Amino ácidos y péptidos

Dr Maximiliano Figueroa Yévenes

Departamento de Bioquímica y Biología Molecular
Facultad de Ciencias Biológicas

maxifigueroa@udec.cl
Aminoácidos
naturales
R
Aminoácidos
naturales
 Propiedades de los aminoácidos

-aminoácido: C-COOH Naturaleza de R les provee:

-NH3+ Distinto tamaño: 57(gly)-186(Trp)
Distinta carga
-H
Distinta polaridad
-R
Distinta reactividad
Los aminoácidos pertenecen a más de un grupo al
clasificarlos por sus propiedades químicas
Clasificación: No polar, alifático

Cadenas laterales alifáticas (alcanos)

A mayor grupo R, mayor hidrofobicidad
Ubicados al interior de la proteína
Interacciones: Hidrofóbicas
 Clasificación: Aromático

Cadena lateral aromática

Ubicados al interior de la proteína
Phe: Hidrofóbico
Interacciones: Hidrofóbicas
Tyr, Trp: Naturaleza no polar con átomos polares
Interacciones: Puentes de hidrógeno
Por sus anillos conjugados presentan absorción en la región del UV
cercano
Clasificación: Polar sin carga

Cadena Lateral débilmente polar

Hidrofílicos
Interacciones: Puentes de Hidrógeno
entre ellos y con el agua
Prolina: Se comporta como alifático
y es el aminoácido más rígido
Cisteína y Serina: Sitios de unión de
iones metálicos
Cisteína: Puentes disulfuro
 Clasificación: Polar, con carga positiva

Cadena lateral con grupos básicos, polares

Hidrofílico
Ubicados en la superficie de la proteína
Ligandos de iones metálicos
Histidina puede intercambiar protones a pH fisiológico
Interacciones: Puentes salinos, puentes de hidrógeno
 Clasificación: Polar, con carga negativa

Cadena lateral con grupos ácidos, polares

Hidrofílico
Ubicados en la superficie de la proteína
Roles catalíticos, sitio de unión de iones metálicos
Interacciones: Puentes salinos, puentes de hidrógeno
 Actividad óptica: C es un centro quiral

A excepción de Glicina, el C tiene 4 sustituyentes diferentes,

por lo tanto presenta actividad óptica rotatoria, desviando el
plano de luz polarizada

De acuerdo a ubicación de los sustituyentes:

2 enantiómeros, imágenes especulares

Aminoácidos
naturales:
Enantiómeros L
 Ionización: Efecto del pH
-amino y -carboxilo actúan como grupos ácido-base,
donando o aceptando protones de acuerdo al pH
pH
[H+]

pKaCOOH pKaNH3

Carga +1 0 -1
Zwitterion
 Aminoácido ácido

pKaCOOH pKaRCOOH pKaNH3

Carga +1 0 -1 -2
Zwitterion
pH
[H+]

Aminoácido básico

pKaCOOH pKaNH3 pKaRNH3

Carga +2 +1 0 -1
Zwitterion
Curva de titulación

Punto Isoeléctrico:
pH en el cual la carga neta es 0

pKa: pH en el cual la mitad está

Disociado (-log Ka)
 Aminoácidos con roles especiales

-Alanina: Presente en la vitamina ácido pantoténico y en algunos péptidos naturales

D-Alanina: Presente en polipéptidos de algunas paredes bacterianas
Ácido D-glutámico: Presente en polipéptidos de algunas paredes bacterianas
Ácido -aminobutírico: Neurotransmisor, producto de decarboxilación del glutamato
Dopamina: Neurotransmisor, producto de la tirosina
Glicina: Neurotransmisor
L-Tiroxina: Hormona tiroidea, glándula tiroides, producto de la tirosina
Histamina: Potente mediador local de reacciones alérgicas
Producto de decarboxilación de la histidina
L-Homoserina: Intermediario del metabolismo de los aminoácidos, muchos tejidos
L-Ornitina: Intermediario de la síntesis de Arginina, muchos tejidos
S-adenosilmetionina: Reactivo biológico metilante
 Péptidos y enlace peptídico
Enlace peptídico: Enlace amida entre -ámino de un aminoácido y -
carboxilo de otro. Producto se denomina péptido y se elimina agua

1 dipéptido formado por dos residuos a partir de dos aminoácidos

Durante la síntesis de proteínas, posteriores adiciones ocurren en el
C-terminal

Tetrapéptido Glu-Gly-Ala-Lys

Oligopéptido:
2-10 residuos
Péptido:
2 o más residuos
Polipéptido: Proteína:
10 o más residuos Masa molecular mayor a 5000 Da
Enlace peptídico
 Estructura del enlace peptídico

Configuración trans está favorecida por menor impedimento estérico

Tiene carácter de doble enlace debido a la cercanía

del doble enlace C-O del carbonilo
Enlace C-N es más corto que lo normal, haciendo que CO-NH sea rígida
y planar. Este plano puede rotar libremente en los enlaces adyacentes
N-C () y C-C (), posibilitando distintos ángulos
 Péptidos: polianfolitos

-
+
++
+ -
- + --
-+ --
Cambios de la distribución de carga
Cambios de pH
Cambios en la carga neta

Grupos que determinan la carga de una proteína:

COOH C-terminal
NH3+ N-terminal
COOH cadenas laterales Asp y Glu
NH3+ cadenas laterales Lys y Arg
NH+ cadena lateral His
OH cadena lateral Tyr
SH cadena lateral Cys (libres)
¿A qué pH el péptido será más insoluble?