Universidad Nacional Mayor de San Marcos

Facultad de Ciencias Biológicas

CURSO BIOQUIMICA
Clase II
Aminoácidos, estructura y propiedades físico-
químicas. Enlace peptídico. Estructura
primaria y la determinación de las secuencias.
Enlace de hidrógeno y estructura secundaria:
características de alfa hélice y la hoja plegada

2022
Dr. Armando Yarlequé
Laboratorio de Biología Molecular
Enlaces químicos en gobiernan la
materia viva
Enlace Distancia .IA. ΔG (Kcal/mol)
(Ǻ)
Covalente 0.65 - 0.74 50 – 110
Puente de 1.0 - 1.2 3–7
Hidrógeno
Iónico 1.2 – 1.3 3–5
Interacción 1.1 – 1.3 5.– 7
hidrofóbica
Fuerzas de Van 1.3 – 2.0 2–3
der Waals
 Enlace Covalente
• La compartición de electrones
• Se forma con elementos
semejante electronegatividad
• Presentan enlaces
direccionales, al contrario de los
iónicos que son
omnidireccionales
• El enlace es entre dos
elementos no metálicos 
Ejemplo: HCl, H20, NH3,
 Enlaces o Puentes de Hidrógeno
 Es un enlace que se establece entre moléculas capaces de
generar cargas parciales.

 Estos resultan de la interacción electrostática entre el hidrógeno

presente en una molécula, con una carga parcial positiva,
(producto de estar enlazado covalentemente a una átomo
electronegativo) y un átomo fuertemente electronegativo
presente en otra molécula o en una región muy alejada de la
misma.
 Tienen una energía de tan solo de ΔG = -3 a -7 kCal/Mol y se
forman a una distancia de 1 Å
 Enlaces iónicos
 Uno o más electrones se
transfieren de un átomo
electropositivo a otro
electronegativo.
 La fuerza de los enlaces iónicos
en una célula suele ser débil
(3Kcal/mol)

Interacción proteína
DNA
 Interacciones Hidrofóbicas
 En un medio acuoso, las moléculas hidrofóbicas tienden a asociarse
por el simple hecho de que evitan interaccionar con el agua. Lo hace
por razones termodinámicas: las moléculas hidrofóbicas se asocian
para minimizar el número de moléculas de agua que puedan estar en
contacto con las moléculas hidrofóbica
 Estas son interacciones bastante débiles, del orden de los -3 a -5
kCal/Mol, que se dan a una distancia interatómica de 1.2 Å

 
Fuerzas de Van der Waals
 Estas son fuerzas cohesivas de coordinación
electrónica que se dan cuando las moléculas se
encuentran muy cercanas.
 Estas pueden ser clasificadas en
 dipolo-dipolo, dipolo-dipolo inducido, dipolo inducido-dipolo
inducido.
 Son fuerzas extremadamente débiles (1.3 – 2.0
Kcal/mol).
PROTEÍNAS
 AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, que a su

vez son polímeros lineales de aminoácidos. En ocasiones, la
hidrólisis de una proteína da lugar a aminoácidos con estructura diferente
a la de estos veinte. Se trata, por lo general, de modificaciones
postraduccionales, esto es, modificaciones químicas de los aminoácidos
proteicos llevadas a cabo sobre la molécula completa de proteína. Hay
asimismo Aminoácidos no proteicos, que teniendo una estructura
química de aminoácido, no forman parte de las proteínas.

ESTRUCURA Alfa Aminoácido (átomo de carbono saturado )

Cα (central)
Grupo carboxilo
Grupo amino
Átomo de Hidrógeno
Cadena lateral R
A pH fisiológico, el grupo amino se encuentra protonado (-NH3+) y el
carboxilo sin protonar (-COO )
Estereoisómeros en α-
Carbono α presenta una
aminoácidos
configuración tetraédrica en la
que C se dispone al centro y
los cuatros elementos que se
unen a él ocupan los vértices.
Cuando en el vértice superior
se dispone el -COOH y se mira
por la cara opuesta al grupo R,
según la disposición del grupo
amino (-NH2) a la izquierda o a
la derecha del carbono se
habla de " -L-aminoácidos o de
" -D-aminoácidos
respectivamente. En las
proteínas sólo se encuentran
aminoácidos de configuración
L.
Los aminoácidos se caracterizan por ser:

 Compuestos sólidos
 Compuestos incoloros (no absorben luz visible)
 Compuestos cristalizables
 De elevado punto de fusión (habitualmente por
encima de los 200 ºC)
 Solubles en agua
 Con actividad óptica
 Con un comportamiento anfótero.
Actividad óptica: Se manifiesta por la capacidad de desviar
el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de
aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono
(excepto en la glicina). Esta propiedad hace clasificar a los
aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz
polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían
hacia la izquierda.
Comportamiento anfótero: Se refiere a que, en disolución
acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse,
dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico),
como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y
una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último
caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como
zwitterión.
Medio básico

Medio ácido
Aminoácidos poco frecuentes en las proteínas
4 hidroxiprolina, derivado de la prolina.
Hidroxilina , deriva de lisina
Desmosina y la isodesmosina
Aminoácidos No proteicos
Se conocen unos 150 aminoácidos que se encuentran en diferentes
células y tejidos en forma libre o combinada, pero no en las
proteínas. La mayoría deriva de los alfa aminoácidos. Algunos de
estos aa actúan como precursores importantes o intermediarios en el
metabolismo: Beta alanina precursor del ácido pantoténico ; la
homocisteína y la homoserina son intermediarios en el metabolismo
de aminoácidos; la citrulina y ornitina son intermediarios de la
síntesis de arginina
-Agentes químicos para transmisión de impulsos nerviosos : alfa
aminobutirico
 CLASIFICACION
a) En base a los grupos funcionales predominantes

Aminoácidos alifáticos
NOMBRE Abrev. 3 Abrev. 1
Glicina Gly G
Alanina Ala A
Valina Val V
Leucina Leu L
Isoleucina Ile I

NOMBRE Abrev. 3 Abrev. 1

Aminoácidos aromáticos
Fenilalanina Phe F
Tirosina Tyr Y
Triptófano Trp W

NOMBRE Abrev. 3 Abrev. 1

Hidroxiaminoácidos
Serina Ser S
Treonina Thr T
 NOMBRE Abrev. 3 Abrev. 1
Aminas secundarias
Prolina Pro P

NOMBRE Abrev. 3 Abrev. 1

Ácido aspártico Asp D
Aminoácidos dicarboxílicos Ácido
Glu E
glutámico
Asparagina Asn N
Glutamina Gln Q

NOMBRE Abrev. 3 Abrev. 1

Aminoácidos dibásicos Lisina Lys K
Arginina Arg R
Histidina His H

NOMBRE Abrev. 3 Abrev. 1

Tioaminoácidos
Cisteína Cys C
Metionina Met M
b) En función de la características de la cadena lateral .
En la glicina, el
aminoácido más
simple, la cadena R
es un átomo de
hidrógeno
Absorción de luz ultravioleta en los aminoácidos
Formación del enlace peptídico
Figura: Disposiciones del enlace peptídico en el espacio.
Restricciones estéricas del enlace peptídico
PEPTIDOS Y PROTEINAS

• Péptido: Proteína hasta 50 aminoácidos.

• Oligopéptido: Péptido pequeño.
• Polipéptido: Péptido grande.
• Proteínas oligoméricas: formadas por más de una
subunidad llamada cadena polipetídica o protómero.
• Proteínas sencillas y conjugadas (grupo prostético)
NIVELES
CONFORMACIONALES
DE LAS PROTEÍNAS
Introducción
• Miles de enfermedades o
anomalías genéticas en el
hombre son expresiones de
proteínas defectuosas.
• El defecto puede ser un simple
cambio de aminoácido o la
pérdida de una porción de la
secuencia.
• Entonces, si la estructura es
alterada la función de la
proteína es alterada también.
Estructura de proteínas
Fuerzas que estabilizan la estructura proteica

Puente de hidrógeno
•Interacción de átomo de hidrógeno unido a un
átomo electronegativo.
•El mayor número de enlaces de hidrógeno se
encuentra en los átomos que forma las uniones
peptídicas.
•Responsables de la formación de hélice-α, así como
las hojas β.
•Residuos laterales de la cadena polipeptídica
pueden formar puentes de hidrógeno.
Estructura de proteínas
Fuerzas que estabilizan la estructura proteica
Puentes disulfuro:
• Presencia de residuos Cys
• Entre diferentes segmentos de
la cadena.
• En proteína con más de una
cadena polipeptídica estos
enlaces pueden unir cadenas
diferentes estabilizando la
estructura cuaternaria.
Uniones
electrostáticas
• Se establecen entre cadenas
laterales de aa y con cargas
opuestas.
• Dispuestas de manera que se
atraigan y contribuir a la
estabilización.
• La asociación de dos grupos
iónicos con carga opuesta se
conoce con el nombre de par
iónico o puente salino.
Estructura de proteínas
Fuerzas que estabilizan la estructura proteica
Interacciones
hidrofóbicas
• 30-50% de aa no polares
presentes en las proteínas.
• Este grupo tiende a
segregarse del contacto con el
solvente acuoso, forzándolos
a situarse en el interior de la
molécula proteica.
• Las cadenas laterales con
características polares se
sitúan en la superficie en
contacto con el solvente
Uniones de van der Waals
• La distribución asimétrica de
electrones alrededor del átomo,
origina la aparición de polos en cada
átomo.
• Este acercamiento tiene un límite
• La distancia de separación entre dos
átomos (donde la atracción entre
ellos es máxima) se llama distancia
de Van der Waals.
• La distancia entre los átomos es
crítica, o sea, que estas uniones se
establecen sólo cuando los átomos
presentan cierta disposición,
permitiendo la interacción entre ellos
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
• La función deriva de la estructura tridimensional y la
estructura está establecida por la secuencia de los
aminoácidos
• El número de las secuencias conocidas de proteínas es tan
grande y crece con tal rapidez que, en la actualidad, en vez de
disponer de formas impresas los datos de las secuencias se
depositan en bases de datos electrónicos de secuencias de
proteína.

▫ EMBL (Europeun Molecular Biology Laboratory Data Library)

▫ NCBI(National Center for Biotechnology Information )
▫ UniProt
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
• Comparando funciones similares de diferentes
especies encontramos que algunas proteínas
pueden contener secuencias similares.
▫ Ubiquitina, proteína de 76 residuos que se
encarga de regular la degradación de otras
proteínas. La secuencias de esta proteína es
idéntica en especies tan distintas como la mosca
de la fruta hasta el hombre.
Estructura: Proceso:
• Primaria • Ensamblaje
• Secundaria • Plegamiento
• Terciaria • Agrupamiento
• cuaternaria • Interacción

estructura
Función regulación

transporte
señalización
ESTRUCTURA PRIMARIA
• La estructura primaria de la cadena polipeptídica de una proteína
es el orden en el cual los aminoácidos se unen (enlaces peptídicos)
e incluye los enlaces disulfuro.
• Diferencias en la función de proteínas resulta de la diferencia de la
composición de aminoácidos. Muchas de las variaciones en la
secuencia son posibles y dan lugar a determinadas proteínas, pero
éstas pueden tener repercusiones en la función de dicha proteína.
• La importancia de la estructura primaria radica en lo informativo,
cada proteína tiene un distintivo número y secuencia de residuos
aminoacídicos .
• Esta estructura determinará también como serán los plegamientos
en las siguientes conformaciones
Estructura primaria
 Ensamblaje de Proteínas
(Estructura primaria)
• Ocurre en el ribosoma
• Involucra la hidrolisis,
síntesis y polimerización
de aminoácidos unidos
al tRNA:

NH +- {A + B  A-B + H O} -COO-
3 2 n

• Termodinámicamente no
favorable E = +10kJ/mol
Obtención de secuencias de proteínas
 Obtención de secuencias de proteínas

Degradación
de Edman
 Obtención de secuencias de proteínas

Espectrometría
de masas
 Estructura secundaria
• Conformación: se refiere a la arquitectura tridimensional de una proteína, las
relaciones espaciales de todos los átomos entre sí. La interconversión de
estructuras conformadas no implica la rotura de uniones covalentes sino la
rotura y restablecimiento de interacciones no covalentes que estabilizan
una conformación. Para una proteína sólo es posible número específico de
posibles conformaciones con implicancia biológica.
• Configuración : relaciones geométricas entre un conjunto dado de átomos,
La interconversión de alternativas diferentes de configuración (ejemplo, la
conversión de D- a L-alanina) sólo se puede lograr rompiendo y
restableciendo uniones covalentes.
 Alfa Hélices: Estructura condensada
• La alfa hélice es una estructura
geométrica muy uniforme y en
cada giro se encuentran de 3 a
6 aminoácidos. La estructura
helicoidal se determina y
mantiene por los puentes de
hidrógeno entre los
aminoácidos en los giros
sucesivos de la espiral, lo que la
hace ser MUY CONDENSADA.
Alfa Hélices: Estructura condensada
¿Qué características presenta la lámina beta?

• Cada polipéptido de la hoja asume

una conformación extendida pero
plegada. El plegamiento es
consecuencia de la localización de
los carbonos alfa por arriba y abajo
del plano de la hoja. Las cadenas
R se proyectan hacia arriba y abajo
del esqueleto.

• Una hoja beta plegada posee un

número de cadenas beta que se
encuentran paralelas una a la otra
y están unidas por un puentes de
hidrógeno entre los grupos
carbonilo y amino de los
esqueletos contiguos.
 Estructura secundaria

• Formado y estabilizado por

enlaces de hidrógeno, enlaces
electrostáticos e interacciones
de van der waals
 Plegado de Proteínas
• Ocurre en el citosol
• Involucra interacciones
espaciales entre los
elementos que componen
la estructura primaria.
• Pueden estar presentes las
“chaperonas”

• Es un proceso
termodinámicamente favorable.
Gracias