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TALLER Y GLOSARIO DE ENZIMAS Y FACTORES QUE AFECTAN LAS

ENZIMAS

PRESENTADO POR: ANGIE VANESSA HUELGAS VILLARREAL


CÓDIGO: 1006948715

GRUPO: EE

DOCENTE: ANA MILENA GÓMEZ

UNIVERSIDAD DE PAMPLONA
PAMPLONA-NORTE DE SANTANDER
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA CLÍNICA
27/O3/2020
1. Defina que es un catalizador y explique los tipos de catalizadores.
Un catalizador es una sustancia que altera la velocidad de una reacción química sin sufrir el
mismo un cambio químico permanente durante la reacción. Los catalizadores están
presentes en muchos sistemas. La mayoría de las reacciones que ocurren en el cuerpo
humano, por ejemplo, son catalíticas. La industria química moderna depende en su mayor
parte en el uso de catalizadores para la producción de muchas sustancias. [ CITATION Bot06 \l
9226 ]

Existen tres formas importantes de acción de los catalizadores en las reacciones de tipo
químico, y son: la catálisis homogénea, la catálisis heterogénea y la catálisis enzimática.

Catálisis homogénea:
Se dice que un catalizador es homogéneo cuando se encuentra en igualdad de fase que los
reactivos. Cuando hablamos de reacciones gaseosas, el catalizador de tipo homogéneo
deberá ser también un gas, y si se tratase de reacciones entre líquidos, el catalizador sería
un líquido también, o en su defecto un sólido en disolución.

Catálisis heterogénea:
Decimos que un catalizador es heterogéneo, o también llamado de contacto, cuando éste no
se encuentra en la misma fase que los reactivos. Este tipo de catalizadores suelen
encontrarse en estado sólido, y actúan en reacciones entre gases y líquidos. Son altamente
utilizados en la industria química, con la finalidad de producir infinidad de productos.
Podemos destacar entre las reacciones donde participan, la síntesis del amoníaco o del SO3,
así como la hidrogenación de las grasas, entre muchos otros procesos.

Catálisis enzimática:
En este tipo de catálisis, quienes actúan son las enzimas; proteínas con el papel de
catalizador en reacciones de tipo bioquímico. Son numerosas en el metabolismo de los
seres vivos. Este tipo de catalizadores biológicos, son destacables por su alta eficacia, pues
puede verse multiplicada la velocidad de una reacción hasta en unas 1012, y especificidad,
pues cada una de las enzimas se usa para catalizar un tipo de reacción bioquímica concreta.[
CITATION Men13 \l 9226 ]

2. Explique la energía libre de GIBBS y como se determina.


La energía libre (G) de un estado se define como: G= H – TS Donde T es la temperatura
absoluta. En un proceso que se lleva a cabo a temperatura constante, el cambio de energía
libre del sistema, ΔG, está dado por la expresión: ΔG = ΔH – TΔS Para ver como la función
G se relaciona con la espontaneidad de reacción, para una reacción que ocurre a
temperatura y presión constante: Si se comparan las anteriores ecuaciones se ve el cambio
de energía libre de un proceso que se lleva a cabo a temperatura y presión constante ΔG y
la espontaneidad de una reacción es la siguiente: =) si ΔG es negativo, la reacción es
espontanea en el sentido directo =) si ΔG es cero, la reacción esta en equilibrio =) si ΔG es
positivo, la reacción en el sentido directo no es espontanea; es necesario aportar trabajo
desde el entorno para que se lleve a cabo. En cambio, la reacción inversa será espontánea.
[ CITATION Ori14 \l 9226 ]

3. Explique cómo se puede medir la actividad enzimática en el laboratorio, cuales son


las unidades de medición.
La actividad de una enzima se mide mediante la determinación de la cantidad de sustrato
formado por unidad de tiempo, en condiciones exactamente definidas (pH, temperatura,
presencia de cofactores, etc.) y estrictamente controladas. [ CITATION Anosf \l 9226 ]
Las unidades para medir la actividad enzimática son:
1 katal: cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 mol de sustrato por
segundo en condiciones estándar.
1 unidad: cantidad de enzima que causa la transformación de 1 micro mol de sustrato por
minuto 25°C bajo condiciones óptimas de medición.
Actividad específica: número de unidades de actividad enzimática por miligramo de
proteína. Medida de la pureza de la enzima.
Numero de recambio: número de moléculas de sustrato transformadas por unidad de
tiempo por una sola molécula de enzima.[ CITATION Gue12 \l 9226 ]

4. Explique cuando una reacción enzimática es reversible e irreversible.


Reacción enzimática reversible
Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de manera
parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se
combinan con el enzima libre sino con el complejo enzima-sustrato. Se distinguen tres tipos
de inhibición reversible:
 Inhibición competitiva
El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el
sustrato, de manera que puede competir con él por acceder al centro activo, pero que
no posee ningún enlace susceptible de ser atacado por el enzima (Figura 14.10). El
inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de características
cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que, lógicamente, no
puede descomponerse a continuación para dar lugar al enzima libre y a los
productos:
E + I  EI

 Inhibición incompetitiva

El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión al sustrato, sino


que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo
enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a
los productos (Figura 14.11). El inhibidor se coloca próximo al centro activo
situado de tal manera que impide físicamente la salida de los productos:
ES + I  ESI

 Inhibición no competitiva
El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien con el complejo enzima-sustrato,
interfiriendo en la acción de ambos (Figura 14.12). Los inhibidores no competitivos se unen
a un lugar del enzima diferente del centro activo provocando en él una alteración que
dificulta bien la formación del complejo enzima-sustrato o bien la descomposición de éste
para dar lugar a los productos. La unión con el inhibidor produce dos formas inactivas: los
complejos EI y ESI, ninguna de las cuales puede descomponerse para dar lugar a los
productos y al enzima libre:
E + I  EI
ES + I  ESI

Reacción enzimática irreversible


Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose
covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima
queda inactivado irreversiblemente. El estudio de este tipo de inhibidores ha resultado de
gran utilidad para identificar los grupos funcionales esenciales para la catálisis en aquellos
enzimas a los que inactivan. Este tipo de inhibición se conoce también como
"envenenamiento" del enzima. Por ejemplo algunos compuestos organofosforados tóxicos
llamados venenos nerviosos, que se utilizan como insecticidas, actúan inhibiendo
irreversiblemente al enzima acetilcolinesterasa, la cual interviene en la actividad del
sistema nervioso. Se sabe que estos compuestos organofosforados inactivan al enzima
formando un enlace éster fosfórico con el grupo hidroxilo de un determinado resto del
aminoácido serina, lo que demuestra que ese grupo funcional es esencial para la catálisis.
[ CITATION Anosf \l 9226 ]

5. Explique la velocidad máxima y como se puede determinar.


La velocidad indica el número de moléculas del sustrato que se convierten en producto por
segundo. Con concentraciones crecientes de sustrato [S], la enzima va acercándose
asintóticamente a su velocidad máxima Vmax, pero nunca la alcanza. Por esta razón, no hay
un valor de [S] determinado para la Vmax. De todas formas, se puede definir un parámetro
característico de la enzima empleando la concentración de sustrato a la cual se alcanza la
mitad de la velocidad máxima (Vmax/2). ¿Cómo se determina la dependencia de la velocidad
con respecto a la concentración de sustrato si esta última varía en el transcurso de la
reacción? El truco para solucionar este problema consiste en determinar simplemente la
velocidad inicial para lo que se mide la velocidad de la reacción enzimática en su fase
inicial. Para esto se adopta la suposición simplificadora y siempre y cuando se seleccionen
las condiciones de experimentación optimas acertada de que durante este corto tiempo la
concentración de sustrato solo varia de modo insignificante, es decir, permanece
prácticamente constante. Si se evalúan gráficamente las velocidades iniciales a diferentes
concentraciones de sustrato, se obtiene la típica imagen de una curva de saturación.
[ CITATION Mul08 \l 9226 ]

6. Explique los mecanismos de regulación de la actividad enzimática.


 Alosterismo
Se refiere a cualquier modificación en la estructura terciaria o cuaternaria, o
en ambas, de una proteína, inducida por la unión de un ligando, el cual
puede ser un activador, un inhibidor, un sustrato o los tres. La regulación
alosterica es particularmente importante en las enzimas multimericas y en
otras proteínas. [ CITATION Lod05 \l 9226 ]
 Modificación covalente
Además del control alostérico una enzima puede estar regulada en su
actividad por modificaciones covalentes. En efecto, numerosas enzimas
pueden experimentar fosforilación u otras modificaciones químicas, que van
a tener un gran significado biológico. Así, hay enzimas que al unirse o por el
contrario al liberar pequeños grupos químicos aumentan o disminuyen su
actividad catalítica respectivamente. Hay por lo tanto un cambio en la
estructura primaria de la proteína. Las reacciones conocidas y que participan
con diferente frecuencia en la regulación de enzimas por modificación
covalente son: fosforilación, adenililación, uridililación,
adenosindifosfatorribosilacion, oxidación de grupos tioles y las respectivas
reacciones inversas. Estas modificaciones covalentes van a estar a su vez
catalizadas por enzimas específicas que se hallan sujetas también a
regulación de su actividad, sea por modificación covalente o alostérica.
[ CITATION Gar01 \l 9226 ]
 Proenzimas
Las proenzimas o zimógenos se van activar mediante escisión proteolítica, la
cual, a diferencia de los demás mecanismos, es irreversible. De esta forma
las proenzimas se sintetizan como proteínas sin actividad biológica y se
activaran por escisión proteolítica al liberar un fragmento de su molécula
(uno o varios péptidos). La transformación implica un cambio en la
conformación espacial necesario para adoptar la forma de enzima activa.
Posteriormente, debido a que este tipo de activación es irreversible, las
enzimas proteolíticas son inactivadas por proteínas inhibidoras que se fijan
al centro activo de la enzima. Un ejemplo de proenzimas lo constituyen las
enzimas digestivas, la tripsina pancreática es una potente proteasa que se
activa en la luz intestinal, siendo sintetizada en forma de tripsinógeno
(proenzima). Lo que evita la autodigestión de la célula pancreática
productora de la misma.[ CITATION Gar06 \l 9226 ]
7. Explique los efectos del pH en la actividad enzimática, indique 2 condiciones a tener
en cuenta al momento de obtener una enzima.
Por ser proteínas, las enzimas tienen propiedades bastante sensibles al pH. De hecho, la
mayoría de las proteínas solo es activa dentro de un estrecho rango de pH, en general de 5 a
9. Esto es consecuencia de los efectos del pH sobre una combinación de factores: la unión
del sustrato en la enzima, la actividad catalítica de la enzima, la ionización del sustrato y la
variación de la estructura proteica (por lo general insignificante solo en los extremos de
pH).[ CITATION Peñ04 \l 9226 ]
Condiciones a tener en cuenta en el momento de obtener una enzima en el
laboratorio: Elegir un buffer adecuado para evitar cambios de pH, evitar la introducción de
trazas de otras enzimas (por ejemplo saliva).[ CITATION Anosf \l 9226 ]
8. Explique los efectos de la temperatura en la actividad enzimática, indique 2
condiciones a tener en cuenta al momento de obtener una enzima
Es bien conocido el hecho de que al aumentar la temperatura aumenta la energía cinética de
las moléculas reaccionantes, y por consiguiente es mayor la probabilidad de que ocurran
colisiones efectivas para que la reacción se lleve a cabo. Como las reacciones enzimáticas
no son una excepción a esta regla, su velocidad aumenta con la temperatura. Pero cuando la
temperatura llega a cierto valor, variable según la enzima de que se trate, esta empieza a
desnaturalizarse y la velocidad de la reacción comienza a disminuir. [ CITATION Peñ04 \l
9226 ]

Condiciones a tener en cuenta en el momento de obtener una enzima en el laboratorio: Elegir


pH y temperatura en las zonas de mayor estabilidad de la enzima, llevar a cabo la reacción
a temperatura constante. [ CITATION Anosf \l 9226 ]

9.
ENZIM SUSTRATO PRODUCT FUNCIÓN APLICACIÓ
TEMPE PH
A O N RATUR OPTIM
A O
OPTIMA
Alfa- Amilasa, α-D-glucosa Hidroliza los Producción de 70°C 6,0
amilasa amilopectina enlaces 1-4 etanol, jarabe
de maíz y en
algunos
detergentes.
Pepsina Proteínas Péptidos y Enzima Usadas para 37-55°C 2,0
aminoácido digestiva que licuar la pasta
s degrada las de malta.
proteínas de Evitan la
los alimentos. turbidez
durante la
conservación
de ciertos
productos.
Tripsina Proteínas y Fragmentos Actúa en el Enmascara el 37°C 8,0
polipéptidos de duodeno gusto a óxido.
proteínas, hidrolizando Fabricación de
aminoácido péptidos en leche
s sus delactosada,
componentes evita la
estructurales cristalización
básicos de leche
conocidos concentrada.
como
aminoácidos
Lipasa Triglicéridos Glicerina y Cataliza la Coagulación de 35-50°C 6,7
pancreát ácidos hidrólisis de las proteínas de
ica grasos triacilglicerol la leche
a glicerol y (caseína).
ácidos grasos Influencia en el
libres, para sabor y
ayudar a la aceleración de
absorción de la maduración.
grasas.
Catalasa Peróxido de Oxígeno y Protege a las Se usa en la 21-24°C 7,6
hidrogeno agua células  del industria textil
efecto tóxico para la
del peróxido eliminación del
de hidrógeno peróxido de
(agua hidrógeno, así
oxigenada) como en menor
producido en medida se
distintas emplea en la
reacciones limpieza de
redox. lentes de
contacto que se
han esterilizado
en una solución
de peróxido de
hidrógeno.
Proteasa Proteínas Fragmentos Rompen Mejora la 40-60°C 6,0-9,5
de los enlaces calidad del pan.
proteínas, peptídicos de Disminuye la
aminoácido las proteínas. viscosidad de
s la pasta.
Produce una
miga muy
blanca  Mejora
la coloración
de la superficie.
Ureasa Urea Dióxido de Enzima que  Diagnostico 60°C 7,0
carbono, cataliza la  microbiológico
hidróxido hidrólisis de  .
de amonio urea a dióxid
o de
carbono y 
Amoníaco.
GLOSARIO

Reacción exotérmica: Es aquella reacción donde se libera calor, esto significa que la
energía de las moléculas de los productos (EP) es menor que la energía de las moléculas de
los reaccionantes (ER). En las reacciones químicas exotérmicas se desprende calor, el DH
es negativo y significa que la energía de los productos es menor que la energía de los
reactivos, por ejemplo en las reacciones de combustión.
Reacción endotérmica. Son aquellas que absorben energía en forma de calor. Una vez que
la energía total se conserva del primer para el segundo miembro de cualquier reacción
química, si una reacción es endotérmica, la entalpía de los productos Hp es mayor que la
entalpía de los reactivos Hr, pues una determinada cantidad de energía fue absorbida por
los reactivos en forma de calor, durante la reacción, quedando contenida en los productos.
Siendo que en la reacción endotérmica: Hp > Hr.
Centro activo: El sitio activo de una enzima, es la zona de la enzima a al cual se une el
sustrato, para que la reacción se produzca.
Alosterico: se define como la situación en que una proteína ve alterada su actividad como
consecuencia de la unión de una molécula en un sitio diferente al centro activo.
Sustrato: es una molécula sobre la cual actúa una enzima.
Cofactor: Es una molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas enzimas. Los
cofactores son iones metálicos o moléculas orgánicas que participan con las enzimas en la
realización de una actividad enzimática.
Grupo prostético: es el componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de
las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína.
Holoenzima: es una enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que puede
ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima).
En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.
Apoenzima: sirve de soporte a la coenzima y está exclusivamente formado por secuencias
de aminoácidos. Es el que determina la especificidad de la reacción enzimática. En el
apoenzima se distinguen 4 tipos de aminoácidos según la función que desempeñen en la
actividad enzimática:
 No esenciales: No contribuyen ni directa ni indirectamente en el proceso catalítico, por lo
que pueden ser eliminados de la cadena polipeptídica sin que se pierda actividad
enzimática.
 Estructurales: Son los que mantienen la estructura terciaria de la proteína enzimática.
 De unión o fijación: Sujetan el apoenzima al sustrato.
 Catalíticos: Son los responsables directos de la actividad enzimática y forman el llamado
“sitio catalítico”. Además, junto con los de unión, forman el centro activo del enzima que
es una oquedad tridimensional cuya forma depende de la estructura terciaria de la molécula
proteica del apoenzima y que ocupa una pequeña parte de ésta.
Coenzimas: Es el responsable del tipo de reacción enzimática que realiza el enzima. Por
esta circunstancia, el número de coenzimas no es muy elevado ya que pueden ser comunes
a muchos enzimas uniéndose a diferentes apoenzimas, desempeñando todos ellos la misma
acción enzimática y, sin embargo, siendo específicos para las distintas reacciones
enzimáticas según el apoenzima al que están unidos. Muchas coenzimas son vitaminas, lo
cual significa que no pueden ser sintetizados por el organismo y deben ser incorporados en
la dieta como tales o como sustancias transformables en vitaminas, es decir, provitaminas.
Catalizador: Un catalizador es una sustancia que altera la velocidad de una reacción
química sin sufrir el mismo un cambio químico permanente durante la reacción. Los
catalizadores están presentes en muchos sistemas. La mayoría de las reacciones que ocurren
en el cuerpo humano, por ejemplo, son catalíticas. La industria química moderna depende
en su mayor parte en el uso de catalizadores para la producción de muchas sustancias.
Isostérico: Compuesto químico que tiene el mismo número de átomos que otro y el mismo
número y configuración de electrones de valencia.
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