“AÑO DE LA UNIDAD LA PAZ Y EL DESARROLLO”

CURSO DE: BIOQUIMICA

DOCENTE: JUAN ANTONIO LIBON:
INTEGRANTES:
- Pisango Rucoba Rogelia (Enfermeria)

-Fuertes Caro Anel (Enfermeria)

- Matamoros Quintana Lizeth 

-Saavedra Saavedra Nathaly (Nutricion)

-Chiroque Velásquez Khorinna (Obstetricia)  

-Mamani Villa Iveth (Obstetricia)  

FACULTAD: CIENCIAS DE LA SALUD

PERU-2023
 1:

¿CUAL ES EL MECANISMODE ACCION DE LAS

ENZIMAS EN GENERAL?

La actividad vital no es más que el desarrollo de una seri de reacciones químicas entre un
conjunto de moléculas. Si un químico en un laboratorio realiza estas reacciones lo normal es
que el rendimiento (cuantificado como la cantidad de productos deseado frente a la cantidad
total del producto)

Sea muy bajo mientras que esta misma reacción en un sistema biológico tiene un rendimiento
del rendimiento del 99% y se realiza a una mayor velocidad. Esto se debe a las existencias de
catalizadores biológicos que se conocen son enzimas.

Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o
regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con la
particularidad que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían tantas enzimas
como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no biológicos son
inespecíficos.

Es una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denominan reactivos sustratos(S)

Es decir, la sustancia en que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se

convierte en uno de los productos (P). Como esta reacción es reversible se expresa de la
siguiente manera:

E+S - [ ES]- E +P

L a enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la reacción.

Las moléculas se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio

activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde
solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que es lo que
determina la especificad de las enzimas. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enuncio: el
sustrato se adaptó al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura.

El nombre de las enzimas es el sustrato+ el sufijo: -asa. Los de las enzimas revelar la especificad
de su función:

o Oxido reductasa: catalizan reacciones de óxidos -reducción, las que implican las
ganancias (o reducción) o perdida de electrones (u oxidación). Las más importantes
son las deshidrogenasas y las oxidasas.
 o Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra, ejemplo
quinasas; transfieran fosfatos del ATP a otra molécula.
o Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales-H y-OH.
o Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.
o Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos a otros.

Ligasas o sintasa: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura del
ATP. Ejemplo polimerasas.

Mecanismo de acción enzimática

Una, enzima por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función.es modificar la
velocidad de la reacción entendiéndose como la cantidad de productos formados por unidad
de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea;en una
reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en forma
moleculares inestables denominadas especies en estado de transición ,que poseen mayor
energía libre que los reactivos y los productos.

En el diagrama están representados los niveles de energía, durante el curso de la reacción, de

moléculas intervinientes en una reacción tipo: A+B---->C. La curva azul muestra el curso de la
reacción en ausencia de un enzima que facilite la reacción mientras que la curva roja muestra
en presencia de las enzimas especificade la reacción.

(picos de curvas) es la energía de activación. Tal como se observa la presencia de enzimas baja
la energía de activación.

El complejo Enzima -sustrato posee menor energía de activación que las especies en estado de
transición que la correspondiente reacción no catalizada.

Como se realiza esta acción una enzima

 Orienta a los sustratos: Parte de la energía de activación se utiliza para que los
sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar las enlaces.
Agregan carga a los sustratos: Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de las
enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos químicamente más
reactivos.
Inducen a la deformación en el sustrato: cuando una sustanciase une al sitio activo la
enzima puede causar que los enlaces se estiren, poniéndoles en un estado de
transición inestable.
Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave -cerradura de
Fisher fue actualizo cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios
activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de
forma causado por la unión al sustrato se denomina ajuste inducido en la hexoquinasa
puede observarse este ajuste inducido, con el sustrato, (glucosa) y sin él. ajuste
inducido, en la hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido, con el sustrato
(glucosa) y sin él. El ajuste inducido alinea las cadenas laterales reactivas del sitio activo
de la enzima con los sustratos. Ya sea que consistan en una sola cadena polipeptídica
plegada o en varias unidades muchas enzimas requieren otras moléculas no proteicas
para funcionar.
Cofactores: son iones que se unen temporariamente a las enzimas.
Coenzimas: moléculas pequeñas que tiene carbono, interaccionan débilmente durante
la catálisis, La mayor parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las cuales deben
ser incorporadas con la dieta.
Grupos prostéticos: Están permanente unidos a las enzimas.

Las coenzimas reaccionan con la enzima de igual modo que el sustrato, uniéndose al sitio
activo. Se mueven de una enzima a otra agriando o quitando grupos químicos del sustrato.

Regulación enzimática: El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas

por enzimas, donde los productos de una rección se convierten en los reactivos de los
siguientes lo que se conoce como VIAS METABOLICAS.

La célula debe poder regular estas vías metabólicas y lo hacen a través de reguladores
enzimáticos. Los inhibidores naturales regulan el metabolismo mientras que los artificiales son
utilizados para la medicina para destruir plagas.

Inhibición reversible: pueden inhibidores competitivos los que se unen a la enzima

ingresando en el sitio activo impidiendo así su enlace con el sustrato. Los inhibidores
no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferentes al sitio activo. Sus efectos
son reversibles.
Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de
una enzima, esta unión es permanentemente inactiva a la enzima destruyendo su
capacidad de unirse al sustrato.ej. el DIPF reacciona con el aminoácido serina del sitio
activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente. Esta enzima
participa en el mecanismo de propagación de los impulsos nerviosos. Él DIPF es
conocido como gas nervioso, algunos ejm.son la SARINA (usado en el ataque terrorista
en un subte en Tokio en 1995) y el MALATIÓN (insecticida).

El gas nervioso ejerce su efecto letal al unirse con la enzima ACETILCOLINESTERASA,

que es la encargada de disociar la molécula de ACETILCOLINA para su posterior síntesis.
 Este proceso no se puede llevar a cabo sin la primera disuasión y sus consecuencias
son trágicas. Al no poder ser sintetizada, la Acetilcolina comienza a acumularse en los
centros de transmisión, como entre neuronas, ganglios, uniones neuromusculares
impidiendo la transmisión de órdenes a los músculos tanto de acción voluntaria. Así
todos los músculos quedan dan bloqueados. Los primeros síntomas son sudor copioso,
dificultad en la respiración presión en el pecho, fallos respiratorios, mareos pérdida de
visión …al aumentar la dosis de gas nervioso los efectos son década ves mayores
llegando a producir espasmos y la perdida de la conciencia casi en el acto. Finalmente,
la muerte se produce tras pocos minutos por asfixia. Entre los antídotos con el fin de
reactivarle proceso de síntesis a cargo del enzima Acetil colina, el más usado es el
basado en la ATROPINA, dado que es el único eficaz si se aplica con extrema rapidez

2: ¿Qué función enzimática normal cumplen las transaminasas

La medición de la actividad sérica de las transaminasas es una de las pruebas de laboratorio

más empleadas en la práctica diaria. La situación más común es el hallazgo fortuito de una
elevación de las transaminasas en un paciente asintomático. En esta situación deben tenerse
presentes las siguientes cuatro cuestiones: cual es el grado de este aumento, cuál es su causa,
hasta donde deben extenderse las exploraciones en un paciente asintomático y en qué
momento hay que derivar al paciente al especialista.

las aminotransferasas, también llamadas transaminasas, forman parte de las enzimas cuya
concentración es más frecuentemente medida en el laboratorio. La elevación de las
transaminasas se produce de dos formas, y cada una de ellas plantea problemas diagnósticos
muy diferentes: las citólisis agudas y las citólisis crónicas. Las citólisis agudas, que
corresponden a una necrosis hepática aguda, suelen caracterizarse por una elevación de las
transaminasas diez veces superior al límite máximo normal,

Definición: se entiende por elevación aguda de las transaminasas a un aumento por lo general
considerable (10 veces superior al límite máximo normal) en un contexto de enfermedad aguda
una elevación crónica de las transaminasas es un aumento habitualmente moderado (inferior a
diez veces el límite máximo normal) que persiste por más de 6 meses [4], [5], [6], [7]. Es, con
mucho, la situación más frecuente en la práctica [8]. Sus causas principales son el alcoholismo,
la hepatitis crónica C y B, y las lesiones hepáticas del síndrome metabólico (esteatosis y
hepatitis seudoalcohólica). Sin embargo, hay que pensar de forma sistemática en otras causas
que, aunque son más

Tratamiento especializado

La mayor parte de la investigación etiológica de una elevación de las transaminasas puede ser
conducida por el médico generalista. Cuando se formula el diagnóstico de hepatitis crónica
viral B o C, o se sospecha el de enfermedad genética o autoinmunitaria, hace falta un
tratamiento especializado. La biopsia hepática tiene doble finalidad, diagnóstica y pronóstica.
La indicación de la biopsia hepática ha disminuido de forma considerable en los últimos años,
sobre todo con intención diagnóstica.

Conclusión

En un paciente asintomático que presenta una elevación crónica de las transaminasas, la

valoración etiológica inicial, efectuada por el médico generalista, debe enfocarse en el
diagnóstico de alcoholismo, en la búsqueda de factores de riesgo de contaminación viral y el
antecedente de un consumo de medicamentos hepatotóxicos, en apreciar el grado de
sobrecarga ponderal y descartar las causas del síndrome metabólico. La exploración física
minuciosa se dirige a la búsqueda de signos de enfermedad

3: ¿Por qué se decidió evaluar el nivel de transaminasas en el pacte?

Caso clínico:

Lactante de 52 días de nacido sin antecedentes de interés acude a la consulta de pediatría por
un cuadro de tos y secreción nasal de cuatro días de evolución. En las últimas 12 horas la tos se
hace persistente y se presenta en forma de accesos repetidos en los que le han observado
cianosis prioral y que ocasionalmente terminan con un vómito; se encuentra afebril y con una
reducción en la ingesta de leche materna. A la exploración física se objetiva en regular estado
general, con buena coloración y perfusión periférica, sin signos de dificultad respiratoria y
auscultación cardiopulmonar normal; se decide dejar en observación, durante la cual se
objetiva uno de estos episodios en los que presenta un acceso con varios golpes de tos durante
la espiración y con una inspiración ruidosa en forma de gallo al finalizar el acceso, acompañado
de cianosis facial. Se decide hospitalización bajo la sospecha de síndrome coqueluchoide, con
monitorización continua de saturación de oxígeno, frecuencia cardiaca y respiratoria. Durante
su ingreso aumenta la frecuencia de los accesos de tos paroxísticos, se objetiva repercusión en
la frecuencia cardiaca y la saturación de oxígeno durante dichos accesos e, incluso, en los
periodos Inter críticos presenta pausas de apnea que se recuperan con estimulación, por lo que
se le administra oxigenoterapia con cánula bina sal y también sueroterapia intravenosa hasta
que recupera una alimentación enteral suficiente; se indica tratamiento con Macrólidos al
paciente y a los contactos cercanos previo hemograma y perfil bioquímico hepático normal. A
los 2 días de iniciado el tratamiento el perfil bioquímico hepático evidencia:

TGO: 70 mg/dL
TGP: 79 mg/dL

FA: 120 UI/L

Problema metabólico hepático.

Esta más que nada con relación al uso de los macrólidos porque se debe hacer el Dx diferencial
con el Coqueluche ya que produce colestasis (hígado) y por eso las transaminasas están altas.

Conclusión:

El tratamiento farmacológico instalado para el coqueluche produjo que las enzimas se alteraran
a nivel hepático.

Las transaminasas valoran daño hepático, pero hay rangos diferentes en bebes y adultos ya que
la alimentación es muy diferente y el caso clínico que se pueda apoyar con laboratorio.

4.- ¿Qué pueden indicar los niveles elevados de la enzima en este paciente?

Los síntomas del vómito ya que se produce una inflamación o. Lesión del hígado. Además de
que hay una sospecha que el paciente sufra el síndrome de coqueluchoide, por ello se le realiza
un examen que indica que los niveles de TGO y TGP están elevados ya que esto conlleva una
lesión a las células del hígado y que si no lleva un tratamiento podría causarle trombosis.

Referencia:

* Brandan N. Luponio A. Centurion M. Golobisky V.Enzimas para el diagnostico clinico.

Universidad Nacional del Nordeste Facultad de Medicina Catedra de Bioquimica.(1-6).

Diferido de:

file:///C:/Users/PC/Downloads/S02.S4.+Material+complementario+-+Lectura+DPG+1.pdf