AMINOACIDOS-PEPTIDOS

Y PROTEINAS

Facultad de Ciencias de la salud

Programa Odontología y Enfermería
Universidad del Magdalena
Lic. JOAQUIN PINTO MENDEZ
Asignatura: Bioquímica
 AMINOACIDOS
Constituyentes de las proteínas

Intermediarios metabólicos = síntesis de otras sustancias

Elementos constituyentes

C, H2, O2, N2, y S

Ocasionalmente: P, Fe, I

Monómeros = (Unidades más sencillas); péptidos y proteínas

AA naturales: grupo anino-Cα = alfaaminoácidos

C2 = todos los aa (excepto glicina) es asimétrico = opticamenteactivos

AA = proteinas naturales = configuración L

Molécula simétrica : sin centro quiral

Molécula asimétrica : con centro quiral

 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOACIDOS

Cadena lateral Relación -COOH/NH3+ Número de grupos

aminos y carboxilos
AA. alifáticos AA. neutros Monoamino-monocarboxilo

AA. aromáticos AA. ácidos Monoamino-dicarboxilo

AA. heterocíclicos AA. básicos Diamino-monocarboxilo
GRUPO I: AA ALIFATICOS

Apolar neutro Apolar neutro

Apolar neutro Apolar neutro

 GRUPO I: AA ALIFATICOS

Polar neutro con

Apolar neutro grupo OH-

Polar neutro Polar débilmente

con grupo OH- acido
 GRUPO I: AA ALIFATICOS

Polar neutro Polar neutro

con S-

Polar neutro Polar ácido

 GRUPO I: AA ALIFATICOS

Polar ácido Polar Básico

Polar Básico con

grupo guanidil
 GRUPO II: AA AROMATICOS

Apolar neutro Polar

débilmente
acido
 GRUPO III: AA HETEROCICLICOS

Polar débilmente Apolar neutro

básico

Apolar neutro
AMINOACIDOS ESENCIALES
 REACCIONES DE AMINOACIDOS

Reacciones del
Reacciones del Grupo carboxilo
Grupo amino

Reacciones de los
grupos de la cadena
INTERACCIONES DEL GRUPO AMINO Y EL GRUPO CARBOXILO

Zwiterión
 A pH = 1.0 A pH = 7.0 A pH = 11.0
Forma predominante Forma predominante Forma predominante
Zwiterión

CARÁCTER ANFOTERO DE LOS AMINOACIDOS Y EL

ESTABLECIMIENTO DEL MECANISMO BUFFER

Grupo ácido + grupo amino = carácter anfótero

ácidos y bases =Bronsted – Lowry
Valoración de un ión dipolar, Ej:
H H
-
H C COO
+ HCl H C COOH Cl-
+ +
NH3 NH3

Zwiterión (0) Catión (+1)

Base Sal del ácido conjugado

H H
- -
H C COO
+ NaOH H C COO + H2 O
+
NH3 NH2

Zwiterión (0) Anión (-1)

Ácido Sal de la base conjugada

 Soluciones fuertemente acidas (pH bajo) = aa, carga (+)

Soluciones muy alcalinas (pH alto) = aa, carga (-)

+
Ánodo

H H
-
pH bajos = H C COOH H C COO = pH altos
+
NH3 NH2

H
-
H C COO
+
NH3

Zwiterión (0) - Cátodo

Ión dipolar = molécula
isoeléctrica Campo eléctrico
 pH , Zwiterión = punto isoeléctrico = su concentración es máxima

Concentración del catión y el anión es mínima

La fuerza del ácido y la base no necesariamente son iguales, por lo

que el punto isoeléctrico no es exactamente a pH = 7

AA básicos, los ptos isoeléctricos = pH = mayores 7

AA ácidos, los ptos isoeléctricos = pH = menores 7

AA neutros, los ptos isoeléctricos = pH = ligeramente inferior a 7

 FORMAS IONIZADAS DE LOA AMINOÁCIDOS

Aminoácidos monoamino-monocarboxilicos neutros = 3 formas ionizadas

Ej: alanina (pk1 = 2,34; pk2 = 9,69), calcule el punto isoeléctrico.

Aminoácidos monoamino-dicarboxilicos ácidos = 4 formas ionizadas

Ej: acido aspartico (pk1 = 1,88; pk2 = 3,65; pk3 = 9,60), calcule el punto
Isoeléctrico.
Aminoácidos diamino-monocarboxilicos básicos = 4 formas ionizadas
Ej: Lisina (pk1 = 2,18; pk2 = 8,95; pk3 = 10,53), calcule el punto
Isoeléctrico.

Ejercicio: dibuje las formas ionizadas para la glicina y calcule su punto

Isoeléctrico, sabiendo que (pk1 = 2,34; pk2 = 9,60).
 REACCIONES DE LOS AMINOACIDOS
Reacciones con el acido nitroso:

–NH2 + HNO2 N2
Importante en la valoración de α-aminoácidos, péptidos y proteínas.
(Prueba cuantitativa) la ½ del nitrógeno proviene del aa, usándose como
Medida del nitrógeno. H H

Ej: H3C C COOH + HNO2 H3C C COOH + H O + N2

2

N H OH

Reacción de Sanger o reacción con 1-fluor-2,4-dinitrobenceno:

-NH2 + 1-fluor-2,4-dinitrobenceno dinitrofenilaa (amarillo)

Importante en la determinación de las estructura de las proteínas, por lo
Que se puede determinar el residuo N-terminal y con otras reacciones se
puede determinar el residuo
NO
C-terminal. Ej: H H NO 2
2
H R C N
F
R C COOH + COOH + HF
NH NO 2 NO 2
H
Reacción de sorensen:

Formol exceso + -NH2 N,N-dihidroximetilderivados + H+ por

cada amino protonado.
Los H+ se pueden valorar con NaOH en presencia de fenolftaleína, lo
que nos informaría de cuantos posibles grupos carboxilos posee el aa,
péptido o la proteína. HEj: HOH C H
2
- -
R C COO + 2HCHO N C COO + H+
+
NH3 HOH2C R
Reacción con la ninhidrina o hidrato de tricetohidrindeno:
O O
Útil para la identificación de aa.
H
OH OH
RPaso
C inicial:+ reacción de OH
COOH oxido-reducción + R C COOH
ninhidrina + H2O +
reducida
H
iminoacido.
NH2 NH
CO2
O O
R C COOH + H2O NH3 + R C COOH
PosteriormenteNHel iminoacido es hidrolizado O α-cetoacido =
descarboxila
O O O O RCHO

OH HO
Finalmente,
H + NH
el + NH N + HO
HO 3 + cantidades equimolares de ninhidrina reducida y
3 2

Oxidada
O complejo
O de color azul purpura. O O
Reacción Xantoproteica:

Importante en la identificación de grupos aromáticos en aa.

H N O 3
Anillo bencénico R R
O 2N NO 2
H N O 3

Reacción con los tiogrupos:

El S de un grupo tiol de un aa + acetato de plomo precipitado

negro (PbS2). Ej:

N aO H
RSH + Pb(AcO2)2 R + AcONa + PbS 2
 POLIPEPTIDOS Y PROTEINAS

PEPTIDOS:
Los péptidos de identifican de acuerdo al número de aminoácidos
presentes:

Dipeptidos = 2 aa
Tripeptidos = 3 aa
Oligopepetidos = 3 a 10 aa
Polipeptidos = 10 a 60 aa

Nomenclatura de los péptidos:

Se escribe el nombre de los aminoácidos en el orden en que aparecen

en la molécula (las terminaciones de todos a excepción del aminoácido
terminal, se cambia la terminación de ina a il
H H3C H
Glicilalanilserina H2N C CONH C CONH C COOH

H H H2 C
OH
Glutamilcisteinilglicina.
Péptidos

- Se pueden hallar Libres

- Formando parte de las proteínas
- También hormonas, antibióticos y cofactores

+
H3N-Gli-Leu-Pro-Cis-Asn-Gln-Ile-Tir-Cis-COO- = Oxitocina

aa 1 Último aa
N-terminal C-terminal

Ambos se encuentran ionizados a pH = 7.0

 REACCIONES DE LOS PEPTIDOS

H H3C H H H3C H
+
H
H2N C CONH C CONH C COOH + 2 H2O H2N C COOH + H2N C COOH + H2N C COOH

H H CH2SH H CH2SH
H

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

Existe una amplia variedad biológica de aminoácidos.

Los más importante en orden de longitud son:

1. El glutatión (GSH): γ-glutamil-cisteinil-glicina o (γ-Glu-Cys-Gli)

Es ubicuo y protector de las condiciones reductoras del citosol celular, por su
capacidad de dimerización a la forma oxidada, con la formación de un puente
disulfuro produciendo GSSG
2. Las encefalinas: (met-encefalina y Leu-encefalina)

Pentapéptidos que se diferencian en el aminoácido terminal según lo

indica el nombre.
Son neuropéptidos cerebrales y actúan en procesos relacionados con la
percepción del dolor, la analgesia.

3. La vasopresina y la oxitocina: nonapeptidos hormonales

Regulan la reabsorción renal de agua y secreción de leche

4. Renina-angiotensina: responsables de la regulación de la presión

sanguínea.

5. Insulina y glucagon: trabajan en la regulación del nivel de glucosa en

la sangre

4. Otros oligopeptidos mayores:

-α-MSH = 14 aa
- ACTH = 39 aa
Estos y otros peptidos se forman por hidrólisis parcial de un precursor
común la pro-opiomelanocortina (POMC) Son factores de crecimiento o
diferenciación celular
 PROTEINAS
Polímeros de los aa con aproximadamente 60 o más aa.

Se clasifican según:

1.Su forma
2.Su solubilidad
3.Su composición
4.Su estructura
5.Sus diferentes funciones

Según su forma: fibrosas y globulares

Proteínas fibrosas: cadenas largas y filamentosas unidas lateralmente

por diferentes tipos de enlaces que forman una estructura estable.
Insolubles en agua.
Asociadas a elementos celulares
Son amorfas
Sirven de soporte a estructuras especificas de las células
Fibroina = (seda) Queratina = (cabello)
Colágeno = (tejido conjuntivo) Fibrina = (coagulo de sangre)
Miosina = (musculo)

Proteínas globulares: estructura compacta con dobleces, curvaturas y

torcimientos.
Cadenas entretejidas, unidas por enlaces de hidrogeno (débiles) o
enlaces disulfuros. Dan aspecto tridimensional
De forma esferoidal o con diferentes grados elípticos.
Solubles en agua.
Se pueden aislar en estado cristalino.

Insulina
Albumina
Hemoglobina.
Según se solubilidad: (globulares) según Osborn

1.Albuminas: solubles en agua, en soluciones salinas y ácidos diluidos

Precipitan en altas concentraciones de sales (80% S)
Se encuentran en los animales
Albumina de huevo, Albumina sérica

2. Globulinas: insolubles en agua, solubles en soluciones salinas

diluidas (NaCl 1%)
Precipitan en concentraciones medianas de sales (40 a 50%)
Se encuentran en todos los tipos de células y tejidos animales

3. prolaminas: insolubles en agua y soluciones salinas.

solubles en etanol (50 a 90%)
Se encuentran en vegetales.
Zeina = maíz
Hordeina = cebada
Gliadina = trigo
Ricas en glutamina y prolamina (10%)
4. Gluteinas: solubles en ácidos o bases diluidas
Presentes solo en tejidos vegetales.

Gluten = trigo.

5. Protaminas: solubles en agua y amoniaco diluido

básicas presentes en fluidos seminales

6. Histonas: pequeñas y básicas, solubles en agua y ácidos diluidos

Presentes en células eucariotas asociadas al ADN

7. Escleroproteinas: insolubles en todos los medios mencionados

Se solubilizan solo por degradación
Según su composición: simples y conjugadas

1.Proteínas simples: solo material polipeptidico.

-Albumina de huevo.
-Globulinas de la sangre.

2. Proteínas conjugadas: con componente polipeptidico en asocio con otro

no pepitidico(orgánico o inorgánico) = grupo prostético

-Glicoproteínas (carbohidrato) Hemoproteinas (grupo heme)

-Metaloproteinas (ión metálico) Flavoproteinas (flavina)
-Fosfatoproteinas (fosfato) Lipoproteínas (lípido)
-Nucleoproteínas (ac. Nucleicos)
Se pueden encontrar dos o más grupos prostéticos idénticos o diferentes
Según la estructura:

1. Estructura primaria: cadena sencilla de aminoácidos.

2. Estructura secundaria: conformación α-helicoidal de la cadena en

dirección de las manecillas del reloj.
La espiral se estabiliza por puentes de hidrógenos.

3. Estructura terciaria: estructura rígida compleja

Grandes enrollamientos o dobleces
Enlaces que dan rigidez. Puentes de hidrógenos y enlaces disulfuros

4. Estructura cuaternaria: poseen 2 o más cadenas polipeptidicas

Enlaces que las une: puentes de hidrógenos y enlaces electrostáticos
(NH3+--------COO-) y enlaces salinos.
Ej: hemoglobina (Hb)
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS SEGÚN SUS FUNCIONES

1. LAS PROTEINAS CATALITICAS: Son ENZIMAS que incrementan

la velocidad de ciertas reacciones químicas dentro de la célula,
muchas de ellas también contienen funciones reguladoras de modo
que controlan la ocurrencia de las reacciones, las células tienen
cientos de enzimas diferentes, algunas de ellas producen hasta 500
distintas.

2. PROTEINAS ESTRUCTURALES: Carecen de una verdadera

función dinámica (es decir no participan en reacciones químicas).
Estas proporcionan apoyo estructural Ej: el colágeno y queratina
(tejidos conectivos), la espectrina (en la membrana de los eritrocitos).

3. PROTEINAS CONTRACTILES: Son proteínas que proporcionan la

capacidad de contraerse y relajarse Ej: la miosina y la actina en los
músculos, cambian su longitud de forma reversible.
4. LAS PROTEINAS DE DEFENSA NATURAL: Dan protección al
organismo contra sustancias, células y virus extraños. Ej: anticuerpos
de la fracción gammaglobulinita de la sangre. Interferones = defensas
antiviral y las inmunoglobulinas defiende de las infecciones
microbianas

5. PROTEINAS DIGESTIVAS: Son las diversas proteínas que se

encuentran como enzimas presentes en las secreciones
gastrointestinales. Catalizan la degradación de los alimentos para
convertirlos en sustancias más sencillas Ej: tripsina, quimiotripsina.

6. PROTEINAS DE TRANSPORTE: Sirven para llevar una sustancia

de un lugar a otro Ej: la hemoglobina y la proteína de transporte
transmembranica

7. PROTEINAS DE LA SANGRE: (muchas se encuentran como

enzimas) participan en los diversos procesos sanguíneos como la
coagulación, la disolución de coagulo y el transporte; como la
vitamina B12 y el colesterol.
8. PROTEINAS HORMONALES: Son sintetizadas por un tipo de
células especiales y controlan las actividades de otros tipos de células.
Ej: insulina, prolactina etc.

9. PROTEINAS COMO FACTORES DE CRECIMIENTO: Estimulan la

velocidad del crecimiento y la división celular. Ej: hormonas PDGF
(factor de crecimiento derivado de plaquetas) y EGF (factor de
crecimiento epidermal)

10. PROTEINAS DE TRANSFERENCIA DE ELECTRONES: Median el

flujo de los e- entre un donador inicial y un aceptor final. Ej: el grupo de
proteínas citocromo (participa en el transporte de e-) como el oxigeno
en los organismos aeróbicos.

11. LAS PROTEINAS DEL DNA: Se unen de modo reversible al DNA

y pueden regular la expresión de los genes. Además pueden promover
el destorcimiento de la estructura doble del DNA, estabilizar la
estructura destorcida del DNA o promover la fijación de otras proteínas
a este.
12. PROTEINAS CROMOSOMICAS: Se relacionan con las proteínas
de DNA, están asociadas con el DNA nuclear de células eucarióticas.
Ej: el grupo de las histonas que intervienen en la regulación de los
genes del cromosoma.

13. PROTEINAS MEMBRANICAS RECEPTORAS: Son proteínas

especificas localizadas en las membranas de las células y organelos
subcelulares, que al fijar una sustancia especifica presente en el
medio genera una señal que dispara la ocurrencia de cierto fenómeno.

14. PROTEINAS RIBOSOMICAS: Son polipéptidos que se asocian

con moléculas especificas del RNA para formar los ribosomas =
ocurre la biosíntesis de las proteína.

15. PROTEINAS DE ALMACENAMIENTO: Sirven como depósitos de

energía nutricional y de aminoácidos, sobre todo en las plantas con
semillas.
16. PROTEINAS TOXICAS O TOXINAS: Se encuentran el veneno de
los reptiles ponzoñosos; afectando el sistema nervioso de los
mamíferos, algunas producen enfermedades como la toxina del cólera
producido por bacterias patógenas.

17. PROTEINAS DE LA VISIÓN: Son sustancias sensibles a la luz,

como las opsinas y rodopsinas, que participan en los fenómenos
moleculares asociados con la vista.

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS

La conformación de las proteínas globulares y su actividad biológica

esta sujeta a alteraciones por diversos agentes químicos, físicos,
fisicoquímicos o condiciones ambientales (hidrólisis, oxidación,
reducción), los cuales provocan la destrucción de los enlaces
covalentes, causando la perdida de la actividad biológica. Estos
cambios se les conoce como desnaturalización o perdida de su
estructura nativa
Agentes desnaturalizantes:

1.Altas temperaturas
2.pH alto o bajo
3.Compuestos con el grupo mercaptoetanol (SH)
4.Hidrocloruro de guanidina (6M)
5.Urea (6-8M)
6.Agitación fuerte
7.Detergentes

La desnaturalización puede ser en algunos casos reversibles al

eliminar el agente causal
 VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS  

El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas

de origen animal.

En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en

cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una
determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos
necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será
mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro
cuerpo.

De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor

biológico de las demás proteínas de la dieta.  

Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan.
La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la
relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene.

Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener

menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico
neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.
 NECESIDADES DIARIAS DE PROTEÍNAS  

La cantidad de proteínas que se requieren cada día depende de muchos

factores.
La edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble
o incluso el triple que para un adulto.
Estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden
hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las
heces y la orina.
También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman,
aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a
proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún
mayores.  

En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un

adulto sano. La Organización Mundial de la Salud y las RDA
(Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU. por la National
Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso
y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia
estas necesidades aumentan.  
El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra
salud, es un tema aún más delicado.

Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita

para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las
células para producir energía. A pesar de que tienen un rendimiento
energético igual al de los glúcidos, (unas 4 Kilocalorías por gramo) su
combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el
amoniaco, que son tóxicos para el organismo.

El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminación, pero

todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que
provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o
el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de
las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades.  
Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a
cabo en los últimos años por el doctor alemán Lothar Wendt, han
demostrado que los aminoácidos se acumulan en las membranas
basales de los capilares sanguíneos para ser utilizados rápidamente en
caso de necesidad.

Esto supone que cuando hay un exceso de proteínas en la dieta, los

aminoácidos resultantes siguen acumulándose, llegando a dificultar el
paso de nutrientes de la sangre a las células (microangiopatía).

Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades

en el tratamiento a través de la alimentación de gran parte de las
enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en
occidente desde que se generalizó el consumo indiscriminado de
carne.
 MÉTODOS DE ANÁLISIS DE PROTEÍNAS

1. Electroforesis
2. Colorimetría
3. cromatografía
 -
COO
+
H3 N C H
H C CH3
CH2
CH3
 -
COO
+
H3N C H
CH2
 -
COO
+
NH2
 -
COO
+
H3N C H
CH2
CH
H3C CH3
 -
COO
+
H3N C H
CH2
CH2
-
COO
 COO-
H3 N + C H
CH2
CH2
CH2
CH2
+
NH3