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Aminoacidos -Peptidos y Proteinas

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guia completa sobre los aminoacidos
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AMINOACIDOSAMINOACIDOS-PEPTIDOS Y PROTEINAS

Facultad de Ciencias de la salud Programa Odontología y Enfermería Universidad del Magdalena Lic. JOAQUIN PINTO MENDEZ . Asignatura: Bioquímica

AMINOACIDOS
Constituyentes de las proteínas Intermediarios metabólicos = síntesis de otras sustancias

Elementos constituyentes C, H2, O2, N2, y S Ocasionalmente: P, Fe, I Monómeros = (Unidades más sencillas); péptidos y proteínas AA naturales: grupo anino-C = alfaaminoácidos C2 = todos los aa (excepto glicina) es asimétrico = opticamenteactivos AA = proteinas naturales = configuración L

Molécula simétrica : sin centro quiral

Molécula asimétrica : con centro quiral

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS

Cadena lateral AA. alifáticos AA. aromáticos AA. heterocíclicos

Relación -COOH/NH3+

Número de grupos aminos y carboxilos
Monoamino-monocarboxilo

AA. neutros AA. ácidos AA. básicos

Monoamino-dicarboxilo Diamino-monocarboxilo

GRUPO I: AA ALIFATICOS

Apolar neutro

Apolar neutro

Apolar neutro

Apolar neutro

GRUPO I: AA ALIFATICOS

Apolar neutro

Polar neutro con grupo OH-

Polar neutro con grupo OH-

Polar débilmente acido

GRUPO I: AA ALIFATICOS

Polar neutro con S-

Polar neutro

Polar neutro

Polar ácido

GRUPO I: AA ALIFATICOS

Polar ácido Polar Básico con grupo guanidil

Polar Básico

GRUPO II: AA AROMATICOS

Apolar neutro

Polar débilmente acido

GRUPO III: AA HETEROCICLICOS

Polar débilmente básico

Apolar neutro

Apolar neutro

AMINOACIDOS ESENCIALES

REACCIONES DE AMINOACIDOS
Reacciones del Grupo carboxilo

Reacciones del Grupo amino

Reacciones de los grupos de la cadena

INTERACCIONES DEL GRUPO AMINO Y EL GRUPO CARBOXILO

Zwiterión

A pH = 1.0 Forma predominante

A pH = 7.0 Forma predominante Zwiterión

A pH = 11.0 Forma predominante

CARÁCTER ANFOTERO DE LOS AMINOACIDOS Y EL ESTABLECIMIENTO DEL MECANISMO BUFFER Grupo ácido + grupo amino = carácter anfótero ácidos y bases =Bronsted ± Lowry

Valoración de un ión dipolar, Ej:
H H C NH 3
+

H COO
-

+

HCl

H

C NH 3
+

COOH

Cl-

Zwiterión (0)

Catión (+1)

Base

Sal del ácido conjugado

H H C NH 3
+

H COO
-

+

NaOH

H

C NH2

COO

-

+

H2O

Zwiterión (0)

nión (-1)

Ácido

Sal de la base conjugada

Soluciones fuertemente acidas (pH bajo) = aa, carga (+) Soluciones muy alcalinas (pH alto) = aa, carga (-) Ánodo
+

H

H

pH bajos =

H

C NH3
+

COOH

H

C NH2

COO

-

= pH altos

H H C NH3
+

COO

-

Zwiterión (0)

-

Cátodo

Ión dipolar = molécula isoeléctrica

Campo eléctrico

pH , Zwiterión = punto isoeléctrico = su concentración es máxima

Concentración del catión y el anión es mínima

La fuerza del ácido y la base no necesariamente son iguales, por lo que el punto isoeléctrico no es exactamente a pH = 7 AA básicos, los ptos isoeléctricos = pH = mayores 7 AA ácidos, los ptos isoeléctricos = pH = menores 7 AA neutros, los ptos isoeléctricos = pH = ligeramente inferior a 7

FORMAS IONIZADAS DE LOA AMINOÁCIDOS Aminoácidos monoamino-monocarboxilicos neutros = 3 formas ionizadas Ej: alanina (pk1 = 2,34; pk2 = 9,69), calcule el punto isoeléctrico. Aminoácidos monoamino-dicarboxilicos ácidos = 4 formas ionizadas Ej: acido aspartico (pk1 = 1,88; pk2 = 3,65; pk3 = 9,60), calcule el punto Isoeléctrico. Aminoácidos diamino-monocarboxilicos básicos = 4 formas ionizadas Ej: Lisina (pk1 = 2,18; pk2 = 8,95; pk3 = 10,53), calcule el punto Isoeléctrico.

Ejercicio: dibuje las formas ionizadas para la glicina y calcule su punto Isoeléctrico, sabiendo que (pk1 = 2,34; pk2 = 9,60).

REACCIONES DE LOS AMINOACIDOS Reacciones con el acido nitroso: ±NH2 + HNO2 N2 Importante en la valoración de -aminoácidos, péptidos y proteínas. (Prueba cuantitativa) la ½ del nitrógeno proviene del aa, usándose como H Medida del nitrógeno. H H3C C COOH + H O + N2 H3C C COOH + HNO 2 Ej: 2
N H H OH

Reacción de Sanger o reacción con 1-fluor-2,4-dinitrobenceno: -NH2 + 1-fluor-2,4-dinitrobenceno dinitrofenilaa (amarillo) Importante en la determinación de las estructura de las proteínas, por lo Que se puede determinar el residuo N-terminal y con otras reacciones se puede determinar el residuo C-terminal. Ej:
NO2 H R C NH H COOH H R C H N NO 2

+

F

COOH NO 2

+
NO2

HF

Reacción de sorensen: Formol exceso + -NH2 N,N-dihidroximetilderivados + H+ por cada amino protonado. Los H+ se pueden valorar con NaOH en presencia de fenolftaleína, lo que nos informaría de cuantos posibles grupos carboxilos posee el aa, péptido o la proteína. Ej: H
H C NH 3 HOH 2C R COO
+ -

+

2HCHO
HOH 2C

N

C R

COO

-

+

H+

Reacción con la ninhidrina o hidrato de tricetohidrindeno: Útil para la identificación de aa. OH R C COOH + Paso inicial: reacción de oxido-reducción OH NH2 iminoacido.
H O O O OH H

+ R C COOH + H2O ninhidrina reducida +
NH

Posteriormente el iminoacido es hidrolizado NH O O descarboxila
OH HO

R

C

COOH

+

H2O

NH3

+

O

CO2

R

C O

COOH

-cetoacido =
O O RCHO

N + HO + equimolares de ninhidrina reducida y H2O + H Finalmente, el NH3 + cantidadesNH3 Oxidada complejo de color azul purpura. O O O O

Reacción Xantoproteica: Importante en la identificación de grupos aromáticos en aa. Anillo bencénico
HNO3
R R

HNO3

O2

O2

Reacción con los tiogrupos: El S de un grupo tiol de un aa + acetato de plomo negro (PbS2). Ej:
RS + Pb( cO2)2 NaOH R + cO a + PbS2

precipitado

POLIPEPTIDOS Y PROTEINAS PEPTIDOS:

Los péptidos de identifican de acuerdo al número de aminoácidos presentes: Dipeptidos = 2 aa Tripeptidos = 3 aa Oligopepetidos = 3 a 10 aa Polipeptidos = 10 a 60 aa Nomenclatura de los péptidos: Se escribe el nombre de los aminoácidos en el orden en que aparecen en la molécula (las terminaciones de todos a excepción del aminoácido terminal, se cambia la terminación de ina a il Glicilalanilserina Glutamilcisteinilglicina.
3C 2N

C

CON

C

CON

C
2C

COO O

Péptidos - Se pueden hallar Libres - Formando parte de las proteínas - También hormonas, antibióticos y cofactores
+H N-Gli-Leu-Pro-Cis-Asn-Gln-Ile-Tir-Cis-COO3

= Oxitocina

aa 1 N-terminal

Último aa C-terminal

Ambos se encuentran ionizados a pH = 7.0

REACCIONES DE LOS PEPTIDOS
H H2N C H CONH H3C C H CONH H C COOH H

+2HO
2

H

+

H3C COOH

H COOH

H2N

C H

+

H2N

C H

+ H2N

C

COOH

CH2SH

CH 2SH

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA Existe una amplia variedad biológica de aminoácidos. Los más importante en orden de longitud son: 1. El glutatión (GSH): -glutamil-cisteinil-glicina o ( -Glu-Cys-Gli) Es ubicuo y protector de las condiciones reductoras del citosol celular, por su capacidad de dimerización a la forma oxidada, con la formación de un puente disulfuro produciendo GSSG

2. Las encefalinas: (met-encefalina y Leu-encefalina) Pentapéptidos que se diferencian en el aminoácido terminal según lo indica el nombre. Son neuropéptidos cerebrales y actúan en procesos relacionados con la percepción del dolor, la analgesia. 3. La vasopresina y la oxitocina: nonapeptidos hormonales Regulan la reabsorción renal de agua y secreción de leche 4. Renina-angiotensina: responsables de la regulación de la presión sanguínea. 5. Insulina y glucagon: trabajan en la regulación del nivel de glucosa en la sangre 4. Otros oligopeptidos mayores: - -MSH = 14 aa - ACTH = 39 aa Estos y otros peptidos se forman por hidrólisis parcial de un precursor común la pro-opiomelanocortina (POMC) Son factores de crecimiento o diferenciación celular

PROTEINAS Polímeros de los aa con aproximadamente 60 o más aa. Se clasifican según: 1. 2. 3. 4. 5. Su forma Su solubilidad Su composición Su estructura Sus diferentes funciones

Según su forma: fibrosas y globulares Proteínas fibrosas: cadenas largas y filamentosas unidas lateralmente por diferentes tipos de enlaces que forman una estructura estable. Insolubles en agua. Asociadas a elementos celulares Son amorfas Sirven de soporte a estructuras especificas de las células

Fibroina = (seda) Colágeno = (tejido conjuntivo) Miosina = (musculo)

Queratina = (cabello) Fibrina = (coagulo de sangre)

Proteínas globulares: estructura compacta con dobleces, curvaturas y torcimientos. Cadenas entretejidas, unidas por enlaces de hidrogeno (débiles) o enlaces disulfuros. Dan aspecto tridimensional De forma esferoidal o con diferentes grados elípticos. Solubles en agua. Se pueden aislar en estado cristalino. Insulina Albumina Hemoglobina.

Según se solubilidad: (globulares) según Osborn 1. Albuminas: solubles en agua, en soluciones salinas y ácidos diluidos Precipitan en altas concentraciones de sales (80% S) Se encuentran en los animales Albumina de huevo, Albumina sérica 2. Globulinas: insolubles en agua, solubles en soluciones salinas diluidas (NaCl 1%) Precipitan en concentraciones medianas de sales (40 a 50%) Se encuentran en todos los tipos de células y tejidos animales 3. prolaminas: insolubles en agua y soluciones salinas. solubles en etanol (50 a 90%) Se encuentran en vegetales. Zeina = maíz Hordeina = cebada Gliadina = trigo Ricas en glutamina y prolamina (10%)

4. Gluteinas: solubles en ácidos o bases diluidas Presentes solo en tejidos vegetales. Gluten = trigo. 5. Protaminas: solubles en agua y amoniaco diluido básicas presentes en fluidos seminales 6. Histonas: pequeñas y básicas, solubles en agua y ácidos diluidos Presentes en células eucariotas asociadas al ADN 7. Escleroproteinas: insolubles en todos los medios mencionados Se solubilizan solo por degradación

Según su composición: simples y conjugadas 1. Proteínas simples: solo material polipeptidico. - Albumina de huevo. - Globulinas de la sangre. 2. Proteínas conjugadas: con componente polipeptidico en asocio con otro no pepitidico(orgánico o inorgánico) = grupo prostético - Glicoproteínas (carbohidrato) Hemoproteinas (grupo heme) - Metaloproteinas (ión metálico) Flavoproteinas (flavina) - Fosfatoproteinas (fosfato) Lipoproteínas (lípido) - Nucleoproteínas (ac. Nucleicos) Se pueden encontrar dos o más grupos prostéticos idénticos o diferentes

Según la estructura: 1. Estructura primaria: cadena sencilla de aminoácidos. 2. Estructura secundaria: conformación -helicoidal de la cadena en dirección de las manecillas del reloj. La espiral se estabiliza por puentes de hidrógenos. 3. Estructura terciaria: estructura rígida compleja Grandes enrollamientos o dobleces Enlaces que dan rigidez. Puentes de hidrógenos y enlaces disulfuros 4. Estructura cuaternaria: poseen 2 o más cadenas polipeptidicas Enlaces que las une: puentes de hidrógenos y enlaces electrostáticos (NH3+--------COO-) y enlaces salinos. Ej: hemoglobina (Hb)

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS SEGÚN SUS FUNCIONES 1. LAS PROTEINAS CATALITICAS: Son ENZIMAS que incrementan la velocidad de ciertas reacciones químicas dentro de la célula, muchas de ellas también contienen funciones reguladoras de modo que controlan la ocurrencia de las reacciones, las células tienen cientos de enzimas diferentes, algunas de ellas producen hasta 500 distintas. 2. PROTEINAS ESTRUCTURALES: Carecen de una verdadera función dinámica (es decir no participan en reacciones químicas). Estas proporcionan apoyo estructural Ej: el colágeno y queratina (tejidos conectivos), la espectrina (en la membrana de los eritrocitos). 3. PROTEINAS CONTRACTILES: Son proteínas que proporcionan la capacidad de contraerse y relajarse Ej: la miosina y la actina en los músculos, cambian su longitud de forma reversible.

4. LAS PROTEINAS DE DEFENSA NATURAL: Dan protección al organismo contra sustancias, células y virus extraños. Ej: anticuerpos de la fracción gammaglobulinita de la sangre. Interferones = defensas antiviral y las inmunoglobulinas defiende de las infecciones microbianas 5. PROTEINAS DIGESTIVAS: Son las diversas proteínas que se encuentran como enzimas presentes en las secreciones gastrointestinales. Catalizan la degradación de los alimentos para convertirlos en sustancias más sencillas Ej: tripsina, quimiotripsina. 6. PROTEINAS DE TRANSPORTE: Sirven para llevar una sustancia de un lugar a otro Ej: la hemoglobina y la proteína de transporte transmembranica 7. PROTEINAS DE LA SANGRE: (muchas se encuentran como enzimas) participan en los diversos procesos sanguíneos como la coagulación, la disolución de coagulo y el transporte; como la vitamina B12 y el colesterol.

8. PROTEINAS HORMONALES: Son sintetizadas por un tipo de células especiales y controlan las actividades de otros tipos de células. Ej: insulina, prolactina etc. 9. PROTEINAS COMO FACTORES DE CRECIMIENTO: Estimulan la velocidad del crecimiento y la división celular. Ej: hormonas PDGF (factor de crecimiento derivado de plaquetas) y EGF (factor de crecimiento epidermal) 10. PROTEINAS DE TRANSFERENCIA DE ELECTRONES: Median el flujo de los e- entre un donador inicial y un aceptor final. Ej: el grupo de proteínas citocromo (participa en el transporte de e-) como el oxigeno en los organismos aeróbicos. 11. LAS PROTEINAS DEL DNA: Se unen de modo reversible al DNA y pueden regular la expresión de los genes. Además pueden promover el destorcimiento de la estructura doble del DNA, estabilizar la estructura destorcida del DNA o promover la fijación de otras proteínas a este.

12. PROTEINAS CROMOSOMICAS: Se relacionan con las proteínas de DNA, están asociadas con el DNA nuclear de células eucarióticas. Ej: el grupo de las histonas que intervienen en la regulación de los genes del cromosoma. 13. PROTEINAS MEMBRANICAS RECEPTORAS: Son proteínas especificas localizadas en las membranas de las células y organelos subcelulares, que al fijar una sustancia especifica presente en el medio genera una señal que dispara la ocurrencia de cierto fenómeno. 14. PROTEINAS RIBOSOMICAS: Son polipéptidos que se asocian con moléculas especificas del RNA para formar los ribosomas = ocurre la biosíntesis de las proteína. 15. PROTEINAS DE ALMACENAMIENTO: Sirven como depósitos de energía nutricional y de aminoácidos, sobre todo en las plantas con semillas.

16. PROTEINAS TOXICAS O TOXINAS: Se encuentran el veneno de los reptiles ponzoñosos; afectando el sistema nervioso de los mamíferos, algunas producen enfermedades como la toxina del cólera producido por bacterias patógenas. 17. PROTEINAS DE LA VISIÓN: Son sustancias sensibles a la luz, como las opsinas y rodopsinas, que participan en los fenómenos moleculares asociados con la vista. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS La conformación de las proteínas globulares y su actividad biológica esta sujeta a alteraciones por diversos agentes químicos, físicos, fisicoquímicos o condiciones ambientales (hidrólisis, oxidación, reducción), los cuales provocan la destrucción de los enlaces covalentes, causando la perdida de la actividad biológica. Estos cambios se les conoce como desnaturalización o perdida de su estructura nativa

Agentes desnaturalizantes: 1. 2. 3. 4. 5. 6. 7. Altas temperaturas pH alto o bajo Compuestos con el grupo mercaptoetanol (SH) Hidrocloruro de guanidina (6M) Urea (6-8M) Agitación fuerte Detergentes

La desnaturalización puede ser en algunos casos reversibles al eliminar el agente causal

VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS
El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta. Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.

NECESIDADES DIARIAS DE PROTEÍNAS
La cantidad de proteínas que se requieren cada día depende de muchos factores. La edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto. Estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores. En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan.

El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema aún más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las células para producir energía. A pesar de que tienen un rendimiento energético igual al de los glúcidos, (unas 4 Kilocalorías por gramo) su combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.

Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los últimos años por el doctor alemán Lothar Wendt, han demostrado que los aminoácidos se acumulan en las membranas basales de los capilares sanguíneos para ser utilizados rápidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de proteínas en la dieta, los aminoácidos resultantes siguen acumulándose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las células (microangiopatía). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a través de la alimentación de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generalizó el consumo indiscriminado de carne.

MÉTODOS DE ANÁLISIS DE PROTEÍNAS 1. Electroforesis 2. Colorimetría 3. cromatografía

COO
+

-

H 3N C H H C CH3 CH2 CH3

COO H3N
+

-

C H CH2

COO NH2
+

COO N
+

-

C C C
2

C

C

COO H3N
+

-

C H CH2 CH2 COO
-

COO N+ C C C C C N
2 2 2 2

-

+

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