LOS AMINOACIDOS, PROTEINAS Y LIPIDOS

INGENIERIA DE PETROLEO BIOQUIMICA USCO LEONARDO BARRIOS CARRERA

ácidos orgánicos Con un grupo Amino en posición alta

Componentes Básicos, estructurales o Funcionales de los Péptidos y las Proteínas.

Son moléculas Sencillas que al Unirse dan origen A las Proteínas.

Son los principales Constituyentes de Las proteínas.

AMINOACIDOS

Según esta definición.ASPECTO GENERALES DE LOS AMINOACIDOS Desde el punto de vista químico. los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con un grupo amino en posición alfa. los cuatro sustituyentes del carbono alfa (Ca) en un aminoácido son: el grupo carboxilo un grupo amino un átomo de hidrógeno una cadena lateral o grupo R. que es característica de cada AA .

La formula general de un aminoácido: átomo carbono α H NH2 grupo amino C R grupo cadena lateral COOH grupo carboxilo R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales. A pH 7 tanto el grupo carboxilo están ionizados H + NH3 C COO  amino como el R .

• Lo cual confiere propiedades químicas diferentes en cada aa. tamaño y carga eléctrica a través de cada amino ácido. . •Varía en estructura.Grupo R o cadena lateral: •Enlazado al Cα.

Los AA proteicos son invariablemente de la serie L . son ópticamente activos. con un anillo pirrolidínico. uno de la serie D y otro de la serie L . excepto en la glicina (Gly). Esto indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos).Constituye una excepción el AA prolina. el carbono a es asimétrico y por lo tanto. que puede considerarse como un aaminoácido que está N-sustituído por su propia cadena lateral En todos los AA proteicos.

La configuración absoluta de los amino ácidos es especificada en el sistema L. . Los amino ácidos en la configuración L son los que predominan en naturaleza. D basado en la configuración de gliceraldehído de Emil Fisher.

se puede estimar de manera aproximada la fecha de la muerte a partir del contenido en D-aminoácidos. sus AA (de la serie L) experimentan un proceso de racemización (se van convirtiendo poco a poco en una mezcla racémica con D-aminoácidos y L-aminoácidos. en algunos casos. en ciertos péptidos con acción antibiótica y en péptidos opioides de anfibios y reptiles. Cuando un ser vivo se muere.En algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D: en los peptidoglicanos de la pared celular. Este proceso ocurre con una velocidad característica y. .

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Poseen un elevado punto de fusión que casi siempre sobrepasa los 200 . por lo general. solubles en agua y en soluciones ácidas o básicas diluidas. muy poco solubles en .PROPIEDADES DE LOS AA PROPIEDAES FISICAS • Son sustancias cristalinas.300 ºC.alcohol e insolubles en éter. con valores por encima de estas temperaturas los aminoácidos se descomponen • .

La actividad óptica de los aminoácidos se debe a que.PROPIEDADES OPTICAS DE LOS AA Excepto la glicina. son capaces de desviar el plano de vibración de la luz polarizada. al menos el carbono alfa de estos compuestos (excepto la glicina) está sustituido de forma asimétrica con 4 grupos químicos diferentes . todos los aminoácidos presentan actividad óptica.

Propiedades eléctricas • Los aminoácidos deben sus propiedades eléctricas a la presencia de grupos • disociables en su carboxilos y aminos: molécula: los grupos .

Estos grupos pueden estar en su forma disociada o no disociada. según el pH del medio en que se encuentre disuelto. La relación entre la disociación de un grupo y el pH del medio viene dada por la fórmula de Henderson-Hasselbach . debido a ello estos compuestos pueden existir en distintas formas iónicas.

• a) Neutro: • b) acido: • C) Basico: .Punto isoeléctrico • Relacionado con el comportamiento eléctrico de los aminoácidos (PI). EI punto isoeléctrico es el valor del pH al cual este presenta una carga neta cero y no es atraída por ningún polo si lo sometemos a un campo eléctrico.

Se puede inferir la carga eléctrica neta de un aminoácido al comparar el pH del medio con el valor de su PI.

Los AA son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).

Los grupos ácido-base débiles presentan una capacidad tamponadora máxima en la zona próxima al pKa. La tabla de la derecha muestra los pKa de los 20 AA proteicos. Hay que destacar el hecho de que estos valores de pKa calculados para los AA en disolución pueden verse ligeramente modificados en el entorno proteico. Se observa que el único grupo lateral con un pKa próximo al pH fisiológico es la cadena lateral de la histidina. Por ello, las proteínas ricas en este AA se comportarán como excelentes amortiguadores fisiológicos.

en gran medida. la función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH: A pH bajo.El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas. y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína A pH elevado. sus propiedades biológicas. la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados. los grupos disociables no estarán protonados. Por este motivo. y de ellas dependen. la carga eléctrica de una y otro juegan un papel fundamental. En el modelo de interacción proteína-ligando. con lo cual habrá mayor número de cargas negativas .

Por este motivo. muchas proteínas (enzimas. . Aquí radica la importancia del mantenimiento de valores contantes de pH en el medio interno del organismo. y estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un ligando determinado.Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la proteína. sobre todo) sólo pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH.

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9 . mostrando en la Fig 3.LOS AMINOACIDOS PUEDEN ACTUAR COMO ACIDOS Y COMO BASES Cuando un aminoácido se disuelve en agua. se encuentra en soluciones en forma del ion dipolar o zwitterion (ion hidriso en aleman).

Un zwitterion puede actuar bien como acido (dador de protones): O como base( aceptor de protones): .

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Aminoácidos tiene curvas de titulación características .

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Hay. V) Arginina (Arg. hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. G) Leucina (Leu. I) Asparragin a (Asn. E) Fenilalanin a (Phe. Y) .aminácidos codificables o universales. N) Prolina (Pro. M) Isoleucina (Ile. W) Serina (Ser. que permanecen como tal en las proteínas. S) Tirosina (Tyr. Los AA proteicos codificables son Alanina Cisteína Aspártico Glutámico 20: (Ala. por tanto. D) (Glu. L) Histidina (His. A) (Cys. T) Glutamina (Gln. H) Metionina (Met. Q) Valina (Val.CLASIFICACION DE AMINOACIDOS Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas. R) Triptófano (Trp. dos grupos de AA: AMINOÁCIDOS PROTEICOS: . K) Glicina (Gly. C) (Asp. F) Lisina (Lys. P) Treonina (Thr.

Val. Las personas vegetarianas pueden tener problemas para obtener alguno de estos AA en cantidad suficiente. pero el resto no. Son AA esenciales: Arg.De estos 20 AA. Thr. Para solucionarlo. y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales. Met y Lys. Trp. suelen optar por consumir huevos y leche (dieta ovolactovegetariana) o pueden tomar los AA deficitarios en forma de pastillas. Ile. Leu. Phe. Además. la mitad pueden ser sintetizados por el hombre. en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo. como suplemento nutricional. .

dicarboxílicos y sus amidas 7.tioaminoácidos 5..aromáticos 3..iminoácidos 6.dibásicos La polaridad de la cadena lateral R: APOLARES POLARES SIN CARGA CATIÓNICOS ANIÓNICOS .neutros o alifáticos 2..Los AA proteicos se pueden clasificar en función de: La naturaleza y propiedades de la cadena lateral R 1....hidroxiáminoacidos 4..

por carboxilación post-sintética se convierte en ácido g-carboxiglutámico. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como K. y son posteriormente hidroxilados. que se encuentran en proporción importante en el colágeno. . Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas.. que son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas. pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o particulares.aminácidos modificados o particulares. Entre las modificaciones más frecuentes destacan: HIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la 4hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina. CARBOXILACIÓN: El E.

Los residuos que se suelen fosforilar son la serina y la tirosina. Éstas se unen mediante un enlace O-glicosídico a un residuo de serina o treonina o mediante un enlace N-glicosídico a un residuo de asparagina.ADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides). . la triiodotirosina o la liotirosina. GLICOSILACIÓN: Las glicoproteínas son proteínas unidas a cadenas de oligosacárido. FOSFORILACIÓN: La actividad de muchas proteínas se puede modificar mediante reacciones de fosforilación (catalizadas por las enzimas quinasas) o desfosforilación (catalizadas por las enzimas fosfatasas). la Y sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan AA como la monoiodotirosina. diiodotirosina.

CONDENSACIÓN: La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-). .

D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. Se pueden dividir en tres grupos: 1.a-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica. aunque su función no siempre es conocida. También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína. 2.. sobre todo en plantas superiores. .. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: Se conocen más de un centenar.

no al carbono a. el grupo amino sustituye al último carbono (carbono w). .3.w-AMINOÁCIDOS: En estos AA. y el ácido gaminobutírico es un importante neurotransmisor. La b-Alanina forma parte de algunos coenzimas..

CLASIFICACION DE PROTEINAS SEGÚN GRUPO R .

de modo que con un pH neutro en el medio.Aminoácidos neutros polares.Cuando su grupo R contiene enlaces covalentes polares.- .Cuando su grupo R lleva un grupo ácido. sí que presentan afinidad por el agua. por lo cual son hidrófobos (repulsión por el agua). Los grupos R pueden ser alifáticos o aromáticos.Cuando su grupo R sólo contiene enlaces covalentes apolares.. así. de modo que con un pH neutro en el medio.Cuando su grupo R lleva al menos un grupo básico (amino)...Aminoácidos neutros no polares. aun sin tener carga eléctrica. . .Aminoácidos básicos. -Aminoácidos ácidos. los aminoácidos presentan una carga eléctrica negativa. los aminoácidos presentan una carga eléctrica positiva. ..

PREVIENEN LA ATROFIA MUSCULAR POSTERIOR A UNA FRACTURA ÓSEA CUANDO HAY INMOVILIZACION TIENEN LA CAPACIDAD DE PREVENIR EL DAÑO HEPATICO. que se convierte en glicina por la actividad de la enzima serina hidroximetiltransferasa (SHMT)99+98 . o lo que sería lo mismo. Se forma a partir de la serina. GLICINA H H C COOH NH2 participa en la neurotransmisión donde tiene una función inhibitoria. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.NOMBRE DEL AMINOACIDO ESTRUCTURA FUNCION AMINOACIDOS APOLARES: PROLINA COOH N H La prolina está involucrada en la producción del colágeno. otro aminoácido que a su vez se forma desde el ácido pirúvico. LEUCINA CH3 CH3 H CH CH2 C COOH NH2 SON TRES AMINOACIDOS QUE PARTICIPAN JUNTOS EN LA PRODUCCION DE ENERGIA MUSCULAR. El precursor inmediato de la glicina es la serina. desde la glucosa en la etapa anterior al ciclo de Krebs. MEJORA LOS TRANSTORNOS NEUROMUSCULARES.

H ALANINA Interviene en el metabolismo de la glucosa. . INCREMENTA LOS NIVELES DE ENDORFINA. PREVIENEN LA ATROFIA MUSCULAR POSTERIOR A UNA FRACTURA ÓSEA CUANDO HAY INMOVILIZACION TIENEN LA CAPACIDAD DE PREVENIR EL DAÑO HEPATICO. La glucosa es un carbohidrato simple que el organismo utiliza Como fuente de energía. H FENILALANINA ESTA RECONOCIDA SU EFICACIA PARA ALIVIAR EL DOLOR. CH2 C COOH NH2 ISOLEUCINA H CH3 CH2 CH C COOH CH3 NH2 SON TRES AMINOACIDOS QUE PARTICIPAN JUNTOS EN LA PRODUCCION DE ENERGIA MUSCULAR.VALINA CH3 CH3 H CH C COOH NH2 SON TRES AMINOACIDOS QUE PARTICIPAN JUNTOS EN LA PRODUCCION DE ENERGIA MUSCULAR. SE UTILIZA SIEMPRE QUE SE REQUIERE UN ESPECIAL ALERTA CEREBRAL. MEJORA LOS TRANSTORNOS NEUROMUSCULARES. AYUDA A REGULAR EL RITMO CARDIACO. MEJORA LOS TRANSTORNOS NEUROMUSCULARES. CH3 C COOH NH2 ES UN ESTIMULANTE CEREBRAL. PREVIENEN LA ATROFIA MUSCULAR POSTERIOR A UNA FRACTURA ÓSEA CUANDO HAY INMOVILIZACION TIENEN LA CAPACIDAD DE PREVENIR EL DAÑO HEPATICO.

como enterocitos. Cuando se oxida la glutamina en el enterocito. TREONINA NH2 GLUTAMINA H C CH2 CH2 C COOH NH2 Este aminoácido es un nutriente cerebral que interviene específicamente en la utilización de la glucosa por las células del cerebro. O SERINA H HO CH2 C COOH NH2 ASPARAGINA NH2 O H C CH2 C COOH NH2 forma oxaloacetato a partir del aspartato que aparece después de la reacción en la que. fibroblastos y células tumorales. . en el crecimiento de tejido muscular. en el crecimiento de tejido muscular. interviene en la desintoxicación del organismo. citrulina y prolina. la esparagina es hidrolizada produciendo además amoniaco METIOTINA H CH3 S CH2 CH2 C COOH NH2 La serina. interviene en la de amoníaco y CO2. se produce alanina. en el metabolismo de las grasas y de los ácidos grasos. junto con otros aminoácidos. reticulocitos. desintoxicación del organismo.AMINOACIDOS POLARES: OH H CH3 C C COOH NH2 H ACTUA COMO FACTOR LIPOTROFICO EVITANDO EL HIGADO GRASO PARTICIPAN EL FORMACION DEL COLAGENO Y HELASTINA. linfocitos. Sirve de sustrato energético para células que se dividen rápidamente. en el metabolismo de las grasas y de los ácidos grasos. además La serina. AYUDA A TRANSPORTAR EL FOSFATO EN LAS FOSFOPROTEINAS. junto con otros aminoácidos. por medio de la asparaginasa.

AMINOACIDOS BASICOS:

H NH2 (CH2)4 C COOH NH2

SE UTILIZA CON ÉXITO EN EL HERPES LABIAL. MEJORA LA FUNCION INMUNITARIA COLABORANDO EN LA FORMACION DE ANTICUERPOS. MEJORA LA FUNCION GASTRICA.

LISINA

ARGININA

H NH2 C NH (CH2)3 C COOH NH NH2

Interviene en el mantenimiento del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También está implicada en la producción de hormona de crecimiento, relacionada con el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema nervioso.

H

ES MATERIA PRIMA PARA LA SINTESIS DE VITAMINA B3.

TRIPTOFANO

CH2

C

COOH

SE UTILIZA CON ÉXITO EN LOS CASOS DE ADAPTACION, ESTRÉS, ANCIEDAD, INSOMNIO Y CONDUCTA COMPULSIVA.

NH2 N H

N

H N H CH2 C COOH NH2

HISTIDINA

Se encuentra abundantemente en la hemoglobina; se ha utilizado en el tratamiento de artritis reumatoide, enfermedades alérgicas, úlceras y anemia. Su deficiencia puede causar deficiencias en la audición.

ACIDOS: ACIDO ASPARTICO
HO C O CH2 H C COOH NH2

está relacionado con el correcto funcionamiento del hígado ya que colabora en su desintoxicación. Se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas de la corriente sanguínea

H HO CH 2 C CO O H N H2

TIROSINA

La tirosina actúa como neurotransmisor. Está relacionado con la síntesis de las catecolaminas en el cerebro, células cromafines (de la glándula suprarrenal) y en los nervios y ganglios del sistema simpático.

ACIDO GLUTAMICO

HO C O CH2 CH2

H C COOH NH2

tiene gran importancia a nivel del sistema nervioso central y actúa como estimulante del sistema inmunológico formar parte de proteínas de gran importancia biológica como son la taurina y el glutatión. Parece que la taurina actúa como neurotransmisor en la retina y otras zonas del sistema nervioso central.

H HS

CISTEINA

CH2

C

COOH

NH2

FUNCIONES
•Son precursores de los péptidos y proteínas • Forman parte de vitaminas •Son precursores en la síntesis de algunas hormonas •Son aminoácidos, (cloramfenicol). algunos antibióticos las

•Algunos son metabolitos intermediarios de importantes vías metabólicas.

• asimilan los nutrientes. • Intervienen en procesos de coagulación y de transporte de oxígeno y grasas en la sangre. •Facilitan la entrada a las células de glucosa, aminoácidos. •Como parte del sistema inmunológico inactivan los materiales tóxicos o peligrosos •Definen la identidad de cada ser vivo pues son la base de la estructura del código genético.

CARACTERISTICAS DE LOS AA
Fundamentalmente es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de G)

•Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”) •Reactividad química muy escasa

TRANSPORTE DE LOS AA
Los a.a. atraviesan las membranas a través de mecanismos de transportadores específicos.
Pueden hacerlo por: Transporte activo secundario Difusión facilitada

Los aminoácidos. los cuales tienen diferentes alternativas metabólicas: a) Síntesis de nuevas proteínas especificas. b) Transformación en compuestos no proteicos de importancia fisiológica. El N se excreta por orina y heces .DESTINO DE LOS AA Todos los aminoácidos absorbidos pasan a la sangre y junto con los aminoácidos que proceden de la degradación de proteínas corporales forman parte de un ““fondo común” o “pool”. c) Degradación con fines energéticos. no se almacenan en el organismo. es decir del balance nitrogenado). Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis (anabolismo) y degradación (catabolismo) de proteínas corporales.

A  En los animales cuyo consumo de proteínas en la alimentación supera a las necesidades existentes para la síntesis de proteína y otras biosíntesis.amino para dar el αcetoácido correspondiente. el exceso de nitrógeno se degrada en su mayor parte y los esqueletos carbonados se metabolizan en el ciclo del ácido cítrico. el esqueleto carbonado puede procesarse hacia la oxidación en el ciclo cítrico o puede utilizarse para la biosíntesis de hidratos de carbono dependiendo del estado fisiológico del organismo.  El proceso neto es la desaminación del aminoácido al cetoácido correspondiente más amoniaco. con la eliminación del grupo α. .  Una vez eliminado el nitrógeno.CATABOLISMO DE LOS A.  Las reacciones de transaminación contribuyen a la degradación de los aminoácidos.

Piruvato Oxalacetato Fumarato Succinato α-ceto-glutarato Acetil-CoA Acetoacetil-CoA . 7. 2. 4. 6.Los 20 aminoácidos convergen a sólo 7 metabolitos distintos: 1. 5. 3.

 Reacción reversible por lo que el amonio puede unirse al α-cetoglutarato para formar glutamato nuevamente.Destino del grupo nitrogenado: Desaminación Oxidativa Separación del grupo nitrogenado. utilizando como coenzima NADPH+ .

Urea Ac. úrico  El principal producto de desecho del metabolismo del nitrógeno en los animales terrestres lo constituye la urea (compuesto hidrosoluble) .Excreción del Exceso de Nitrógeno  El exceso de nitrógeno se excreta en una de las siguientes formas: * Amoniaco (ión amonio) * Urea NH3 . Amoniaco NH4+. Ión Amonio * Ácido úrico.

CICLO DE LA UREA Definición Órgano involucrado Ruta metabólica cíclica que transforma el amoniaco de los aminoácidos en urea. Hígado Lugar Riñones Excreción Mitocondria Citosol .

.  La biosíntesis de este metabolito final encierra cuatro etapas: 1. Transporte de amoniaco 4. Ciclo de la urea. El matabolismo de los aminoácidos concluye con su catabolismo y formación de sustancias factibles de ser excretadas como la urea. Desaminación Oxidativa 3. Transaminación 2.

Ciclo de la Urea y Ciclo Cítrico .

Triptofano (5HT y Melatonina).a o sus derivados actúan como mensajeros químicos: Glicina.AMINOÁCIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA Los a.a son derivados de moléculas que tiene nitrógeno Bases nitrogenadas de los ácidos nucleicos Intermediarios metabólicos (formación de la urea) Glicina. Citrulina y Ornitina . Los a. Glutamina (GABA).

ALGUNOS AA IMPORTANTES QUE NO SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEINAS .

instaurados). Aminoácidos ácidos: conservan sus cadenas laterales un grupo carboxilato -. Absorción de la luz.a ácidos. Aminoácidos básicos: a un pH fisiológico llevan una carga + por lo que forman enlaces ionicos con los a.a participan en el mantenimiento de la estructura tridimensional de la proteínas. cíclicos. parcialmente polares y S: enlaces disulfuro (fig) Polares neutros: grupos funcionales capaces de formar enlaces de H. (OH)(fig). dado su carácter hidrofobico estos a. metanos). OH.Apolares neutros. (no aromaticos. Cadena R hidrocarbonadas dos tipos: Aromáticos (hidrocarburos. . Alifaticos o alcanos.

con acidos. en ausencia de aire. La hidrólisis acida. es el metodo que se prefiere de ordinario . según el aminoácido que vaya a determianrse.Composicion de las proteinas en cuanto a AA Para determinar la cantidad de cada aminoacido en una proteina es preciso empezar por someterla a hidrólisis. álcalis o enzimas.

METODOS PARA LA IDENTIFICACION DE AA METODOS QUÍMICOS. Estos microorganismos requieren a menudo determinados aminoácidos (aminoácidos esenciales) para su crecimiento. a base de diferencias en sus solubilidades. METODOS MICROBIOLOGICOS. consiste en aislamiento directo de los aminoácidos o de sus derivados. Muchos microorganismos proliferan en medios francamente simples y cuya composición puede variarse a voluntad. y desde el punto de vista cuantitativo el método mas burdo. . El primer método.

seguida por la elusión consecutiva de cada ácido (Stein y Moore). es muy laborioso y a veces. Con mucha diferencia. el método mas útil y mas preciso para determinar la cantidad de cada aminoácido en un hidrolizado de proteína es la separación de los aminoácidos en una columna de adsorbente. requiere del uso de equipo de ensayo costoso (espectrómetro de masas). como en el caso de isótopos estables. ANÁLISIS CROMATOGRAFICO.METODO DE DISOLUCIÓN ISOTOPICO. Este método puede ser extraordinariamente exacto. pero requiere de aminoácidos puertos marcados isotópicamente. .

el derivado del aminoácido se conoce como una feniltiohidantoina. . La mayoría de las proteínas tienen dos extremos: un amino (Nterminal) y un carboxilo (C-terminal). Las proteínas pueden ser caracterizadas por un análisis ulterior de los residuos N y C-terminal. que marca y libera tan solo el residuo N-terminal sin destruir el resto de la proteína. El aminoácido del N-terminal liberado se puede aislar e identificar. METODO DE EDMAN En este procedimiento se utiliza el reactivo fenilisotiocianato.METODO DE SANGER.

.Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. El enlace peptidico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.

> Dipéptidos: formado por 2 aminoácidos. > Oligopéptidos : si tiene menos de 10 aminoácidos. > Tetrapéptidos : formado por 4 aminoácidos. > Polipéptidos : si tiene más de 10 aminoácidos. > Tripéptidos : formado por 3 aminoácidos. .

hierro. fósforo. si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces pepiticos. magnesio y cobre entre otros elementos.Las proteínas son biomoleculas formadas básicamente por carbono. que forma la molécula no es mayor de 10. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas. . La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido. oxígeno y nitrógeno. PROTEINAS Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto la monómera unidad. se denomina oligopéptido. hidrógeno. si el n: de aa.

. Cada aminoácido que forma parte de una cadena peptídica se le denomina residuo pues ha perdido un átomo de hidrógeno de su grupo amino y una porción hidroxilo de su grupo carboxilo. meros parte) de aminoácidos unidos por enlace peptídico. o uno de los 2 si ocupan los extremos de la cadena.Péptidos y proteínas Los péptidos y las proteínas son polímeros (del griego poli muchos.

Por convenio. los residuos de los extremos tendrán: uno. a la derecha. . el residuo aminoacídico que tiene el grupo amino libre (N-terminal) suele escribirse a la izquierda Y el que Posee el grupo carboxilo libre (C-terminal). el grupo amino no Comprometido en el enlace. y el otro.Estructura de los péptidos Como el enlace peptídico se establece entre el grupo αcarboxilo de un aminoácido Y el grupo a-amino del siguiente. el carboxilo.

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y para su clasificación se suele recurrir a: criterios físicos CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS criterios químicos criterios estructurales criterios funcionales Es difícil hacer una clasificación más descriptiva o conceptual. los criterios que hemos descrito son muy útiles desde el punto de vista práctico. y nos permiten definir al colágeno como una proteína simple. globular y monomérica. La variedad de proteínas es elevadísima. y al citocromo c como una proteína conjugada. Sin embargo. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS . fibrosa y oligomérica.Las proteínas son polímeros lineales de a-aminoácidos con amplia variabilidad estructural y funciones biológicas muy diversas.

Así se distinguen 1.prolaminas: solubles en alcohol 4.glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas 5.CRITERIO FÍSICO El criterio físico más utilizado es la solubilidad.albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluídas 2.globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución 3.escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes .

En la figura inferior derecha se representa el citocromo c. una proteasa intracelular formada por 53 AA. •proteínas conjugadas: que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético. etc. un lípido. y se llama apoproteína. Son proteínas conjugadas la hemoglobina. que puede ser un azúcar. existen dos grandes grupos de proteínas: •proteínas simples: formadas exclusivamente por aaminoácidos.Desde un punto de vista químico. como es el caso de la ubiquitina. La proteína unida a su grupo prostético es funcional. un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. CRITERIO QUÍMICO . y se llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético). donde el grupo prostético (representado en color verde) es el grupo hemo. los citocromos. La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional. la mioglobina.

tienen funciones estructurales. podemos distinguir: •proteínas globulares: la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta. por lo general. . Las proteínas fibrosas.CRITERIO ESTRUCTURAL (DE FORMA) En cuanto a su forma molecular. •proteínas fibrosas: si hay una dimensión que predomina sobre las demás. se dice que la proteína es fibrosa.

CRITERIO FUNCIONAL Desde un punto de vista funcional se distinguen: •proteínas monoméricas: constan de una sola cadena polipeptídica. •proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. y pueden ser iguales o distintas entre sí. cada una representada de distinto color en la figura inferior. como la mioglobina. Las distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades. formada por 4 subunidades. . Un ejemplo es la hemoglobina.

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siendo n el número de AA que componen la molécula proteica.ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica. . Como en casi todas las proteínas existen 20 AA diferentes. el número de AA presentes y el orden en que están enlazados (Fig. abajo). Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. el número de estructuras ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n. es decir.

el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica.Generalmente. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos. con eliminación de una molécula de agua. siempre hay un extremo amino terminal y un ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS extremo carboxilo terminal que permanecen intactos. Por convención. la secuencia de una proteína se lee siempre a partir de su extremo amino. . El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro.

Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino (condensado con el AA precedente). la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una proteína es: (-NH-Ca-CO-) .Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA (Átomos sombreados en la Fig. abajo). Por lo tanto. el Ca (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C DE LAS PROTEÍNAS ESTRUCTURA PRIMARIA del grupo carboxilo (que se condensa con el AA siguiente).

Clásicamente. la secuenciación de una proteína se realiza mediante métodos químicos. Hoy en día esta serie de reacciones las realiza de forma automática un aparato llamado secuenciador de AA. el conocimiento de la secuencia de AA es del mayor interés para el estudio de la estructura y función de una proteína. que utiliza el fenilisotiocianato para marcar la proteína (representado en la Fig. El método más utilizado es el de Edman.Como la estructura primaria es la que determina los niveles superiores de organización. abajo como un triángulo) e iniciar una serie de reacciones cíclicas que permiten identificar cada AA de la secuencia empezando por el extremo amino. .

más estables.del enlace peptídico (el primero como aceptor de H.CONFORMACIÓN DEL COLÁGENO 6. Los puentes de hidrógeno (en color verde en la figura inferior) se establecen entre los grupos -COy -NH. y el segundo como donador de H).HOJA B 4.HÉLICE A 3.GIROS B 5. Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una proteína: 1.CONFORMACIÓN AL AZAR 2. y por tanto.ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS . De esta forma. la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre.ESTRUCTURA SECUNDARIA Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.

lo que indica que la hélice tiene un paso de rosca de 0.del enlace peptídico del AA situado en posición n-4. con una translación media por residuo de 0. una vuelta completa de la hélice a representa una distancia de 0.del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo NH.HÉLICE alfa Cuando la cadena principal o esqueleto de un polipéptido se pliega en el espacio en forma de helicoide dextrógiro se adopta una conformación denominada hélice a.54 nm.54 nm y contiene 3.del enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -CO. . Dicho con otras palabras.6 residuos de AA.6 AA. líneas punteadas).15 nm. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO. Esta estructura es periódica y en ella cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno (Fig. Un puente de hidrógeno se forma entre el grupo -NH.del enlace peptídico del AA situado en posición n+4.. Cada vuelta de la hélice implica 3.

Las cadenas laterales de los AA se sitúan en la parte externa del helicoide. lo que evita problemas de impedimentos estéricos. interfiere en la formación de puentes de hidrógeno. adoptan la conformación al azar. tirosina y serina no. glicina. De hecho. Los AA muy polares (Lys. la prolina se considera un terminador de la hélice ya que su Ca no tiene libertad de giro. . y al estar integrado en un anillo. leucina y metionina se encuentran frecuentemente formando parte de hélices a. Los AA alanina. En caso contrario. la estructura en hélice a es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables no están cargados. Glu) también desestabilizan la hélice a porque los enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones electrostáticas de atracción o repulsión. Por este motivo. glutamina. mientras que la prolina.

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. • La hélice se estabiliza con puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos –N-H de un enlace peptídico y el grupo –C=O de un enlace peptídico situado 3.6 posiciones después.• En éste nivel estructural la estructura primaria adopta disposición helicoidal.6 Aa la hélice da una vuelta completa. Y cada 3. Los grupos R de los Aa se sitúan en el polo exterior de la hélice.

es decir. ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. • Dificultarán la formación de la hélice los Aa con radicales hidrófobos y la presencia del Aminoácido prolina. .• La estructura helicoidal es dextrógira. las vueltas de la hélice giran a la derecha. • Adquieren esta conformación. proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales hidrófilos.

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impiden la formación o desestabilizan la a-hélice. 3. lo . Cuando existen aminoácidos básicos y ácidos separados por 3 ó 4 residuos se establecen entre ellos interacciones iónicas que inestabilizan la a-hélice. La repulsión (o atracción) electrostática entre residuos de aminoacidos. por ejemplo. a pH fisiológico por ejemplo. 2. cuyas cadenas laterales presenten cargas eléctricas iguales o diferentes. Volumen de los grupos adyacentes. Interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos separadas por 3 6 4 residuos. muchos residuos de aminoácidos polares iónicos contiguos impediría la formación de la u-hélice en ese segmento. El tamaño y la forma de algunos grupos de la cadena lateral de los residuos de aminoácidos.La estabilidad de la a-hélice puede verse afectada por: 1. serina. treonina y leucina. la cercanía de los residuos de asparagina.

4. donde el oxígeno carbonílico tiene carga parcial negativa y el nitrógeno amida carga parcial positiva. La prolina es un aminoácido cíclico. el átomo denitrógeno forma parte de un anillo rígido. Interacción entre aminoácidos en los extremos de la a-hélice y el dipolo eléctrico inherente a esta estructura. .mismo ocurre en el caso de 2 aminoácidos aromáticos al establecerse entre ellos interacciones hidrofóbicas. 5.. Presencia de residuos de prolina. tampoco dispone del átomo de hidrógeno del nitrógeno amídico Para formar puentes de hidrógenos. Cada enlace peptídico es un pequeño dipolo eléctrico. por lo que no existe rotación alrededor del enlace N-C.

HOJA Beta Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura b. Las estructuras b de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras b de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno. que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas b .

pero también aparece en proteínas globulares como las inmunoglobulinas. Esta conformación es típica de proteínas fibrosas como la fibroína de la seda. . donde numerosas estructuras b antiparalelas dan lugar a varias hojas b. la hoja b resultante es paralela.Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido N-C. y si las estructuras b tienen sentidos opuestos. la hoja plegada resultante es antiparalela.

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sino una cadena en forma de zig-zag denominada disposición en lámina plegada. Representación de la conformación en lámina plegada (en violeta los puentes de hidrógeno) . adquiriendo asi esa forma plegada. Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula o de varias moléculas. doblando en zigzag las estructuras.CONFORMACIÓN β Ó LÁMINA PLEGADA En ésta disposición los Aa no forman una hélice.

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Son secuencias cortas. en color blanco). La conformación de los giros b está estabilizada generalmente por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro b (En color verde en las Fig. con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido.izquierda).GIROS beta Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura a o b a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros b (Figura de la derecha. AA como Asn. Gly y Pro (que se acomodan mal en estructuras de tipo a o b) aparecen con frecuencia en este tipo de estructura. . En la Figura de la derecha no se representan los átomos de hidrógeno.

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Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria). y surge a medida que se sintetiza la proteína. La estructura terciaria es una disposición precisa y única en el espacio.ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. En otras palabras. concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. la estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria). . La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas. ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.

acodamientos y estructuras supersecundarias. hélice a hoja b. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular.Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. la queratina del cabello o la fibroína de la seda). como en las hebras de una cuerda. En este caso. Son ejemplos el colágeno. y su forma es aproximadamente esférica. en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás. Mioglobina . más frecuentes. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar. tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales. los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones.

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Desde un punto de vista funcional esta estructura es la mas importante y se alcanza cuando la mayoría de las proteínas adoptan en sus actividades biológica y funcional. .

ENLACE RESPONSABLES DE LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS GLOBULAR • Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. puentes disulfuro 2. puentes eléctricos 4. interacciones hidrofóbicas 5. enlaces de Van der Waals . Existen varios tipos de enlaces: 1. puentes de hidrógeno 3.

ESTRUCTURA CUATERNARIA En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso. es decir. El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. decimos que tiene estructura cuaternaria. la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. cuando se trata de una proteína oligomérica. La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira. . La estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma antiparalela.

como en fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa. los monómeros pueden ser:  Exactamente iguales. . que una vez asociados forman una unidad funcional.  Estructural y funcionalmente distintos. un enzima alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora. como en el caso de la hemoglobina.  Con estructura distinta pero con una misma función.como en el caso de la aspartato transcarbamilasa. el caso de la  Muy parecidos.Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario. como en el caso de la lactato deshidrogenasa.

como en las inmunoglobulinas. aunque en algunos casos. la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. las mismas que estabilizan la estructura terciaria. polares. en líneas generales. . Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son. electrostáticas y puentes de hidrógeno).La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma espontánea. lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

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los cilios y flagelos. La hemoglobina. glicagón. ACTH. calcitonina Algunas proteínas (glicoproteínas) regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular Hay proteínas que mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con sistemas amotiguadores en la regulación del pH Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos. actúan como biocatalizadores de las reacciones metabólicas. Enzimática Hormonal Reguladora Homeostática Defensiva Transporte Contractil Reserva . Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. Son las mas numerosas y específicas. forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. hemocianina y mioglobina transportan oxígeno. tiroxina. por ejemplo: insulina. Las proteínas transportadoras de la membrana plamsmática que controlan el paso de las sustancias a través de la misma. La trombina y el fibrinógeno (filamentosas) contribuyen a la formación de coágulos para evitar hemorragias. Las histonas.Funciones de proteínas Estructural EJEMPLOS Algunas glicoproteínas forman parte de las membranas. Las mucinas protegen las mucosas (efecto bactericida). actúan como receptores y facilitan el transporte de sustancias. Algunas hormonas son proteínas. El citoesqueleto. Algunas toxinas bacterianas son proteínas fabricadas con misión defensiva. La actina y la miocina constituyen las fibrillas responsables de la contracción muscular. los ribosomas están constituidos por proteínas. Las albúminas son moléculas de reserva energética. Los citocromos son transportadores de electrones.

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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente. Así. Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria. quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. terciaria y cuaternaria). la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa. . la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. se dice que presenta una estructura nativa. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada. Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación.

es decir. la secuencia de AA que la componen. ya que residuos hidrofóbicos del interior aparecen en superficie 3. Una drástica disminución de su solubilidad. la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria.En una proteína cualquiera. La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: 1. Pérdida de las propiedades biológicas la el los la . Cambios en las propiedades hidrodinámicas de proteína: aumenta la viscosidad y disminuye coeficiente de difusión 2. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.

ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad. con lo que la proteína precipita. Por este motivo. la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas.Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. en muchos casos. y hacen que el proceso sea irreversible. .

Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes.Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en: la polaridad del disolvente la fuerza iónica el pH la temperatura . disolventes orgánicos. fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible. pH.

LIPIDOS .

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ASPECTO GENERALES Conjunto muy heterogéneo de biomoléculas cuya característica distintiva aunque no exclusiva ni general es la insolubilidad en agua. En muchos lípidos. . la definición no es del todo satisfactoria. cloroformo. éter. Los lípidos pueden encontrarse unidos covalentemente con otras biomoléculas como en el caso de los glicolípidos (presentes en las membranas biológicas). o las escleroproteínas). siendo por el contrario. solubles en disolventes orgánicos (benceno. las proteínas aciladas (unidas a algún ácido graso) o las proteínas preniladas (unidas a lípidos de tipo isoprenoide). esta definición se aplica únicamente a una parte de la molécula.). y en otros casos. por ejemplo. ya que pueden existir lípidos soluble en agua (como los gangliósidos. hexano. y a la vez existen otras biomoléculas insolubles en agua y que no son lípidos (carbohidratos como la quitina y la celulosa. etc.

También son numerosas las asociaciones no covalentes de los lípidos con otras biomoléculas. como en el caso de las lipoproteínas y de las estructuras de membrana. con gran cantidad de enlaces C-H y C-C. y de la que derivan sus principales propiedades biológicas es la hidrofobicidad. Una característica básica de los lípidos. al ser una molécula muy polar. La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su momento dipolar es mínimo. El agua. La baja solubilidad de los lipídos se debe a que su estructura química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática. no es capaz de interaccionar con estas moléculas. . alicíclica o aromática). con gran facilidad para formar puentes de hidrógeno.

Este fenómeno recibe el nombre de efecto hidrofóbico. que resulta energéticamente desfavorable. el agua adopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua. que también reduce la movilidad del lípido. Esta disminución de entropía es mínima si las moléculas lipídicas se agregan entre sí. forzando a la molécula hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula. como las fuerzas de Van der Waals. e interaccionan mediante fuerzas de corto alcance. .En presencia de moléculas lipídicas. Todo ello supone una configuración de baja entropía.

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CLASIFICACIÓN DE LOS LIPIDOS .

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que son fácilmente extraíbles en medio acuoso. Los lípidos derivados de ácidos grasos (ácidos monocarboxílicos de cadena larga) dan lugar a sales alcalinas (jabones) y alcohol. Se distinguen por tanto dos tipos de lípidos: •lípidos saponificables •lípidos no saponificables . La saponificación consiste en una hidrólisis alcalina de la preparación lipídica (con KOH o NaOH). No todos los lípidos presentes en una muestra biológica dan lugar a este tipo de reacción.La heterogeneidad estructural de los lípidos dificulta cualquier clasificación sistemática. El componente lipídico de una muestra biológica puede ser extraído con disolventes orgánicos y ser sometido a un criterio empírico : la reacción de saponificación.

En este grupo se incluyen: •ácidos grasos y sus derivados •eicosanoides (prostaglandinas.LÍPIDOS SAPONIFICABLES Los lípidos saponificables agrupan a los derivados por esterificación u otras modificaciones de ácidos grasos. y se sintetizan en los organismos a partir de la aposición sucesiva de unidades de dos átomos de carbono. tromboxanos y leucotrienos) •lípidos neutros (acilgliceroles y ceras) •lípidos anfipáticos (glicerolípidos y esfingolípidos). .

contienen un número par de átomos de carbono.ÁCIDOS GRASOS Y SUS DERIVADOS Los ácidos grasos son ácidos monocarboxílicos de cadena larga. Ello se debe a que su síntesis biológica tiene lugar mediante la aposición sucesiva de unidades de dos átomos de carbono. Por lo general. normalmente entre 12 y 24. que probablemente derivan de la metilación de un ácido graso de cadena par. Sin embargo también existen ácidos grasos con un número impar de átomos de carbono. .

formación de enlaces amida con grupos NH2. La solubilidad en agua decrece a medida que aumenta la longitud de la cadena. También presenta las reacciones químicas propias del grupo COOH: esterificación con grupos OH alcohólicos.8). .Las propiedades químicas de los ácidos grasos derivan por una parte. El carácter anfipático es tanto mayor cuanto menor es la longitud de la cadena hidrocarbonada. formación de sales (jabones). La coexistencia de ambos componentes en la misma molécula. convierte a los ácidos grasos en moléculas débilmente anfipáticas (el grupo COOH es hidrofílico y la cadena hidrocarbonada es hidrofóbica). y por otra parte de la existencia de una cadena hidrocarbonada. de la presencia de un grupo carboxilo. etc. El grupo carboxílico de la molécula convierte al ácido graso en un ácido débil (con un pKa en torno a 4.

La nomenclatura abreviada es muy útil para nombrar los ácidos grasos. distinguimos tres grandes grupos de ácidos grasos: ÁCIDOS GRASOS SATURADOS: Desde el punto de vista químico. Consiste en una C. . seguida de dos números. contienen un número par de átomos de carbono. de forma que los puntos de fusión de los ácidos grasos son mayores que los de los hidrocarburos correspondientes. separados por dos puntos. En la nomenclatura de los ácidos grasos se utilizan con más frecuencia los nombres triviales que los sistemáticos. son muy poco reactivos.El grupo COOH es capaz de formar puentes de hidrógeno. mientras que el segundo indica el número de dobles enlaces que contiene. El primer número indica la longitud de la cadena hidrocarbonada. Por lo general. Según la naturaleza de la cadena hidrocarbonada.

o C18:0). Ejemplos son el ácido propiónico (C3:0). por lo que los puntos de fusión son elevados. En ellos. los ácidos grasos saturados adoptan la conformación alternada todo-anti. o C16:0) y el esteárico (octadecanoico. En estado sólido. El punto de fusión aumenta con la longitud de la cadena. o C5:0) y pelargónico (nonanoico. y los puntos de fusión son menores. A partir de 12 C. la simetría del cristal no es tan perfecta. que da un máximo de simetría al cristal. son sólidos y prácticamente insolubles en agua. Los ácidos grasos de cadena impar probablemente derivan de la metilación de un ácido graso de cadena par. valeriánico (pentanoico. Los ácidos grasos saturados de menos de 10 átomos de C son líquidos a temperatura ambiente y parcialmente solubles en agua. .Los ácidos grasos saturados más abundantes son el palmítico (hexadecanoico. o C9:0).

Conviene en este punto hacer una distinción entre los términos lípidos. . Tanto los aceites como las grasas son lípidos. Grasas son aquellos lípidos que son sólidos a temperatura ambiente. mientras que aceites son aquellos lípidos que son líquidos a temperatura ambiente. grasas y aceites.Los lípidos ricos en ácidos grasos saturados constituyen las grasas.

aparecen insaturaciones en los ácidos grasos. En la nomenclatura abreviada. que es muy parecida a la de los ácidos grasos saturados. . con el vértice en la insaturación.ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS: Con mucha frecuencia. estos no aparecen conjugados (alternados). aunque se han encontrado algunos con triples enlaces. Por lo general. Esto hace que la disposición de la molécula sea angulada. La posición de los dobles enlaces se indica como un superíndice en el segundo múmero. mayoritariamente en forma de dobles enlaces. Cuando hay varios dobles enlaces en la misma cadena. las insaturaciones de los ácidos grasos son del tipo cis. se indica la longitud de la cadena y el número de dobles enlaces. Esta angulación hace que los puntos de fusión de las ácidos insaturados sean más bajos que los de sus homólogos saturados. Los dobles enlaces en trans distorsionan poco la simetría cristalina. sino cada tres átomos de carbono.

deben ser suministrados en la dieta. Los dobles enlaces pueden adicionar hidrógeno. Por este motivo reciben el nombre de ácidos grasos esenciales. linolénico y araquidónico) no pueden ser sintetizados por los animales superiores (incluído el hombre). que se emplean frecuentemente como detergentes domésticos. La hidrogenación catalítica (completa) de los ácidos grasos insaturados constituye la base de la transformación industrial de aceites en grasas sólidas (la margarina es el resultado de la hidrogenación de aceites vegetales).Algunos ácidos grasos poliinsaturados (linoleico. Los ácidos grasos insaturados manifiestan las propiedades inherentes al doble enlace: -Reaccionan fácilmente con ácido sulfúrico para dar sulfonatos. y como su función biológica es fundamental. - .

especialmente los jabones de metales alcalinos. Entre ellos podemos destacar: . Debido a la polaridad del anión carboxilato tienen un fuerte carácter anfipático. DERIVADOS DE ÁCIDOS GRASOS: Con mucha menor frecuencia. que provocan en conjunto el fenómeno de enranciamiento de las grasas. aparecen en la Naturaleza ácidos grasos cuya estructura difiere en mayor o medida de la que hemos visto hasta ahora. y son muy miscibles con el agua. Es una reacción espontánea en la que se producen radicales peróxido y radicales libres. muy reactivos. . que resulta en la formación de una compleja mezcla de compuestos de olor desagradable. los jabones adoptan en medio acuoso estructuras micelares en equilibrio con formas libres. En general.jabones: Son las sales de los ácidos grasos.-Los dobles enlaces pueden autooxidarse con el oxígeno del aire.

que no puede ser degradado en el hígado. En el hombre. por lo que los jabones tienen poder detergente. . . presente en el bacilo de la tuberculosis (Mycobacterium tuberculosis). . y el ácido ricinoleico (12-hidroxi C18:19).Las grandes micelas esféricas pueden incluir en su interior grasas neutras.ácidos grasos ramificados: contienen uno o varios grupos metilo como sustituyentes en la cadena hidrocarbonada. o 10-metil C18:0). y carecen de utilidad como jabones. presente en el aceite de ricino. Un ejemplo es el ácido tuberculoesteárico (10-metil esteárico. ambos presentes en esfingolípidos de cerebro.hidroxiácidos grasos: contienen grupos hidroxilo en la cadena hidrocarbonada. Las sales de los metales pesados y alcalino-térreos (calcio. Ejemplos son el ácido cerebrónico (2-hidroxi C24:0). el hidroxinervónico (2-hidroxi C24:115). magnesio) son insolubles. el ácido fitánico aparece como consecuencia de deficiencias en el metabolismo del fitol.

y contiene un anillo de ciclopenteno. como el ácido 6. mientras que el chaulmógrico se encuentra en semillas de plantas. 9-octadecen-in-oico .-ácidos grasos cíclicos: El ácido lactobacílico se encuentra en bacterias y contiene un anillo de ciclopropano.ácidos grasos con triples enlaces: Algunos actúan como antibióticos (micomicina y ácido nemotínico) y otros son extraídos del fruto de la planta Ongokea klaineana. .

estos compuestos se clasifican en función de las enzimas que intervienen en su síntesis: ☻ Si son productos de la ruta de la ciclooxigenasa: prostaglandinas y tromboxanos ☻ Si son productos de la ruta de la lipoxigenasa: leucotrienos Tienen una amplia gama de actividades biológicas: .EICOSANOIDES Este término agrupa a una serie de compuestos derivados de ácidos grasos poliinsaturados de 20 átomos de carbono (de donde deriva su nombre). como el ácido araquidónico. Como la diversidad de los eicosanoides es grande.

Aunque son compuestos que funcionan como señales químicas. liberados in situ ante diversos estímulos. no en una glándula endocrina ☻ Químicamente son muy inestables y.intervienen en procesos alérgicos. Tipos de eicosanoides: PROSTAGLANDINAS TROMBOXANOS LEUCOTRIENOS . inflamatorios. difieren de las hormonas en dos aspectos importantes: ☻ Se sintetizan prácticamente en todos los tejidos. provocan la contracción del músculo liso (en la menstruación y en el parto). por tanto. sólo actúan a nivel local. Son el prototipo de mediadores locales.

No tienen ningún otro tipo de componentes. por loque son moléculas muy poco reactivas. Constituyen el contingente mayoritario de los lípidos de reserva energética. En la Naturaleza encontramos dos tipos: ACILGLICEROLES: Los acilgliceroles o glicéridos son ésteres de ácidos grasos con glicerol (propanotriol). .LÍPIDOS NEUTROS Son ésteres de ácidos grasos con alcoholes. y son muy abundantes en el tejido adiposo animal y en las semillas y frutos de las plantas oleaginosas.

dando lugar respectivamente. . mientras que los mono y diacilgliceroles presentan carácter anfipático debido a los grupos OH no esterificados. dos o tres posiciones. diacilgliceroles (diglicéridos) y triacilgliceroles (triglicéridos). a monoacilgliceroles (monoglicéridos). En su inmensa mayoría se presentan como triésteres. o como segundos mensajeros hormonales.El glicerol o propanotriol presenta tres grupos alcohólicos. y por tanto puede aparecer esterificado en una. Los triglicéridos son moléculas muy hidrofóbicas. aunque los mono y diacilgliceroles aparecen esporádicamente como intermediarios en la biosíntesis o degradación de triglicéridos.

o los tres diferentes.Las tres posiciones de esterificación pueden aparecer con 3 ácidos grasos iguales. que se denota anteponiendo el prefijo sn. es imposible distinguir entre el C1 y el C3 del glicerol. y por lo tanto se recurre a la numeración estereoquímica de los carbonos del glicerol. Por este motivo. el carbono del alcohol secundario del glicerol puede resultar asimétrico. .al número del carbono. En algunos casos (cuando los sustituyentes en C1 y C3 son iguales). dos iguales y uno distinto.

se considera como carbono 1 al que queda arriba utilizando la proyección de Fischer. Los ácidos grasos más frecuentes en los acilgliceroles son palmítico y esteárico (entre los saturados). Los triglicéridos animales poseen mayor porcentaje de ácidos grasos saturados. Con bastante frecuencia. seguido de glicerol. ácido oleico en posición sn-2 y ácido esteárico en posición sn-3. si se sitúa el OH del alcohol secundario a la izquierda. y son líquidos a temperatura ambiente (aceites). la posición sn-2 de los triacilgliceroles está ocupada por un ácido graso insaturado. y oleico y linoleico (entre los insaturados). Los triglicéridos vegetales y de los animales marinos tienen un alto contenido de ácidos grasos insaturados. Así.Según esta numeración. por lo que suelen ser sólidos a temperatura ambiente (grasas). el nombre sn-1 palmitoil sn-2 oleil sn-3 estearoil glicerol representa un triacilglicerol con ácido palmítico en posición sn-1. Para nombrarlos se indican los radicales de ácidos grasos. .

. Desde el punto de vista químico son bastante inertes. contribuyendo al carácter hidrofóbico de los tegumentos de animales y plantas. también llamados alcoholes grasos. Su función principal es estructural. y completamente saturados).CERAS: Son ésteres de ácidos grasos con alcoholes primarios de cadena larga (entre 14 y 32 átomos de carbono. cubriendo y protegiendo diversas estructuras.

En los pelos de mamíferos. El palmitato de cetilo (16C+16C) es una cera presente en las ballenas. y que contribuye a su flotabilidad. la lanolina contiene una mezcla compleja de ésteres de ácidos grasos con alcoholes alifáticos. alcoholes triterpénicos y esteroles.la cera de las abejas.cuyo nombre sistemático es palmitato de miricilo (16C+30C). .

LIPIDOS ANFIPATICOS Cuando la molécula de un lípido posee un grupo fuertemente polar además de la cadena hidrocarbonada hidrofóbica se dice que se trata de un lípido anfipático. Este es el llamado efecto hidrofóbico. y se encuentra solvatada. En presencia de agua. Se representan de forma esquemática como una o dos líneas rectas o quebradas (que representan a las cadenas hidrocarbonadas hidrofóbicas). . que acaban en un círculo (que representa la cabeza polar. preservando a la parte hidrofóbica de todo contacto con el agua. creando un espacio hidrofóbico del que el agua es excluída y en el que pueden quedar atrapadas otras moléculas hidrofóbicas. mientras que la cabeza polar interacciona con el agua. hidrofílica). las colas hidrofóbicas tienden a interaccionar entre sí.

Las colas hidrofóbicas se orientan hacia el aire. de forma que las moléculas quedan totalmente empaquetadas en la interfase aireagua.El efecto hidrofóbico es el responsable de que en presencia de agua. los lípidos anfipáticos tengan la importante propiedad de la autoestructuración. mientras que las cabezas polares lo hacen hacia el agua (figura de la derecha). en la figura inferior). Las monocapas son susceptibles de compresión lateral mecánica (en el sentido de la flecha. que da lugar a tres tipos de estructuras distintas: Monocapas: se forman en la interfase aire-agua. .

Pueden considerarse como una minúscula gota de lípido delimitada por grupos polares en contacto con el agua. En ellas. Debido al tamaño del soluto. en contacto con el agua. las colas . Es el llamado efecto detergente. Los lípidos no solubles en agua quedan atrapados en el interior de la micela. La animación inferior muestra cómo funcionan los detergentes para quitar la grasa de un plato sucio. y las moléculas que pueden formarlas se llaman emulsionantes o detergentes. Las disoluciones micelares reciben el nombre de emulsiones. y ésta puede ser arrastrada por la disolución.hidrofóbicas quedan hacia el interior mientras que las cabezas polares están en la superficie. Micelas: se forman en medio acuoso. las disoluciones micelares son disoluciones coloidales.

.Bicapas: En los seres vivos. y evita su contacto con el medio acuoso. Estas bicapas reciben el nombre de liposomas. que sirven como modelo para el estudio de las propiedades biológicas de las membranas. los lípidos anfipáticos denominados fosfolípidos forman bicapas. cuya importancia es enorme. La parte hidrofílica de los fosfolípidos de la bicapa flanquea por ambos lados a la zona hidrofóbica. Se puede considerar una bicapa como dos monocapas superpuestas. que delimitan la interfase célula-medio o definen diversos compartimentos intracelulares. dado que constituyen la base de las estructuras de membrana. En el laboratorio se pueden formar bicapas artificiales. unidas por sus zonas hidrofóbicas.

MICELAS En la superficie externa se sitúan las cabezas polares interaccionando con la fase acuosa. Agua . Las colas apolares se sitúan en el interior. Región hidrofóbica Cabezas polares BICAPAS Bicapa de fosfolípidos Separan dos medios acuosos. En el laboratorio se pueden obtener liposomas que dejan en el interior un compartimento acuoso.

CLASIFICACION LIPIDOS ANFIPATICOS Los lípidos anfipáticos se clasifican en función de su grupo polar. y distingue dos grandes grupos: los glicerolípidos. todas válidas. un alcohol nitrogenado de 18 átomos de Carbono . en los que los ácidos grasos están esterificados a la esfingosina. La clasificación que se presenta a continuación se hace en función de la naturaleza del alcohol al que se encuentran esterificados los ácidos grasos. en los que los ácidos grasos están esterificados a los carbonos carbonos sn-1 y sn-2 del glicerol los esfingolípidos. Hay muchas formas de hacerlo.

formando un enlace amida con un ácido graso (que generalmente está insaturado). Esfingolípidos: Están compuestos por un alcohol nitrogenado llamado esfingosina. Esta N-acil esfingosina recibe el nombre de cerámido o ceramida.Glicerolípidos: Están formados por glicerol esterificado en posiciones sn-1 y sn-2 con ácidos grasos. . dando lugar a los fosfoglicerolípidos. La esfingosina aparece normalmente Nsustituída. que a su vez puede presentar otros sustituyentes . Las enzimas capaces de hidrolizar este tipo de lípidos son las fosfolipasas. dando lugar a los glicoglicerolípidos con ácido ortofosfórico. El OH del carbono sn-3 del glicerol puede estar esterificado: con un azúcar.

La esfingosina tiene una gran analogía estructural con un monoacilglicerol. asímismo. con dos largas cadenas hidrofóbicas y un residuo polar tricarbonado. El cerámido. ya que una larga cadena hidrofóbica de 15 carbonos está unida a un extremo polar con tres carbonos. que recuerda al glicerol. . en los que el cerámido está esterificado con ácido fosfórico. con dos funciones hidroxilo y una función amina. es análogo a un diacilglicerol. etc. Junto con los fosfoglicerolípidos componen el grupo de los fosfolípidos. etanolamina. en los que el cerámido está unido mediante un enlace b-glicosídico a un monosacárido o a un oligosacárido. Los lípidos que contienen cerámidos se clasifican en dos grupos: los glicoesfingolípidos. que a su vez se une mediante enlaces ester a alcoholes nitrogenados (colina.). los fosfoesfingolípidos.

carotenoides. Suelen incluirse en este grupo moléculas formadas por condensación de unas pocas unidades de isopreno. En este grupo se incluyen: retinoides (vitamina A) carotenoides (provitamina A) tocoferoles (vitamina E) naftoquinonas (vitamina K) dolicoles . En este grupo de lípidos se incluyen: terpenos: retinoides. Muchas de estas moléculas son vitaminas liposolubles. Químicamente.LÍPIDOS NO SAPONIFICABLES Los lípidos insaponificables son derivados por aposición varias unidades isoprénicas. y se sintetizan a partir de una unidad básica de 5 átomos de carbono: el isopreno. la mayoría son hidrocarburos. naftoquinonas. dolicoles. tocoferoles. aunque algunos contienen funciones oxidadas. Son frecuentes en los aceites esenciales de plantas.

Se distinguen tres grupos de esteroides: esteroles ácidos y sales biliares hormonas esteroideas . La numeración común a todos estos anillos es la que se detalla en la molécula de colesterol. un sistema de cuatro ciclos que se forma a partir del hidrocarburo escualeno. Los distintos esteroides se distinguen por: .la existencia de cadenas laterales diversas .esteroides: esteroles.la existencia de grupos funcionales sustituyentes (hidroxilo. Son compuestos derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno (o esterano). hormonas esteroideas. oxo o carbonilo). sales y ácidos biliares.el grado de saturación del esterano .

Existen otros lípidos insaponificables que no están relacionados estructuralmente con el isopreno: hidrocarburos lípidos pirrólicos .

MOVIMIENTO DE LIPIDOS Y PROTEINAS Los lípidos pueden hacer desplazamientos de difusión lateral. rotación .  . flexión y flip-flop (migración de un lado para otro de la membrana).  Las proteínas integrales pueden hacer movimientos de rotación y de traslación.

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BIOQUIMICA . 3. VOET. LEHNINGER 4 ED. HARPER BIOQUIMICA 14 ED. JUDITH.CONSULTAS BIBLIOGRAFICAS 1. 4. 5. VOET. LUBERT STYER . PRATT. EDUARDO PASTRANA . GUIA APUNTES ING. CHARLOTTE. DONALD 6. 2.6 EDICION BIOQUIMICA MEDICA FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA.

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