AMINOÁCIDOS Y

PROTEÍNAS II

Mg. Luis Enrique Morillo

RESULTADO DE APRENDIZAJE DE LA SESIÓN

• Al finalizar la sesión, el estudiante reconoce a los α-aminoácidos

para formar cadenas peptídicas y determina los niveles
estructurales de las proteínas para clasificarlos de acuerdo a sus
propiedades y composición.
 REFLEXIÓN DESDE LA EXPERIENCIA

Los aminoácidos son las unidades fundamentales de las proteínas y tiene como mínimo,
un grupo amino y un grupo carboxílico (bifuncionales), de bajo peso molecular (75 - 204) y
que pueden obtenerse mediante una hidrólisis de las proteínas.

Se han encontrado unos 100 a.a. de las

fuentes naturales; de los cuales 20 a.a. son
los que se presentan con mayor frecuencia
en las proteínas (α-aminoácidos proteicos).

https://www.youtube.com/watch?v=FYWOEN_8hic
TEMÁTICA A DESARROLLAR

• Aminoácidos y proteínas.
• Fórmula de un aminoácido.
• Aminoácidos esenciales.
• Estructura secundaria.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.
• Clasificación de las proteínas.
• Agentes desnaturalizantes de las proteínas.
AMINOÁCIDOS
TÍTULO
Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas y los péptidos. Están formados por un
grupo carboxilo y un grupo amino ubicado el la posición α ( alfa).

Posición alfa Grupo carboxilo

O
Cadena lateral
α ll
R – CH – C – OH
l
NH2
Grupo amino
 AMINOÁCIDOS
TÍTULO
• Los aminoácidos más importantes
encontrados en la naturaleza son 20.

• En todos los aminoácidos el carbono

α es asimétrico, excepto en la glicina.

• Los aminoácidos esenciales no los

puede producir el cuerpo. En
consecuencia, deben provenir de los
alimentos. Los 9 aminoácidos
esenciales son: histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS
TÍTULO
NOMENCLATURA
• Los aminoácidos suelen ser llamados por sus nombres comunes y se les representa con
símbolos y abreviaturas.

Glutamato monosódico
AMINOÁCIDOS
TÍTULO
ESTEREOISOMERIA DE LOS AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos al poseer un centro asimétrico, excepto la glicina, presentan estereoisomería.

• Se usa la nomenlcatura D y L (en forma similar a los carbohidratos) para diferenciar los
enantiomeros.

COOH COOH
O
ll NH2
R – CH – C – OH H NH2 H
l
NH2 R R
D – aminoácido L – aminoácido

ENANTIOMEROS
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Configuración absoluta

Existen aminoácidos de la serie D, especialmente en las paredes celulares

(tirociclina, penicilinas, gramicidinas, etc).
AMINOÁCIDOS
TÍTULO DE LOS AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES

1. Los aminoácidos pueden presentan una reacción interna ácido-base que da lugar a un Zwitterion.

O O
ll ll
R – CH – C – OH R – CH – C – O -
l l
:NH2 NH3+

Zwitterion

Reacción interna
ácido-base
Molécula que posee un átono cargado positivamente
y otro átomo no adyacente, negativamente.

Un zwitterión (derivado del alemán Zwitter, «híbrido, hermafrodita») o ion dipolar es un compuesto químico
eléctricamente neutro, pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes.
AMINOÁCIDOS
TÍTULO DE LOS AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES

2. Los aminoácidos son compuestos anfóteros; es decir, pueden reaccionar con ácidos y bases:

O O
ll ll
R – CH – C – OH + H+ R – CH – C – OH
En medio ácido: l l
NH2 NH3+ Forma catiónica

O O
En medio básico: ll ll
R – CH – C – OH + OH- R – CH – C – O - + H2O
l l
NH2 NH2
Forma aniónica
AMINOÁCIDOS
TÍTULO DE LOS AMINOÁCIDOS
PROPIEDADES
3. El grupo amino y el grupo carboxilo presentan formas ácidas y básicas dependiendo del pH.
Por ende, los aminoácidos también presentan formas ácidas y básicas dependiendo del pH.

Forma catiónica Zwitterion Forma aniónica

O O O
OH- OH-
ll ll ll
R – CH – C – OH R – CH – C – O - R – CH – C – O -
l l H+ l
H+
NH3+ NH3+ NH2

A pH < Pka (α-COOH) pH ≈ 7 A pH > Pka (α – NH3+)

Si el pH es mayor que
Si el pH es menor que
el pKa correspondiente
el pKa correspondiente
al grupo amino
al grupo carboxilo
AMINOÁCIDOS
TÍTULO
Ejemplo 1:

Dado el aminoácido de la alanina, indique la forma catiónica, aniónica y zwitterion del mismo y los
intervalos de pH en los cuales los podemos encontrar.

O
ll Aminoácido pKa ( α – COOH) Pka (α – NH3+)
CH3 – CH – C – OH
l Alanina 2.34 9.69
NH2
AMINOÁCIDOS
TÍTULO
Ejemplo 1: Dado el aminoácido de la alamina, indique la forma catiónica, aniónica y zwitterion del mismo y
el intervalo de pH en los cuales los podemos encontrar.
O
ll Aminoácido pKa (α – COOH) Pka (α – NH3+)
CH3 – CH – C – OH
l Alamina 2.34 9.69
NH2
O O
O
ll ll
ll CH3 – CH – C – O-
CH3 – CH – C – OH CH3 – CH – C – O-
l l
l
NH3+ NH2
NH3+
Zwitterion Forma aniónica
Forma catiónica

pH < 2.34 9.69 < pH A un pH > al pKa del

A un pH < al pKa del α- A un pH entre pKa α – COOH y pka α –NH3, α-NH3, el AA solo
COOH, el AA solo existe el AA existe como zwiterion existe en forma
en forma catiónica.
aniónica
AMINOÁCIDOS
TÍTULO
PUNTO ISOELÉCTRICO
Se denomina punto isoeléctrico al valor de pH en el cual un aminoácido tiene la carga positiva balanceada
exactamente con la carga negativa. Es decir, el pH al cual no existe carga neta. Es una propiedad física
propia de cada aminoácido.

Experimentalmente se determina sometiendo a los

aminoácidos a un campo eléctrico.

• Las cargas positivas serán atraídas por el cátodo

cargado negativamente.
• Las cargas negativas serán atraídas por el ánodo
cargado positivamente.
• En el punto isoeléctrico, no habrá desplazamiento
de los aminoácidos.

Electroforesis
AMINOÁCIDOS
TÍTULO
Punto isoeléctrico Alanina
pH > 6
pH < 6 pH ≈ 6

O O
O
ll ll Será atraída
ll CH3 – CH – C – O-
Será atraída CH3 – CH – C – OH CH3 – CH – C – O-
l l por el ánodo (+)
por el cátodo (-) l
NH3+ NH2
NH3+

No hay desplazamiento
neto
AMINOÁCIDOS
TÍTULO
Punto isoeléctrico
Ejercicio 2: Determine los puntos isoeléctricos de los siguientes aminoácidos a partir de los valores
de pKa:

Aminoácido pka pka pka

α-COOH α-NH3+ Cadena Lateral
Alanina 2.34 9.69 -
Lisina 2.18 8.95 10.79
Ácido glutámico 2.19 9.67 4.25

Cuando el pH es 6.02, la alanina

2.34 + 9.69 tiene una carga neta igual a cero.
Alanina 𝑃𝑢𝑛𝑡𝑜 𝑖𝑠𝑜𝑒𝑙é𝑐𝑡𝑟𝑖𝑐𝑜 = = 6.02
2 es decir, no será atraída ni por el
cátodo ni por el ánodo.
AMINOÁCIDOS
TÍTULO
Punto isoeléctrico
Ejercicio 2: Determine los puntos isoeléctricos de los siguientes aminoácidos a partir de los valores
de pKa:
pka pka pka
Aminoácido
α-COOH α-NH3+ Cadena Lateral
Alanina 2.34 9.69 -
Lisina 2.18 8.95 10.79
Ácido glutámico 2.19 9.67 4.25

Lisina α-COOH 2.18

α-NH3+ 8.95
8.95 + 10.79
Dado que prevalecen las cargas positivas,
calcularemos el promedio con ellas. 𝑃. 𝐼. = = 9.87
2
R-NH3+ 10.79
AMINOÁCIDOS
TÍTULO
Punto isoeléctrico
Ejercicio 2: Determine los puntos isoeléctricos de los siguientes aminoácidos a partir de los valores
de pKa:

pka pka pka

Aminoácido
α-COOH α-NH3+ Cadena Lateral
Alanina 2.34 9.69 -
Lisina 2.18 8.95 10.79
Ácido glutámico 2.19 9.67 4.25

A. glutámico α-COOH 2.19

2.19 + 4.25
α-NH3 + 9.67 𝑃. 𝐼. = = 3.22
2

R-COO- 4.25
PÉPTIDOS
TÍTULO
• Están formados por 2 o más aminoácidos:

• Dipéptidos: 2 aminoácidos
• Tripéptidos: 3 aninoacidos.
• Oligopétidos: 4 a 10 aminoácidos
• Polipeptidos: formados por muchos aminoácidos.

• Los aminoácidos se unen mediante el enlace peptídico.

O O O O
ll ll ll ll
NH2 – CH – C – OH + NH2 – CH – C – OH NH2 – CH – C – NH – CH – C – OH + H2O
l l
CH3 CH3
Alanina Glicina Ala - Gly

Enlace peptídico ( enlace amida)

Enlace formando entre el grupo
carboxilo y amino
PÉPTIDOS
AMINOÁCIDOS ESENCIALES - PÉPTIDOS
PÉPTIDOS
AA1 AA2 AA3 AA4
enlaces peptídicos

Extremo Extremo
amino libre carboxilo libre
“N terminal” “C-terminal”

Para asignar el nombre mencionamos a los AA desde el extremo N-terminal

al extremo C-terminal.
 TÍTULO
PÉPTIDOS

Ejercicio 3: Brinde el nombre del siguiente péptido.

PÉPTIDOS
TÍTULO
Ejercicio 3: Brinde el nombre del siguiente péptido O
ll
R1– C – NH – R2

Fenilalanina Enlace
peptídico

glicina C - terminal
tirosina

glicina

Tyr – gly – gly – phe - leu Leucina

N- terminal
PÉPTIDOS
TÍTULO
ENLACE DISULFURO ( PUENTE DISULFURO)

La cisteína es un aminoácido que contiene un grupo tiol ( R-SH), que puede oxidarse para dar origen a un
disulfuro conocido como cistina.

Cistina

O O O O

C OH C OH C OH C OH

H 2N CH + H2N CH H2N CH H2N CH

H2C SH2 SH2 CH 2 H2C S S CH 2

Enlace disulfuro
PÉPTIDOS
TÍTULO
ENLACE DISULFURO (PUENTE DISULFURO)

Los puentes disulfuro se

pueden formar entre
aminoácidos no
adyancentes contribuyendo
a plegar la cadena de la
proteínas.
ONDULADO PERMANENTE

Uno de los componentes químicos del cabello son las proteínas, las cuales se
hayan constituidas de cadenas polipeptídicas unidas por enlaces disulfuro
debido al tipo de aminoácidos que lo constituyen.

¿Cómo se ondula el cabello?

Para ondular el cabello se emplea una loción que contiene

un agente reductor como el ácido tioglicólico, esta loción
onduladora rompe los enlaces disulfuro de los polipéptidos.
ONDULADO PERMANENTE
PROTEINAS
TÍTULO
Las proteínas están formados por cadenas de 40 a más aminoácidos. Hay proteínas que contiene hasta 40 000
mil aminoácidos.

Fuente: Fundamentos de química orgánica, Paula Yurkanis Bruice

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas pueden ser clasificadas de acuerdo a:

I. Función biológica.

II. Sus propiedades físicas.

III. Por su composición.

Con frecuencia, las clasificaciones muestran relaciones útiles para

comprender las funciones químicas, físicas y biológicas de las
proteínas individuales.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

I. Por sus funciones:

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

II. Por sus propiedades físicas:

a) Fibrosas.
b) Globulares.
a) Fibrosas: Constituidas por cadenas poli-peptídicas ordenadas de forma
paralelas a lo largo de un eje, formando fibras o láminas largas. Son
resistentes. Las cadenas peptídicas se mantienen unidas mediante puentes
de hidrógenos. Se encuentran en el tejido conjuntivo de los animales. Son
insolubles en agua y soluciones alcalinas diluidas.
α-Queratinas, β-Queratina, Colágeno, Elastina.
α-Queratinas: Alto contenido de cistina, posee numerosos puentes de
hidrógeno y tienen una gran cantidad de aminoácidos corrientes. Ejemplos:
cuernos y uñas (duros y quebradizos, con 22% de cistina) Piel, pelo y lana
(blandos con 14% de cistina).
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

β-Queratina: No tiene cistina ni cisteína, pero son ricas en aminoácidos de

cadenas laterales pequeñas. Ejemplos fibras hiladas de arañas y gusanos
de seda, escamas, garras de reptiles, picos de pájaros.

b)Globulares: Cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente, adoptan

formas esféricas o globulares compactas. Se estabilizan mediante puentes
de hidrógeno. Generalmente solubles en agua y en soluciones débilmente
ácidos y básicos. Ejemplo: enzimas, albúminas histonas, protaminas,
prolaminas, insulinas, anticuerpos, etc.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

III. Por su composición:

a) Proteínas simples (holoproteínas): Son aquellos que por hidrólisis

producen solamente aminoácidos.

b) Proteínas conjugadas (heteroproteínas): Proteínas que por hidrólisis

producen aminoácidos y compuestos orgánicos o inorgánicos. Estos
compuestos no proteicos son llamados grupos prostéticos.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

b) Proteínas conjugadas:
❖ Fosfoproteínas: Proteínas combinadas con el ácido fosfórico (caseina).
❖ Cromoproteínas: Proteínas combinadas con pigmentos. En este grupo se
encuentran la hemoglobina, la parte proteica es la globina y el grupo
prostético es la hemina o hematina . Este grupo prostético tiene la función
de fijar una molécula de oxígeno.
PROTEÍNAS
PROTEINAS
TÍTULO
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS

•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su
función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
PROTEINAS
TÍTULO
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS
• OXITOCINA: Hormona femenina que estimula la motilidad uterina, especialmente en el parto.

• VASOPRESINA: Hormona que se presenta en ambos sexos y tiene funciones antidiuréticas, contracciones
de vasos sanguíneos periféricos y aumento de la presión arterial.
PROTEINAS
TÍTULO
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS
La estructura secundaria describe la manera cómo se pliegan los segmentos de la estructura
principal. Existen 2 tipos de estructuras secundarias:

• HELICE α: La cadena se enrolla alrededor de un eje en forma de hélice.

La hélice se forma por

enlaces puente hidrógeno
Las cadenas laterales unidas
entre los hidrógenos de
a los carbonos α sobresalen
las aminas y los oxígenos
hacia fuera de loa hélice.
del grupo carbonilo
ubicado a cuatro
aminoácidos de distancia.

Ejemplo: Lana o fibras musculares

PROTEINAS
TÍTULO
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS
• Hoja plegada β: La estructura se extiende en una estructura en zigzag que se asemeja a una serie de pliegues.

Se dan enlaces puente hidrógeno entre

los hidrógenos del grupo amino y los
oxígenos del grupo carbonilo de
cadenas peptídicas vecinas.

Las cadenas laterales unidas al carbono

α se orientan hacia arriba o hacia abajo
alternativamente.

Ejemplo: Seda y telas de arañas

ESTRUCTURA SECUNDARIA: β-PLEGADA
PROTEINAS
TÍTULO
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la manera en la

cual la estructura secundaria se pliega sobre si misma dando
origen a una estructura tridimensional de mayor tamaño.

Una cadena con estructura secundaria adquiere una determinada

disposición en el espacio por interacciones entre los aminoácidos
que se encuentran en sitios alejados de la cadena.

• Proteínas globulares: Se pliegan como un ovillo. Solubles en agua.

• Proteínas fibrosas: Tiene aspecto alargado. Insolubles en agua.

Interacciones estabilizantes
PROTEINAS
TÍTULO
ESTRUCTURAS TERCIARIA DE LAS PROTEINAS
PROTEINAS
TÍTULO
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS

Alguna proteínas tienen más de una cadena polipéptica. La estructura cuaternaria describe la forma en que estas
cadenas se ordenan unas respecto a otras. Cada unidad de la estructura cuaternaria se denomina monómero.

Hemina ( grupo heme)

Hemoglobina
PROTEINAS
TÍTULO
DESNATURALIZACION DE PROTEINAS

Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y 4º,
careciendo de importancia biológica
AGENTES DESNATURALIZANTES DE LAS PROTEÍNAS

Rompe los enlaces de hidrógeno al hacer que las moléculas

vibren de forma muy violentas. Produce una desnaturalización
irreversible.

Produce vibraciones violentas de las moléculas, lo cual rompe

los enlaces de hidrógeno.

Opera probablemente de manera muy similar a la acción del

calor.
AGENTES DESNATURALIZANTES DE LAS PROTEÍNAS

Hace que las moléculas que tienen fórmula globular se

alarguen y después se enreden (batir clara de huevo a punto
de merengue).

Probablemente afectan los enlaces de hidrógeno y los puentes

salinos.

Rompen los enlaces de hidrógeno y los puentes salinos.

AGENTES DESNATURALIZANTES DE LAS PROTEÍNAS

Puede interferir con los enlaces puente de hidrógeno debido a

que estos disolventes pueden también formar este tipo de
enlaces. Desnaturalizan rápidamente las proteínas de las
bacterias.

Los cationes se combinan con los grupos SH y forman

precipitados (todas estas sales son venenosas).

https://www.youtube.com/watch?v=BHZ4vtO4Pa0
APLIQUEMOS LO APRENDIDO

Resolver los siguientes ejercicios

aplicando la técnica operativa.

Duración: 20 min.
APLIQUEMOS LO APRENDIDO

Ejercicio 1: Brinde el nombre del siguiente péptido

Dermorfina
APLIQUEMOS LO APRENDIDO

Ejercicio 2: Relacione cada figura con los niveles estructurales de las proteínas

a) b)

c) d)
SECCIÓN DE REFERENCIA
APLIQUEMOS LO APRENDIDO
 APLIQUEMOS LO APRENDIDO
SECCIÓN DE REFERENCIA
SECCIÓN DE REFERENCIA
INTEGREMOS LO APRENDIDO
ACTIVIDAD ASINCRÓNICA

PRÓXIMA SEMANA:
EXAMEN FINAL DE TEORIA
Mg. Luis Enrique Morillo
GRACIAS POR SU ATENCIÓN
SERA HASTA UNA
PRÓXIMA OPORTUNIDAD

Mg. Luis Enrique Morillo