PROTEINAS

Concepto de proteínas
La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular;
compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.
Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor
proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I).
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula
humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas
relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura
tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.
 Aminoácidos
• Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas pequeñas con
un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH)
en su estructura.
• La gran cantidad de proteínas que se conocen están formadas
únicamente por 20 aa diferentes. Se conocen otros 150 que
no forman parte de las proteínas.
Grupo carboxilo
Grupo amino

Grupo variable que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas y
determina sus propiedades
Propiedades de los aminoácidos

Son sólidos y cristalinos

Elevado punto de fusión y solubles en agua
Con actividad óptica (el carbono α es asimétrico)
Comportamiento anfótero (funcionan como bases o
ácidos en función del pH del
medio)
Algunos no los podemos sintetizar y los tenemos que
ingerir en la dieta, son los aminoácidos esenciales

Triptófano, lisina, metionina, fenilalanina, valina,

leucina, isoleucina e histidina

Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan

isómeros espaciales o esteroisómeros

La forma D tiene el –NH2 a la derecha La

pH disminuye forma L tiene el –NH2 a la izquierda
pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
Los aminoácidos presentan distintos estados de
ionización dependiendo del pH:

Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a pH=7 presentan una
ionización dipolar, llamada zwitterion, que permanece en equilibrio con la forma no
iónica. Este estado varía con el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-)
y el grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el grupo carboxilo
no.
El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas
cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico. Cada aa tiene un
pI característico, propiedad que se utiliza para la electroforesis
Un anfótero es un compuesto que, dentro de su misma
estructura, tiene grupos ácidos y básicos y a la molécula que
tiene esta propiedad se le dice que es un anfólito.

Los aminoácidos son anfólitos; el grupo carboxilo es un

ácido, es decir, donador de protones y el amino es una base,
debido a que acepta protones.
 Los 20 aminoácidos comunes que forman parte de las
proteínas, se clasifican, dependiendo de las propiedades de su
grupo R, en los siguientes 4 grupos:

1. Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrófobo).

2. Aminoácidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo

R hidrofílico).

3. Aminoácidos con grupo R cargado

negativamente. (Aminoácidos ácidos).

4. Aminoácidos con grupo R cargado

positivamente. (Aminoácidos básicos).
- AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS -
R hidrocarbonados no polares (siempre ocultos al medio acuoso)

Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I)

Prolina (Pro o P) Metionina (Met o M) Fenilalanina (Phe o F) Triptófano (Trp o W)

- AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS -
R polares, sin carga (pueden establecer puentes de Hidrógeno con el H2O)

Serina (Ser o S) Treonina (Thr o T)

Glutamina (Gln o Q)

Glicocola o glicina
(Gly o G)

Cisteína (Cys o C) Asparagina (Asn o N)

Tirosina (Tyr o Y)
- AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BÁSICOS -
R polares con carga (+) o (-)

AMINOÁCIDOS BÁSICOS
(carga positiva a pH 7) AMINOÁCIDOS ÁCIDO
carga negativa a pH 7
(tienen un grupo amino)
(tienen un grupo ácido)

Lisina (Lys o K) Ácido aspártico (A sp

o D)

Arginina (Arg o R)
Ácido glutámico (Glu
o E)

Histidina (His o H)
 Aminoácidos Esenciales
• Son aquellos que los • EN ADULTOS: 8
organismos deben tomar de su – Fenilalanina
dieta ya que no pueden – Isoleucina
sintetizarlos en su cuerpo. – Leucina
• Las rutas metabólicas para su – Lisina
obtención suelen ser largas y – Metionina
energéticamente costosas, por – Treonina
lo que los vertebrados las han – Triptófano
ido perdiendo a lo largo de la – Valina
evolución (resulta menos
costoso obtener estos aa en los • EN NIÑOS los
alimentos). anteriores y:
– Arginina
– Histidina
AMINOÁCIDOS PROTEICOS INFRECUENTES
 AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
• No forman parte de proteínas, sino que aparecen
solubles, como intermediarios metabólicos o
formando parte de las paredes bacterianas.
• Son   o -aminoácidos, y formas D o L (D-Ala,
D-Ser)
 El enlace peptídico Se unen aas entre
el grupo carboxilo de uno
y el amino del siguiente

Se forman cadenas peptídicas o péptidos de

longitud variable

Cada proteína es una macromolécula

formada por una o varias cadenas
peptídicas

En cada célula existen miles de proteínas

distintas con funciones específicas

Cualquier alteración en la secuencia

de aminoácidos, incluso la sustitución
de un solo aa por otro, proporciona
una proteína diferente
 Enlace peptídico
Grupo
H carboxilo Grupo amino R
O H Entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino
H2N C C + N C COOH
del siguiente, desprendiendo una
O H molécula de agua.
R H
H

H2O

H O R

H2N C C N C COOH

R H H
Enlace peptídico DIPÉPTIDO
 Enlace peptídico

• Es un enlace covalente más corto que la

mayoría de los enlaces C - N.

• Posee cierto carácter

de doble enlace.

• Los cuatro átomos del

enlace se encuentran
sobre el mismo plano.

• Los únicos enlaces que pueden girar son

los formados por C-C y C-N
• Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal
C-terminal

N-terminal ENLACE C-terminal

(amino terminal) PEPTÍDICO (carboxilo terminal)
• Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminal
 PÉPTIDOS
Amino-terminal carboxilo-terminal

• Los péptidos son el resultado de la unión de varios aminoácidos mediante

enlaces denominados peptídicos. En el ejemplo:
Alanina (Ala) – Glicina (Gly) – Serina (Ser)
• Hasta 10 aminoácidos se denominan OLIGOPÉPTIDOS (dipéptidos, tripéptidos,
…) Entre 10 y 80 aminoácidos, POLIPÉPTIDOS y, por encima de 80
aminoácidos, se denominan PROTEÍNAS.
• Se escriben siempre desde el extremo amino-terminal hacia el extremo
carboxilo terminal
• Se nombran como derivados del aminoácido que ocupa la posición carboxilo
terminal. En el ejemplo:
ALANIL-GLICIL- SERINA
ÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO

• OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del útero

• ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de agua
• INSULINA y GLUCAGÓN: regulan el nivel de azúcar en sangre
• GLUTATIÓN: transporta aas al exterior de la célula
• GRAMICIDINA y VALINOMICINA: transporte de iones a través de mbs biológicas
Cada proteína está formada por bloques de construcción denominados
aminoácidos. Los a.a son moléculas anfóteras; es decir, pueden actuar como
ácidos o bases. Los a.a poseen varias funciones biológicas importantes, además
de su función primaria como componentes de las proteínas.
Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con

el agua. Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases:

apolares, polares, ácidos y bases.
La mayoría de los  a.a contienen un C asimétrico y en consecuencia
tienen enantiomeros L y D. En las proteínas solo se encuentran
enantiómeros L.
La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten que las
proteínas gocen de una gran versatilidad en cuanto a estructura. Todas
las proteínas son polipéptidos
Los polipéptidos son polímeros formados por a.a unidos por enlaces peptidicos.
El orden de los a.a en el Polipéptido se denomina secuencia de a.a.
El enlace peptidico es casi planar.
 Niveles Estructurales de las Proteínas
• Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos. Enlace
Peptídico (EP).
• Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la cadena
polipeptídica en el espacio (Hélice-a, Lámina β) Puentes H entre los EP.
Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva
• o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas
como la de las proteínas globulares, participan las atracciones
intermoleculares: puentes de hidrógeno entre cadenas
laterales, puentes 2S, interacción hidrofóbica, interacción electrostática.
Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las subunidades de
una proteínas, para conformar la estructura global; hay acompañamiento
• paralelo de las cadenas polipeptídicas, responsable de las funciones de las
proteínas. Las
fuerzas anteriores más las Fuerzas de Van der Walls.
 ESTRUCTURA PRIMARIA
• Está representada por la secuencia lineal de aminoácidos que
forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos
componen la cadena y el orden en que se encuentran.
• Es de gran importancia pues la secuencia de aminoácidos
determina el resto de niveles estructurales y, por
funcionalidad
tanto, la de la proteína.
● Una cadena peptídica consta de una parte repetida regularmente,
llamada la cadena principal o esqueleto, y una parte variable por
las cadenas laterales características.

● El esqueleto polipeptídico es potencialmente rico, en capacidad de

formar puentes de hidrógeno, entre los grupos carbonilo (C=O)
de cada residuo, que es un buen aceptor de puentes de hidrógeno,
a excepción de la prolina, con un grupo NH que es dador de
puentes de hidrógeno.
Una proteína sería como una sucesión de planos formados por los enlaces
peptídicos con los grupos R alternando a un lado y otro.

Los polipéptidos que tiene secuencias de aminoácidos semejantes se dice

que son homólogos: trazadores de relaciones genéticas entre especies.
Las residuos de aminoácidos que son esenciales para la función de la
molécula se denominan invariables.
 Estructura secundaria
•La estructura secundaria es la forma en la que la cadena
polipeptídica se pliega en el espacio. En una proteína, cada
tramo de cadena polipeptídica tiene distinta estructura
secundaria. Existen varias formas definidas de estructura
secundaria, las más importantes de las cuales son las llamadas
hélice α y hoja plegada β.
•Las estructuras secundarias definidas están mantenidas por
puentes de hidrógeno formados exclusivamente entre los grupos
amino y carboxilo que constituyen el esqueleto de la cadena
polipeptídica. Consecuentemente, los parámetros estructurales
(distancias, ángulos) serán iguales, independientemente de la
proteína y de los aminoácidos que formen la estructura.
Estructura secundaria de las proteínas:  -hélice

• La cadena se va enrollando en espiral.

• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios

mantienen la estructura.

• La formación de estos enlaces determina la

longitud del paso de rosca.

• La rotación es hacia la derecha. Cada

aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

• Los grupos -C=O se orientan en la misma

dirección y los -NH en dirección contraria. Los
radicales quedan hacia el exterior de la
-hélice.
 Estructura 2ª Lámina beta
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Enlaces de
hidrógeno

Enlace
peptídico
Las cadenas
polipeptídicas se Disposición
Disposición paralela
pueden unir de dos antiparalela
formas distintas.
Está formada por dos o más cadenas polipeptídicas llamadas hebras
β unidas por puentes de hidrógeno.

Estructura de una hebra β. Las cadenas laterales alternan por encima y por
debajo del plano de la hebra.

La distancia entre aminoácidos adyacentes es

aproximadamente 3.5 Å.
Las cadenas adyacentes de aminoácidos apuntan en
direcciones opuestas
Una hoja β paralela

Una hoja β antiparalela

Estructura de una hoja β mixta
 GGiirro
Secuencias de la cadena polipeptídica con
ossββα o β a menudo están conectadas
estructura
entre sí por medio de los llamados giros β.
Son secuencias cortas, con una conformación
característica que impone un brusco giro de 180o a
la cadena principal de un polipéptido.

AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal en

estructuras de tipo α o β) aparecen con frecuencia en
este tipo de estructura.

La conformación de los giros b está estabilizada

generalmente por medio de un puente de hidrógeno
entre los residuos 1 y 4 del giro β

Sirven para que la proteína adopte estructuras

más compactas
 Hélice de colágeno • El colágeno (de tendones y tejido
conectivo) posee una disposición en
hélice especial, mas alargada
que la α-hélice, debido a la
Hidroxiprolina abundancia de prolina
hidroxiprolina.
Prolina
e
Hélice más
extendida (por el Glicina
tamaño de prolina e
hidroxiprolina)
➔ Hélice levógira
➔ 3 aa por vuelta
➔La estabilidad se
produce al formarse
tres hélices para • Estos aa poseen una estructura
dar una superhélice que dificulta la formación de
enlaces de hidrógeno, por lo que
se forma unahélice más
extendida, con sólo tres
aminoácidos por vuelta.
Hélice de colágeno
• Su estabilidad viene dada por la asociación de tres hélices
empaquetadas, para formar la triple hélice o superhélice que es
la responsable de la gran fuerza de tensión del colágeno.

• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y enlaces

débiles de tipo puente de hidrógeno. Las maromas y cables se
construyen de forma semejante a esta triple hélice.

• Hay algunas alteraciones del

colágeno que provocan
síndromes como el de el
hombre de goma o el

síndrome de Marfán que

padecía Paganini y que
explicaba sus dedos largos e Superhélice
de colágeno
hiperextensibles
 Estructura terciaria
●La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se
organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena
polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria definida,
como las hélices u hojas o no tenerla.
●Los residuos de aminoácidos alejados en la estructura primaria se
acercan entre sí y permiten interacciones entre sus cadenas laterales.
●La estructura terciaria está mantenida por enlaces iónicos y de
puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos,
enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro.
●En un entorno acuoso la cadena polipeptídica pliega para que sus
cadenas hidrofóbicas laterales estén en el interior y sus cadenas
polares, cargadas, esten en la superficie.Las proteínas que atraviesan
membranas son excepciones, ya que presentan una distribución inversa
de los aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos
 estructura terciaria
• Existen dos tipos de conformaciones
tridimensionales:
– Conformación filamentosa;
• Estructura secundaria alargada
• Insolubles en agua y disoluciones salinas.
• Suelen tener función estructural, de protección
o ambas a la vez .Ej α y β- queratina,
– Conformación globular:
• La estructura secundaria se pliega adoptando
formas que parecen esféricas .
• Solubles en agua y disoluciones salinas
• Realizan funciones de transporte , enzimática,
hormonal, …Ej: mioglobina, lisozima,
citocromo C
Est 3ª de la ribonucleasa α-
hélice en rojo
β-hélice en verde
Puentes disulfuro en
amarillos
• La estructura terciaria se estabiliza por
las siguientes interacciones:
• Interacciones hidrófobas
• Puentes de hidrógeno
• Electrostáticas
• Enlaces de H
• Enlaces covalentes (S-S)
Diferentes estructuras secundarias pueden coexistir
dentro de una estructura terciaria
 Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
• Enlaces de hidrógeno.
La estructura se estabiliza por uniones entre • Atracciones electrostáticas.
radicales de aminoácidos alejados unos de otros. • Atracciones hidrofóbicas.
• Puentes disulfuro.

En las proteínas de elevado peso molecular, la

estructura terciaria está constituida por dominios.

En la estructura terciaria se pueden encontrar

subestructuras repetitivas llamadas motivos.
 Estructura cuaternaria
• La estructura cuaternaria de una proteína es la forma
en la que se asocian las distintas subunidades
constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder
hablar de estructura cuaternaria es necesario que la
proteína esté formada por varias subunidades. Como
ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se
puede considerar la hemoglobina, las
inmunoglobulinas o la miosina.
• Las subunidades se mantienen unidas por
enlaces covalentes y no covalentes.
La hemoglobina es una
proteína oligomérica: un
tetrámero
 En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas covalentes.

Secuen Conformación Asociación

cia
 Solubilidad
❑ Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al
disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
❑ La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse,
establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína
queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda
unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.

❑ La solubilidad depende del pH,

temperatura,
concentración iónica... A pesar de ser
solubles, la
mayoría de las membranas son
biológicas impermeables
paso de proteínas.
al

Capa de moléculas de agua

 DESNATURALIZACIÓN
• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente,
por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita.
• Se produce por cambios de factores como temperatura (el ejemplo del huevo
cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

La desnaturalización es un fenómeno que
involucra la transformación de una
estructura plegada, bien definida de una
proteina, formada bajo condiciones
fisiologicas, a una estructura no plegada
bajo condiciones no fisiologicas.
Ocurre repentina y completamente en un
amplio rango de condiciones.
Puede ser lentamente reversible.
Consecuencias:
• Perdida de actividad enzimatica.
• Destruccion de toxinas.
• Aumenta Ia digestibilidad
• Perdida de solubilidad.
• Cambios en la textura.
 Precipitación de la
clara del huevo al
desnaturalizar la
albúmina por Leche cortada por
efecto del calor desnaturalización
de la caseína

Fijación de un
peinado por
desnaturalización
de la queratina Desnaturalización
del pelo reversible del
enzima
ribonucleasa y
renaturalización
 Agentes

I. Físicosdessnnatturraalilzizaanttes
1.Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15
ºC.
2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos –SH. Dodecilsulfato sódico (SDS)
 ESPECIFICIDAD
• Referente a su función; cada una lleva a cabo una
determinada función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformación
espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la
proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteínas son iguales en todos los
• organismos, cada individuo posee proteínas específicas
suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo
de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son
un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve
para la construcción de "árboles filogenéticos”.
 Especificidad de las proteínas

Las proteínas son específicas

Cada especie posee Dentro de una misma especie,

proteínas diferentes a cada individuo tiene proteínas
las de otras especies exclusivas que le diferencian de
otros individuos
Una misma proteína tiene
secuencias peptídicas distintas en
distintos individuos
Cada ser vivo tiene
unas características
determinadas,
El grado de diferencia dependerá de porque tienen unas
su parentesco evolutivo proteínas
determinadas
 Capacidad amortiguadora
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del
medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto,
liberar o retirar protones (H+) del medio
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un

grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se
clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

Glucoproteínas
PROTEÍNAS

Lipoproteínas
Heteroproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas
 Clasificación de Proteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS
PROTEÍNAS FIBROSAS: • Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran
se constituyen por cadenas dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
• Son proteínas insolubles en agua.
polipeptídicas alineadas en • Tienen funciones estructurales o protectoras.
forma paralela; esto puede Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
COLÁGENO
producir fibras que se trenzan cartílago, hueso, tendones y córnea.

sobre si mismas formando MIOSINA Y Responsables de la contracción

ACTINA muscular.
una "macrofibra", como en el
QUERATINAS
caso del colágeno de los Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.

tendones o la a-queratina del FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea.

cabello; o produce la
formación de láminas como ELASTINA
en el caso de las b-queratinas
Proteína elástica.
de las sedas naturales
 Clasificación de Proteínas
PROTEÍNAS GLOBULARES:
cadenas polipeptídicas que se
enrollan sobre si mismas en
formas intrincadas como un
"nudillo de hilo enredado”,
como una macroestructura de
tipo esférico.
PROTEÍNAS GLOBULARES
• Más complejas que las fibrosas.
• Plegadas en forma más o menos
esférica.
ALBÚMINAS
Realizan transporte de
moléculas o reserva de
aminoácidos.
GLOBULINAS
Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que
forman los anticuerpos.
HISTONAS Y PROTAMINAS
Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.
 Clasificación de Proteínas
• PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS: son aquellas que al
hidrolizarse producen únicamente aminoácidos.
• Globulares·
Prolaminas: Zeína (maíz) , gliadina (trigo) ,
hordeína (cebada) · Gluteninas: Glutenina
(trigo), orizanina (ar roz).
Albúminas: Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche) · Hor monas:
Insulina, hor mona del crecimiento, prolactina,
tirotropina · Enzimas: Hidrolasas,
Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.
• Fibrosas ·
Colágenos: en tejidos conjuntivos,
car tilaginosos · Queratinas: En for maciones
epidér micas: pelos, uñas, plumas, cuer nos. ·
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos ·
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
insectos).
 Clasificación de Proteínas
• PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS: son proteínas
que al hidrolizarse producen además de los aminoácidos, otros componentes
orgánicos o inorgánicos.
• La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo
prostético". Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con
la naturaleza de sus grupos prostéticos:
1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos,
hormona luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la
sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas,
histonas y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento
respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la
leche.
 FUNCIÓN ESTRUCTURAL
Principales componentes estructurales de células (crecimiento, desarrollo
y reparación de tejidos)
Glucoproteínas  forman parte de membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias
Histonas  forman parte de cromosomas que regulan la expresión de
genes
 Colágeno  del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos,
pelos)
 Elastina  del tejido conjuntivo elástico
 Queratina  de la epidermis
 Fibroina  segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar telas
de araña y capullos de seda, respectivamente
 FUNCIÓN ENZIMÁTICA

Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible

las reacciones químicas)

Son las más numerosas y especializadas

Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular

 Ácido graso sintetasa  cataliza síntesis de ácidos grasos

 FUNCIÓN HORMONAL
 Insulina y glucagón  regulan niveles de glucosa en la sangre
 Hormona del crecimiento
 Adrenocorticotrópica  regula síntesis de corticosteroides
 Calcitonina  regula metabolismo del calcio
 FUNCIÓN DEFENSIVA
Inmunoglobulinas  actúan como anticuerpos frente a
posibles antígenos

Trombina fibrinógeno  contribuyen a formación de coágulos

sanguíneos para evitar hemorragias

 Mucinas  efecto germicida y protegen a las mucosas

□ Algunas toxinas bacterianas

(Botulismo), o venenos de serpientes
son proteínas con funciones defensivas
 FUNCIÓN DE TRANSPORTE
 Hemoglobina  transporta oxígeno en la sangre de vertebrados
 Hemocianina  transporta oxígeno en la sangre de invertebrados
 Mioglobina  transporta oxígeno en los músculos
 Lipoproteínas  transportan lípidos por la sangre
 Citocromos  transportan electrones
 FUNCIÓN CONTRÁCTIL
 Actina miofibrillas responsables de la
 Miosina contracción muscular

• Dineina  relacionada con movimiento de cilios y flagelos

• Tubulina  en microtúbulos, filamentos responsables de movimiento de

cilios y flagelos
 FUNCIÓN DE RESERVA
 Ovoalbúmina  clara de huevo
 Gliadina  del grano de trigo
Reserva de aa para desarrollo de
 Hordeína  de la cebada embrión
 Lactoalbúmina  de la leche
FUNCIÓN REGULADORA
Regulan la expresión de ciertos genes
Regulan división celular

FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Mantienen el equilibrio osmótico y actúan con otros sistemas amortiguadores para
mantener constante el pH del medio interno

Estructuras receptoras de señales en la membrana plasmática