Universidad San Carlos de Guatemala

Centro Universitario de San Marcos

Carrera Medico y Cirujano
Unidad Didáctica de Química

Semana 29:
Aminoácidos y Péptidos
Estudiantes:
Herberth Estuardo Estrada Orozco 202145709
Andrea Sofía Osorio López 202145973
Nataly Alejandra Navarro López 202146225
Nathaly Fiorella López Córdova 202146475
Yoeimy Aideé Fuentes Miranda 202146320
Royer Estuardo Barrios Barrios 202141316
Yoselin Azucena Barrios Barrios 202141288
Atalia Elizabeth Ramos Mejía 202145845
Hamberly Dallana López Córdova 202146182
Josseline Sabrina Domingo Artola 202146839
Karen Andrea Díaz López 202142941
María Fernanda González Soto 202146608
Manrique Artemio Bautista Pérez 202142709

Docente:
Ing. Rosangela Juárez
Sección:
B
 AMINOÁCIDOS
Las proteínas están compuestas de bloques constructores moleculares llamados
aminoácidos. Sin embargo, sólo existen 20 aminoácidos que se encuentran
comúnmente en las proteínas humanas. Cada aminoácido tiene un átomo de
carbono central denominado carbono α, enlazado a dos grupos funcionales: un
grupo amino (-NH2) y un grupo ácido carboxílico (-COOH).

El carbono α también está enlazado a un átomo de hidrógeno (-H) y a una cadena

lateral llamada grupo R. El grupo R, que difiere en cada uno de los 20
aminoácidos α comunes, es el que proporciona características únicas a cada tipo
de aminoácido. Por ejemplo, la alanina tiene un metilo, -CH3, como su grupo R,
mientras que la serina tiene -CH2OH como su grupo R.

Son la base de las proteínas, sin embargo, tanto estos como sus derivados
participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y
la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los aminoácidos juegan un
papel clave en la gran mayoría de los procesos biológicos.

El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar
al cuerpo a:

 Descomponer los alimentos

 Crecer

 Reparar tejidos corporales

 Llevar a cabo muchas otras funciones corporales

El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.

Los aminoácidos están presentes en los alimentos, repartidos en la mayoría de

ellos. Sin embargo, únicamente los alimentos con proteína de alto valor biológico
contienen todos ellos. Estos alimentos son los que tienen proteínas de origen
animal:
Carnes, embutidos y derivados; pescados y mariscos; huevos y alimentos
derivados; leche y productos lácteos. En principio, cuanto más proteico sea un
alimento, mayor cantidad de aminoácidos esenciales aportará.
Aminoácidos de origen vegetal
Las leguminosas, los frutos secos y los cereales son alimentos de origen vegetal
con cantidades nada desdeñables de proteínas que pueden utilizarse con el fin de
obtener proteína completa: garbanzos, judías, lentejas, guisantes, habas, soja,
arroz, maíz, trigo, sésamo, centeno, quinoa, cebada, avellanas, almendras, pipas,
nueces, pistachos, cacahuetes, anacardos y un largo etcétera.
El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.
Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:
Aminoácidos esenciales
Aminoácidos no esenciales
Aminoácidos condicionales

Grupos funcionales
Todos los grupos funcionales, tienen la misma estructura fundamental.
Un átomo de carbono central, unido por un grupo funcional amino, un grupo
funcional carboxilo, un hidrogeno y un grupo “R” que es variable

Nomenclatura

Los péptidos son el resultado de la unión covalente de aminoácidos mediante un enlace

amida (denominado enlace peptídico). Se nombran enumerando los aminoácidos
constituyentes, comenzando por el extremo amino (aquel donde se encuentra el único
aminoácido que tiene libre el grupo amino). Al enumerarlos, se sustituyen las dos últimas
letras por “il”, con excepción del último aminoácido (el del extremo carboxilo), este
conserva su nombre entero. Se utilizan para nombrar a los primeros 20 aminoácidos.
1. Iniciar desde el N-terminal.
2. A todos los aminoácidos que esten antes del que contiene el C-terminal se les
agrega la terminación –il, sin dejar espacios entre cada uno.
3. Escribimos de forma normal el nombre del ultimo aminoácido.
4. Podemos usar abreviaturas e incluso los símbolos de una sola letra.
Ejemplos:
Nombres completos
1. Alanil-Serina
 2. Alanil-Glicil-Tirosil-Glutamil-Valil-Serina
3. Prolil-Glicil-Fenil-Alanil-Seril-Arginina.
4. Arginil-Prolil-Prolil-Glicil-Fenilalanil-Seril-Prolil-Fenilalanil-Arginina.

Código de Código de Aminoácido Código de Código de

Aminoácido
tres letras una letra tres letras una letra

Alanina Ala A Leucina Leu L

Arginina Arg R Lisina Lys K

Asparagina Asn N Metionina Met M

Ácido
Asp D Fenilalanina Fen F
aspártico

Cisteína Cys C Prolina Pro P

Glutamina Gln Q Serina Ser S

Ácido
Glu E Treonina Thr T
glutámico

Glicina Gly G Triptófano Trp W

Histidina His H Tirosina Tyr Y

Isoleucina Ile I Valina Val V

 Clasificación por su cadena lateral

POLARES: poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrógeno

(los aminoácidos polares se describen como "hidrófilos" o "afines al agua).
NO POLARES: contienen principalmente grupos R hidrocarbonados sin cargas
positivas o negativas. Dado que interactúan poco con el agua tienen un cometido
importante en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas.
ÁCIDOS: Dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con grupos
carboxilato. Las cadenas laterales del ácido aspártico y del ácido glutámico tienen
carga negativa a pH fisiológico, por lo que suele llamárseles aspartato y glutamato.
BÁSICOS: son básicos a pH fisiológico llevan carga positiva , pueden formar
enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos , la histidina es una base débil, puesto
que sólo está ionizada parcialmente a pH 7 , los residuos de histidina actúan como
amortiguadores desempeñando n un papel importante en la actividad catalítica de
numerosas enzimas.
AROMATICOS: es un aminoácido que incluye un anillo aromático de los cuales
fenilalanina, triptófano, tirosina e histidina. Son estándares
ALIFATICOS: es un ácido amino que contiene una cadena lateral alifática grupo
funcional que son no polares son hidrófobos, quiere decir que aumenta a medida
que el número de átomos de carbono en los aumentos de la cadena de
hidrocarburo. La mayoría de los aminoácidos alifáticos se encuentran dentro de
las moléculas de proteína. Por ejemplo Alanina, isoleucina, leucina, prolina y
valina.
HIDROXILADOS: El grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos mucha más
hidrofílicos y reactivos. Como la serina y la treonina tienen cadenas alifáticas
hodroxiladas.
Iminoácido: contienen un grupo amino y un carboxilo, el termino iminoácido
actualmente obsoleta y es incorrecta.
AZUFRADOS: son las unidades más simples que componen las proteínas. Las
cadenas laterales poseen átomos de azufre, Hay dos aminoácidos que son la
cisteína, que posee un grupo sulfhídrico, y la metionina, que posee un enlace
tioéster
ESENCIALES: Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo
no puede sintetizar por sí mismo, deben provenir de los alimentos. Hay 9
aminoácidos esenciales que son: istidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
NO ESENCIALES: nuestros cuerpos pueden producir el aminoácido, aun cuando
no lo obtengamos de los alimentos que consumimos incluyen: alanina, arginina,
asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina,
serina y tirosina.

PROPIEDADES FISICAS DE LOS AMINOACIDOS

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado
punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con
actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz

polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría
del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales
diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si
desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian
hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los

aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido
(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un
ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan
un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual

número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La
solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

Cambios en el pH se traducen en cambios en el número de cargas de la proteína,

y estos cambios pueden inhibir la interacción de la proteína con un ligando
determinado. Por este motivo, muchas proteínas (enzimas, sobre todo) sólo
pueden funcionar en un margen relativamente estrecho de pH. Aquí radica la
importancia del mantenimiento de valores contantes de pH en el medio interno del
organismo (Para activar la animación de la Figura de la derecha hay que pulsar la
opción "Recargar" del navegador).
 ISOMERÍA ÓPTICA

La isomería es una propiedad de aquellos compuestos químicos (en especial las

cadenas de carbono), que tienen la misma fórmula molecular (fórmula química no
desarrollada) de iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su
molécula, pero presentan estructuras químicas distintas y, por ende, diferentes
propiedades y configuración.
Dichos compuestos reciben la denominación de isómeros. Por ejemplo, el alcohol
etílico o etanol y el éter dimetílico son isómeros cuya fórmula molecular es C2H6O.
De hecho, una de las primeras cosas que un químico ha de hacer cuando quiere
resolver la estructura completa de una nueva especie molecular es establecer los
elementos químicos que forman parte de su composición y también la proporción
relativa en la que se encuentran los mismos.
Después deberá dilucidar el peso molecular de la nueva sustancia química y de
todos estos datos calcular la fórmula molecular, es decir, el número de átomos de
cada elemento que se encuentran presentes en la molécula principal del
hidrocarburo.
Llegado a este punto se deberán centrar las investigaciones en determinar la
manera en la que los átomos están conectados entre sí en la molécula bajo
estudio y cómo estos átomos se ordenan en el espacio, momento en el cual entra
en juego la isomería, ya que por lo general se abrirán numerosas posibilidades de
sustancias con la misma fórmula molecular, todas ellas se conocen por el nombre
genérico de isómeros.
Aunque este fenómeno es muy frecuente en química orgánica, no es exclusiva de
esta pues también la presentan algunos compuestos inorgánicos.

Nomenclatura D-L

La nomenclatura D-L permite designar la configuración espacial absoluta de

un enantiómero que posee un solo carbono asimétrico. Estos compuestos poseen
dos formas estereoisómeras que son imágenes especulares no superponibles
(como las dos manos de una persona), y se designan con las letras D- y L-,
delante del nombre del compuesto. Estas letras proceden de las palabras
latinas dextro y levo, pero no se debe confundir con la nomenclatura relativa que
clasifica a los enantiómeros en formas dextrógiras y levógiras.
Cuando el isómero posee más de un carbono asimétrico, es mejor usar otro tipo
de nomenclatura, como el sistema de reglas de Cahn, Ingold y Prelog.
 Nomenclatura R-S

Los descriptores R/S permiten indicar en un compuesto orgánico la configuración

(la disposición espacial de los sustituyentes) de un carbono o centro quiral,
estereocentro o centro estereogénico, que es el caso de un átomo de carbono con
cuatro sustituyentes diferentes.
Siempre habrá solo dos enantiómeros, por lo que debemos de usar algunos
métodos para poderlos diferenciarlos. Para lograr esto se les antepone R o S
colocándolo entre paréntesis antes del nombre del compuesto. Para determinar
cuándo un isómero particular es R o S se desarrollaron las reglas de prioridad
llamadas Cahn-Ingold-Prelog.

Comportamiento anfótero
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado
punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con
actividad óptica y con un comportamiento anfótero. El comportamiento anfótero se
refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse,
dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base
(cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es
neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como
zwitterión. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar
neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto
Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto
isoeléctrico.

Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es

decir, pueden ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo
del pH. Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo
amino:

 Se comporta como ácido. Los grupos -COOH liberan protones, quedando

como -COO-.
  Se comporta como base. Los grupos -NH2 captan protones, quedando
como -NH3+.

Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las

variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una
base, liberando o retirando protones del medio.

Si el medio es ácido, el aminoácido se comporta como una base. El grupo -COO-

capta un protón y pierde su carga negativa.

Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como -

NH3+ libera un protón y pierde su carga positiva.

Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una forma dipolar neutra
(o zwitterión), con tantas cargas positivas como negativas, que se denomina punto
isoeléctrico.

Ionización de aminoácidos
Solo existen 20 aminoácidos que se encuentran comúnmente en las proteínas
humanas.
En la ionización el pH de la mayoría de los lípidos corporales, los aminoácidos
están ionizados. En la ionización el grupo acido carboxilo (-COOH) dona H+ al
grupo de un amino (-NH2), esto va a producir un carboxilato acido carboxilo
(-COO) y un grupo amino (--NH3+) en esta forma ionizada llamada zwitterión, esto
hace que el grupo carboxilato y el grupo amino tienen un equilibrio de carga lo que
significa que un zwitterión tiene una carga global de cero.
Los valores específicos de pH conocidos como sus puntos isoeléctricos (pI). Como
zwitteriones, los aminoácidos son similares a las sales que tienen puntos de
funsion altos y son solubles en agua pero no en solventes apolares.
Un zwitterión o ion dipolar es un compuesto que tiene una carga negativa y en un
atomo y una carga positiva en un atomo adyacente. Hay pocos aminoácidos que
se encuentran con cadenas laterales que disponen de hidrógenos ionizables.
Aminoácidos como zwiterriones
Los valores del pI para los aminoácidos neutros no polares y polares van de un pH
de 5.1 a 6.3.
Un zwitterion en su pI de 6.0 con un anión carboxilato (-COO) y un catión (-NH3+)
que producen un carga global cero
El equilibrio de carga cambia cuando cuando la alanina se coloca en una
disolución que es mas acida con un pH mas acido o mas básico que el pI , con el
pH mas bajo que su pI(pH<6.0) la alanina gana un H+ lo que forma su acido
carboxilo puesto que el grupo –NH3+ conserva una carga de 1+ tiene una carga
global (1+) a un menor pH

Péptidos.
El término "péptidos" se refiere a una serie de aminoácidos unidos entre sí. Los
aminoácidos son la unidad básica que forman las proteínas, y una serie corta de
ellos - cadena corta de aminoácidos - se llama péptido. Los péptidos se organizan
en estructuras más complejas, que se llaman proteínas. Las proteínas son los
bloques de construcción de la célula.
Los péptidos están implicados en un gran número de procesos bioquímicos,
transmiten información a las células, comunican a la epidermis con la dermis para
que se regenere más rápido, estimulan los fibroblastos, favorecen la producción
de colágeno, etc.
Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son
responsables de un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía no
se conocen.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido, y si el número
es alto, a una proteína, aunque los límites entre ambos no están definidos.
Generalmente, cuando se unen muchos aminoácidos (más de 100) se forman
moléculas muy grandes y estas son las que denominamos proteínas. Las
moléculas más pequeñas o en las que se han unido menor cantidad de
aminoácidos son los que conocemos como péptidos. Tienen menor masa y, por
eso, son menores.
Dependiendo del tipo de aminoácidos que se unan y de las
moléculas que se formen, mayores o menores, van a ser
distintos y van a tener diferentes funciones. Es por ello que
encontramos tantos tipos y nombres.
Los péptidos están presentes de manera natural en el
organismo y forman parte de muchos procesos metabólicos.
Existen cientos de péptidos diferentes y todos ellos están
formados por distintas combinaciones de aminoácidos.
 Formación de péptidos y representación general.
Un enlace péptido es un enlace amida que se forma cuando el grupo –COO- de
un aminoácido reacciona con el grupo –NH3+ del siguiente aminoácido

 Dos aminoácidos forman un dipéptido

 Tres aminoácidos forman un tripéptido
 Cuatro aminoácidos forman un tetrapéptido
 Cinco aminoácidos forman un pentapéptido
 Cadenas más largas de aminoácidos forman polipéptidos.
Los péptidos son una molécula que contiene dos o más aminoácidos las
moléculas que se unen entre sí para formar proteínas. Los péptidos pueden
contener muchos aminoácidos que se llaman polipéptidos o proteínas.
Los polímeros cortos de aminoácidos llamados péptidos desempeñan funciones
importantes en el sistema neuroendocrino como hormonas, factores liberadores de
hormona, neuromoduladores o neurotransmisores.
Los enlaces peptídicos forman el esqueleto de la proteína, del que emergen las
cadenas laterales de los aminoácidos. Las proteínas se diferencian en la
secuencia y número de aminoácidos.
El glutatión no es un nutriente esencial, ya que puede sintetizarse a partir de
los aminoácidos: cisteína (Cys/C), ácido glutámico, el glutatión es un tripéptido que
se encuentra en las células y cuya función es protegerlas de la oxidación. A
medida que envejecemos, nuestro cuerpo lo produce cada vez menos

Propiedades físicas Karen

Los aminoacidos son solidos cristalinos, incoloros, no volatiles, que se funden con
descomposición a temperaturas superiores a 200 ° C

Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares

Los péptidos son compuestos sólidos, de alto punto de fusión ópticamente activos
cuando tienen generalmente solubles en agua, aunque su solubilidad depende del
PH de la solución

Sus propiedades físicas y químicas suelen reflejar en mayor o menor medida las
de los AA que lo componen. Sin embargo, al enmascararse mutuamente los grupos
hidrofílicos (carboxilo y amina) que forman parte de los enlaces peptídicos, el
carácter polar o apolar de los péptidos depende de la naturaleza de los grupos de
las cadenas laterales de los AA que lo integran

Los péptidos presentan a menudo ciertas peculiaridades estructurales que no

aparecen en las proteínas. Los grupos NH2 y COOH terminales pueden
encontrarse bloqueados. Así, es frecuente encontrar grupos amino terminales que
están acetilados o en forma de ácido piroglutámico (un residuo de Glu N-sustituído
por su propia cadena lateral) y grupos carboxilo terminales en forma de amidas.
Este bloqueo de los grupos terminales confiere al péptido resistencia frente a
exopeptidasas. Un ejemplo de péptido que presenta estas modificaciones es la
hormona liberadora de tirotropina (TRH): piroglutamil-histidil-prolinamida

Son compuestos solidos

Son cristalinos

Tienen un punto de fusion elevado

Son solubles en agua

Son compuestos iónicos que forman sólidos cristalinos solubles en agua, debido a
su carga iónica son poco solubles en benceno y éter

Son compuestos iónicos que forman sólidos cristalinos solubles en agua, debido a
su carga iónica son poco solubles en benceno y éter.

Características físicas de los aminoácidos

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen Cα es asimétrico, es decir,
presenta sustituyentes diferentes en sus cuatro enlaces. Esto implica que tienen
estereoisomería, es decir, dos conformaciones espaciales o estereoisómeros. Esto
da lugar a las formas L o D de los aminoácidos, según el grupo –NH2 quede a
izquierda (L) o derecha (D) del Cα, y el grupo –COOH en posición opuesta.

Los aminoácidos también tienen actividad óptica, es decir, desvían el plano de la

luz polarizada hacia la derecha (dextrógiros) o izquierda (levógiros). No hay que
confundir este concepto con el de aminoácidos D o L, ya que no están
relacionados entre sí.

Características físico-químicas de las proteínas Las propiedades físico-químicas

de una proteína dependen de los R de las cadenas laterales de los aminoácidos
expuestos en su superficie. Pueden destacarse cuatro:

• Solubilidad. El grado de solubilidad de las proteínas varía en función de pH,

concentración salina, temperatura, etc. En general las proteínas globulares son
solubles en agua, ya que los R de superficie de la proteína establecen enlaces por
puente de hidrógeno con el agua. Como las proteínas son en general grandes
forman dispersiones coloidales, es decir, no forman disoluciones propiamente
dichas.

• Desnaturalización. La desnaturalización proteica consiste en la pérdida de

estructura nativa, que es la funcional, adoptando una configuración diferente, y por
tanto perdiendo su función biológica. En la desnaturalización se alteran los
enlaces que estabilizan las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización se encuentran las
variaciones de presión y temperatura, determinadas radiaciones
electromagnéticas (agentes físicos) y las variaciones de pH, así como los cambios
en concentración salina o determinadas sustancias químicas (agentes
caotrópicos). La desnaturalización puede ser reversible, si al desaparecer el factor
desnaturalizante la proteína recupera su conformación nativa, o irreversible,
cuando no es capaz de recuperarla incluso eliminando el factor desnaturalizante.

• Capacidad amortiguadora del pH Debido al carácter anfótero de los

aminoácidos, las proteínas se pueden comportar como ácidos o como bases
liberando o captando protones del medio. De esta forma pueden neutralizar las
variaciones del pH que se produzcan en el medio acuoso donde se encuentren
(capacidad tamponadora).

• Impedimentos estéricos. Debido a la organización planar rígida del enlace

peptídico, el armazón de un péptido está constituido por una serie de planos
sucesivos. Sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos
verdaderos, por lo que los planos del enlace petídico están separados por grupos
metileno sustituidos en los que sí puede haber giro (Figura 6). Tampoco todos los
giros son posibles, lo que impone restricciones importantes al número posible de
conformaciones que puede adoptar una proteína. Si denominamos Φ (phi) al valor
del ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y Ψ (psi) al del enlace C-C, solo
existirán unos Página 8 de 9 valores permitidos para Φ y Ψ, que dependerá en
gran medida del tamaño y características de los grupos R sucesivos. El diagrama
de Ramachandran permite visualizar todas las combinaciones posibles de ángulos
Ψ contra Φ en los aminoácidos de un polipéptido que contribuyen a la
conformación de la estructura de las proteínas.