El PK EN LOS AMINOACIDOS

Michell Romero Tamara Codigo.1611339

Universidad Francisco de Paula Santander

Ingenieria Biotecnologica

Cucuta, colombia

Introduccion

Las proteínas son macromoléculas compuestas por unidades más pequeñas conocidas como
aminoácidos. En las proteínas se encuentra básicamente veinte aminoácidos diferentes, los
cuales contienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo átomo de carbono
(carbono α) estos aminoácidos difieren unos de otros solo por la naturaleza de sus cadenas
laterales, o grupos “R” que varían tanto en estructura, como en tamaño y carga eléctrica e
influyen en la solubilidad en agua. Los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos funcionan
como ácidos y bases débiles, respectivamente, y como tales, se ionizan cuando están en
solución. Los aminoácidos tienen al menos dos pK, por lo que tienen mayor capacidad
amortiguadora, ya que presentan de tres a cuatro formas iónicas diferentes. Cuando la forma
iónica tiene una carga neta de cero se dice que se encuentra en su punto isoeléctrico o PI.
Cada aminoácido tiene sus propio pK, puesto que presenta diferentes sustituyentes en sus
cadenas laterales. Mediante una titulación, se puede determinar el pK de un aminoácido.

La titulacion es un proceso mediante el cual se introducen o se remueven protones,al agregar,

respectivamente, acidos(H+) o bases(OH-). A medida que procede una titulacion,ocurren
cambios en la estructura del aminoacido, que involucran los grupos protonables, Estos cambios
pueden ser representados en una curva, llamada la curva de titulacion. El analisis de este
grafico, proporciona informacion sobre diversos aspectos del aminoacido, entre otros, su
capacidad amortiguadora o buffer. Una sustancia con capacidad amortiguadora es aquella que
no permite cambios bruscos de pH, cuando se adicionan equivalentes ya sea acidos o basicos.
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Tabla de contenido

 Aminoacidos
o Funciones de los aminoácidos
o Características generales
o Clasificación de los aminoácidos

 Comportamiento ácido-base de los aminoácidos

 propiedades ácido-base de los aminoácidos en solución Carga de los aminoácidos

función del pH

 La importancia del PK en los aminoacidos

o Diferencia entre el pk1 y el pk2

 ¿Cómo se relaciona el pH y el Pk?

o La relación entre pKa y pH
AMINOACIDOS

Un aminoácido es un compuesto nitrogenado que se caracteriza por presentar un grupo amino

(-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono.(2)

Funciones de los aminoácidos

- estructural: forman parte de las proteínas

- informativa: hormonas (derivados : T3,T4, adrenalina…)

neurotransmisores (Glu, Gly y derivados como el GABA)

mediadores químicos (histamina)

- generalmente no tienen función energética, a no ser en situaciones extremas, como la

inanición

Características generales

- anfoterismo: pueden actuar como ácidos o como bases, dependiendo del pH del medio.

- se pueden polimerizar formando largas cadenas  péptidos y proteínas.

- poseen una estructura tetraédrica con un carbono asimétrico (exc. Gly)  estereoisomería.

Clasificación de los aminoácidos

- Aminoácidos proteinógenos codificables (20)

- Aminoácidos proteinógenos no codificables

- Aminoácidos no proteinógenos

- Derivados de aminoácidos
Comportamiento ácido-base de los aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos nitrogenados que se caracterizan por presentar un grupo
amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo carbono. Estos dos grupos se
pueden ionizar en medio acuoso, siendo los responsables del anfoterismo de los aminoácidos,
es decir, pueden actuar como ácidos o como bases, en función del pH del medio (los
compuestos que son capaces de aceptar o ceder protones se denominan anfóteros o anfolitos):
el grupo carboxilo se comporta como un ácido débil y el grupo amino, como una base débil. Por
ello, la carga de los aminoácidos varía en función del pH. Además, cinco de los aminoácidos
proteinógenos presentan otro grupo ionizable en su cadena lateral: Lys, Arg, His (aminoácidos
con carga positiva o básicos), Asp y Glu (Aminoácidos con carga negativa o ácidos). Tal y
como se ha descrito previamente, la relación cuantitativa entre la concentración de un ácido
débil (HA) y su base conjugada (A-) viene definida por la ecuación de Henderson-Hasselbalch.

AH A + H3 K= [A][H3O] [H3O]=K [AH]

K H2O [AH] [A]

-Log 10[H3O]= -(Log10 K [AH] ) Por lo tanto pH = Pk+Log10 [A]

[A] [AH]

Carga de los aminoácidos en función del pH. Separación de aminoácidos.

La carga neta de un aminoácido varía con el pH del medio, y de que venga determinada por los
valores pK de los grupos ionizables, implica que los aminoácidos se pueden separar por
electroforesis. La separación electroforética es una de las técnicas más empleadas en
Bioquímica y consiste en la separación de moléculas cargadas (en este caso, aminoácidos) en
presencia de un campo eléctrico. Al existir una diferencia de potencial que genera un campo
eléctrico, las moléculas se desplazarán hacia el polo positivo (ánodo) o hacia el polo negativo
(cátodo), en función de su carga eléctrica. La velocidad de migración electroforética de una
molécula dada depende la carga eléctrica, de las dimensiones moleculares y del soporte
empleado. Para realizar una electroforesis se necesita una fuente de alimentación (que genera
la diferencia de potencial).
La carga neta de cada aminoácido al pH en el que tiene lugar la electroforesis determinará la
dirección y la velocidad de la migración electroforética. De esta forma, se pueden separar los
aminoácidos presentes en una mezcla en disolución.

La importancia del PK en los aminoacidos

El aminoacido se encuentra en dos formas en quilibrio , la estructura protonada y la

desprotonada. El pK se relaciona en forma inversa con la tendencia de un grupo a donar
protones: entre mas pequeño sea el valor del Pk de un aminoacido, mas facilmente donara
protones (mas acido); si por el contrario, el valor es grande, la tendencia a donar protones sera
baja y, mas tendera a aceptarlos ( mas basico). Puesto que los valores del Pk estan definidos
en una escala logaritmica con base diez(log10) , cuando la pK disminuye en una unidad,la
tendencia de donar protones aumenta diez veces,o sea, un grupo con una pK=1 tiene una
tendencia a donar protones aumenta diez veces, o sea , un grupo con una pK=2. Por lo tanto la
Pk proporciona informacion directa sobre las caracteristicas acido-base de un grupo.

Los valores de las pK de un aminoacido pueden determinarse a partir de una curva de titulacion
acido-base. En una titulacion acido-base,se adiciona acido(o base) a un volumen determinado
de una solucion de concentracion conocida de base (o acido). La curva de titulacion se
construye al graficarel pH de la solucion resultante despues de cada adicion.Los puntos en la
curva de titulacion en los cuales no se produce un cambio de pH,a pesar del aumento en la
concentracion de equivalentes acidos (o basicos) en la solucion,indican los valores de pK. En
estos puntos el aminoacido tiene su mayor capacidad amortiguadora.(3)

Diferencia del pK1 y pK2

Los diferentes aminoacidos que conforman las proteinas tienen por lo menos dos grupos
protonables-desprotonables, el carboxilo alfa cuya pK se denominara por convencion la pK1 y
el amino alfa, que tendra una pK llamada Pk2. Pero algunos de ellos poseen mas de dos
grupos protonables-desprotonables,los cuales se encuentran en los grupos R.Para estos
aminoacidos, se debe incluir el concepto de pkR’ que se relaciona de manera inversa con la
tendencia de ciertos aminoacidos a donar protones de los grupos R.

soeléctrico (pI). es el pH en el que la molécula se disocia por igual en ambos sentidos, y como
equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su semisuma:

Pl=pk1 + pk2

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¿Cómo se relaciona el pH y el Pka?

El pH y el Pka se relaciona con la concentracion de protones y la constante de equilibrio para la

ionizacion de una molecula, respectivamente. La ionizacion de una molecula de aminoacido.

La relación entre pKa y pH es que:

A. Ambos son funciones logarítmicas.

B. Ambos son siempre < 7 para ácidos y > 7 para bases.

C. Estos dos conceptos no están relacionados de ninguna manera puesto que los fluidos
biológicos contienen mezclas de demasiados ácidos y bases.

D. Cuando pH = pKa, el compuesto en cuestión tendrá carga de +0,5.

E. Cuando pH = pKa, el compuesto ionizable en cuestión (ya sea ácido o base) estará la
mitad protonado y la mitad desprotonado.

Cuando el pH es igual al pKa del ácido, hay igual cantidad de las formas protonada y
desprotonada de la molécula. Esta misma relación vale para las bases, con [B] sustituyendo a
[A-] como la forma desprotonada y [HB+] sustituyendo a [HA] como la forma protonada. Se
debe tener en cuenta que la relación de Henderson-Hasselbach es válida para un ácido o base
específico incluso si están presentes diversos ácidos o bases.

Glosario

 Punto Isoelectrico
 Amortiguadora
 Carboxilo
 Protonables
 Buffer
 Afoterismo
 Electroforesis
 Desprotonables
 Ionizacion
 Anotodo
 Catodo

Conclusion
En los aminoacidos,los grupos carboxilo(COOH) y amino (NH2) se pueden protonar y
desprotonar. Esta caracteristica y la estructura determinada de cada aminoacido hacen
que cada uno de ellos posea una curva de titulacion especifica. Mediante la ecuacion
de Henderson-Hasselbalch que Considera la ionización de un ácido débil que tiene
algún valor de pKa. Los aminoácidos tienen al menos dos pK, por lo que tienen mayor
capacidad amortiguadora, ya que presentan de tres a cuatro formas iónicas diferentes.
Cuando la forma iónica tiene una carga neta de cero se dice que se encuentra en su
punto isoeléctrico. Es conveniente poder relacionar el pH de una disolución de un
ácido débil con su pKa y con el grado de ionización, mediante la conocida ecuación
que se utiliza a menudo para realizar los cálculos que requiere la preparación de
disoluciones tampón en el laboratorio, o para otras aplicaciones. si pH = pKa, el
logaritmo de la relación de concentraciones de las formas disociada y sin disociar será
cero, de manera que estas concentraciones serán iguales. En otras palabras, cuando
el pH es igual al pKa, el ácido estará disociado al 50%.Si el pH aumenta o disminuye
una unidad en relación con el pKa, la relación entre las formas del ácido disociada y
sin disociar cambia en un factor de 10. Es decir, si el pH de una disolución es 6 y el
pKa es 7, la relación [ A-]/[ HA] será 0,1; si el pH fuera 5, la relación sería 0,01 y si el
pH fuera7, la relación sería 1.También, si el pH está por debajo del pKa, la relación es
< 1, mientras que si el pH está por encima del pKa, la relación será >1. Resumiendo, la
ecuación de Henderson-Hasselbalch aporta mucha información. Debes estudiarla para
comprender todo lo que deriva de ella.
Bibliografia
1. Jaime Fornaguera,Georgina Gomez.(2010)IOQUIMICA:La Ciencia De La Vida
Pagina 40

3. Silvia Quesada Mora .(2012)Manual de experimentos Laboratorio de bioqumica

pagina 17,18

Webgrafia
* 2. AMINOACIDOS. PROPIEDADES ACIDO-BASE http://ocw.usal.es/ciencias-
biosanitarias/bioquimica-ph-equilibrios-acido-2013-
base/contenidos/3%20AminoacidosPropiedadesAcidoBase_2012.pdf

* Buffer http://www.biorom.uma.es/contenido/UPV_EHU/buffers/buffer3.htm

* Pk en aminoacido http://www.quimitube.com/determinar-pk-aminoacido-valoracion-
acido-base

* http://ocw.usal.es/ciencias-biosanitarias/bioquimica-ph-equilibrios-acido-2013-
base/contenidos/3%20AminoacidosPropiedadesAcidoBase_2012.pdf

* Acido-base aminoacido http://www.quimitube.com/el-comportamiento-acido-base-de-

los-aminoacidos

* Relacion ph y Pka
http://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/ph/10t.html