2º Bachillerato Profesora: M.

ª Isabel Rubio Escanciano

Biología

6. ENZIMAS.
6.1. Concepto y estructura.
6.2. Mecanismo de accion y cinetica enzimatica.
6.3. Regulacion de la actividad enzimatica: temperatura, pH, inhibidores.

Excepto algunos tipos especiales de ARN con capacidad catalizadora, la mayoría de las enzimas son
de naturaleza proteica.

6. 1. CONCEPTO Y ESTRUCTURA:
Los enzimas son biocatalizadores autógenos de acción específica; esto significa que son
catalizadores biológicos, por tanto biomoléculas orgánicas, mayoritariamente proteínas, que fabrica
la propia célula y actúa cada uno en una reacción determinada, rompiendo y reorganizando los
enlaces covalentes de forma controlada. Dado que hay cientos de reacciones en una célula, es fácil
deducir que los enzimas constituyen un abundante e importante tipo de moléculas.

El enzima como catalizador

Los enzimas tienen las mismas características que cualquier otro catalizador, como son:
1. Son compuestos químicos de distinta naturaleza que facilitan y aceleran las reacciones químicas
pero no desplazan el equilibrio.
2. Se encuentran en pequeña cantidad
3. No se alteran en la reacción y cuando ésta termina quedan libres y pueden volver a utilizarse de
nuevo.
El enzima como biocatalizador
Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas tienen otras características:
1. Gran actividad catalítica, porque suelen ser más activos que un catalizador químico inorgánico,
ya que elevan la velocidad de reacción entre 106 y 10 14 veces.
2. Su actividad es regulable por medio de estímulos intracelulares o extracelulares. En el
metabolismo celular hay grupos de enzimas que actúan secuencialmente para llevar a cabo un
proceso metabólico. En esas cadenas, denominadas rutas metabólicas, el producto de la reacción del
primer enzima se convierte en el sustrato de la siguiente, y así sucesivamente.
3. Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura, pues al tratarse de proteínas, cualquier
modificación de pH y temperatura que supere unos valores límite las desnaturaliza. Eso hace que
pierdan su funcionalidad.
4. Especificidad, dado que cada enzima actúan sobre uno o muy pocos sustratos.
5. Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan un peso molecular
bastante más elevado.

Ejercen su acción biológica uniéndose selectivamente a determinadas moléculas denominadas

sustratos induciendo en ellos unas modificaciones químicas por ruptura, formación o redistribución
de sus enlaces covalentes, o por introducción o pérdida de algún grupo funcional. El resultado de
esta unión enzima- sustrato, es que el sustrato (S) se transforma en otra molécula denominada
producto mientras el correspondiente enzima actúa como catalizador de la reacción.
El centro activo es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente
por una serie de restos de aminoácidos. Por regla general los aminoácidos que forman parte del
centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones a
veces muy alejadas en la misma. El hecho de que estos aminoácidos coincidan próximos entre sí
sobre el centro activo no es más que una consecuencia del plegamiento característico de la cadena
polipeptídica, es decir, de la conformación tridimensional nativa de la proteína enzimática. Puede
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resultar útil, aunque no siempre posible, distinguir entre los aminoácidos que forman parte del
centro activo dos categorías:
a)Aminoácidos catalíticos.- Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas 4
peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica. Constituyen el
verdadero centro catalítico del enzima.
b)Aminoácidos de unión.- El enzima y el sustrato se unen por numerosos enlaces débiles (ej.:
puentes de hidrógeno fuerzas de Van der Waals), para que esto sea posible, han de tener superficies
complementarias. Son los aminoácidos de unión, una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales
R poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles con grupos funcionales
complementarios de la molécula de sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al
centro activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar.

En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, los que no forman
parte del centro activo, podría pensarse en principio que no desempeñan ninguna función, pero esto
no es cierto; tienen la importante misión de mantener la conformación tridimensional
catalíticamente activa del enzima; sin ella no existiría centro activo y el enzima no podría
interactuar con su sustrato.

6. 2. Mecanismo de acción y cinética enzimática.

Antes de comenzar resulta conveniente enunciar algunos conceptos básicos acerca de la velocidad
de las reacciones químicas y el fenómeno de la catálisis.
1. La teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren molécula a
molécula de modo que una reacción tal como R (reactivos) → P (productos) tiene lugar porque una
determinada fracción de la población de moléculas R, en un instante dado, posee energía suficiente
como para alcanzar un estado activado llamado estado de transición, en el que es muy fácil que se
rompan o se formen uno o más enlaces químicos para formar los productos P. Es frecuente
confundir el estado de transición con un intermediario de reacción; sin embargo este estado no es
ninguna especie química concreta, sino que podría definirse con más exactitud como un "momento
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molecular fugaz", altamente inestable, en el que uno o más enlaces químicos están muy próximos a
romperse o a formarse.

2. La velocidad de una reacción química es proporcional al número de moléculas por unidad de

tiempo con energía suficiente para alcanzar el estado de transición. Este estado de transición posee
una energía superior a la de los reactivos y a la de los productos constituyendo entre ellos una
barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga lugar. La diferencia entre la
energía de los reactivos y la del estado de transición recibe el nombre de energía libre de activación
(ver Figura).

Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una
reacción química. Uno de ellos consiste en la elevación de la temperatura de modo que al
incrementarse el movimiento térmico de las moléculas reaccionantes aumenta la fracción de
moléculas que poseen energía suficiente para alcanzar el estado de transición. El otro método
consiste en usar un catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio con los
reaccionantes de manera que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de
activación; cuando se forman los productos se regenera el catalizador libre. Así, un catalizador
es una sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de una reacción
química rebajando la barrera de energía de activación (ver Figura). Es conveniente resaltar
el hecho de que los catalizadores no alteran los equilibrios de las reacciones químicas, sólo
consiguen que dichos equilibrios se alcancen más rápidamente de lo que lo harían en ausencia
de catalizador. La razón por la que los enzimas catalizan las reacciones, es decir las facilitan y
aceleran, es porque disminuyen la energía de activación.
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La unión del enzima al sustrato.

Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un sustrato o un
grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la complementariedad que debe
existir entre el sustrato y el centro activo del enzima. Para explicar la especificidad enzimática
se han propuesto varios modelos:
El modelo de la llave y la cerradura propone que el centro activo tiene una forma tridimensional
determinada y el sustrato debe ser complementario a él y encajar perfectamente.
El modelo del ajuste inducido o de la mano y el guante, más aceptado en la actualidad, propone
que no hay una adaptación predeterminada como ocurre en el modelo de la llave- cerradura, sino
una adaptación inducida por los aminoácidos de unión. Dice que la especificidad radica en los
aminoácidos de unión del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces débiles con el
sustrato. Realizada la fijación, el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al
sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente situado.

También se piensa que puede existir la posibilidad en algunos casos, de que tanto el sustrato
como la enzima modifiquen su forma para acoplarse (modelo de apretón de manos).
Un mismo sustrato puede ser catalizado por distintos enzimas con mayor o menor efectividad,
cada uno producirá una reacción diferente. Por ej., un monosacárido puede oxidarse, o activarse al
unirse a un grupo fosfato. Son reacciones diferentes que demandan enzimas distintos

CINÉTICA ENZIMÁTICA
El método más antiguo utilizado en enzimología, desarrollado por Leonor Michaelis y Maud
Menten, y que en la actualidad sigue siendo de gran utilidad, consiste en analizar como varía la
velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente en función de algunos parámetros
experimentales como la concentración del sustrato o la del propio enzima, lo que globalmente se
conoce con el nombre de cinética enzimática.
La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo característico que no se
observa en las reacciones no enzimáticas: la saturación del enzima por el sustrato. Cuando se mide
la velocidad inicial de una reacción catalizada enzimáticamente se observa que para
concentraciones de sustrato bajas la velocidad de reacción es proporcional a dicha concentración,
como ocurre con carácter general para las reacciones no enzimáticas. A medida que la
concentración de sustrato aumenta, la velocidad de reacción deja de ser proporcional a ésta. Con un
aumento posterior, la velocidad de reacción llega a ser totalmente independiente de la concentración
del sustrato y se aproxima asimptóticamente a un valor máximo que es característico de cada
enzima y que se conoce como velocidad máxima. Se dice entonces que el enzima se halla saturado
por el sustrato. La concentración de sustrato a la cual la reacción alcanza la mitad de su velocidad
máxima se conoce con el nombre de Km (constante de Michaelis-Menten).
Km representa la concentración de sustrato cuando la velocidad de la reacción es la mitad de la
velocidad máxima.
• Si el valor de Km es pequeño, se necesita menor cantidad de sustrato para alcanzar la mitad de la
velocidad máxima, ello nos indica que el enzima tiene gran afinidad por el sustrato.
• Si el valor de Km es alto, se necesita una elevada concentración de sustrato para alcanzar la mitad
de la velocidad máxima, indicando que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato.

La velocidad de reacción se cuantifica por el número de moléculas de sustrato transformadas por unidad
de tiempo, que depende de los siguientes factores:
1. Concentración de moléculas de sustrato.
2. Concentración de moléculas de enzima
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3. Actividad del enzima (medida del número de moléculas de sustrato que cada molécula de
enzima es capaz de transformar por unidad de tiempo).
La mayoría de las moléculas de sustrato y de enzima se encuentran en la célula en concentraciones muy
bajas lo que supone un grave inconveniente para la velocidad de las reacciones metabólicas, que, de esta
forma, se ve limitada por la dilución, pues la primera condición que posibilita la catálisis es que el
sustrato encuentre al enzima y se una con él.

6.3. Regulación de la actividad enzimática: temperatura, pH, inhibidores.

1. Temperatura: Como la actividad enzimática depende de su estructura terciaria o cuaternaria,

la actividad de la enzima puede llegar a desaparecer si se producen cambios notables de
temperatura. La mayoría de las enzimas se inactivas a temperaturas comprendidas entre 50 y
60o C. El descenso de las temperaturas disminuye la actividad enzimática, pero no llega a
desnaturalizar a las enzimas; por ello los animales poiquiloternos que carecen de
mecanismos homeostáticos para regular su temperatura, se ven obligados a hibernar en la
estación fría, pues la actividad de sus enzimas en esta época, queda muy reducida.
2. pH: Pequeñas variaciones del pH en el medio interno ocasionan grandes cambios en la
actividad de las enzimas, pues se modifican las cargas superficiales y se altera la
configuración espacial de la estructura terciaria o cuaternaria de la proteína con actividad
enzimática. Al mismo tiempo, el pH óptimo es diferente para los distintos enzimas del
organismo

3. Inhibidores: Determinadas sustancias se comportan como inhibidores enzimáticos,

disminuyendo e incluso anulando la velocidad de la reacción catalizada. Estas sustancias
inhibidoras pueden ser de dos tipos:
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a. Reversibles: Su unión con el enzima es temporal y su acción se anula

al aumentar la concentración del sustrato. De todos ellos, los más
conocidos son los inhibidores competitivos que son moléculas con
una configuración espacial muy similar a la del sustrato con el que
compiten por alojarse en el centro activo. El inhibidor competitivo no
sufre transformación enzimática y mientras permanece unido al centro
activo del enzima impide la unión y posterior transformación del
sustrato.
b. Irreversibles o venenos: Son compuestos que se unen
irreversiblemente a determinados grupos del centro activo de un
enzima y anulan su capacidad catalítica.

COFACTORES: COENZIMAS Y VITAMINAS.

Hay enzimas que están formadas únicamente por aminoácidos pero otras, las holoenzimas, están
formadas por una parte proteíca y otra de naturaleza no proteíca llamada cofactor. En estos casos la
parte proteica recibe el nombre de apoenzima. Holoenzima = apoenzima + cofactor.

El cofactor puede presentar naturaleza variada:

- Orgánica: Unida a la apoenzima por enlaces débiles o covalentes:
- Si se une mediante enlaces débiles se denomina coenzima como el NAD+ y FAD,
muchas vitaminas hidrosolubles son coenzimas.
- Si se une covalentemente recibe el nombre de grupo prostético como los grupos
hemo de la hemoglobina…
- De naturaleza iónica: Determinados iones minerales actúan como cofactores que adeemás,
dependiendo de la naturaleza, pueden modelar el centro activo de la enzima para adaptarla al
sustrato.

LAS VITAMINAS

Las vitaminas son sustancias orgánicas de diversa naturaleza y composición que se caracterizan por
ser indispensables para el normal funcionamiento del metabolismo, pero que resultan imposibles de
sintetizar por los organismos por lo que deben ser ingeridos en la dieta. En general, desempeñan la
función de coenzimas.

Síntomas por carencia

Vitamina Acción fisiológica
Es un agente antioxidante, eliminador de
radicales libres en el metabolismo
C (Ácido celular. Actúa como coenzima en la
ascórbico) síntesis del colágeno y de la sustancia
intercelular cementante de los capilares
sanguíneos.
B1 (tiamina) Es un coenzima de las descarboxilasas y
de las enzimas que transfieren grupos
aldehído.
Desempeña un papel fundamental en el
metabolismo oxidativo de los glúcidos y
lípidos, es decir, en la producción de
energía. La tiamina también participa en
(Avitaminosis)
Escorbuto: se caracteriza por encías
sangrantes y pérdida de los dientes.
También se producen hemorragias en
los capilares y aparecen infecciones.
La insuficiencia de tiamina produce un
cuadro sintomático conocido como
Beriberi caracterizado por
degeneración neuronal que se
manifiesta en una debilidad muscular,
hipersensibilidad, pérdida de reflejos,
insuficiencia cardíaca, falta de apetito,
edemas y, en casos extremos, la
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la síntesis de sustancias que regulan el

sistema nervioso. muerte.

Forma parte de las coenzimas FAD y

FMN, que participan en los procesos de
obtención de energía (metabolismo
de hidratos de carbono, grasas) y
Dermatitis y lesiones de las mucosas
B2 especialmente en el metabolismo de las
(lengua, labios, córnea, comisuras de
(rivoflavina) proteínas que participan en el
la boca,...)
transporte de oxígeno, en la respiración
celular. Ejerce también un papel
importante en el mantenimiento de las
mucosas y de la piel.
Produce en el hombre y los animales la
enfermedad de la Pelagra en la que la
Forma parte de las coenzimas NAD y
falta de NAD y NADP parece producir
B3 (Niacina o NADP que actúan con enzimas en los
en principio los síntomas epiteliales
factor PP) procesos de oxidación de glúcidos y
que luego se extienden al aparato
prótidos, en la respiración celular.
digestivo y nervioso. Síntomas de las
tres D (dermatitis, diarrea y demencia).
Forma parte del coenzima A, que actúa
en la activación de ciertas moléculas
que intervienen en el metabolismo
energético. En humanos se da el síndrome de los
B5 (Ácido Necesaria entre otras funciones en la "pies ardorosos" (dolores, quemazón y
Pantoténico) síntesis de hormonas antiestrés, a partir palpitación de los pies), además de
del colesterol, síntesis y degradación de alteraciones nerviosas y circulatorias.
los ácidos grasos, en la formación de
anticuerpos y en la biotransformación y
detoxificación de las sustancias tóxicas.
Actúa como coenzima de las enzimas
transferasas implicadas en el
Anemia, depresión, convulsiones,
B6 metabolismo (transaminaciones) de los
(piridoxina) fatiga, inflamación de los nervios
aminoácidos. Muchas de estas acciones
periféricos, alteraciones de la piel,...
están encaminadas a la síntesis de
neurotransmisores.
Actúa como coenzima de las enzimas
que participan en la transferencia de En niños, se detiene el crecimiento y
grupos monocarbonados. disminuye la resistencia a
Interviene en la síntesis de purinas y enfermedades.
pirimidinas, y por ello, participa en el En adultos, provoca anemia,
B9 (ácido
fólico) metabolismo del ADN y ARN y en la irritabilidad, insomnio, pérdida de
síntesis de proteínas. memoria, disminución de las
Es un factor antianémico, porque es defensas,...
necesaria para la formación de las
células sanguíneas, concretamente, de
los glóbulos rojos.
Interviene en el metabolismo de
los hidratos de
Aparece dermatitis con escamas en el
carbono, grasas,aminoácidos y purinas.
cuero cabelludo, en el cuello y en la
Es esencial para la síntesis y
cara. En adultos se manifiesta fatiga,
H (Biotina) degradación de grasas y la degradación
insomnio, dolores musculares, pérdida
de ciertos aminoácidos. Es un coenzima
de cabello, anemia y aumento de
de los enzimas que participan en la
colesterol en sangre.
transferencia de los grupos carboxilo (-
COOH)
B12 Interviene en la síntesis de ADN, ARN y Escasez y anormalidad en la formación
(Cobalamina)
proteínas pues actúa como coenzima en de glóbulos rojos (Anemia perniciosa).
las transferencias de grupos metilo.
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Actúa en la formación de glóbulos rojos.

Participa en el mantenimiento de la
vaina de mielina de las células nerviosas
y en la síntesis de neurotransmisores.
Es necesaria para la movilización
(oxidación) de las grasas y para
mantener la reserva energética de los
músculos.
Psicosis, degeneración nerviosa,
desarreglos menstruales, úlceras en la
lengua y excesiva pigmentación en las
manos (sólo afecta a las personas de
color).