Bromatología en la nutrición

Miss Rosa Isela Cisneros

Kali Estefania Martinez Rodriguez
2055777
 Enzimas
Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas
de catalizar (disparar, acelerar, modificar, enlentecer e incluso
detener) diversas reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son
sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos, por lo
general disminuyendo la energía inicial requerida para poner en
marcha la reacción.
Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor
de 4000 reacciones químicas conocidas, siempre que sean
estables las condiciones de pH, temperatura o concentración
química, ya que las enzimas, al ser proteínas, pueden también
desnaturalizarse y perder su efectividad.

Las enzimas son indispensables para la vida y catalizan alrededor

de 4000 reacciones químicas conocidas, siempre que sean
estables las condiciones de pH, temperatura o concentración
química, ya que las enzimas, al ser proteínas, pueden también
desnaturalizarse y perder su efectividad.

La primera enzima fue descubierta a mediados del siglo XIX por

Anselme Payen y Jean-Francois Persoz, aunque los experimentos
en torno a la fermentación de Louis Pasteur ya habían intuido la
presencia de alguna sustancia orgánica "aceleradora" en dichos
procesos, que para la época se consideraban puramente químicos.

Las enzimas hoy en día son ampliamente conocidas y de hecho

aprovechadas por diversas industrias humanas (alimentos,
químicos, agricultura, petróleo, etc.), además de formar parte
indispensable de los componentes que mantienen el balance
interno de nuestro organismo, acelerando reacciones
necesarias (como aquellas que suministran energía), activando
y desactivando otras selectivamente (como hacen las hormonas)
y un variopinto etcétera.
Estructura de las enzimas:
La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares
de tamaño muy variable: desde monómeros de 62 aminoácidos,
hasta enormes cadenas de alrededor de 2500. Sin embargo,
apenas unos pocos de ellos son los involucrados directamente
en la catálisis de la reacción, conocidos como centro activo.
La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos
determina la estructura tridimensional de la enzima, lo cual
dictamina también su funcionamiento específico.
A veces esta estructura también posee sitios para atraer
cofactores, es decir, otras sustancias cuya intervención es
necesaria para producir el efecto buscado.
Las enzimas son altamente específicas, es decir, no reaccionan
con cualquier cosa ni intervienen en cualquier reacción. Tienen
un cometido bioquímico muy puntual y preciso, que llevan a
cabo con un porcentaje bajísimo de errores.

Clasificación de las enzimas:

Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que
catalizan, de la siguiente manera:
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción,
o sea, transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un
sustrato a otro.
Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico
específico diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro.
Hidrolasas: Se ocupan de las reacciones de hidrólisis.
Liasas: Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los
sustratos.
Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros, es decir,
convierten una molécula en su variante geométrica tridimensional.
Ligasas: Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas
de unión de sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de
nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP o el GTP).
Cofactores:
Algunas enzimas para ser activas, es decir, para hacer su
función de catalizadores, requieren estar unidas a una molécula
no proteica, que puede ser desde un ion metálico, hasta una
molécula orgánica. Estos compuestos, dependiendo de algunas
características específicas, han recibido varios nombres: grupo
prostético, cofactor o coenzima.
La función de la mayoría de las vitaminas y de muchos iones que
existen en nuestro organismo, es precisamente la de servir como
cofactores de determinadas enzimas.
Los humanos hemos perdido la capacidad de sintetizar muchas
vitaminas y por lo tanto tienen que ser ingeridas en los
alimentos. Cuando la dieta no proporciona una determinada
vitamina una o varias enzimas no pueden funcionar
adecuadamente y como consecuencia se va a alterar alguna vía
metabólica, produciéndose un mal funcionamiento del
organismo, es decir alguna enfermedad. El problema se
resuelve cuando el paciente recibe una dosis adecuada de la
vitamina que le hacía falta.
A la enzima unida a su cofactor y por lo tanto funcional
(catalítica), se le llama holoenzima. Si por algún método físico o
químico se separa la enzima del cofactor, a la parte proteica
resultante se le llama apoenzima. Al cofactor separado de la
enzima también se le llama grupo prostético. Para catalizar una
reacción, una enzima se pega a una o más moléculas de
reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la enzima.
En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios
productos. En otras, dos sustratos se unen para crear una
molécula más grande o para intercambiar partes.
De hecho, para cualquier reacción biológica que se te pueda
ocurrir, probablemente exista una enzima para acelerarla.
Sitio activo y velocidad de reacción:
La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio
activo (ya que ahí es donde sucede la "acción" catalítica).
Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoácidos, y
en las enzimas que son proteínas, el sitio activo obtiene sus
propiedades de los aminoácidos que lo conforman. Estos
aminoácidos pueden tener cadenas laterales grandes o
pequeñas, ácidas o básicas, hidrofílicas o hidrofóbicas.
El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así
como la posición que estos tienen en el espacio tridimensional,
le dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento
químico muy específicos. Gracias a estos aminoácidos, el sitio
activo de una enzima es apto de modo exclusivo para unirse
con una molécula objetivo en particular el sustrato o sustratos
de la enzima y le ayudan a experimentar una reacción química.
La velocidad de reacción es la velocidad a la que la reacción
procede hacia el equilibrio. Para una reacción catalizada por
una enzima, la velocidad es usualmente expresada como la
cantidad de producto producido por minuto.
La velocidad de reacción está gobernada por la barrera de
energía entre los reactivos y los productos. En general, la
energía debe ser añadida a los reactivos para sobrepasar la
barrera de energía. Esta energía adicionada se llama "energía
de activación", y es recuperada cuando los reactivos sobrepasan
dicha barrera y desciende al nivel de la energía de los productos.
Las enzimas pueden acelerar la velocidad de una reacción.
Las enzimas son catalizadores biológicos. Los catalizadores
aceleran la velocidad de las reacciones rebajando la barrera de
la energía de activación entre los reactivos y los productos.
La temperatura puede tener un efecto importante sobre la
actividad de las enzimas y las velocidades de reacción.
Tipos de inhibición enzimática:
Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una
enzima y disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible,
la más común en el caso de fármacos, o irreversible, que suele
ser por xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son
muchos pesticidas y sustancias químicas de alta reactividad.
Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en
base al efecto producido por la variación de la concentración
del sustrato de la enzima en el inhibidor.
Inhibición competitiva: Dos (o más) sustratos no se pueden unir
al mismo tiempo al centro activo de la misma enzima de la que
ambos (o todos ellos) son sustratos. Por lo tanto, se "molestarán"
entre ellos y "competirán" para unirse en el centro activo.
La unión se deberá hacer de forma alternativa y el que esté en
más alta concentración tendrá más probabilidades que el que
esté en menor concentración.
Inhibición mixta: En este caso el inhibidor se puede unir a la
enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión
del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo
de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los
inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de
inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico por el
que el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la
enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico de la
conformación, es decir la estructura terciaria de la enzima, hace
que al modificar dicha estructura la afinidad del sustrato por el
sitio activo se reduce.