MATERIA:

BIOQUIMICA GENERAL
ESTUDIANTE:
BLANCO CRUZ MARTHA
CASTRO VALENCIA
SIRLEY
DURAN SELVA EVA
 PROTEÍNAS
Las proteínas son macromoléculas formadas por unidades estructurales
llamadas aminoácidos. Siempre contienen en su estructura carbono, oxígeno,
nitrógeno, hidrógeno y muchas veces también azufre.
VARIANTES DE PROTEÍNAS

 Oligopéptidos: cadenas de 2 a 10 Aminoácidos

 Polipéptidos: cadenas de 10 a 100 Aminoácidos
 Proteínas: cadenas de 100 a más Aminoácidos
 ENLACES
PEPTÍDICOS
Los aminoácido de un polipéptido se unen a sus
vecinos mediante un enlace covalente conocido
como enlace peptídico, que se forma en una
reacción de síntesis por deshidratación
(condensación). Durante la síntesis de proteínas, el
grupo carboxilo del aminoácido al final de la
creciente cadena polipeptídica reacciona con el
grupo amino de un aminoácido entrante, liberando
una molécula de agua. El enlace resultante entre
aminoácidos es un enlace peptídico.
 AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son los monómeros que componen las

proteínas. Específicamente, una proteína está compuesta
de una o más cadenas lineales de aminoácidos, cada una
de la cuales se denomina polipéptido. Las proteínas
contienen 20 tipos de aminoácidos.
Los aminoácidos comparten una estructura básica que consiste en un átomo central de carbono, también llamado carbono
alfa (α), unido a un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH) y un átomo de hidrógeno.
Aunque los aminoácidos generalizados que se ilustran arriba presentan sus grupos amino y carboxilo como neutrales para
simplificar, en realidad no es el estado en el que se encuentran normalmente. A pH fisiológico (7.2 - 7.4), el grupo amino
generalmente se encuentra protonado y tiene una carga positiva, mientras que el grupo carboxilo está desprotonado y
tiene una carga negativa.

Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos unidos al átomo central, conocido como el grupo R, que
determina la identidad del aminoácido. Por ejemplo, si el grupo R es un átomo de hidrógeno, el aminoácido es glicina,
mientras que si es un grupo metilo (CH3), el aminoácido es alanina.
Aquellos aminoácidos que pueden formar cualquiera de los intermedios del
metabolismo de los carbohidratos pueden convertirse posteriormente en glucosa a
través de una vía metabólica conocida como gluconeogénesis. Estos aminoácidos se
denominan aminoácidos glucógenos. Los aminoácidos que se convierten en
acetoacetil-CoA o acetil-CoA, que pueden ser utilizados para la síntesis de cuerpos
cetónicos pero no glucosa, se denominan aminoácidos cetogénicos. Algunos
aminoácidos entran en ambas categorías. La leucina y la lisina son los únicos
aminoácidos que son exclusivamente cetogénicos.
CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
Aminoácido

NH3 Esqueleto carbonado

CO2 + H2O Glucosa Acetil-CoA Cuerpos

cetónicos

Urea El grupo amino se descarta y se incorpora en la urea

para su eliminación.

El esqueleto carbonado remanente (-cetoácido) puede

degradarse a CO2 y agua, o convertirse en glucosa, Acetil-
CoA o cuerpos cetónicos
CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

1. Comienza con la remoción del grupo -amino

2. Posteriormente se degrada el esqueleto

carbonado

COO¯
H3N+– CH
CH3
REMOCIÓN DEL GRUPO -AMINO

Existen dos vías:

1ª Transaminación + Desaminación Oxidativa del Glutamato

2ª Desaminación oxidativa por acción de las enzimas Aminoácido

Oxidasas que utilizan FMN (Flavin monucleotido) como coenzimas
REACCIÓN DE TRANSAMINACIÓN
COO¯ COO¯
H3N+– CH O=C
CH2 CH2

CH2 CH2
CO Aminotransferasa CO
O¯ O¯
Coenzima: Fosfato
L- de -
COO¯
Aminoácid Piridoxal COO¯
Cetoácido
o O=C (Vit B6) H3N+– CH
CH2 C
COO¯ H2
-Cetoácido C
OO¯
 COO¯ COO¯
H3N+– CH O=C
CH2 CH2
COO¯ COO¯
- -Cetoácido
Aminoácido Aminotransferasa
COO¯ Coenzima: Fosfato COO¯
de Piridoxal
O=C (Vit B6) H3N+– CH
CH2 CH2
CH2 CH2
COO¯ COO¯
 - Cetoglutarato L-
Glutamato
TRANSAMINACIÓN + DESAMINACIÓN OXIDATIVA
-aminoácido -cetoácido

Aminotransferasas

-cetoácido -aminoácido

Aminotransferasa
s

-glutamato -cetoglutarato
Glutamato
Deshidrogenasa
H2O

NAD(P)+
NAD(P)H + H+
NH3
DESAMINACIÓN OXIDATIVA DEL L- GLUTAMATO

COO¯ COO¯
H3N+– CH O=C
Glutamato
CH2 + H2O deshidrogenasa CH2 + NH4 +
CH2
CH2 NAD(P)+
COO¯
CO  - Cetoglutarato
O¯
L- NAD(P)H + H+
Glutamato
DESAMINACIÓN POR AMINOÁCIDO OXIDASAS
COO¯ COO¯
H3N+ – C – H L-Aminoácido H2N+ = C
R oxidasa R
L- -
aminoácido FMN FMNH2 Iminoáci
do
HO
2

NH4+

H2O2 O2
COO¯
Catalasa O=C
½ O2
R
-
H2O Cetoáci
do
 Transporte de +NH4 desde los tejidos hasta el hígado

• El hígado aporta glucosa a los

músculos que lo degradan por la vía
glucolisis hasta piruvato esta capta
un grupo amonio por transaminación
y en forma de alanina, lo transporta
hasta el hígado donde lo libera para
que se transforme en urea
El piruvato en el hígado puede
entrar en la gluconeogénesis para
formar glucosa de nuevo
 Formas de excreción del Nitrógeno de los
aminoácidos
Urea Acido Úrico Amoníaco Las moléculas con
nitrógeno orgánico son
muy importantes para los
Ureotélicos: Uricotélicos: Amoniotélicos: organismos Porque les
cuesta mucha energía su
Humanos y Aves, Peces, animales síntesis cuando se
otros reptiles, acuáticos degradan a a s se produce
nh4 en el sexo de nh4
mamíferos insectos puede ser tóxico y se debe
terrestres de eliminar del organismo
su excreción se produce de
forma muy diferenciada en
las distintas especies
 CICLO DE LA UREA (OCURRE
EXCLUSIVAMENTE EN HEPATOCITOS DE
NH2 MAMÍFEROS)
NH+4 + CO 2
2 ATP C=O
Carbamoilfosfato Urea NH2
2 ADP Sintetasa I + NH3 H2O
NH2 C = +NH2
Pi CH 2 COO¯
O CH2 Arginasa NH
O HC
CH 2
H2N – C – O – P – O¯ CH
L– CH2
CH2 CO
CarbamoilfosfatoO¯ Arginina CH2
H–C– O¯
Ornitina +NH H – C – +NH 3
transcarbamoilasa 3 Fuma
CO COO¯ rato
NH2 Argininosuccinato
Pi O¯
C
L -= liasa
L-Aspartato
O
Ornitin
a
COO¯ NH2
+ COO¯
NH 2
H3N+– CH C – NH – CH
CH2
CH2 NH 2
Mitocondria CH2 COO¯ CH COO¯
H – C – +NH3 CH
CH22
COO¯ Argininosuccinato Argininosuccinato
sintetasa CH2
L - Citrulina
H – C – +NH3
COO¯
AT
Citosol P AMP +
PPi 2 Pi
 CARBONADOS
DE LOS AMINOÁCIDOS

Tras el proceso de la
desanimación oxidativa lo
que va a ocurrir es que él
cetoácido que se forma se va
a poder incorporar a distintas
rutas, sabemos que hay 20
aminoácidos proteicos y por
lo tanto se van a formar hasta
20 cetoácido de diferente y
cada uno de ellos se va a
incorporar en un determinado
Punto Para poder degradarse.
CATABOLISMO DE LOS 20
AMINOÁCIDOS
 Los aminoácidos que están codificados en el genoma de la mayoría de los seres
vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina,
glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
 Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
 La alanina, cisteína, glicina, serina, treonina y triptófano forman piruvato.
 La alanina se transporta del músculo al hígado donde pierde su nitrógeno en
forma de amonio mediante transaminación y desaminación. La transaminación de
alanina genera piruvato a partir del cual se sintetiza glucosa por gluconeogénesis.
 Se metaboliza en el hígado tras hidrólisis del grupo guanidina por la arginasa,
dando lugar a la formación de urea y ornitina. La arginina alcanza su
concentración máxima en administración por vía oral a los 90 minutos.
 Es un aminoácido no esencial, es decir, el organismo es capaz de sintetizarlo
partiendo de otros compuestos (ácido aspártico y amonio) en el hígado. Como
otros aminoácidos forma parte de proteínas importantes para las células. Al ser
una aminoácido química y biológicamente bastante inerte, la asparagina es usada
como molécula de almacenamiento y transporte de nitrógeno.
 El ácido aspártico ayuda a que cada célula del cuerpo funcione. Juega un papel
en: Producción y liberación de hormonas. Funcionamiento normal del sistema
nervioso. En el ciclo de la urea, el aspartato y el amoníaco donan grupos amino
que conducen a la formación de urea.
 Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado
por los humanos. Cisteína es un aminoácido proteinogénico con un grupo tiol,
que le con ere una gran reactividad. Por oxidación da lugar a un puente disulfuro,
esencial para la estructura y función de las proteínas, tales como enzimas,
inmunoglobulinas G e insulina.
 Fenilalnina, uno de los 9 aminoácidos esenciales para el ser humano. La
fenilalanina tiene su propia vía metabólica, por la cual es capaz de formar un
aminoácido muy parecido a ella, la tirosina, gracias a la acción de una enzima, la
fenilalanina hidroxilasa (PAH) y de un coenzima que facilita la reacción, la
tetrahidrobiopterina (BH4).
 La glicina es un aminoácido, concretamente el más pequeño y uno de los
denominados “no esenciales”. Su papel es el de contribuir a formar las proteínas
de nuestro organismo. Además, actúa como neurotransmisor inhibidor en el
sistema nervioso central, especialmente en la retina, el tallo cerebral y la médula
espinal.
 L-glutamato (GLU) es uno de los aminoácidos más abundantes en la naturaleza
debido a que cumple funciones importantes a nivel celular y sistémico. En el
intestino y el hígado, por ejemplo, el GLU constituye fuente de energía y es
precursor de moléculas de relevancia biológica. Mientras que en el sistema
nervioso central de los mamíferos actúa como neurotransmisor excitatorio, debido
a la interacción con receptores específicos distribuidos en el cerebro.
 La glutamina, es una fuente energética primordial, donando cadenas
hidrocarbonadas sobre todo en músculo, linfocitos, riñón y células epiteliales
intestinales. 2. Participa como sustrato primordial en la neoglucogénesis hepática
a la vez que forma parte del ciclo de la urea.
 La histidina puede degradarse dando lugar a alfa-cetoglutarato, aunque la
conversión de la histidina en glutamato es más complicada respecto a la del resto
de aminoácidos que se degradan mediante esta reacción.
 La isoleucina es un aminoácido tanto glucogénico como cetogénico. Después de
una transaminación con α-cetoglutarato, el esqueleto de carbón puede ser
convertido en succinil CoA, y entregado al ciclo del ácido tricarboxílico para
oxidación o conversión en oxaloacetato para la glucogénesis.
 La L-leucina también favorece el suministro de energía cuando se realiza deporte
y colabora en la reparación del tejido óseo y la piel. Además, parece ser que puede
estimular la liberación de la hormona del crecimiento (somatotropina o HGH), por
lo que podría contribuir a aumentar la masa muscular y ralentizar el proceso de
envejecimiento.
 La lisina se metaboliza en los mamíferos para dar acetil-CoA, a través de una
transaminación inicial con α-cetoglutarato.
 La metionina participa en el metabolismo hepático como donor de grupos metilo
y sulfuro; llevando a la síntesis de Succinil-CoA, homocisteína, cisteína (a su vez
sintetiza glutatión y taurina), creatina, y carnitina.
 Aminoácido no esencial que se sintetiza a partir del ÁCIDO GLUTÁMICO. Es
un componentes esencial del COLÁGENO y es importante para un
funcionamiento apropiado de las articulaciones y de los tendones.
 La serina puede convertirse en el aminoácido glicina , mediante una importante
reacción reversible en la que interviene el metabolismo de los folatos . La serina
es precursora de otros aminoácidos ( cistationina , cistina ) y otros compuestos
importantes (glutation, purinas y pirimidinas ).
 En el metabolismo de la tirosina se producen dos moléculas: fumarato y
acetoacetato. Tiene las etapas siguientes: Transaminación de la tirosina a p-
hidroxifenilpiruvato mediante la acción de una enzima llamada tirosina
aminotransferasa. Producción de ácido homogentísico a partir del p-
hidroxifenilpiruvato.
 La treonina puede catabolizarse por dos vías: treonina-deshidratasa y treonina-
deshidrogenasa. En el primer caso se produce glucosa, y en el segundo caso se
produce glicina y acetil-CoA.
 El L-triptófano es metabolizado a través de la vía de la quinurenina hacia
nicotinamida componente fundamental de las moléculas NAD+ (nicotinamida
adenina dinucleótido) y NADP+ (nicotinamida adenina dinucleótido fosfato) que
a su vez participan en importantes reacciones de óxido-reducción en el
metabolismo celular.
• La valina se sintetiza principalmente en los músculos y se
utiliza para la síntesis de proteínas musculares, así como
para proporcionar energía durante el ejercicio físico intenso.
 DISFUNCIONES METABOLICAS
RELACIONADAS CON AMINOACIDOS
ALTERACIONES DEL METABOLISMO DE LOS
AMINOÁCIDOS
Hiperamonemia ( Intoxicación por amoníaco):
La concentración de amoniaco en sangre es elevada.

Produce: letargo, temblores, habla balbuciente, visión

borrosa, vómitos inducidos por las proteínas, coma y muerte.
Puede ocurrir como consecuencia de cirrosis hepática ,…
En la hiperamonemia congénita una o varias enzimas del ciclo de la
urea faltan o son defectuosas
¿Cual es la acción del NH4 ?
+

Interrumpen la transmisión nerviosa cerebral al inactivar los canales de Cl-

Impide la unión del glutamato a sus receptores postsinápticos

Se reduce la disponibilidad del glutamato y de -cetoglutarato en el cerebro

Inhibe el transporte de aminoácidos y la ATPasa de Na+-K+

Albinismo Trastornos del metabolismo de los aminoácidos

:Es una enfermedad genética. Se produce por déficit de la enzima tirosina

hidroxilasa en los melanocitos, como consecuencia no se produce
melanina, el pigmento que se encuentra en la piel, cabello y ojos. Debido a
la carencia del pigmento los individuos con este trastorno son muy
sensibles a la luz solar, mas propensos al cáncer de piel, quemaduras
solares y de poca vista.
 COO¯

H3N+– CH

CH2

L
-
T
i
r
o
Tirosina hidroxilasa s
i
n
a
Melaninas
Dopa
OH
 Trastornos del metabolismo de los
aminoácidos
Fenilcetonuria:
Se produce por deficiencia de fenilalanina monooxigenasa, si no se
identifica y se trata a tiempo produce retardo mental y otras lesiones
cerebrales irreversibles.
COO¯
COO¯
H3N+– CH
H3N+– CH
CH2
CH2
L-Fenilalanina L-Tirosina
Fenilalanina
monooxigenasa
OH
O2 H2O

Tetrahidrobiopterina (4H) Dihidrobiopterina (2H)

NADP+ NADPH + H+
Otras causas

 Pueden causar náuseas, vómitos, diarrea, distensión abdominal y en casos más

aislados dolor de cabeza, aumento de presión arterial y desmineralización ósea.
 Luego, el cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin
de ayudar al cuerpo a: Descomponer los alimentos. Crecer. Reparar tejidos
corporales.
 Las enzimas hepáticas descomponen las proteínas de los alimentos para
degradarlos en aminoácidos y permitir que se absorban, que se volverán a
ensamblar una vez en el torrente sanguíneo.
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%C3%A1cidos/25.05%3A_Catabolismo_de_Amino%C3%A1cidos_-_Los_
%C3%81tomos_de_Carbono#:~:text=Los%20amino%C3%A1cidos%20que%20se
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