BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR

BANCO DE PREGUNTAS PRIMERA UNIDAD

Apellidos y Nombre: …………………………………………………………. NºM:…………… Firma:…………... Fecha: …………..

1. Ordena los acontecimientos según se considera que ocurrieron.

( ) Formación de sistemas precelulares o probiontes.

( ) Formación de la sopa primitiva.
( ) Formación de biomoléculas como proteínas, ARN, polisacáridos.
( ) Formación de eubiontes o células primitivas.
( ) Interacción de compuestos de la atmósfera primitiva por acción de fuentes de energía
como descargas eléctricas, calor, radiaciones, etc.

2. Correlaciona el nombre de la Teoría con su descripción:

( ) Teoría de la Generación Espontánea (Aristóteles). a.
( ) Teoría de la Biogénesis (Louis Pasteur). b.
Llamada también Teoría Biogenética.
( ) Teoría de la Panspermia (Svante Arrhenius). c.
( ) Teoría Bioquímica o Quimiosintética (Oparin - Haldane). d.
Llamada también Evolución Química o Síntesis Abiótica.
La vida surge a partir de materia inerte por la
acción de una fuerza vital.
La vida solo puede surgir de otra forma de
vida preexistente.
La vida terrestre es descendencia de algún
organismo llegado del espacio exterior
(espora bacteriana).
La vida surge por una serie de reacciones
químicas que dieron origen a los compuestos
cada vez más complejos hasta la aparición de
las estructuras características de los seres
vivos.

3. ¿Qué diferencia hay entre síntesis abiótica y síntesis biológica?

4. Hallar el pH en:
a) Una disolución de 0.2 M de NaOH (hidróxido sódico)
b) Una disolución de 0.05 M de HNO3 (ácido nítrico)
c) Una disolución de 0.1 M de Ca(OH) 2 (hidróxido de calcio)
d) 2g de NaOH en 500 ml de solución.
e) 2g de HNO3 en 500ml de solución.

5. Al añadir a una disolución de ClNa (1) pequeñas cantidades de un ácido (2) o de una base (3) se producen
grandes variaciones en el valor del pH. Sin embargo, si se añaden al plasma sanguíneo (4) las mismas
cantidades del ácido (5) y de la base (6), apenas cambia el pH. Propón una explicación para este hecho.
¿Cuáles serían las consecuencias de las variaciones bruscas de pH en los seres vivos?

6. La concentración de ClNa en la sangre es 0,9 g/100ml. Explica razonadamente qué ocurriría si se colocaran
hematíes humanos en: a) Agua destilada
b) Solución salina (3g/100ml)

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 c) Solución salina (9g/100ml)
d) Solución salina (9g/l)

7. Si la concentración intracelular de sales de los eritrocitos es de 0,15 M. Describa el fenómeno que pudiera
ocurrir si se coloca dichas células en una solución hipertónica de una concentración de 0.30 M.

8. ¿Cuánto varía la (H+) en una disolución si su pH pasa de 3,5 a 4,5?

9. ¿Cómo podrías comprobar en el laboratorio los procesos de plasmólisis y turgencia en las células de la
epidermis de cebolla?

10. En la gráfica adjunta se representa la variación del volumen de una célula en función del tiempo. La célula fue
colocada inicialmente en un medio con alta concentración de sales, y a los diez minutos fue transferida a un
medio con agua destilada. Propón una explicación razonada a los cambios de volumen que sufre la célula a lo
largo del tiempo.

11. A continuación se presentan carbohidratos y el lugar donde principalmente se encuentran. Uno de ellos está
mal asociado:
a) almidón ............... en gránulos intracelulares de tubérculos y semillas.
b) sacarosa ................ plasma sanguíneo.
c) glucógeno ............... en el interior de las células musculares y células hepáticas. d) lactosa ...............
suero de la leche.
e) celulosa ................. pared celular de vegetales.

12. Asocia los términos de ambas columnas de acuerdo a la función de los diferentes componentes químicos de
la célula.
A. Lípidos 1. Solvente
B. Carbohidratos 2. Substrato para la respiración celular
C. Proteínas 3. Principal componente de las membranas celulares D. Agua 4. Resultado inmediato de
la expresión génica
E. Iones 5. Generan gradientes químicos y eléctricos.

13. Para cada una de las siguientes moléculas, indica cuál es el monómero y la estructura del polímero.
Polímero Monómero Estructura
ADN

Proteínas

Glucógeno

Fosfolípidos

14. La esterificación del glicerol con ácidos grasos produce:

a) Lípidos complejos
b) Glicerolípidos

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 c) Acilglicéridos

15. Un Cerebrósido es:

a) Ceramida + glucosa o galactosa.
b) Ceramida + ácido fosfórico.
c) Una esfingomielina.

16. ¿Por qué tienen carácter reductor los monosacáridos?

a) Por la presencia del grupo carbonilo (aldehído y cetona)
b) Por la presencia del grupo amino
c) No tienen carácter reductor

17. Marque la forma lineal de la D-glucosa:

A) B) C)

18. Define la Ribosa.

a) Monosacárido de tipo aldohexosa que tiene un grupo carbonilo aldehído y 6 carbonos.
b) Es una cetopentosa que posee un grupo cetona y 5 carbonos en su estructura.
c) Un monosacárido del tipo aldopentosa con un grupo aldehído y 5 carbonos

19. Los L-aminoácidos se caracterizan por:

a) La disposición del grupo carboxilo (-COOH) a la izquierda del carbono.
b) La disposición del grupo amino (-NH2) a la derecha del carbono.
c) La disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda del carbono.

20. La configuración  o de lámina plegada de una proteína, se refiere a:

a) Su estructura primaria.
b) Su estructura secundaria.
c) Su estructura terciaria.

21. Si la mioglobina es una proteína formada por un único polipéptido, ¿puede tener estructura cuaternaria? a)
No
b) Si
c) A veces

22. En cuanto al enlace peptídico, es cierto que:

a) Se establece entre los grupos amino (-NH2) de dos aminoácidos contiguos.
b) Se establece entre los grupos carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos contiguos.
c) Se establece entre los grupos amino (-NH2) y carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos.

23. El colágeno es una proteína con función:

a) Estructural.
b) Enzimática.
c) Hormonal.

24. Dentro de los nutrientes que el organismo debe obtener a partir de los alimentos y el agua debido a que no
los puede fabricar o los sintetiza en poca cantidad, se encuentran:
a) Ácidos grasos esenciales, aminoácidos esenciales, vitaminas y minerales.
b) Proteínas, aminoácidos no esenciales, colesterol y minerales.

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 c) Ácidos grasos no esenciales, colesterol, aminoácidos no esenciales y vitaminas.

25. Los alimentos energéticos como los cereales (arroz, trigo, cebada), las papas, el plátano, la yuca, el aceite y la
mantequilla son ricos en sustancias que nos proporcionan la energía necesaria para el desarrollo de nuestras
actividades. Dichas sustancias corresponden a:
a) Proteínas y grasas
b) Carbohidratos y grasas
c) Vitaminas y grasas

26. Una de las formas de clasificación de los monosacáridos se atribuye de acuerdo al número de carbonos de su
cadena, por ejemplo las Triosas están representados por:
a) El gliceraldehido
b) La glucosa
c) La maltosa

27. Los cerebrócidos, gangliócidos, y sulfátidos son:

a) Glucolípidos
b) Fosfolípidos
c) Esteroides

28. Considerado un ácido graso insaturado.

a) Ácido butírico
b) Ácido linoleico
c) Ácido palmítico

29. La clasificación de lípidos puede considerar la presencia de ácidos grasos y por tanto su capacidad de formar
jabones. Los lípidos incapaces de realizar este proceso se denominan. a) Esfingolípidos
b) Esteroides
c) Gangliósidos

30. Analice el siguiente planteamiento y justifique su respuesta.

“Las proteínas son macromoléculas que presentan una gran diversidad funcional, sin embargo los
homopolisacaridos, presentan función única y simple”. ¿Cree usted que esa diferencia esté relacionada con
sus características estructurales?

31. Las proteínas y los ácidos desoxirribonucleicos son macromoléculas que presentan estructuras
tridimensionales. Explique como a través de las interacciones débiles se estabilizan las estructuras superiores
de estas macromoléculas.

32. Discuta la siguiente afirmación.

“La distribución espacial de una cadena polipeptídica, está determinada solamente por el tipo de
aminoácidos que la componen”.

33. Cuando se aumenta la temperatura de soluciones de proteínas o ácidos nucleicos, se afecta la función
biológica de estas macromoléculas; sin embargo no sucede igual con la mayoría de los polisacáridos. ¿cómo
se explica este resultado?

34. Si se sabe que una proteína aislada de las membranas tiene las siguientes características:
 Contiene un 65 % de Asp, Arg, Cis, Glu e His.
 Se extrae fácilmente con una solución de cloruro de sodio.
 Contiene una ínfima cantidad de glúcidos.
¿Qué tipo de proteína es? Argumente. ¿Cuáles son las funciones de las proteínas de membranas?

35. Compare el glucógeno hepático y muscular en cuanto:  Distribución  Función.

 Alcance metabólico.

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 36. Cuando una proteína se desnaturaliza, ¿quedan libres sus aminoácidos?
Las proteínas son filamentos largos de  aminoácidos  unidos en una secuencia específica
La pérdida de la estructura nativa de una proteína se denominadesnaturalización y se debe a la rotura de los enlaces que
mantienen las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias lo que conduce a la pérdida de su actividad biológica (los enlaces
covalentes se mantienen, por lo que la estructura primaria se mantiene).
La desnaturalización puede ser provocada por cambios en el pH o en la temperatura, por radiación ultravioleta o por
determinados agentes químicos desnaturalizantes (como la urea) y en ciertas condiciones puede ser reversible (renaturalización).

37. Mencione cuales son los niveles estructurales de las proteínas e indique en qué consiste cada uno de ellos.

ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína, es decir, indica la cantidad y el tipo de los aminoácidos que la
forman y el orden en que se encuentran unidos.

La estructura primaria de las proteínas está determinada en la información genética y los enlaces que mantienen su estabilidad
son enlaces peptídicos. La comparación de secuencias de distintas proteínas permite establecer relaciones evolutivas entre especies.
La estructura primaria de las proteínas es lineal, y se convierte en tridimensional al plegarse.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

Es la organización regular y periódica en el espacio de las cadenas polipeptídicas en una dirección.

El plegamiento característico de este tipo de organización está determinado por la secuencia de aminoácidos y la rigidez del
enlace peptídico, que sólo posibilita giros en torno a los enlaces sencillos. La estabilidad de esta estructura es posible gracias a
los puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos amino y carboxilo.

ESTRUCTURA HELICOIDAL O HÉLICE  Α

Es la estructura secundaria más corriente. En ella, la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los
giros que se producen en torno al carbono α de cada aminoácido. Características:

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— Se establecen puentes de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo –CO de un aminoácido y el grupo –NH del aminoácido
situado cuatro residuos después.
— Hay 3’6 aminoácidos por vuelta de hélice, cada aminoácido gira 100º respecto al anterior.
— Se produce un avance por residuo de 1’5 Å, por lo que el paso de rosca de 5’4 Å.
— El giro en las hélices α que se encuentran en las proteínas es dextrógiro(sentido de las agujas del reloj)
— Todos los grupos carboxilo quedan orientados en la misma dirección, mientras que los amino se orientan en la dirección
contraria. Los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α–hélice.
— Los residuos de prolina y hidroxiprolina desestabilizan la α–hélice, ya que estos aminoácidos impiden la formación de enlaces de
hidrógeno.

ESTRUCTURA DE HOJA PLEGADA  O Β–LAMINAR

En este tipo de estructura secundaria la cadena polipeptídica se pliega de manera que los planos de los enlaces peptídicos se disponen
en forma de zig-zag. La interacción con otros fragmentos de la cadena conduce a la formación de láminas u hojas, en vez de estar
estrechamente enrollada como en el caso de la hélice α. En ella:

— Se establecen puentes de hidrógeno intercatenarios, entre grupos –NH y –CO de filamentos polipeptídicos diferentes.
— Las cadenas laterales se sitúan alternativamente por encima y por debajo del plano de la lámina.
— Cada resto de aminoácido ocupa 3’5 Å.
— Las cadenas adyacentes en una hoja plegada β pueden orientarse en la misma dirección (hojas β paralelas) o en direcciones
opuestas (hojas β antiparalelas). En ambos casos, los radicales de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja, de
forma alterna. La disposición antiparalela es un poco más compacta que la paralela, y aparece con mayor frecuencia en las proteínas.

Como se puede observar es necesario introducir giros o codos en las cadenas polipeptídicas que también se estabilizan por puentes de
hidrógeno. Dependiendo de la secuencia de aminoácidos se favorecerá una u otra estructura, y pueden aparecer combinadas en una
misma proteína.
ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria define la forma tridimensional que adquiere una cadena polipeptídica, es decir, al modo en que una
proteína se encuentra plegada en el espacio.

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 La estructura tridimensional condiciona la función de la proteína. En ella se pueden identificar agrupaciones de menor tamaño que
denominamos dominios. El concepto de dominio es muy útil al explicar la relación entre estructura y función en las proteínas
pues dominios particulares tienen funciones propiasen más de una proteína.
En la conformación espacial de una proteína influye la tendencia de las cadenas laterales hidrófobas de los aminoácidos a
mantenerse en el interior de la proteína; adoptando la forma termodinámicamente más estable en ese medio. La proteína puede
sufrir cambios conformacionales en el desempeño de su función y en la regulación de su actividad.
La estructura terciaria se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre determinados grupos de las cadenas laterales:

 Enlaces o puentes de hidrógeno: entre las cadenas laterales de aminoácidos polares sin carga. Son de vital importancia
debido a su abundancia.
 Atracciones electrostáticas o interacciones iónicas, entre grupos carboxilo y amino de aminoácidos ácidos y básicos.
 Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifáticos y aromáticos de las cadenas laterales de
los aminoácidos apolares.
 Puentes disulfuro: enlaces covalentes –S–S–, más fuertes que los anteriores, entre dos grupos –SH de dos cisteínas (o
derivados).
 Enlaces coordinados: entre cationes de metales de transición y la proteína.
ESTRUCTURA CUATERNARIA

Aparece en las proteínas constituidas por más de una subunidad o protómero. La estructura cuaternaria hace referencia a esta
asociación de protómeros para formar la proteína biológicamente activa.
Los protómeros pueden unirse débilmente entre sí a través de enlaces de hidrógeno o fuerzas de van der Waals, y en algunos casos,
aunque no es habitual, esta unión puede establecerse mediante puentes disulfuro.

Esta estructura sólo la presentan las proteínas oligoméricas, que tienen dos o más cadenas polipeptídicas, iguales o no, cada una de
las cuales posee su propia estructura secundaria y terciaria.
Así, en la queratina del pelo se forman tres hebras y cada una de las hebras está constituida por un arrollamiento α–hélice. Por su
parte, las cuatro cadenas polipeptídicas globulares de la hemoglobina se encajan y adoptan una disposición aproximadamente
tetraédrica, que constituye la estructura cuaternaria de la hemoglobina.
En un nivel aún superior encontraríamos la asociación entre proteínas y moléculas no proteínicas como glúcidos, lípidos y ácidos
nucleicos.

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38. Definir los siguientes métodos:

a) Kjeldhal. El  método consiste en mineralizar la muestra con ácido sulfúrico concentrado y alcalinizar con
hidróxido de sodio. El amoníaco liberado es arrastrado por destilación y recogido sobre ácido bórico.

B) Saponificación. Saponificación de un lípido con hidróxido de potasio. Lasaponificación  es un proceso

químico por el cual un cuerpo graso, unido a un álcali y agua, da como resultado jabón y glicerina.

39. Esquematice las fórmulas cíclicas de: Glucosa, maltosa, almidón.

40. Indique cuales son los enlaces glucosídicos más importantes.

-SACARONA -CELOBIOSA o en la LACTOSA
-MALTOSA -GENTIOBIOSA
-ISOMALTOSA -

41. ¿Qué es un enzima?

Son proteínas de muy distinto tipo cuya función consite en acelerar (catalizar) las reacciones químicas que
tiene lugar en lascelulas.se conoce mas de 2 mil emzimas.

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 42. Compare la Teoría de Fischer y la de Koshland en cuanto a la unión del sustrato al enzima.

Modelo Llave - Cerradura de Fisher: Sostiene que el sustrato encaja en el sitio activo de la enzima, sin que
esta sufra modificación alguna. 

Modelo Ajusta - Inducido de Koshland: Sostiene que la enzima modifica su estructura para acoplarse al
sustrato, pero al finalizar recuperará su forma original.

43. ¿Cuál es el efecto de la temperatura y pH en la actividad enzimática?

44. Esquematice un ejemplo de la gráfica de Lineweaver–Burk para calcular los parámetros cinéticos de un
enzima.

45. Esquematice un ejemplo de la gráfica de Michaelis-Menten para calcular los parámetros cinéticos de un
enzima.

46. Cuando las proteínas simples son hidrolizadas a sus unidades constituyentes, se producen en general 19 α-
Laminoácidos y un iminoácido. Mencione los 10 aminoácidos esenciales para el ser humano.

Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y
valina.

47. Durante el proceso de polimerización, las subunidades son añadidas una a una: En el caso de
……PROTEINAS…, la síntesis empieza en el grupo NH2 del aminoácido …INICIAL…. y continúa hasta el –COOH
del aminoácido .TERMINAL..; en el caso de los ..EN CASO DE ACIDOS NUCLEICOS…, la síntesis comienza por el
extremo 5’ y prosigue hasta el extremo ..3…

48. Describir la síntesis de proteínas y del DNA dentro de una célula es como describir un círculo: El DNA dirige la
síntesis del RNA; el RNA dirige la síntesis del proteínas y, finalmente, una serie de proteínas específicas
catalizan la síntesis tanto del ………DNA……… Como del ………RNA…………

49. Síntesis de Proteínas: Las instrucciones para construir las proteínas están codificadas en el DNA y las células
tienen que traducir dicha información a las proteínas. El proceso consta de 2 etapas: 1°) Transcripción y 2°)
Traducción.
Durante la etapa de Traducción identifique:
Codón de iniciación ………………………………………………………………………………………………………..
Codones de terminación ………………………………………………………………………………………………………..
Iniciación: Un factor de iniciación, GPT y metionil-tRNA[Met] forman un complejo que se une a la
subunidad ribosómica grande. A su vez, el m-RNA y la subunidad ribosómica pequeña se unen al
encontrar esta última el codón de iniciación que lleva el primero. A continuación ambas subunidades
ribosómicas se unen. El metionil-tRNA[met] está posicionado enfrente del  codón de iniciación (AUG). El
GPT y los factores de iniciación de desprenden quedando el tRNA[Met] unido al ribosoma.
Terminación: el m-RNA que se está traduciendo lleva un codón de terminación  (UAG). Cuando el
ribosoma llega a este codón, la proteína ensamblada es liberada y el ribosoma se fragmenta en sus
subunidades quedando listo para un nuevo proceso.

50. El código genético es un diccionario de vocablos que permite la traducción de la información genética a partir
del mRNA, que a su vez se ha formado mediante la transcripción del DNA. Hay 64 codones, es decir 4 bases se
pueden distribuir en 64 tríos (codones o tripletes). 61 codones representan aminoácidos y 3 codones causan
la terminación de la síntesis proteica. El RNA de transferencia es el adaptador que relaciona un codón con su
correspondiente aminoácido. Mencione como ejemplo 5 aminoácidos y los codones (tripletes) que lo
codifican.

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 CÓDIGO GENÉTICO EJEMPLOS

1…………………………………………………………………………………
2…………………………………………………………………………………
3…………………………………………………………………………………
4…………………………………………………………………………………
5…………………………………………………………………………………

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