INSTITUTO TECNOLOGICO SUPERIOR DE LA REGION SIERRA

PROTEINAS
EXPONENTES:
Gabriela Alcaraz Lara
Gaudalupe Campos Mejía
Nadia Campos Mejía
Fabiola Díaz Perera
Olivia Rueda Ramirez

30/Agosto/2022
 ¿QUE SON LAS PROTEINA?
Las proteínas son macromoléculas presentes en las células que coordinan múltiples funciones vitales.
También se conocen como polipéptidos.

Estas macromoléculas se encuentran en toda la materia viva. De hecho, podemos nutrirnos con ellas a
través del consumo de productos animales como carnes, huevos y lácteos. Los granos, frutos secos y
cereales también contienen proteínas, aunque su valor nutricional es menor.
 Características de las proteínas
Función: son multifuncionales, pues controlan diversas actividades vitales, tales
como crear, regenerar y reparar tejidos (órganos, músculos, piel, uñas); oxigenar el
organismo; proteger al cuerpo de infecciones; etc.

Tamaño: pueden contener desde siete aminoácidos hasta más de cien. Por
ejemplo, la insulina tiene 51 aminoácidos, y la albúmina tiene 585.

Forma: sus formas son variadas. Por ejemplo, mientras el fibrinógeno y el

colágeno son lineales, las inmunoglobulinas tienen forma de Y.

Extremos: las proteínas tienen dos extremos, un extremo básico o extremo

terminal N, y el otro ácido o extremo terminal C.

Vida limitada: la célula tiene que ir reponiendo sus proteínas a medida que estas
dejen de funcionar.
 Funciones de las proteínas
Función hormonal
01 Funciones estructural 02 reguladora.

03 Función defensiva
04 Función enzimática

05 Función homeostática 06 Función de contracción

muscular
Clasificación de las proteínas
Simples u holoproteicas. Son las proteínas que solo se
forman con cadenas de aminoácidos. Estas se dubdividen
en:

Proteínas globulares. Aquellas que están presentes en

hormonas y anticuerpos. Por ejemplo: albúminas, enzimas,
gluteninas prolaminas y la hormona tiritropina.

Proteínas fibrosas. Aquellas que ayudan a dar resistencia y

elasticidad a los tejidos. Por ejemplo: queratina, elastina,
colágeno y fibroina.

Conjugadas o heteroproteicas. Son las que se forman por

una parte proteica y otra no proteica. Esta parte se llama
grupo prostético, y puede contener lípidos, azúcares, ácido
nucleico o un ión inorgánico. Por ejemplo, las glicoproteinas
son heteroproteicas porque tienen un azúcar adherido, es
decir, hay un enlace que une a la proteína con el azúcar.
Estructura química de las proteínas
Ejemplos de proteínas
Insulina: permite el ingreso de glucosa en las células.
Glucagón: eleva el nivel de glucosa en la sangre.
Colágeno: forma fibras que fortalecen los tejidos.
Queratina: ayuda a formar los tejidos de la piel, el cabello y las uñas.
Elastina: brinda elasticidad a los tejidos como las venas, entre otros.
Prolactina: hace crecer los senos durante el embarazo para la
lactancia.
Fibrina: colabora en la coagulación de la sangre y la formación de
costras.
Miosina: responsable de la contracción de los músculos, el transporte
de vesículas y la división celular.
Albúmina: transporta diferentes sustancias y evita que el líquido del
torrente sanguíneo se filtre en otros tejidos.
Inmunoglobulinas: generan anticuerpos para imnunizar al organismo
frente a agentes patógenos.
Alimentos que contienen proteína
● Proteínas animales. Las proteínas
animales son las que tienen mayor valor
nutricional, ya que aportan aminoácidos
esenciales. Juegan un papel muy
importante en la alimentación del ser
humano.

● Carnes: res, cerdo, aves, pescados,

moluscos y mariscos.

● Lácteos: leche (de vaca, oveja y cabra),

yogur, queso de cualquier variedad,
cuajada, requesón.

● Huevos.
Proteínas vegetales. Las proteínas vegetales
tienen mucho menor valor nutricional que las
animales. Dentro de todos los alimentos que las
contienen, las legumbres son las que contienen
proteínas en mayor concentración.

• Legumbres: frijoles, garbanzos, lentejas,

judías, soya, guisantes, arvejas.

• Frutos secos: nueces, almendras, maní,

merey.

• Cereales: quínoa, avena, semillas de linaza,

salvado, espelta, trigo, amaranto, alforfón,
centeno, mijo, cebada y maíz.
 3.2 DESNATURALIZACION DE
PROTEÍNAS Y SU EFECTOS EN LOS
ALIMENTOS.
 ¿QUÉ ES ?

La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los

enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, conservándose solamente la primaria.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una

proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se
distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en
algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es
reversible, es posible precipitar proteínas de manera
selectiva mediante cambios en:

• la polaridad del disolvente

• la fuerza iónica
• el pH
• la temperatura
 EFECTOS EN LA PROTEÍNA EN LOS ALIMENTOS:

1.- Cambios en las propiedades

hidrodinámicas de la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de
difusión.

2.- Una drástica disminución de su

solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la
superficie.

3.-Pérdida de las propiedades

biológicas.
 IMPORTANCIAS
• En primer lugar, debemos tener en cuenta que nosotros cuando consumimos proteínas, no lo hacemos por
la función biológica que tenía dicha proteína en el organismo al que perteneciese (ya sea vegetal o
animal), sino que queremos los aminoácidos que las forman para que nuestro organismo cree con ellos las
proteínas que nosotros necesitemos, es decir, con la secuencia y estructura que precisemos según la
función que necesitemos darle a esas proteínas.

• En segundo lugar, no olvidemos que nuestro cuerpo durante la digestión no absorbe las proteínas tal cual
son, sino que las desnaturaliza mediante una hidrólisis enzimática y las descompone en pequeños pépticos
y en aminoácidos libres, para que las células epiteliales del intestino los absorban.

Es decir, que la proteína mantenga su estructura nativa o que la haya perdido (es decir, que esté
desnaturalizada), en principio, es algo que ni nos va ni nos viene, pues igualmente es algo que nosotros
(nuestro sistema digestivo más concretamente) ya iba a realizar para poder valernos de ella.
AGENTES DESNATURALIZANTES
 ¿QUÉ RELACIÓN SE ESTABLECE ENTRA LA
TEMPERATURA Y LA DESNATURALIZACIÓN?


¿SI LAS PROTEÍNAS ESTÁN DESNATURALIZADAS YA NO SON TAN
NUTRITIVAS?

Las proteínas desnaturalizadas no pierden su

valor nutritivo para el organismo. La explicación
es que las proteínas que comemos no nos
interesan por su funcionalidad, si no por las
piezas que las forman, los aminoácidos, y estos
no se ven afectados. De hecho, si no
desnaturalizamos las proteínas al procesarlas
para el consumo, se desnaturalizarán
rápidamente en el estómago, al entrar en
contacto con los jugos gástricos, cuyo pH es muy
bajo.
EJEMPLO DE DESNATURALIZACIÓN
PROTEICA.

Por ejemplo, lo vemos cuando calentamos el huevo: la clara, que era líquida y
transparente, se vuelve sólida y blanca a causa de la desnaturalización de la
ovoalbúmina. De la misma forma, cuando batimos al punto de nieve la clara, la
proteína se desnaturaliza y se precipita, perdiendo su transparencia. Gracias a
estos procesos desnaturalizadores, facilitamos y mejoramos la digestión y
absorción de las proteínas de la clara huevo. .
 3.3 MODIFICACIONES A LAS
PROPIEDADES FUNCIONALES.
Propiedades funcionales de las proteínas
Se define como: Toda propiedad no nutricional que influencia la utilidad de un ingrediente
en un alimento.
Son propiedades fisicoquímicas que le permiten contribuir a las características deseadas
de un alimento.

La mayor parte de las propiedades funcionales influyen sobre el carácter sensorial

del alimento, pero también puede tener un papel decisivo en el comportamiento físico
de los alimentos o de los ingredientes alimenticios durante su preparación,
transformación o almacenamiento.

Es complejo conocer de forma clara como una estructura proteica concreta

condicionara la textura final de un alimento.
Una de las dificultades es que frecuentemente se modifica la estructura inicial de la
proteína cuando el inmediato proteico o la proteína alimentaria se transforma en el
complejo alimenticio final.
Propiedades funcionales que interviene en los alimentos
 Las propiedades funcionales, se clasifican en 3 grupos
principales
Propiedades
Propiedades de y hidratación
superficiales
(proteína-agua) solubilidad.
02 viscosidad.

01 Propiedades dependientes de las

interacciones proteína-proteína
03
emulsiones.
• Absorción y Tensión
retención de agua superficial de
• Suculencia Fenómenos como emulsificación,
• Hinchado precipitación gelificación y características
• Adhesión formación de otras estructuras espumantes
• Disponibilidad diferentes (fibras, pastas
• Solubilidad proteicas)
• Viscosidad
 Desnaturalización proteica
Es cualquier modificación proteolítica de la molécula proteica, que ocasiona
cambios definidos en las propiedades físicas, químicas o biológicas.
La modificación ocurre en nuestra cultura molecular a nivel de la organización
secundaria, terciaria y cuaternaria, no afecta la estructura primaria.
 ALGUNAS MODIFICACIONES PRODUCIDAS DURANTE
LA DESNATURALIZACIÓN PROTEICA

 Disminución de la solubilidad creación  Rol estructural de las proteínas fibrosas

de uniones intermoleculares textura de los alimentos
polimerización de la molécula
 Rol en la plasticidad, consistencia,
 Poder de retención de agua e viscosidad de la preparación alimenticias
hinchamiento disminuye
 Rol biológico de las Enzimas que gobiernan
 Inactivación enzimática destrucción del los procesos de transformaciones
sitio activo bioquímicas ( maduración, fermentaciones,
desarrollo de aromas, etc..)
AGENTES DESNATURALIZANTES
Ejemplos.
3.4. ENZIMAS EN LA INDUSTRIA DE
ALIMENTOS
La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces de las
proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos o aminoácidos de
menor tamaño.
Lactosa es una enzima que descompone la lactosa, que es un tipo
de azúcar que se encuentra en la leche y los productos lácteos.
La quimosina o rennina es una enzima proteasa aspártica
encontrada en el cuajo. Es producida por las vacas en el abomaso.
La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar
las grasas de los alimentos de manera que se puedan absorber.
La glucosa-6-fosfato isomerasa es una enzima, presente en gran
parte de los seres vivos; cataliza la reacción reversible de glucosa-6-
fosfato a fructosa-6-fosfato.
La papaína es una enzima proteolítica, que posee actividad
bactericida, bacteriostática y antiinflamatoria.
La ficaína, también conocida como ficina, debricina o higueroxil
delabarre, es una enzima proteolítica extraída de la savia del látex de
los tallos, hojas y frutos verdes de la higuera silvestre americana
Ficus insípida.

Bromelina es una enzima con acción proteolítica para una mejor

asimilación de los aminoácidos que las componen.
La amilasa es una enzima que ayuda a digerir los carbohidratos.

Las peptidasas o proteasas son enzimas que rompen los enlaces

peptídicos de las proteínas.
La lipoxidasa es una enzima que actúa como blanqueador de la
harina y contribuye a formar una masa más blanda, mejorando su
comportamiento en el amasado.
La pepsina es una enzima digestiva que se crea en el estómago y
que hidroliza las proteínas en el estómago.
Las pectinasas son enzimas que se utilizan ampliamente a nivel
industrial con aplicaciones como clarificación de jugos y vinos,
producción de papel, extracción de aceites, entre muchas otras.
La glucosa oxidasa es una glicoproteína dependiente de FAD, que
cataliza la oxidación de la b-D-glucosa, por la vía del D-glucano-d-
lactona, hacia ácido glucónico y peróxido de hidrógeno, usando el
oxígeno molecular como aceptor final de electrones
La tanasa es una enzima que cataliza la reacción química Así, los dos
sustratos de esta enzima son digalato y H 2O, mientras que su
producto es galato.​
 3.5_ENZIMAS INMOVILIZADAS
Enzima inmovilizada es aquella que está confinada en un espacio definido, que
retiene su actividad catalítica y puede ser reutilizada de forma continua.

Métodos de inmovilización:
Existen cinco métodos principales para inmovilización de enzimas o células:
adsorción, unión covalente, entrecruzamiento, encapsulamiento y
atrapamiento, pero los métodos más comunes de inmovilización son la
adsorción, atrapamiento, y la unión covalente a un soporte .

El procedimiento de inmovilización ideal para una enzima dada es aquel que le

permite conservar una alta actividad catalítica con el paso del tiempo para ser
utilizada continuamente.
 Métodos principales para inmovilización de
enzimas o células
01 ADSORCIÓN
Este método consiste en poner en contacto la enzima en solución
acuosa con un soporte adsorbente por un lapso de tiempo dado (2-48 h),
para después lavar el soporte y eliminar la enzima que no fue inmovilizada.

02 UNIÓN
COVALENTE

Se basa en el entrecruzamiento de la enzima y el material del soporte

produciendo un enlace fuerte y estable. El enlace covalente es formado entre
el grupo funcional de la matriz del soporte y la superficie de la enzima que
contiene residuos de aminoácidos.
 Métodos principales para inmovilización de
enzimas o células

03 ATRAPAMIENTO

Consiste en la inclusión de la enzima por unión covalente o no, dentro de

geles o fibras.
Esta técnica permite la posibilidad de adaptar el material de encapsulación
para proporcionar el microambiente óptimo para la enzima, es decir, que
coincida con el entorno físico-químico de la enzima y el material de
inmovilización.

04 ENTRECRUZAMIENTO
Consiste en la formación de una gran estructura tridimensional compleja entre
las mismas moléculas de la enzima por medios físicos o químicos. Este
método también es denominado cross-linking, es una técnica que ha sido
ampliamente utilizada en la estabilización de muchas enzimas.
 ¿Por qué inmovilizar enzimas?
Existen varias razones para la preparación y uso de enzimas
inmovilizadas, por ejemplo una fácil separación de la enzima del
producto y la reutilización de la enzima.
Las enzimas de uso industrial en general se exponen a condiciones
extremas, tales como altas concentraciones de sustrato, un pH y
temperatura elevados, por consiguiente, para la mayoría de aplicaciones
industriales deben ser inmovilizadas con el objetivo de mejorar su
selectividad, actividad y durabilidad

ventajas del empleo de enzimas inmovilizadas:

• Mejora de la estabilidad de la enzima frente al pH, temperatura,

disolventes, contaminantes e impurezas.
• La posible reutilización del derivado, por lo que disminuyen los
costes del proceso.
• La capacidad de detener rápidamente la reacción mediante la
eliminación de la enzima a partir de la solución de reacción (o
viceversa)
• El producto no está contaminado con la enzima
• Fácil separación de la enzima a partir del producto (especialmente
útil en la industria alimentaria y farmacéutica).
 Aplicaciones de la inmovilización de
enzimas
Aplicaciones analíticas: como biosensores. Un biosensor es un dispositivo
analítico autónomo que incorpora un material biológicamente activo en contacto
íntimo con un elemento de transducción apropiado para el propósito de detectar
la concentración o actividad de las especies químicas en cualquier tipo de
muestra.
Aplicaciones médicas: Debido a su aplicación práctica, el estudio de las
enzimas inmovilizadas en los soportes o micro encapsuladas permitirá una mejor
comprensión de su funcionamiento in vivo.
Aplicaciones industriales: en la industria química, farmacéutica, alimentaria y
de tratamiento de residuos.
 .

90%

Venus
 QA & hygiene
Jupiter is a gas giant and Despite being red, Mars is
the biggest planet actually very cold

Commodities Raw materials

Mercury is the closest Saturn is composed of
planet to the Sun hydrogen and helium
• .
 This is a map
Mercury
It’s the closest planet
to the Sun

Jupiter
Jupiter is the biggest
planet of them all

Saturn
It’s composed of
hydrogen and helium
 This is a timeline

01 02 03 04

Mercury Venus Saturn Jupiter

Mercury is the Venus is the It’s composed of Jupiter is the
closest planet second planet hydrogen and biggest planet of
to the Sun from the Sun helium them all
 This is a diagram
Food & science

Saturn is a gas giant Mercury is the closest

with several rings planet to the Sun

Jupiter is the biggest Venus is the second

planet of them all planet from the Sun
 Specialized laboratory facilities

Instrumental
Sensory analysis Culinary biology
analysis
Mercury is the Venus is the second Mars is actually a
smallest planet planet from the Sun very cold place

Molecular Nutrition and

Food chemistry
modelling dietetics
Jupiter is the biggest Saturn is a gas giant Neptune is far away
planet of them all with several rings from Earth
 Try using more percentages

Mercury
75%
It’s the closest planet to the Sun

Jupiter
Jupiter is the biggest planet
65%

Saturn
80%
Saturn is a gas giant with rings
Research opportunities

Fields in which you can

work
Process and product quality
management in agri-food industries,
Development and innovation of
processes and products in the food area,
analysis of food, prevention and
management of fraud
 Field recommendation
Quality assurance and technical management

Mercury is the closest planet to the Sun and the smallest one in the
Solar System—it’s only a bit larger than the Moon

Technical management, auditing, and product

development
Venus has a beautiful name and is the second planet from the Sun.
It’s hot and has a poisonous atmosphere
 Some references
Mercury is the closest planet and the smallest
planet of them all

● You can list your reference websites or

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