TALLER DE BIOMOLÉCULAS

PRESENTADO POR:
CEE
MARÍA CIELO PETRO DORIA
YARELKIS PENICHE PADILLA
JHONATAN RIVERO MORELO
ALDAIR MEDINA CERRA

PRESENTADO A:
MSC. PEDRO ESPITIA PEREZ
(BIOQUÍMICA II)

UNIVERSIDAD DEL SINÚ – ELÍAS BECHARA ZAINÚM

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
PROGRAMA DE MEDICINA – SEMESTRE III
MONTERÍA, CÓRDOBA
2021 – 2
Conceptos relacionados con rutas metabólicas y regulación
1. Defina brevemente el concepto de enzima y los mecanismos de
regulación enzimática conocidos como: control molecular,
modificación covalente, fijación no covalente de ligandos,
inhibición competitiva y no competitiva, efectos alostéricos y
represión génica
Enzima:
Una enzima es un catalizador biológico. Por lo general es una proteína, pero

:
podría ser ARN. El objetivo de un catalizador es aumentar la velocidad con que
ocurre una reacción. Hay muchas, muchas enzimas que son codificadas por el
genoma para producir proteínas o ARN que aceleran las reacciones químicas y
hacen varios miles de funciones diferentes dentro de una célula.
Control molecular:
Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien
disminuyen su actividad. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima
se conocen como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la
actividad de una enzima se llaman inhibidores.
Modificación covalente:
La actividad de muchas enzimas puede modificarse mediante la unión covalente
de un grupo químico a la cadena lateral de algún aminoácido de la proteína.
Normalmente, esta modificación química requiere la participación de otra
enzima
Inhibición competitiva y no competitiva:
La unión de un activador o un inhibidor es reversible, es decir que la molécula
no se une permanentemente a la enzima. Algunos tipos importantes de fármacos
actúan como inhibidores reversibles. Como ejemplo, el fármaco tipranivir, que
se usa para tratar el VIH, es un inhibidor reversible.
Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato,
por ejemplo, al pegarse al sitio activo. Esto se conoce como inhibición
competitiva porque el inhibidor "compite" con el sustrato por la enzima.
Es decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima
en un momento dado.
En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del
sustrato con el sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la
enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es "no competitiva"
¡
porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la enzima al mismo
tiempo.
Efectos alostéricos:
En general, la regulación alostérica, es solo cualquier forma de regulación
donde la molécula reguladora (un activador o un inhibidor) se une a una enzima
en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se conoce
como sitio alostérico.
Sin embargo, algunas enzimas reguladas alostéricamente tienen un conjunto de
propiedades únicas que las distinguen. Estas enzimas, que incluyen algunos de
nuestros reguladores metabólicos clave, con frecuencia se conocen
como enzimas alostéricas.
Expresión génica:
La expresión génica es el proceso mediante el cual la información codificada en
un gen se utiliza para dirigir el montaje de una molécula de proteína. La célula
lee la secuencia del gen en grupos de tres bases. Cada uno de estos grupos de
tres bases (codón) corresponde a uno de los 20 aminoácidos diferentes usados
para construir las proteínas.
2. Defina brevemente el concepto de zimógeno y de un ejemplo
Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no
cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un
cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo
donde pueda realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa a ser una
-
enzima activa. El cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una
parte específica de la enzima precursora se escinde del resto para activarla.
Ejemplos de zimógenos:
Tripsinógeno, Quimotripsinógeno, Pepsinogen.o La mayor parte de las proteínas
del sistema de coagulación Algunas de las proteínas de los sitema
complementos: Procaspasas Proelastasa Prolipasa
Fatima
3. Defina a qué se le denomina “inhibición por retroalimentación
enzimática” y qué tipos de esta inhibición se conocen en
Bioquímica (mínimo 1)
En la inhibición por retroalimentación enzimatica, un producto se utiliza para
regular la reacción que genera ese producto. Esto ocurre porque el producto en
sí mismo puede actuar como un inhibidor enzimático a ciertas concentraciones,
múltiples reacciones "aguas arriba" de donde se forma.
Cuando una molécula, que se puede considerar como c, retroalimenta dos pasos
en una reacción para actuar como un inhibidor alostérico de la producción de b
a partir de la molécula a, es porque se ha acumulado demasiada c en la célula.
Con menos ha convertido a b gracias a la inhibición alostérica por c, menos b se
convierte en c, y esto ocurre hasta que se consume suficiente c para alejarlo de
la enzima a-a-b para que las reacciones vuelvan a funcionar.

¥
Se conocen variedades de inhibición, tal como la inhibición competitiva de la
enzima, que ocurre cuando una sustancia que se parece mucho al sustrato se
introduce en el medio ambiente. Esto "engaña" a la enzima para que se adhiera
a la nueva sustancia en lugar del objetivo deseado. La nueva molécula se llama
inhibidor competitivo de la enzima.
También encontramos la inhibición no competitiva, caso donde una molécula
recién introducida también se une a la enzima, pero en un punto retirado de
donde ejerce su actividad sobre su sustrato, llamada sitio alostérico esto
interfiere con la enzima al alterar su forma.
4. Defina los modelos de regulación alostérica enzimática de
“Monod-WymanChangeaux” y “Secuencial de Koshland” Dé un
ejemplo
Muchos efectos alostéricos pueden explicarse mediante el modelo de MWC
concertado presentado por Monod, Wyman y Changeux, o por el modelo
secuencial (también conocido como modelo KNF) descrito por Koshland,
Nemethy y Filmer. Ambos postulan que las subunidades de proteínas existen en
una de dos conformaciones, tensas (T) o relajadas (R), y que las subunidades
relajadas se unen al sustrato más fácilmente que las que están en el estado tenso.
Los dos modelos difieren más en sus supuestos sobre la interacción de
subunidades y la preexistencia de ambos estados. Para proteínas en las que
existen subunidades en más de dos conformaciones, se puede utilizar el modelo
de paisaje alosterio descrito por Cuendet, Weinstein y LeVine.
Modelo concertado:
Este modelo presenta una explicación sencilla para la cooperatividad por la
unión de ligantes y ha sido extensamente usado para varias proteínas. Este
modelo en particular ocupa un lugar importante en la historia de la enzimología,
ya que fue la primeraexplicación general de la cooperatividad que sirvió como
base para describir los sistemas K y V, que serán abordados más adelante, las
interacciones homotrópicas y heterotrópicas y la conexión entre éstas. Las
principales ventajas del modelo son su sencillez conceptual y los pocos
 parámetros requeridos para realizar un ajuste de datos. Sin embargo, no permite
explicar la cooperatividad negativa.
El modelo MWC propone que las transiciones alostéricas son concertadas
manteniendo siempre la simetría molecular. Este modelo asume la existencia de
dos estados conformacionales en equilibrio, los cuales se definen como
conformaciones R (relajada) y T (tensa).

mph
*

Modelo secuencial:

El modelo secuencial o modelo KNF da una explicación más general para la

cooperatividad sin embargo, como consecuencia, tiene más parámetros
moleculares. Recibe el término de secuencial debido a la sucesión de cambios
conformacionales de la subunidad en un oligómero. El modelo de KNF se basa
en los cambios conformacionales terciarios inducidos por la unión de ligantes
que, en consecuencia, modifican las interacciones subunidad-subunidad en la
estructura oligomérica sin necesariamente afectar la conformación de la
subunidad vecina, es decir, los contactos interfaciales.

Eµmµ
 5. Describa los principales mecanismos de regulación enzimática
por regulación covalente
Describa los principales mecanismos de regulación enzimática por regulación
covalente.
La actividad de la enzima se regula, por la adición o substracción de un grupo
químico o de una parte de la molécula de enzima, muchas veces la actividad de
una determinada enzima es regulada mediante modificación covalente
reversible de la misma.
Algunas de estas enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa
uniéndose covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño o se da el
caso inverso, en el que una enzima muy activa se desactiva al liberar algún grupo
químico.
Regulación enzimática covalente por fosforilación
El caso más típico de modificación covalente es el de fosforilación –
defosforilación, este tipo de reacciones son catalizadas por proteína quinasas,
siendo ATP el dador de fosfato. Los residuos de aminoácidos que pueden ser

:
fosforilados son: Ser, Thr, Tyr, Lys y His. Por ejemplo la glucógeno fosforilasa (la
enzima que libera unidades de glucosa del glucógeno) es activada en un residuo
específico de serina.
La fosforilación puede tener distintos efectos sobre la actividad de una enzima ya
sea activación, inhibición, cambio en la sensibilidad a efectores o cambio en la
estructura cuaternaria. La remoción de los grupos fosfato es catalizada por
proteína fosfatasas específicas.
Regulación enzimática covalente proteolítica
La activación proteolítica es un mecanismo de activación irreversible de formas
enzimáticas inactivas a formas activas. Muchas enzimas se activan por hidrólisis
de uno o más péptidos de un precursor inactivo llamado zimógeno o proenzima.
Este mecanismo regulatorio se da en enzimas digestivas como tripsina,
quimotripsina y pepsina y en enzimas que participan en el proceso de
coagulación de la sangre. Estas proteínas son inactivadas mediante la unión de
inactivadores
 Conceptos que se relacionan con el Ciclo de Krebs, Cadena de Transporte
de Electrones y Fosforilación Oxidativa
1. Establezca un cuadro resumido que muestre las principales
vitaminas hidrosolubles del llamado complejo B (B1 hasta B6). En el
cuadro deben estar los siguientes datos: nombre del compuesto,
estructura y funciones principales. -
Nombre del
Estructura Funciones principales
compuesto

Participa en el transporte de
sodio
Tiene colaboración en la
síntesis de ácidos grasos
Participa en reacciones
B1 TIAMINA
química de respiración
celular
Ayuda a transformar los
hidratos de carbono en
energía

Contribuye al
funcionamiento del sistema
nervioso
Mantiene el nivel normal de
glóbulos rojos
B2 RIBOFLAVINA Participa en el metabolismo
energético normal
Protege a las células del
estrés oxidativo

Participa en reacciones de
obtención de energía
Contribuye en la síntesis de
glucógeno
B3 NIACINA Ayuda en la eliminación
de las toxinas
Produce hormonas
esteroideas.
 Tiene colaboración en la
síntesis de colesterol y de
hormonas
Participa en el
metabolismo del cuerpo
ACIDO Es de utilidad en la
B5
PANTOTENICO conversión del piruvato
En conjunto con la
biotina, el ácido
pantoténico se utiliza
para producir ácidos
grasos

Le ayuda al cuerpo en la
producción de
anticuerpos
Interviene en el
metabolismo de hidratos
de carbono, grasas y
B6 PIRIDOXINA
proteínas
Participa en la síntesis de
transmisores nerviosos
Colabora en reacciones
para obtención de
energía

r
 2. ¿Qué significa NAD+, NADH, NADP+, NADPH? Establezca su
estructura y como estos compuestos se oxidan y reducen a la vez.
¿Qué función cumplen estos compuestos a nivel metabólico?

NAD+

El NAD+ significa dinucleótido de nicotinamida adenina (NAD+) se compone

de dos nucleótidos, adenina y nicotinamida, conectados a través de sus grupos
fosfato, este compuesto ya se encuentra en forma oxidada, sirve como un aceptor
de electrones, se reduce cuando gana un par de electrones y un de proton de
cualquier ruta metabólica para convertirse en NADH (NAD REDUCIDO) el cual
es donador de electrones, este tiene su principal función en la transferencia de
electrones en procesos celulares, también en los procesos de respiración celular
de todas las células vivas hacen uso de la coenzima nicotinamida adenina
dinucleótido (NAD). Esta desempeña un papel clave en el metabolismo
energético mediante la aceptación y la donación de electrones.
NADH+

"

El NADH es un compuesto químico de coenzima nicotinamida adenina

dinucleótido y de hidrógeno (H), está en forma reducida y es un donador de
electrones, se oxida cuando se devuelven los dos electrones y los hidrogenos
(uno en forma de ion hidruro y otro en H+) que se había ganado en la forma
NADH (reducida), la coenzima adenina (NADH) es el elemento que les
proporciona fuerza, también es crucial para la producción de ATP, que es el que
genera la energía celular, además, el NADH también mejora la concentración,
levanta el estado de ánimo y ayuda a vencer la fatiga del jet lag.
NADP+

nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+) es una coenzima, que

esta oxidada en este caso, y se reduce al ganar un par de electrones y un protón
de la ruta metabólica empleada, su estructura química contiene la vitamina B3 y
es además análogo de la nicotinamida adenina dinucleótido (NADH+H+; NAD+
en su forma oxidada), la principal función del NADP+ es la oxidación de la
glucosa-6-fosfato a 6-fosfato-gluconato en la via de las pentosas, via alternativa
de la oxidación de la Glucosa, cuyo objetivo principal es la producción de
Ribosas.
NADPH+

La coenzima nicotinamida adenina dinucleótido fosfato e Hidrogeno

(NADPH), se encuentra reducida en este caso, en el cual al oxidarse vuelven a
salir los dos electrones y los dos hidrógenos (uno en ion hidruro y otro como H+)
que se habían ganado en la reducción de NADPH, este proporciona parte del
poder reductor necesario para las reacciones de reducción de la biosíntesis.
Interviene en la fase oscura de la fotosíntesis (ciclo de Calvin), en la que se fija
el dióxido de carbono (CO2).
 3. ¿Qué significa FAD, FADH2, FMN y FMNH2? Establezca su
estructura y como estos compuestos se oxidan y reducen a la vez.
¿Qué función cumplen estos compuestos a nivel metabólico?

FAD

Indicara
R !

FAD significa Flavín Adenín Dinucleótido o dinucleótido de flavina y

adenina, que se conoce como una coenzima compuesta de una unidad de
riboflavina, (lo que muchos conocen como vitamina B2), este se encuentra unida
a un pirofosfato, que secuentemente está unido a una ribosa que se une a la
adenina. Esta coenzima funciona bien sea como un dador o receptor de
electrones y protones, en su estado oxidado se le conoce como FAD, mientras
que en su forma reducida (FADH2), este debe aceptar 2 átomos de hidrogeno,
dentro de los cuales cada uno se compone por un electrón y un protón.
FADH2

El FABH2 es un cofactor de dinucleótido de flavina y adenina, en su forma

reducida que trabaja en reacciones metabólicas redox. Para que este aparezca
en su forma reducida (FABH2) acepta 2 átomos de hidrógeno, en el que cada uno
de ellos tiene un electrón y un protón. El primer e- y el primer H+ forman el
radical; Ya en el segundo e- y el segundo H+ se forma el grupo flavina totalmente
reducido. En la cadena de transporte este se encarga de liberar electrones, para
luego liberando 2 H+ correspondientes a los aceptados momentos antes para
pasar a su forma reducida, transformarse en FAB (forma oxidada).

FMN
_
Significa Flavín Mono nucleótido y se conoce
como una coenzima derivada de la riboflavina
(vitamina B2), se compone de un grupo fosfato,
unido a una azúcar ribosa que secuentemente
está unido al esqueleto de flavina llamado anillo
condensado de isoaloxazina, este anillo
heterocíclico contiene cuatro nitrógenos en
donde dos de ellos son encargados de aceptar
los electrones y protones para las reacciones de
oxido-reducción. Este FMN se encuentra en
estado de oxidación, cuando esta coenzima
acepta solo un electrón, se produce la forma de
semiquinona, el cual sea abrevia FMNH•; pero
cuando acepta dos electrones, este pasa a
reducirse de una manera reversible y
abreviándose FMNH2.
FMNH2

Flavín mono nucleótido, al igual que en el FAB, el FMN recibe 2e- y 2 H+, pero
de una manera sucesiva, es decir, al anillo de isoaloxazina va a llegar el primer
e- y el primer H+, pero no va a estar del reducida en su totalidad, en su lugar se
forma el radical semiquinona, el cual es una molécula inestable ya que el
nitrógeno solo va a presentar una carga positiva residual. Luego de esto se van
añadir el e- y el H+ restante, resultando así la reducción del anillo de
isoaloxazina, quedando como FMNH2, en donde el 2 significa que la molécula va
a quedar cargada con 2 hidrógenos.
 4. Muestre las estructuras de los compuestos ATP y acetil-coenzima A.
¿Por qué ambas moléculas se conocen como de “alta energía” en
términos químicos?

ATP
 ACETIL-COENZIMA A

El ATP es la fuente de energía principal para la mayoría de los procesos

celulares. Debido a la presencia de ligazones inestables, de alta energía en ATP,
se hidroliza fácilmente en reacciones para liberar una gran cantidad de energía,
debido que en la unión de cada grupo fosfato se encuentran los enlaces de
alta energía.
El Acetil-CoA tiene un elevado potencial de transferencia de grupos acilo (la
reacción es exergónica). El Acetil-CoA transporta grupos acilo de modo similar
a como el ATP transporta grupos fosfato.
De manera similar, ATP y Acetil-CoA se hidrolizan (reaccionan con el agua) muy
lentamente en ausencia de una fuerza catalizadora. Esta estabilidad cinética es
esencial para el metabolismo, ya que permite a las enzimas que catalizan estas

E.
reacciones regular el flujo, tanto de energía libre, como de “poder reductor”.

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