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Polímeros de
aminoácidos
Péptidos: < 50
Aa
Proteínas: >50Aa
Aminoácidos (Aa)
carboxilo
amino
Eniantomeros:
Carbono asimétrico
D o L (mayoría L)
Aminoácidos (Aa)
20 aminoácidos esenciales
10 aminoácidos no sintetizan
humanos y algunos animales
Deben ser ingeridos en la
dieta
D-alfa- aminoácidos
consumidos por
microorganismos
Aminoácidos (Aa)
Si sometemos
Si por el
un aminoácido
contrario el
a un medio de
aminoácido es
pH ácido,
sometido a un
tendrá carga
medio con pH
neta positiva y
básico,
se comportará
quedará con
como una base,
carga neta
debido a que el
negativa y se
grupo -COO-
comportará
captará H+ del
como un ácido,
medio.
ya que el grupo
-NH3+ cederá
H+ al medio.
Tienen carácter anfótero, se pueden comportar como un ácido o como una base
dependiendo del pH del medio .
Al pH existente habitualmente en los medio biológicos, tanto el grupo amino como
el grupo ácido, suelen estar ionizados.
Aminoácidos Neutros
Aminoácidos neutros: son aquellos cuya cadena lateral no
posee grupos carboxilo ni amino, y por lo tanto, a pH
neutro su carga eléctrica neta es 0.
Radicales sin cargas positivas o negativas
• Derivados de amida: N y Q
Puentes de hidrógeno
estabilidad proteica
• Grupo sulfhidrilo: C
Muy reactivo
Une con metales (Cu, Fe)
Cistina (dímero de C)
Carga negativa a pH
fisiológico
Aspartato y Glutamato
(derivados del ácido
aspartico y ácido
glutámico con un grupo
amida NH2)
Aminoácidos Básicos
Contienen un grupo
amino adicional en la
cadena lateral
Carga positiva a pH
fisiológico
H CH COOH
Carboxilo Glicina
NH2
R CH COOH
Cadena
Lateral
CH3 CH COOH
NH2 Amino
Alanina
NH2
pH Celular:
NH2 acepta un protón NH+3
COOH dona un protón COO–
Aminoácidos
Carboxilo Amino
H CH3
H O H O Enzima
N C C + N C C
H OH H OH
H H
GLICINA ALANINA
H O CH3
H O
N C C N C C
+ H2O
H OH
H H H
Enlace Peptídico
N terminal y C terminal
Estructura:
Conformación nativa de
la molécula
Reacciones
Oxidación de
Cisteina
Puentes
Disulfuro
Estabilizar
Péptidos y proteínas
Cadena individual o
dos cadenas
Reacciones
Bases de
Schiff
Unión de grupo amino
con carbonilo por un
doble enlace
Formación de iminas
Compuestos
intermedios durante el
metabolismo de Aa
Aminoácidos con actividad biológica
Mensajeros químicos:
Serotinina y melatonina son
neurotrasmisores (Triptófano)
Tiroxina: Hormona
Precursores de moléculas
Bases nitrogenadas (Glicina y
aspartato)
Grupo Hemo (Glicina)
Intermediario metabólico:
Ciclo de úrea: Arginina
Péptidos
Síntesis de
proteínas y
DNA
Síntesis de
Leucotrienos
Agente
reductor
Insulina Glucagón
Se secreta con hiperglucemia Se secreta con hipoglicemia
Páncreas (β- islotes de 29 aminoácidos
Langerhans) Páncreas (α- islotes de
Disminuye la [ ] glucosa sanguínea Langerhans)
Activa anabolismo (Ej, biosíntesis de Aumenta la [ ] glucosa sanguínea
colesterol) Estimula los procesos catabólicos (Ej.
e inhibe catabolismo (Ej.degradación de lipólisis, cetogénesis) e inhibe los procesos
proteínas, lipolisis) anabólicos
Péptidos
Glicoproteina
Secretada por el lóbulo anterior de la hipófisis
84 Aa
Producida en la glándula paratiroides
Homeostasis de Iones de Ca y fosforo en la sangre (9.0-
10.2, por tanto la cantidad de calcio en los huesos
Estimula osteoblastos
Aumentando la absorción intestinal de Ca, y la
reabsorción tubular de Ca y la excreción de fosfatos por
el riñón.
Ca permite la conducción de las corrientes eléctricas a
lo largo de los nervios y actúa en la contracción
muscular.
Péptidos
TSH HORMONA ESTIMULANTE DEL TIROIDES (Glicoproteina)
Gen localizado en el
cromosoma 6q21.1-q23 (4
Formada pro dos subunidades: alfa y beta exones y 3 intrones) 20 kd
Las subunidades solas son inactivas
Común para hormona de
adenohipofisis:
luteinizante, LH; hormona
folículo estimulante, FSH;
gonadotropina coriónica
humana, hCG
89 Aa
Cromosoma 1p22
112 Aa (18 kd)
mannose (○),N-
acetylglucosamine (■),N-
acetylgalactosamine (●), fucose
(▴), galactose (▵), and sialic
acid (NeuAc).
Carbohydrate chains are
not shown. The α- Glucosilacion y fosforilación Aa
subunit backbone is
shown as a gray line,
and the β-subunit chain
is shown as a black line
Funciones de proteínas
Funciones de proteínas
Estructural
Elastina: Fibras elásticas Ej
Colágeno: Tejido Conjuntivo Vasos sanguíneos y la piel
Funciones de proteínas
Son catalizadores biológicos: Aceleran las reacciones químicas.
Una enzima cataliza pocas reacciones químicas. Normalmente catalizan una sola reacción
Movimiento:
Miosina (movimiento de músculos). Actina (Movimiento dentro de las células)
Tubulina
Funciones de proteínas
Defensa:
Queratina: Daños mecánicos y químicos Fibrinógeno y trombina:
Coagulación
Funciones de proteínas
• Defensa: Anticuerpos
• on proteínas especializadas involucradas en la defensa del
cuerpo contra los antígenos
Funciones de proteínas
Transporte: proteínas intermembranales
Interaccionan con el medio celular: