINA (Gly; G): Tiene como cadena lateral sólo un átomo de hidrógeno.

● ALANINA (Ala; A): En su cadena lateral encontramos un grupo metilo.

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● VALINA (Val; V): Es más hidrofóbica que las anteriores, dada su cadena lateral
hidrocarbonada más larga y ramificada.

● LEUCINA (Leu; L): parecida a la anterior, con un grupo metilo más.

● ISOLEUCINA (Ile; I): Se diferencia de la leucina por la posición de uno de los grupos
metilo.

● PROLINA (Pro; P): su cadena lateral se une al carbono central y además al grupo
amino, formando un anillo.

AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
En la cadena lateral de estos aminoácidos encontramos un anillo aromático. Esta es la razón
de que sean altamente hidrofóbicos:

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● FENILALANINA (Phe; F): su cadena lateral está compuesta por un grupo metilo y un
anillo bencénico en el extremo.

● TIROSINA (Tyr; Y): igual que la anterior, pero con un grupo hidroxilo al final, lo que
lo confiere cierta hidrofilia.

● TRIPTÓFANO (Trp; W): observamos un anillo indol entre el anillo bencénico y el

grupo metilo. Altamente hidrofóbico.

AMINOÁCIDOS SULFURADOS:

● CISTEÍNA (Cys; C): en su cadena lateral encontramos un grupo sulfhidrilo (-SH). Este
grupo es muy reactivo y forma puentes de hidrógeno y enlaces disulfuro (S-S; enlace
covalente)

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En la imagen de arriba observamos dos cisteínas unidas por enlace disulfuro, el

aminoácido resultante es llamado CISTINA.

● METIONINA (Met; M): Todos los procesos de transcripción de proteínas comienzan

con este aminoácido. Su grupo sulfhidrilo no es tan reactivo como en los
aminoácidos anteriores.

AMINOÁCIDOS HIDRÓFILOS
En este grupo podemos encontrar tres subgrupos: aminoácidos ácidos, básicos y neutros:

1- AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: son muy polares y gracias al grupo ácido que podemos
encontrar en su cadena lateral, tienen carga negativa a pH neutro:

Ácido aspártico (Asp; D): también llamado aspartato, porque a pH fisiológico se

encuentra disociado, ya que el grupo carboxilo pierde el hidrógeno.

Ácido glutámico (Glu; E): también conocido con el nombre de glutamato, por
lamisma razón que el anterior.

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2- AMINOÁCIDOS BÁSICOS: en sus cadenas laterales encontramos grupos amino, que

se cargarán positivamente a pH neutro.

Lisina (Lys; K): Su cadena lateral es larga. Aunque podría parecer una cadena
hidrofóbica, la polaridad está dada por el grupo amino terminal.

Arginina (Arg; R): contiene la cadena lateral más larga de todas, con un grupo
guanidino en el extremo.

Histidina (His; H): su descarboxilación permite su transformación en histamina.

3- AMINOÁCIDOS NEUTROS: no encontramos grupos amino ni grupos carboxilo en su

cadena R, por lo tanto, no tienen carga a pH neutro. Sin embargo, son polares, y
pueden formar puentes de hidrógeno.

Serina (Ser; S): Tiene un grupo OH al final de su cadena R.

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Treonina (Thr; T): También tiene un Grupo OH en su cadena R.

Glutamina (Gln; Q): tiene un grupo amino y un carbonilo en el extremo de su cadena.

Asparagina: (Asn)

CUADRO DE RESÚMEN: CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS.

GLICINA O GLICOCOLA
ALANINA
VALINA
AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS NEUTROS LEUCINA
ISOLEUCNA
PROLINA
FENILALANINA
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS TIROSINA
TRIPTOFANO
CISTEÍNA
AMINOÁCIDOS SULFURADOS METIONINA
ÁCIDO ASPARTICO
ÁCIDOS ÁCIDO GLUTAMICO
LISINA
BÁSICOS ARGININA
AMINOÁCIDO HIDRÓFILOS HISTIDINA
SERINA
NEUTRO TREONINA
GLUTAMINA
ASPARAGINA

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PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

1-Propiedades ácido básicas

Esta propiedad sirve para la identificación y valoración de los diferentes aminoácidos.

En solución acuosa se encuentran en forma de iones bipolares (ya que tienen una carga
positiva en el grupo amino y carga negativa en el grupo carboxilo) o iones hídricos.

2-Propiedades ópticas
Todos excepto la glicocola tienen actividad óptica, es decir, que desvían el plano de
vibración de la luz polarizada. Pertenecen a la serie L.

3-Propiedades químicas
Las reacciones químicas característica de los aminoácidos son las de sus grupos funcionales
carboxilo y amino.

4-Reacción del grupo carboxilo:

● Con los metales forman sales
● Si se calientan en presencia de hidroxilo de bario se descarboxila para dar aminas.
● Con alcoholes forman ésteres.

5-Reacción del grupo amino:

● Reacción de la ninhidrina que puede utilizarse para valorar cuantitativamente los
aminoácidos. Cuando se calienta soluciones acuosas de aminoácidos con ninhidrina
la mayoría de los aminoácidos son desaminados con liberación de amoníaco que
reacciona con el producto de reducción de la ninhidrina dando un color azul.
● Los grupos amino reaccionan con aldehídos formando compuestos llamados bases
de Schiff que son muy débiles.

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PÉPTIDOS
Compuestos constituidos por dos o más unidades de aminoácidos. Son de bajo peso
molecular.
Ahora bien, para comenzar a formar péptidos, los aminoácidos se unen a través del
“enlace peptídico”, unión de tipo covalente que se dá entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido con pérdida de una molécula de agua.

Según la cantidad de aminoácidos constitutivos se denomina dipéptido, tripeptido,

tetrapeptido, etc. Cuando el número de unidades es grande se denomina polipéptido.
Existen péptidos naturales que tienen interés fisiológico como: hormonas hipofisiarias,
antibióticos, etc.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Las proteínas pueden clasificarse, teniendo en cuenta diferentes aspectos:
1. Según composición.
2. Según conformación o forma tridimensional.
3. Según la función que desempeñan.

1.Clasificación según composición

● Simples
● Conjugadas

Las proteínas simples son aquellas que por hidrólisis producen solamente aminoácidos, sin
ningún otro producto principal, orgánico o inorgánico. Como ejemplos podemos mencionar
a albúminas, globulinas, histonas, escleroproteínas, entre otras.

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Las proteínas conjugadas son aquellas que por hidrólisis producen no solamente
aminoácidos, sino también otros componentes orgánicos o inorgánicos.
La porción no amino-ácida de una proteína conjugada, se denomina grupo prostético.
Ejemplos: Lipoproteínas, glucoproteínas, metaloproteínas.

2. Clasificación según su Conformación o forma tridimensional

● Fibrosas
● Globulares

Las proteínas fibrosas se hallan constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo
paralelo a lo largo de un eje formando fibras o láminas largas. Son insolubles en agua.
Las proteínas fibrosas son los elementos básicos estructurales en el tejido conjuntivo de los
animales superiores, tales como el colágeno de los tendones y la matriz de los huesos, la
queratina del cabello, uñas, plumas y la elastina del tejido conjuntivo elástico, otra proteína
fibrosa muy importante es el fibrinógeno responsable de la coagulación sanguínea.

Las proteínas globulares están constituidas por cadenas polipeptídicas, plegadas

estrechamente de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas.
Son solubles en los sistemas acuosos.
De la gran cantidad de proteínas que se conocen, casi todas son globulares, como lo son los
anticuerpos, algunas hormonas y muchas proteínas que desempeñan una función de
transporte tales como la seroalbúmina y la hemoglobina.

3.Clasificación según la función que desempeñan

● Enzimas: catalizan diversas reacciones químicas. Ej: ribonucleasa,
deshidrogenasas, fosfatasas.

● Proteínas de reserva: actúan como reserva de aminoácidos. Ej: ovoalbúmina (clara

del huevo), lactoalbúmina (leche), gliadina (trigo).

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● Proteína transportadora: transportan determinadas moléculas a través de un

medio acuoso (transporte de lípidos u oxígeno a través de la sangre) o permiten el
pasaje de determinadas moléculas a través de barreras (transporte a través dela
membrana plasmática). EJ: hemoglobina, seroalbúmina, mioglobina, proteínas de
membranas.

● Proteínas contráctiles: participan en la contracción muscular. Ej: miosina, actina.

● Proteínas protectoras: participan activamente como parte del sistema

inmunitario, defendiendo células propias de moléculas y organismos extraños. Ej:
anticuerpos, complemento, fibrinógeno.

● Hormonas: proteínas que ejercen su acción sobre células determinadas. Ej:

glucagón, insulina, hormona del crecimiento.

● Proteínas estructurales: forman parte de estructuras de sostén (tejido óseo,

cartilaginoso, conjuntivo) y del citoesqueleto en células. Ej: colágeno, alfa-
queratina.

● Mucoproteínas: forman parte de secreciones mucosas.

COMPORTAMIENTO EN SOLUCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

El comportamiento de las proteínas en solución depende del Ph en que se encuentre.

Son moléculas anfóteras, lo cual significa que pueden reaccionar como ácido o como base.

A un pH ácido los protones son captados por el grupo amino adquiriendo éste, una carga
positiva y se comporta como base.

A un pH alcalino, el grupo carboxilo tiende a perder el protón, adquiere una carga negativa
y se comporta como ácido.

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Si una proteína está en un medio tal que sus cargas positivas y negativas estén equilibradas,
decimos que estamos en el “punto isoeléctrico”.
O sea que el punto isoeléctrico es el pH en el cual la carga neta de las proteínas es nula.
A ese pH la solubilidad es mínima y por lo tanto precipita la proteína.

El comportamiento ácido-básico de las proteínas es utilizado para la separación y el análisis

de mezclas proteicas. Un método es la electroforesis.
Electroforesis es el desplazamiento de las proteínas por acción de un campo eléctrico.
En el ser humano se pueden separar en cinco fracciones proteicas que son.

CARÁCTER ACIDO BASICO DE LOS AMINOACIDOS

Estado de ionización de un
aminoácido con cadena
lateral no ionizable en
distintas condiciones de pH.
A pH 7 se encuentra en su
forma de ion dipolar con
carga neta cero. A pH ácido
dominan las formas
protonadas con carga
positiva y a pH básico
domina la forma totalmente
desprotonada con carga
negativa.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

El estudio de las estructuras de las proteínas es fundamental para comprender su

funcionamiento y estudiar sus características.
Las proteínas presentan cuatro estructuras:
● Primaria
● Secundaria
● Terciaria
● Cuaternaria

Estructura Primaria
Es la primera estructura que adquiere toda proteína cuando es sintetizada, por lo tanto,
está regulada genéticamente (en el proceso de Traducción de la información genética).
Está caracterizada por una secuencia de aminoácidos que se encuentran en una proporción
y orden definido y característico para cada proteína.
En la siguiente imagen se observa una cadena formada por diversos aminoácidos, en un
determinado orden y proporción característico:

Estructura Secundaria
La estructura secundaria está determinada por la formación de los enlaces puentes de
hidrógenos intracatenarios. Se caracteriza por la formación de un alfa hélice o lámina beta,
es decir, la cadena de aminoácidos que antes no tenía forma definida (estructura primaria),
comienza a adquirir determinadas formas al enrollarse o al plegarse sobre sí misma.

En la estructura de alfa hélice, la cadena polipeptídica se encuentra enrollada sobre sí

misma en forma de espiral. Estas ordenaciones se mantienen por la formación de enlaces
puente hidrógenos intracatenarios entre el nitrógeno del enlace peptídico de una vuelta de
la hélice y el oxígeno del grupo carboxilo de una vuelta vecina.

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En las láminas beta las cadenas presentan un plegamiento en zigzag, estableciéndose como
una lámina plegada, gracias a enlaces puente de hidrógeno entre grupos aminos y grupos
carboxilos de las cadenas que se van enfrentando a medida que se pliegan. La estructura de
láminas beta es propia de las proteínas fibrosas.

Estructura Terciaria
Esta dada por el plegamiento de la α hélice estrechamente adoptando forma
esférica o globular. Esta estructura se mantiene por la formación de enlaces puente de
hidrógeno intracatenarios e intercatenarios.
Existen otras fuerzas que son responsables de mantener también la estructura
terciaria, estas son: fuerzas de atracción o repulsión electroestática, puentes disulfuro,
interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals.
Tanto las interacciones hidrofóbicas, los puentes de hidrógeno, las fuerzas de Van
der Waals y las interacciones electrostáticas son fuerzas no covalentes determinadas por
las cadenas laterales de los aminoácidos.

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Información del Gráfico anterior:

Interacciones no covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos. (a) En un
entorno acuoso, los aminoácidos con cadena lateral apolar se concentran en la zona central
formando un núcleo hidrofóbico. (b) A una determinada distancia se pueden crear dipolos
temporales entre los átomos de estas cadenas apolares que hacen que se establezcan otro
tipo de interacciones no covalentes: las fuerzas de Van der Waals. (c) Las cadenas laterales
ionizables pueden presentar carga a pH fisiológico. Esto permite que se establezcan fuerzas
de atracción electrostática entre grupos funcionales con carga opuesta y fuerzas de
repulsión entre grupos con la misma carga.

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Estructura Cuaternaria
Esta estructura está dada por la formación de polímeros de moléculas con estructura
terciaria, donde cada cadena representa una subunidad. Un ejemplo lo constituye la
hemoglobina que contiene cuatro cadenas polipeptídicas o subunidades. Otro ejemplo es
la insulina, formada por dos cadenas polipeptídicas o subunidades.

Las fuerzas responsables de mantener la unión entre las subunidades son puentes de
hidrógeno, atracciones electroestáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro, etc.
Las estructuras primarias, secundarias y terciarias, estaban referidas a proteínas
constituidas por una sola cadena polipeptídica, en la estructura cuaternaria ya comenzamos
a hablar de proteínas constituidas por varias cadenas polipeptídicas.

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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Se define como un cambio de las propiedades físicas, químicas y biológicas caracterizado

por un desplegamiento de la molécula con ruptura de los enlaces puente de hidrógeno
manteniendo los enlaces peptídicos, es decir, que la proteína pierde su estructura
cuaternaria, terciaria y secundaria, manteniendo únicamente la estructura primaria.
Los agentes que pueden dar lugar a este efecto pueden ser:
● Calor: por ejemplo, cuando se cocinan carnes o huevos, que cambia la coloración y
consistencia de los mismos.
● Agitación violenta
● Altas presiones
● Congelación y descongelación repetidas
● Disolventes orgánicos
● Ácidos y álcalis concentrados: en el proceso de elaboración del yogur, al ser ácido el
Ph, se desnaturalizan las proteínas (caseína) de la leche, modificando la consistencia.
El efecto que provoca la desnaturalización es la disminución de la solubilidad de las
proteínas precipitando con facilidad y disminuyendo también su actividad biológica
específica, como en el caso de las enzimas, que pierden su capacidad de catalizar una
reacción química.

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BIBLIOGRAFIA

BIBLIOGRAFÍA BÁSICA:
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BIBLIOGRAFÍA COMPLEMENTARIA:
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