4.

Como se evalúan las constantes de las ecuaciones planteadas

Todos estos términos se pueden medir de manera experimental.

Para la concentración de sustrato se utiliza la ecuación de Michaelis-Menten y tiene relación

entre concentración de sustrato y velocidad de reacción para expresar de manera cuantitativa, a
concentraciones de sustrato relativamente bajas V 0 aumenta casi linealmente con el incremento de [S].
A mayores cantidades de sustrato, V0 incrementa cada vez menores en respuesta a los incrementos de
[S]. Finalmente, se alcanza un punto más allá del cual se dan incrementos pequeñísimos de V 0 con el
incremento de [S]. Esta se denomina velocidad máxima V máx.

5. Explique el concepto cinético enzimática

Este es el método más antiguo para conocer el mecanismo enzimático, consisten la

determinación de la velocidad de la reacción y del modo en que esta cambia en respuesta a cambios en
los parámetros experimentales como la concentración del sustrato o la del propio enzima.

6. Que es y como ocurre la regulación enzimática

Las maneras para regular la actividad enzimática son diversas. Existen rutas metabólicas que
están formadas por grupos de enzimas que actúan conjuntamente en el metabolismo celular. Las
enzimas trabajan en serie, formando vías enzimáticas, de forma que el producto de una enzima
constituye el sustrato de la siguiente.
Todas las rutas metabólicas pueden ser controladas por enzimas reguladoras. Éstas varían su actividad
dependiendo de ciertas señales y normalmente la primera enzima de la ruta es la reguladora. La
actividad de estas enzimas se modula por diferentes moléculas señal, que generalmente son
metabolitos de poco peso molecular o cofactores.

La regulación de la actividad enzimática a nivel de su síntesis es un proceso a largo plazo. A lo

largo del ciclo celular muchos metabolitos son sintetizados y dejan de serlo en repetidas ocasiones
dependiendo de las necesidades de ese metabolito en cada ocasión. La adaptación a necesidades
inmediatas de cambios en la velocidad metabólica se da por medio de la regulación fina de la actividad
de enzimas persistentes, sin modificación de su concentración. Este tipo de regulación se da mediante
diversos mecanismos.
7. Que es la desnaturalización de enzimas, cuantos tipos de desnaturalización se presentan y como se
distinguen y evalúan

Cuando una enzima se desnaturaliza, ésta ha perdido parte de sus propiedades originales. Esta
resulta de la pérdida de su actividad, la desnaturalización puede ocurrir debido al calor o a partir de
reacciones químicas que han inactivado a la enzima.

Para ello hay diferentes métodos químicos, térmicos o físicos:

- Variaciones de pH: La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad
es máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe
a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que otras proteínas, se desnaturalizan y pierden
su actividad si el pH varía más allá de unos límites estrechos

- Cambio de la temperatura (exceso de calor): La temperatura a la cual la actividad catalítica es

máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la
reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

-La fuerza iónica: Un aumento de la fuerza iónica del medio (por ejemplo, por adición de sulfato
amónico, urea o hidrocloruro de guanidinio) también provoca una disminución en el grado de
hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el
agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno

- Mezclar disolventes (etanol, acetona, etc.) o ácidos y bases fuertes con agua: La inhibición
competitiva se utiliza en terapia médica para tratar a pacientes que han ingerido metanol, disolvente
que se utiliza como anticongelante. El metanol se convierte en formaldehido por acción del enzima del
hígado alcohol deshidrogenasa. El formaldehido lesiona muchos tejidos, siendo la ceguera un resultado
frecuente de la ingestión de metanol debido a que los ojos son especialmente sensibles al formaldehido.
El etanol compite de manera efectiva con el metanol como sustrato del alcohol deshidrogenasa. El
efecto del etanol es muy parecido al de un inhibidor competitivo, con la distinción de que el etanol
también es sustrato y su concentración disminuirá con el tiempo a medida que el enzima lo convierta en
acetaldehído.

 Inhibiciones reversibles
- Inhibición competitiva

Algunos compuestos inhiben la actividad enzimática ocupando temporalmente el centro activo

de la enzima. Esta forma de regulación se conoce como inhibición competitiva, ya que el inhibidor
(compuesto parecido al sustrato) y el sustrato compiten por unirse al centro activo. La inhibición
competitiva es reversible. El resultado de la competencia en cada momento depende de cuántas
moléculas de sustrato y de inhibidor estén presentes.
 - Inhibición no competitiva

En la inhibición no competitiva, el inhibidor que no necesita parecerse al sustrato, se une a la

enzima en un sitio distinto al centro activo. La unión del inhibidor no competitivo a la enzima, no
bloquea la fijación del sustrato e inactiva la enzima, este presente o no el sustrato. Al igual que la
inhibición competitiva, la inhibición no competitiva es reversible.

 Inhibición irreversible

Algunas sustancias inhiben a las enzimas irreversiblemente, porque se unen permanentemente con
grupos funcionales al centro activo o, porque desnaturalizan completamente a las proteínas. Los
inhibidores suicidas o “inactivadores basados en el mecanismo”, son compuestos poco reactivos que en
un inicio dejan que la reacción enzimática normal se realice, pero que, al ser transformados, se
convierten en compuestos muy reactivos que se combinan irreversiblemente con la enzima.

Bibliografía

Nelson, David L.; Michael M. Cox: Lehninger Principles of Biochemistry. 5th ed. New York: W. H.
Freeman and Company, cop. 2008

C.K. Mathews, K.E. Van Holde y K.G. Ahern (2002) Bioquímica. 3ª Edición. Pearson Educación.